Chap 3: Métabolisme des acides aminés Flashcards
1
Q
qu’est ce qui détermine la nature d’un acide aminé?
A
sa chaine latéral (R)
2
Q
combien y a t il d’acide aminé?
A
20 acides aminées différents
3
Q
quel est le rôle principal des acides aminés?
A
constituer les protéines
4
Q
v/f: les acides aminés peuvent être mis en réserve dans l’organisme?
A
Faux
5
Q
quel est le % de l’énergie produite par jour des acides aminés?
A
10%
6
Q
le catabolisme des acides aminés implique 2 chose:
A
-enlèvement du groupement -NH3+
-transformation du squelette carboné (acide a-cétonique)
7
Q
v/f: l’ammoniaque (NH4+) venant de la désamination du groupement amine n’est pas toxique?
A
faux, il doit être excrété sous forme d’urée par le foie ou ammoniaque par les reins
8
Q
quels sont les acides cétoniques correspondant à l’alanine, l’aspartate et la glutamate?
A
Alanine : pyruvate
Aspartate : oxaloacétate
Glutamate: alpha cetoglutarate
9
Q
quel est le besoin nutrionnel quotidien en a.a?
A
0,8 g / kg de poids corporel
10
Q
quels sont les 6 a.a irremplaçable?
A
valine, leucine, isoleucine, tryptophane, thréonine et lysine
11
Q
quels sont les 2 types de protéases?
A
endopeptidase et exopeptidases
12
Q
comment se définissent les endopeptidases?
A
protéases qui brisent les liaisons peptidiques au sein de la même molécule
13
Q
comment se définissent les exopeptidases?
A
protéases capables de briser les liaisons aux extrémités carboxyl-terminale ou amino-terminale
14
Q
v/f: il faut une contribution des endo et exopeptidases pour briser un peptide en monomère?
A
vrai
15
Q
les protéines sont dirigés sous l’action de quelle substance dans l’estomac?
A
les sucs gastriques
16
Q
que composent les sucs gastriques?
A
HCl et pepsine (pepsinogène)
17
Q
le HCl est essentiel pour faire quoi dans l’estomac?
A
faire baisser le pH de l’estomac à 2-3
18
Q
l’Acidité de l’estomac sert à quoi?
A
transformer la pepsinogène en pepsine
19
Q
la pepsine hydrolyse quoi?
A
le coté carboxylique de la Leucine, Phenylalanine et la tyrosine
20
Q
quel organe sécrète des endo et exopeptidases pour hydrolyser les polypeptides produits par la pepsine?
A
le pancréas
21
Q
quels sont les endopeptidases relâché par le pancréas?
A
trypsine, chymotrypsine et élastase
22
Q
quels sont les exopeptidases relaché par le pancréas?
A
carboxypeptidases A et B
23
Q
que contient la surface luminale de l’intestin grêle?
A
aminopeptidases
24
Q
quel est la spécialisation des aminopeptidases?
A
clivage des a.a en position N-terminal des court peptides
25
quel est le chemin des acides aminés absorbés par l'intestin?
1.relache dans la circulation portale pour être métabolisé par le foie
2.libéré dans la circulation sanguine
3.gagnent les muscles et les tissus
26
v/f: l'hydrolyse des dipeptides intestinaux est prise en charge au niveau du cytosol de l'entérocyte?
vrai, par les peptidases cytoplasmiques
27
qu'est-ce que le bilan azoté?
l'équilibre entre l'apport en azote et l'Azote excrété par l'urine et les matières fécales
28
quels sont les valeurs de références d'un bilan azoté?
équilibre: 0 ± 2 g azote /24h
négatif léger: -2 à -10g
modéré: -10 à -15 g
sévère: plus grand que -15g
29
dans quel cas on aurait un bilan azoté négatif?
lorsque la perte d'azote dépasse les apports (l'inverse décrirait un bilan positif)
30
quelles hormones favorisent la protéosynthèse dans les muscles en période postprandiale?
insuline, GH, IGF-1, androgènes et thyroxine
31
quelle hormone inhibe la protéosynthèse et favorise plutôt la gluconéogenèse hépatique ?
les glucocorticoides (cortisol)
32
le catabolisme des a.a a lieu dans quelles situations physiologiques?
