Cours 2 - Structure secondaire des protéines Flashcards
1
Q
De quoi dépend chaque activité cellulaire ?
A
De la présence d’une ou plusieurs protéines.
2
Q
Qu’est-ce qui détermine la capacité d’une protéine à exercer sa fonction physiologique ?
A
Sa forme tri-dimensionnelle ou conformation.
3
Q
Comment sont reliés les plans de l’amide ?
A
Par des liaisons du Cα tétraédrique.
4
Q
Quelles sont les valeurs de φ (phi) et ψ (psi) dans une conformation standard ?
A
φ = 180° et ψ = 180°.
5
Q
Que signifient des valeurs positives de φ et ψ ?
A
Une rotation dans le sens des aiguilles d’une montre vue du Cα.
6
Q
Une rotation de +180° est-elle équivalente à -180° ?
A
Oui, elles sont équivalentes.
7
Q
Pourquoi la planéité du lien peptidique limite-t-elle la rotation ?
A
Elle donne à la chaîne peptidique seulement deux degrés de liberté définis par φ et ψ.
8
Q
Quel angle est formé autour de la liaison Cα-N ?
A
L’angle phi (φ).
9
Q
Quel angle est formé autour de la liaison Cα-C’ ?
A
L’angle psi (ψ).
10
Q
Pourquoi certaines valeurs de φ et ψ ne sont-elles pas permises ?
A
Différences d’énergie entre conformations éclipsées et décalées
Encombrement stérique des atomes
Interactions non covalentes des chaînes latérales
11
Q
Quelle est l’utilité du diagramme de Ramachandran ?
A
Il montre la distribution des valeurs permises de φ et ψ dans une protéine.
12
Q
Pourquoi de nombreuses combinaisons de φ et ψ sont interdites ?
A
À cause de l’encombrement stérique et des interactions non covalentes.
13
Q
Que représentent les régions violettes sur le diagramme de Ramachandran ?
A
Les valeurs énergétiquement favorables des angles φ et ψ.
14
Q
Pourquoi exclut-on la glycine du diagramme de Ramachandran ?
A
Parce qu’elle a plus de flexibilité et permet plus de conformations.
15
Q
Quelles sont les classes de structures secondaires ?
A
- Hélice α
- Autres types d’hélices
- Feuillet β
- Tour β
- Courbure β
16
Q
Quelle force stabilise toutes ces structures secondaires ?
A
Les liaisons hydrogène.
17
Q
Qui a décrit pour la première fois l’hélice α en 1951 ?
A
Linus Pauling et Robert Corey.
18
Q
Combien de résidus par tour contient une hélice α ?
A
3,6 résidus par tour.
19
Q
Quelle est la relation entre C=O et N-H dans l’hélice α ?
A
Une liaison hydrogène se forme entre le C=O du résidu n et le N-H du résidu n+4.
20
Q
Quel type d’hélice forme les acides aminés L ?
A
Une hélice droite.
21
Q
Pourquoi une hélice gauche est-elle défavorisée ?
A
À cause de l’encombrement stérique entre C=O et Cβ.
22
Q
Quelle structure cristallographique a confirmé la présence d’hélices α ?
A
La myoglobine.
23
Q
Dans combien de protéines trouve-t-on des hélices α ?
A
Dans la majorité des protéines.
24
Q
Quelles valeurs de φ et ψ favorisent l’hélice α ?
A
φ ≈ -60°, ψ ≈ -45° à -50°.
25
Combien de résidus par hélice α trouve-t-on en moyenne dans les protéines globulaires ?
10 résidus.
26
Quelle est l’orientation des C=O et N-H dans l’hélice α ?
Tous les C=O sont orientés dans une direction
Tous les N-H sont orientés dans la direction opposée
27
Comment sont orientées les chaînes latérales dans l’hélice α ?
Vers l’extérieur, avec une rotation de 100° entre chaque résidu.
