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Immunologie > CMH > Flashcards

CMH Flashcards

1
Q

Réponse T en fonction de virus

A
  • virus infectieux = classe 1 et 2
  • virus inactivé = pas de classe 1 car pas de synthèse de protéines virales mais oui classe 2
  • virus infectieux + emetine (boue synthèse protéine) = CMH1 et pas CMH II (CMHII n’est pas affecté car ne dépend pas de la synthèse de protéines)
  • virus infectieux + chloroquine (empêche acidification des vésicules) = CMH1 et pas II car pas d’activation de protases pour couper les peptides donc pas de digestion)
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2
Q

Voie endogène

A
  • virus entre dans la cellule
  • libère son ARN
  • utilise la machinerie de la cellule pour synthétiser ses protéines
  • dégradation par le protéasome
  • présenté aux molécules de classe 1
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3
Q

Voie exogène

A
  • virus s’attache au récepteur
  • récepteur est endocytosé
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4
Q

Comment les protéines virales seront-elles présentés sur le CMH de classe 2?

A
  • les protéines peuvent entrer par la voie endocytaire par autophagie
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5
Q

Autophagie

A
  • Ag forme un photophore avec une double membrane
  • forme un autophagosome
  • fusionne avec les compartiments endocytaires
  • l’autophagie permet de présenter sur le CMHII des Ag viraux provenant de virus infectieux qui se retrouvent dans le cytoplasme sans passer par les endo-lysosomes acides riches en CMHII et HLA-DM
  • les cellules dendritiques peuvent aussi micropinocytoser des virus infectieux circulants et les présenter comme les Ag exogènes par la voie endocytaire et présenter à CMH2 comme virus inactivé
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6
Q

Cross-présentation des Ag exogènes : voie vacuolaire

A
  • phagosome du RE
  • membrane du RE peut aider à la phagocytose
  • amène beaucoup d’enzymes du RE
  • TAP dans membrane du RE
  • RE mobile donc peut présenter par la voie endogène CMH1
  • Ag exogènes dans le RE ou vacuole sont présentés par CMH1 par la voie endocytaire
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7
Q

Cross-présentation des Ag exogènes : voie vacuole vers cytosol

A
  • Ag pris par phagosome par voie endocytaire
  • Ag sort de la vésicule et vas dans le cytosol et devient une protéine endogène
  • est dégradé dans le protéasome
  • surtout par DC
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8
Q

Comment les peptides sont-ils générés dans la voie classique?

A
  • ubiquitine active E1
  • transfère de E1 à E2
  • E2 va aider E3 à transférer ubiquitine au substrat
  • E3 you un rôle dans la spécificité pour reconnaitre le substrat
  • plusieurs cycles pour avoir plusieurs ubiquitines
  • cela marque la protéines pour ls digestion
  • protéasome a une fonction ubiquitaire et digère les peptides
  • peptides sortent du protéasome
  • différents types d’ubutiination mais poly-Ub veut dire dégradation par le protéasome
  • le prtéasome peut être ouvert ou fermé
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9
Q

Protéasome

A
  • dégradation sélective des protéines dans le noyau et le cytoplasme des cellules eucaryotes
  • complexe d’un coefficient de sédimentation de 20S contenant 2 copies de 14 polypeptides différents
    • 7 alpha-type formant les extrémités
    • 7 beta-type formant les anneaux centraux, activité protéolytique associée à 3 des sous0unit.s beta ayant chacune leur spécificité
  • sites activés (3 protéines)
  • passage de la chaine polypeptidique à l’intérieur du protéasome et couper des liaison peptidiques par les sous-unités b1,b2 et b5
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10
Q

Immuno-protéasome

A
  • augmente l’abondance et la diversité des peptides liés au CMH I
  • nettoyer la cellule suite ç l’inflammation
  • 3 sous-unités catalytiques sont remplacées par des sous-unités qui répondent à l’INF-g
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11
Q

Quelle est la source des peptides?

A
  • les peptides provient des protéines dégradées rapidement alors que les protéines les plus abondantes ont généralement une longue demi-vie
  • une large proportion des peptides sont générés à partir des DRiPs et ces sous-produits sont générés de façon variable pour différentes protéines
  • DRiPs sont des bout de protéines et sont la source de protéines qui sont chargés sur CMH
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12
Q

Comment les peptides sont acheminés aux classe 1?

