Cours 1 - Structure primaire des protéines Flashcards by Léane Roseberry

Quel est le code à 1 lettre et à 3 lettres pour Alanine ?

A ; Ala

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Quel est le code à 1 lettre et à 3 lettres pour Proline ?

P ; Pro

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Quel est le code à 1 lettre et à 3 lettres pour Valine ?

V ; Val

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Quel est le code à 1 lettre et à 3 lettres pour Leucine ?

L ; Leu

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Quel est le code à 1 lettre et à 3 lettres pour Isoleucine ?

I ; Ile

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Quel est le code à 1 lettre et à 3 lettres pour Méthionine ?

M ; Met

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Quel est le code à 1 lettre et à 3 lettres pour Phénylalanine ?

F ; Phe

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Quel est le code à 1 lettre et à 3 lettres pour Tryptophane ?

W ; Trp

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Quel est le code à 1 lettre et à 3 lettres pour Glycine ?

G ; Gly

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Quel est le code à 1 lettre et à 3 lettres pour Sérine ?

S ; Ser

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Quel est le code à 1 lettre et à 3 lettres pour Thréonine ?

T ; Thr

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Quel est le code à 1 lettre et à 3 lettres pour Asparagine ?

N ; Asn

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Quel est le code à 1 lettre et à 3 lettres pour Glutamine ?

Q ; Gln

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Quel est le code à 1 lettre et à 3 lettres pour Cystéine ?

C ; Cys

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Quel est le code à 1 lettre et à 3 lettres pour Tyrosine ?

Y ; Tyr

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Quel est le code à 1 lettre et à 3 lettres pour Acide aspartique ?

D ; Asp

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Quel est le code à 1 lettre et à 3 lettres pour Acide glutamique ?

E ; Glu

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Quel est le code à 1 lettre et à 3 lettres pour Lysine ?

K ; Lys

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Quel est le code à 1 lettre et à 3 lettres pour Arginine ?

R ; Arg

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Quel est le code à 1 lettre et à 3 lettres pour Histidine ?

H ; His

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Quelle est la forme de l’imidazole de l’histidine à pH > 6 ?

Imidazole neutre

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Quelle est la forme de l’imidazole de l’histidine à pH < 6 ?

Cation imidazolium

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Quelles sont les caractéristiques des acides aminés β-branchés ?

Ils possèdent au moins un carbone en position β de la chaîne avec un seul atome d’hydrogène attaché au Cβ.

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Quels acides aminés sont β-branchés et quelle est leur préférence de structure secondaire ?

Les acides aminés β-branchés ont du mal à adopter une conformation en hélice α et sont plutôt retrouvés dans les feuillets β.

Valine
Isoleucine
Thréonine

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Quelle est l’expression de Ka₁ pour la glycine ?

Ka₁ = [Gly0] [H3O+] / [Gly+]

Quelle est l’expression de Ka₂ pour la glycine ?

Ka₂ = [Gly-] [H3O+] / [Gly0]

Quelle est l’équation d’Henderson-Hasselbalch ?

pKa = -log₁₀(Ka)

Quelle est la relation entre pH, pKa et les concentrations d’un acide faible et de sa base conjuguée ?

pH = pKa + log₁₀( [A-] / [HA])

Quelle est la valeur typique de pKa₁ (α-COOH) pour les acides aminés ?

Entre 2,0 et 2,4

Quelle est la valeur typique de pKa₂ (α-NH₃⁺) pour les acides aminés ?

Entre 9,0 et 9,8

Quel est le pKa du groupe guanidinium de l’arginine (Arg, R) ?

12,5

Quel est le pKa du groupe ammonium de la lysine (Lys, K) ?

10,5

Quel est le pKa du groupe phénol de la tyrosine (Tyr, Y) ?

10,1

Quel est le pKa du groupe sulfhydryle de la cystéine (Cys, C) ?

8,3

Quel est le pKa du groupe imidazole de l’histidine (His, H) ?

6,0

Quel est le pKa du groupe carboxyle de l’acide glutamique (Glu, E) ?

4,3

Quel est le pKa du groupe carboxyle de l’acide aspartique (Asp, D) ?

3,9

Que signifie qu’un acide aminé est dextrogyre (D) ou lévogyre (L) ?

Cela dépend de la direction dans laquelle il fait tourner la lumière polarisée. D tourne la lumière dans le sens des aiguilles d'une montre.

Quel isomère des acides aminés prédomine dans la nature ?

L’isomère L (-) des acides aminés.

Quelle conformation est généralement adoptée par la liaison peptidique ?