28
Quel est l’effet de courbure de l’hélice α ?
L’axe peut être légèrement courbé (< 20°).
29
Quelle interaction stabilise l’hélice α ?
Les liaisons hydrogène.
30
Pourquoi l’hélice α possède-t-elle un moment dipolaire ?
À cause de l’orientation répétée des groupes N-H et C=O.
31
Quelle est la charge partielle à l’extrémité N-terminale de l’hélice α ?
Positive.
32
Quelle est la charge partielle à l’extrémité C-terminale de l’hélice α ?
Négative.
33
Que signifie la notation nₘ pour une hélice ?
n = Nombre de résidus par tour
m = Nombre total d’atomes dans la boucle fermée ppar une liaison hydrogène
34
Quelle est l’autre dénomination de l’hélice α ?
Hélice 3,6₁₃.
35
Quels autres types d’hélices existe-t-il ?
- Hélice droite 3₁₀
- Hélice 4,4₁₆ ou hélice π
36
Quelle est la principale différence entre l’hélice 3₁₀ et l’hélice α ?
L’hélice 3₁₀ est plus étroite.
37
Pourquoi l’hélice 3₁₀ est-elle moins courante ?
À cause d’une orientation des chaînes latérales défavorable.
38
Pourquoi la proline est-elle défavorable dans l’hélice α ?
Son structure cyclique empêche la formation de liaisons hydrogène et provoque un encombrement stérique.
39
Quels acides aminés favorisent l’hélice α ?
Ala, Glu, Leu, Met.
40
Quels acides aminés défavorisent l’hélice α ?
Pro, Gly, Tyr, Ser.
41
Pourquoi la connaissance des angles φ (phi) et ψ (psi) permet-elle de prédire la structure d'une protéine ?
Parce que la planéité du lien peptidique impose seulement deux degrés de liberté pour le squelette peptidique.
42
Quels sont trois exemples de valeurs des angles φ et ψ non permises correspondant aux rayons de contact des atomes non reliés ?
- φ = 0° et ψ = 180°
- φ = 180° et ψ = 0°
- φ = 0° et ψ = 0°
43
Quelle est la valeur des angles φ et ψ correspondant à l'éloignement maximal du groupe carboxyle de la chaîne latérale ?
φ = -60° et ψ = 180°
44
Que représentent les points violets sur le diagramme de Ramachandran ?
Les valeurs des angles φ et ψ mesurées sur 1 000 résidus dans 8 protéines.
45
Que signifient les lignes tracées sur le diagramme de Ramachandran ?
Elles correspondent au nombre de résidus par tour d’hélice :
- (+) signifie une hélice droite
- (-) signifie une hélice gauche
46
Comment sont disposés les plans peptidiques dans l’hélice α ?
Parallèles à l’axe de l’hélice, le carbone α jouant un rôle de charnière.
47
Comment la répétition des groupes amides le long de l’axe de l’hélice α influence-t-elle sa stabilité ?
Elle crée un moment dipolaire pour l’ensemble de l’hélice.
48
Pourquoi trouve-t-on souvent des ligands chargés négativement près de l’extrémité N-terminale de l’hélice α ?
Parce que l’extrémité N-terminale a une charge partielle positive, ce qui favorise l’interaction électrostatique.
49
Quel phénomène rare peut se produire à l’extrémité C-terminale de l’hélice α ?
On peut parfois y retrouver des ligands à charge positive, bien que ce soit moins fréquent.
50
Pourquoi l’hélice 3₁₀ est-elle moins fréquente dans les protéines que l’hélice α ?
Parce qu’elle est plus étroite, ce qui limite les angles φ et ψ permis.
51
Pourquoi la proline est-elle souvent retrouvée au début d’une hélice α mais rarement à l’intérieur ?
- Elle ne peut pas former de liaison hydrogène.
- Sa structure cyclique cause un encombrement stérique.