A
  • aminopeptidase continue à faire la digestion des peptides jusqu’à ce qu’on trouve la taille parfaite pour le CMH1
  • peptides sont générés dans le cytosol dans le protéasome et sont acheminés dans le RE grâce à TAP 1 et 2
  • ils utilisent de l’énergie de l’ATP pour transloquer ces peptides à travers la membrane du réticulum endoplasmique
  • TAP 1 et TAP 2 sont des transporteurs qui sont responsable du transport des peptides produits par la dégradation des protéines
  • une fois dans le réticulum, les peptides sont chargés sur les molécules de MHC I, qui, une fois le complexe formé, migrent vers la surface cellulaire pour être présentées
  • spécifique aux Ags de classe 1
  • les molécules TAP sont peu polymorphiques mais certains polymorphismes sont associés par exemple à certaines maladies auto-immunitaires
  • quand arrive dans RE, il y a ERAP1 (protées) qui va digérer encore les peptides pour qu’ils puissent se lier parfaitement aux molécules de classe 1
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13
Q

Différents Ags en fonction de inhibiteurs de protéasome si il va y avoir une épitope qui est présenté

A
  • protéine (Ag complet) = pas d’épitopes
  • épitoge avec queue c-terminale = peptide trop gros car c’est le protéasome qui enlève c-terminal
  • juste épitope = oui
  • épitoge avec queue n-terminale = ERAP se charge de la dégradation de n-terminal dans le RE donc pas besoin du protéasome
  • donc ce n’est pas juste le protéasome qui génère des peptides et ils ont besoin de d’autres types de protases pour le faire
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14
Q

Comment les peptides sont chargés sur les molécules de classe 1?

A
  • glucosidases I et II digèrent les sucres pour ne laisser qu’une glucose
  • la lectine calnexine lie le glucose
  • la calnexine est remplacée par la calréticuline suite à la liaison de b2-m
  • va recruter ERp57 (rôle dans la formation de ponts disulfures) et tapasine pour se rapprocher de TAO
  • CMH 1 vide n’est pas sable et a besoin de molécules chaperones ou des peptides pour le stabiliser
  • chargement des peptides donc quand il y a des peptides, les chaperones s’enlèvent
  • GlsII enlève le glucose
  • CMH I instables sont reglucosylés par UGT1 (donne une deuxième chance d’avoir un peptide)
  • ce sont les mêmes molécules qui sont impliqués dans le repliement des protéines cellulaires (sauf TAP qui est spécifique au CMH)
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15
Q

Peptide-loading complex

A
  • tapasine (encodée dans le CMH) lie le domaine N de TAP
  • tapasine recrute CMH1, b2-m et calreticuline
  • tapasine liée par un pont S-S à ERp57 (structure cristalline)
  • ERp57 lie CRT, permettant l’isomérisation des ponts S-S des protéines glycolysées
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16
Q

Molécules voie endogène

A
  • Calnexine: Chaperon ubiquitaire transmembranaire de type lectine et fixant les sucres
  • Calréticuline: Similiaire à calnexine mais soluble
  • ERp57: « Protéine disulfide-isomerase »Co-chaperon spécifique de glycoprotéines;
    activité thiol-disulfide oxidoreductase.
  • Tapasine:Fait le pont entre TAP et class I; augmente le transport des peptides;
    Retient les class I immatures dans le RE
  • TAP:Transporte les peptides; fait partie de la famille des transporteurs ABC (ATP-
    binding cassette)
  • Protéasome:Dégrade les protéines « marquées » à l’ubiquitine
  • LMP2 et LMP7: Inductibles à l’IFN-g (comme MECL-1). Façonne les peptides
  • ERAP: (ER amino-peptidase); Façonne les peptides pour les classe I
  • TPPII: Activité endo et exo peptidase; Laisse lys en C-ter. Pas induit par l’IFN-g
17
Q

Comment empêcher que le classe II s’associe à des peptides du RE qui sont destinés aux classe 1?

A
  • chaine invariante bouche la niche
  • sinon le CMHII prendrait n’importe quoi comme des peptides du CMH 1
  • CMH 2 + la chaine invariante forme un nonamère
  • trimérisation de la chaine invariante
  • la chaine invariante a plusieurs autres fonctions comme la régulation des gènes
18
Q

Comment le classe II est-il apporté dans les endosomes et préparé pour la liaison des peptides?

A
  • dans le RE et Golgi, on place la chaine invariante
  • dans les endosomes et lysosomes (compartiments pour amener les peptides exogènes) il y a digestion de la chaine invariante et remplacement par le CLIP
  • CLIP est relâché et peptides vont dans la niche peptidique
  • p31 dans l’endosmose va digérer en p22
  • va générer p10 puis enlève CLIP de la niche pour avoir 1-82 a.a
  • protées coupe en li-Cy
19
Q

Molécules de classe II non-classiques servant de chaperons dans le chargement des peptides