La conformation trans.

Pourquoi la liaison peptidique a-t-elle un caractère partiel de liaison double ?

Elle possède environ 40% de caractère de liaison double.

Comment se compare la longueur de la liaison C-N d’un amide par rapport aux liaisons C-N simples et C=N doubles ?

Elle est plus courte qu’une liaison C-N simple, mais plus longue qu’une liaison C=N double.

Comment sont disposés les atomes du groupement peptidique ?

Ils sont tous dans le même plan, appelé plan de l’amide.

Que permettrait un double lien pur entre C et O ?

Une rotation libre du lien C-N.

Que provoquerait un double lien pur entre C et N ?

Il empêcherait la rotation libre du lien C-N et créerait des charges excessives sur O et N.

Pourquoi la liaison peptidique est-elle rigide et plane ?

À cause de son caractère partiel de double liaison, qui empêche la rotation autour de l’axe C-N.

Combien de résidus composent un oligopeptide ?

Entre 12 et 20 résidus.

Quelle est la différence entre homo-oligomères et hétéro-oligomères ?

Homo-oligomères : un seul type de chaîne Hétéro-oligomères : plusieurs types de chaînes

Quels sont les rôles et caractéristiques des protéines fibreuses ?

Elles sont linéaires, insolubles dans l’eau et ont souvent un rôle structural.

Quelles sont les propriétés des protéines globulaires ?

Elles ont une forme sphérique, avec des résidus hydrophobes enfouis et des résidus hydrophiles en surface, ce qui les rend solubles.

Quelles sont les propriétés des protéines membranaires ?

Elles sont associées aux membranes cellulaires, avec des résidus hydrophobes à l’extérieur pour interagir avec la membrane. Elles ne sont pas solubles en milieu aqueux.

Pourquoi les protéines membranaires sont-elles insolubles en milieu aqueux ?

Parce que leurs chaînes latérales hydrophobes interagissent avec l’environnement non polaire de la membrane, limitant leur solubilité dans l’eau.

Quels sont les principaux déterminants de la conformation des protéines globulaires (5)?

- Séquence de la chaîne polypeptidique - Rotation libre des angles de torsion (φ et ψ) - Ponts disulfure (S-S) - Liaisons non covalentes - Effet hydrophobe

Classe les interactions de la plus faible à la plus forte.

1. Interactions de Van der Waals 2. Liaisons hydrogènes 3. Interactions électrostatiques (ioniques) 4. Interactions hydrophobes

Quelle est l’origine des interactions de Van der Waals ?

Elles résultent de l’interaction entre les nuages électroniques des atomes proches.

Quels sont les trois types d’interactions de Van der Waals ?

- Dipôle-dipôle (1/r³) - Dipôle-dipôle induit (1/r⁵) - Dipôle induit-dipôle induit (1/r⁶)

Pourquoi les interactions de Van der Waals sont-elles importantes malgré leur faible énergie ?

Elles sont très nombreuses, ce qui les rend significatives.

Comment se forme une liaison hydrogène ?

Entre un H lié de façon covalente à un atome électronégatif (donneur, ex: azote) et un autre atome électronégatif (accepteur, ex: oxygène).

Comment les atomes sont-ils généralement disposés dans une liaison hydrogène ?

Ils sont linéaires.

Pourquoi les liaisons hydrogènes sont-elles importantes dans les protéines ?

Elles sont essentielles pour stabiliser la structure secondaire des protéines, notamment au niveau du groupe amide de la chaîne squelettique.

À quoi sont dues les interactions électrostatiques ?

À l’attraction entre charges opposées et la répulsion entre charges de même signe.

Quelle est la relation mathématique qui régit les interactions électrostatiques ?

E ~ 1 / (ε r), où : ε = constante diélectrique du milieu (80 pour l’eau, <80 en milieu non polaire) r = distance entre les charges

Quel est l'effet des sels en solution sur les interactions électrostatiques des protéines ?

Ils affaiblissent ces interactions à la surface des protéines.

Qu’est-ce que l’effet hydrophobe ?

C’est l’ensemble des facteurs qui poussent les molécules non polaires à minimiser leur contact avec l’eau.

Comment les interactions hydrophobes influencent-elles la structure des protéines ?

Les groupes non polaires sont enfouis à l’intérieur, entraînant une réorganisation des molécules d’eau.

Pourquoi l’enfouissement des groupes hydrophobes est-il favorable thermodynamiquement ?

Parce que la réorganisation de l’eau est entropiquement favorable (ΔS > 0), ce qui rend la réaction spontanée (ΔG < 0).