- Elle provoque une déviation importante de l’hélice si elle est à l’intérieur.
52
Quels sont les quatre premiers et quatre derniers résidus d’une hélice α qui ne participent pas aux liaisons hydrogène typiques ?
- 4 premiers groupes N-H
- 4 derniers groupes C=O
53
Pourquoi plus de 2/3 des résidus d’une hélice α moyenne ne participent pas entièrement aux liaisons hydrogène ?
Parce que les extrémités de l’hélice sont moins stabilisées.
54
Comment sont positionnées les chaînes latérales dans une roue hélicoïdale ?
Elles sont inscrites tous les 100° autour de la roue, en suivant le sens des aiguilles d’une montre.
55
Qu’est-ce qu’une coiffe dans une hélice α ?
Ce sont des interactions retrouvées aux extrémités des hélices α.
56
Quelle est la fonction des groupes >N-H à l’extrémité N-terminale d’une hélice α ?
Ils forment des liaisons hydrogène avec des groupes accepteurs des chaînes latérales des résidus suivants dans la chaîne.
57
Quelle est la fonction des groupes >C=O à l’extrémité C-terminale d’une hélice α ?
Ils forment des liaisons hydrogène avec les groupes N-H du squelette des résidus suivants dans la chaîne.
58
Quels types d’interactions supplémentaires stabilisent les coiffes des hélices α ?
Des interactions hydrophobes entre les résidus non polaires de l’hélice et les résidus de la boucle adjacente.
59
Quel est le rôle des motifs de coiffe dans le repliement des protéines ?
Ils stabilisent les hélices et contribuent au repliement global des protéines.
60
Quels sont les éléments de nomenclature des motifs de coiffe ?
- C4, C3, C2, C1, ...; N1, N2, N3, N4 : résidus de l’hélice
- C’, C”, ...; N”, N’ : résidus appartenant à la boucle reliant les hélices
- Ccap, Ncap : résidus de la coiffe qui délimitent l’hélice et la boucle
61
Qu’est-ce qu’une capping box ?
Une interaction entre résidus :
- Ncap (chaîne latérale) - N3 (squelette)
- N3 (chaîne latérale) - Ncap (squelette)
62
Quels acides aminés sont préférés pour la capping box ?
- Ncap : Thr > Ser > Asn
- N3 : Glu > Gln
63
Quelle liaison hydrophobe est impliquée dans une capping box avec agrafe hydrophobe ?
Une liaison hydrophobe entre N’ -> N4.
64
Quelles liaisons hydrogène caractérisent le motif de Schellman ?
- N-H de C’’ avec C=O de C3
- N-H de C’ avec C=O de C2
65
Quelle liaison hydrophobe caractérise le motif de Schellman ?
C’’ -> C3
66
Quelle conformation doit adopter C’ dans le motif de Schellman, et quel acide aminé s’y retrouve souvent ?
Conformation d’hélice gauche (φ > 0), et c’est généralement une Glycine.
67
Quel est le rôle de la coiffe dans la formation des structures secondaires ?
Elle relie les structures secondaires et contribue à la structure tertiaire des protéines.
68
Qu’est-ce qu’un pont coiffant et comment stabilise-t-il deux hélices connectées par une petite boucle ?
C’est une interaction hydrophobe qui connecte une hélice α₁ et une hélice α₂, maintenant leur orientation antiparallèle.
69
Qu’est-ce qu’un motif superhélicoïdal (Coiled-Coil) ?
Un assemblage d’hélices α par des liaisons hydrophobes.
70
Combien d’hélices composent généralement un Coiled-Coil ?
2, 3 ou 4 hélices droites, enroulées en torsade pour former une superhélice gauche.
71
Quelle est la séquence caractéristique du Coiled-Coil ?
Une répétition de sept acides aminés : (abcdefg)ₙ.
72
Quelles interactions stabilisent le Coiled-Coil ?