A
  • HLA DM et HLA DR sit tr;s similaires
  • DM ne lie pas de peptide (pas de place) alors que DR oui
  • évolution a donné HLA DM peu polymorphique
  • DM a une niche peptidique très étroite et n’est pas exprimé en surface (dans les endosomes)
  • DM s’associe à DR
  • DM est le décapsuleur
  • HLA DM agit sur les classe II classique en modifiant la structure de la niche du côté n-terminal du peptide et ainsi fragiliser les liens entre le classe II et les peptides instables
  • si le lien est faible, DM peut défaire les liens et libérer le peptide et ensuite relâchement du CLIP
20
Q

HLA-DO

A
  • toujours en association avec DM
  • DM sert de chaperon pour DO car mauvais repliment
  • DO va empêcher DR de s’associer à DM
  • si DO est là, il n’y a plus de CLIP
  • DO élargit le répertoire des peptides car il pourrait être capable que les peptides avec une plus faible affinité peuvent rester dans la niche
  • des peptides qui sont normalement peu représentés à la surface deviennent plus prédominants en présence de DO
  • allèle HLA-DOB quand normal : ne confère ni résistance ni sensibilité, quand gain de fonction : peut rendre l’individu plus susceptible à des infections, quand nulle ou perte de fonction : résistance accrue contre certains virus grâce à une meilleure réponse immunitaire (augmentation Ac)
21
Q

Génération des épitoges T CD4

A
  • tout se passe dans l’endosome
  • les lysosomes contiennent des enzymes hydrolytiques qui dégradent les protéines et d’autres substances
  • les lysosomes ont un pH acide grâce aux pompes à proton
  • les enzymes lysosomales fonctionnent de façon optimale à pH acide
  • les hydrobases incluent les cathepsines (cystéine protées), quelques aspartate protases et une métalloprotéase (zinc)
  • les endosomes précoces fusionnent avec les endosomes tardifs à et forme des lysosomes (pH baisse au fur et à mesure des étapes)
  • il y a des changements dans les enzymes présents
  • devient plus acide donc plus actif
  • contient beaucoup de HLA DM
22
Q

Comment les antigènes sont-ils apportés aux compartiments vacuolaires?

A
  • phagocytose (ingère molécules), macropinocytose (ex : protéines), endocytose (ex : récepteurs)
    • toutes les voies evoient les Ag dans la voie endocytaire
23
Q

Récepteurs de surface

A
  • sélectif
  • concentrer les Ags
    • ex: BCR augmente l’efficacité de présentation
    • ex: récepteurs des protéines du choc thermique (heat-shock)
  • diriger vers compartiments fonctionnels
    • ex: « Mannose receptor » augmente l’efficacité de présentation croisée de OVA
  • signalisation intracellulaire
    • ex: la signalisation par la C-type lectine DNGR-1 augmente la présentation et la présentation croisée d’antigènes de cellules nécrotiques
24
Q

Macropinocytose

A
  • non sélective
  • permet la capture de grandes quantités de matériel extracellulaire
    • ex: protéines, bactéries, virus
  • très efficace chez les macrophages et DCs immatures
25
Q

Différence CMH I et II structure

A
  • CMH I : petits peptides, niche fermée
  • CMH II : niche ouverte, pas d’interaction au bout, lie de spetides plus gros, pas de limite de la taille de peptides
26
Q

Comment les épitopes servant à stimuler
les cellules T sont-ils captés par le CMH II ?

A
  • capture tardive du CMH II : Ag sont dégradés en épitopes et se lient aux molécules du CMH de classe II après le clivage de la chain invariante et les complexe sont transportés à la surface de la cellule pour être présentés
  • capture précoce du CMH II : Ag sont capturés à un stade précoce dans des compartiments intracellulaires, molécules du CMH de classe II interagissent avec la chaine invariante qui est ensuite clivée pour permettre le chargement des épitopes
27
Q

Voie exogène

A
  • chaîne invariante (Ii; CD74) : Chaperon transmembranaire de type II
    • bloque la niche peptidique
    • stabilise les classe II
    • encode les signaux de type « LL » pour le ciblage aux endosomes
  • cathepsines: Cystéine exo- et endoprotéases. CatS induite par IFN-. CatL chez la souris dans les cellules épithéliales
  • GILT: g-IFN-induced lysosomal thiol oxydoreductase; réduit les ponts disulfures
  • HLA-DM: Lysosomal (motif YxxL), Classe II non-classique, Non polymorphique, Ne lie pas de peptides
    • retire le CLIP
    • edite les peptides pour favoriser ceux de haute affinité
  • HLA-DO: CMHII non-classique, non polymorphique, Retenu dans le ER en absence de DM, ne lie pas de peptides
    • inhibe DM dans les endosomes précoces seulement ;favorise la présentation des antigènes spécifiques internalisés par le BCR
    • exprimé dans les lymphocytes B matures naifs et régulé à la baisse suite à l’activation
    • surexpression dans les souris NOD réduit le diabète de type I

Immunologie (6 decks)

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