- Résidus a et d : hydrophobes (interactions hydrophobes)
- Résidus e et g : liaisons ioniques/ponts salins
73
Où retrouve-t-on le motif superhélicoïdal à deux hélices ?
Chez de nombreuses protéines.
74
Comment interagissent les chaînes latérales dans un motif superhélicoïdal à deux hélices ?
Les résidus hydrophobes en a et d forment un engrenage régulier.
75
Quelle est la différence de nombre de résidus par tour entre une hélice α et une superhélice ?
Il passe de 3,6 résidus par tour à 3,5 résidus par tour pour améliorer les interactions hydrophobes.
76
Qu’est-ce que le leucine zipper et quelle est sa séquence répétitive ?
Un motif de liaison à l’ADN, avec une répétition de sept résidus (abcdefg) et des Leu en position d.
77
Où retrouve-t-on les leucine zippers et quelle est la fonction principale ?
Dans les protéines de liaison à l’ADN.
Ils permettent la dimérisation et la liaison à l’ADN.
78
Qu’est-ce que le faisceau à quatre hélices (four-helix bundle) ?
Un motif structural commun chez les protéines à hélice α.
79
Comment sont organisées les hélices dans un four-helix bundle ?
Elles sont souvent adjacentes dans la séquence et dans la structure tridimensionnelle.
80
Quelle est la différence entre le four-helix bundle du cytochrome b562 et celui de l’hormone de croissance humaine ?
- Cytochrome b562 : hélices antiparallèles
- Hormone de croissance humaine : deux paires parallèles empaquetées antiparallèles
81
Qui a proposé les structures des feuillets β parallèles et antiparallèles en 1951 ?
Pauling et Corey.
82
Quelle est la conformation du squelette peptidique dans un feuillet β ?
Il est complètement étendu et les plans de l’amide successifs ont une apparence plissée.
83
Quelle est l’orientation des chaînes latérales dans un feuillet β ?
Elles sont perpendiculaires au plan du feuillet, alternant au-dessus et en dessous du feuillet.
84
Comment sont disposées les liaisons hydrogène dans un feuillet β antiparallèle ?
Elles sont perpendiculaires aux brins et alternent entre espaces minces et larges.
85
Comment sont disposées les liaisons hydrogène dans un feuillet β parallèle ?
Elles sont régulièrement espacées, mais non parfaitement perpendiculaires aux brins.
86
Quelle différence existe entre feuillets β parallèles et antiparallèles en termes de régularité ?
Les feuillets parallèles sont plus réguliers que les antiparallèles.
87
Quelle est la différence entre les valeurs des angles φ et ψ des feuillets parallèles et antiparallèles ?
Les feuillets parallèles ont des valeurs de φ et ψ plus faibles.
88
Quelle est la taille typique d’un feuillet β parallèle par rapport à un feuillet β antiparallèle ?
Les feuillets parallèles sont généralement grands (≥ 5 brins).
Les feuillets antiparallèles peuvent être très petits (parfois 2 brins seulement).
89
Quelle est une caractéristique commune des feuillets β, qu’ils soient parallèles, antiparallèles ou mixtes ?
Ils présentent souvent une torsion à droite des brins β de 0° à 30°.
90
Qu’est-ce qu’une courbure β et dans quel type de feuillet se trouve-t-elle le plus souvent ?
C’est une irrégularité isolée dans un brin β, observée principalement dans les feuillets β antiparallèles.
91
Quels sont les trois types de courbure β ?
- Courbure classique (ajout d’un feuillet)
- Courbure G-1 (ajout d’un feuillet avec liaison supplémentaire)
- Courbure accentuée (ajout d’un feuillet avec plus de torsion)
92
Quel motif β est caractérisé par deux feuillets antiparallèles ?
L’épingle à cheveux.
93
Qu’est-ce qu’un enjambement dans un feuillet β ?
Une connexion entre deux brins parallèles, souvent accompagnée d’une hélice α qui interagit avec les brins β.
94
Quelle est la longueur typique des boucles reliant les brins β antiparallèles ?
2 à 5 résidus.
95
Qu’est-ce qu’un tour β (boucle β) ?
Une courte boucle reliant des brins β antiparallèles, souvent formée de 4 résidus.
96
Quel est le rôle des boucles β dans les feuillets antiparallèles ?
Elles facilitent la formation des feuillets β antiparallèles.
97
Quelle liaison hydrogène stabilise un tour β ?
Une liaison >C=O (résidu n) avec >N-H (résidu n+3).
98
Quels sont les angles de torsion des tours β de type I et II ?
- Type I : φ₂ = -60° , ψ₂ = -30° ; φ₃ = -90° , ψ₃ = 0°
- Type II : φ₂ = -60°, ψ₂ = 120° ; φ₃ = 90° , ψ₃ = 0°
98
Quels acides aminés sont fréquemment présents dans les tours β ?
Glycine et Proline.
99
Quelle est la caractéristique du motif en clé grecque ?
Il est formé par 4 brins β antiparallèles.
100
Quel est le rôle fonctionnel du motif en clé grecque ?
Aucun rôle spécifique, mais il est fréquent dans les protéines.
101
Pourquoi le motif en clé grecque est-il si fréquent ?
Son mode de repliement favorise sa stabilité.
102
Quelles sont les règles générales pour dessiner les diagrammes topographiques des feuillets β ?
- Les brins β formant des liaisons hydrogène doivent être dessinés côte à côte
- Les feuillets différents ne doivent pas être superposés
103
Qu’est-ce qui stabilise les feuillets β ?
- Tendance intrinsèque des acides aminés à former un feuillet β
- Interactions entre chaînes latérales
104
Quels types de résidus sont préférés dans les feuillets β ?
Résidus aromatiques et ceux branchés en β.
105
Quels types de résidus sont moins préférés dans les feuillets β ?
Glycine et Proline.
106
Pourquoi les interactions entre chaînes latérales sont-elles particulièrement importantes dans les feuillets antiparallèles ?
Parce qu’elles stabilisent fortement la structure.
107
Quels sont les deux types de paires de résidus préférés dans les feuillets β ?
- Paire rapprochée (bA,HB : entre liaisons H les plus proches)
- Paire éloignée (bA,NHB : entre liaisons H plus distantes)
108
Quels types d’interactions sont favorisées aux sites rapprochés (bA,HB) dans les feuillets β antiparallèles ?
Les deux chaînes latérales doivent adopter des angles de torsion c1 non favorables pour interagir efficacement.
109
Quelles sont les paires de résidus préférées aux sites rapprochés (bA,HB) des feuillets β antiparallèles ?
1. Résidus de charge opposée (liaison ionique)
2. Gly - Résidu aromatique
3. Val - Résidu aromatique
4. Aromatique - Aromatique
110
Quelle interaction spécifique existe entre Phe et Val dans un feuillet β ?
Une liaison de Van der Waals entre le cycle aromatique de Phe et le Cβ de Val (Phe-Val : g-/t).
111
Quels types d’interactions sont favorisées aux sites éloignés (bA,NHB) dans les feuillets β antiparallèles ?
Les deux chaînes latérales doivent adopter des angles de torsion c1 favorables pour interagir efficacement.
112
Quelles sont les paires de résidus préférées aux sites éloignés (bA,NHB) des feuillets β antiparallèles ?
1. Résidus de charge opposée (liaison ionique)
2. Cys - Cys (formation d’un pont disulfure)
3. Aromatique - Pro (liaison de Van der Waals)
4. Thr - Thr (liaison hydrogène)
5. Val - Val (liaison de Van der Waals)
113
Quelle interaction spécifique existe entre deux résidus Cys dans un feuillet β ?
Un pont disulfure (Cys-Cys : g+/g+).