-pendant la dégradation naturelle des protéines corporelles
-quand l'apport en a.a excède les besoins de l'organisme
-au cours du jeune
33
quelles sont les réactions enzymatiques du catabolisme des a.a?
-transaminations
-désaminations (oxydative)
-désamidations
-décarboxylation
34
quels sont les 5 étapes du catabolismes des a.a dans les tissus extra-hépatiques?
1.retrait du -NH3+
2.transport du -NH3+ vers les tissus excréteur sous forme de glutamine/alanine
3.retrait du -NH3+ avec synthèse d'urée (foie) ou NH4+ (reins)
4.élimination de l'urée ou de NH4+ dans les urines
5.élimination irréversible des acides a-cétonique par décarboxylation/ utilisation du squelette hydrocraboné des a. a-cétonique dans Krebs ou recyclage dans les voies anaboliques de l'organisme
35
l'enlèvement du groupement amine -NH3+ est réalisée par quelles réactions enzymatiques?
transaminations, désaminations et désamidation
36
la définition suivante appartient à quel terme?: réaction d'échange réversible d'une fonction amine primaire entre un acide aminé et un acide a-cétonique
transamination
37
rôle principal de la transamination
assurer les échanges d'azote entre les AA et les acide a-cétonique
38
v/f: une réaction de transamination fait en sorte qu'un a.a devient un acide a-cétonique et vice-versa
vrai
39
Quel est l’acide a-cétonique et l’a.a correspondant au glutamate et le pyruvate respectivement?
A-cétoglutarate et alanine
40
Quel est l’acide a-cétonique et l’a.a correspondant au glutamate et l'oxaloacétate respectivement?
a-cétoglutarate et aspartate
41
quel est le premier rôle des transaminases?
synthétiser des acides aminés
42
quel est le 3e rôle des transaminases?
produire des transporteurs des groupements -NH3+ provenant du catabolisme des protéines tissulaires
42
quel est le 2e rôle des transaminases?
éliminer les déchets azotés potentiellement toxiques produits sous forme d'ammoniaque NH4+
42
la définition suivante appartient à quel terme?:
réaction menant à la formation des acides a-cétoniques et d'un coenzyme réduit avec libération de l'ion ammonium NH4+ par élimination du groupement amine d'un a.a
déasamination oxydative
42
v/f: la réaction de la glutamate déshydrogénase (GDH) est réversible?
vrai
43
est ce que le taux de désamination oxydative du Glu est élevé ou bas au niveau hépatique?
très élevé
44
quels sont les cofacteurs de la GDH?
NAD+ ou NADP+
45
v/f: l'asparagine et la glutamine subissent des désaminations oxydative directes?
faux, désamination non oxydative car elles contiennent une fonction amide
46
l'asparaginase produit quoi?
produit de la NH4+ et de l'aspartate
47
la glutaminase produit quoi?
du NH4+ et du glutamate
48
quelles sont les conséquences des désaminations et désamidations?
-libération des ions ammoniums NH4+
-Formation des acides a-cétoniques
49
quels sont les moyens de régulations du NH4+ dans le sang?
-cycle de la glutamine
-cycle alanine-glucose
-veine porte hépatique
-élimination au niveau des reins
50
quel moyen de régulation du NH4+ est cette définition? :
permet de transporter la fonction amine des aa désaminés sous forme de glutamine, des tissus formateurs aux tissus excréteurs
cycle de la glutamine
51
quels sont les enzymes impliqués dans le cycle de la glutamine?
tissus formateurs: désaminase, transaminases et glutamine synthétase
tissus excréteurs: glutaminase
52
quel organe élimine directement les ions NH4+?
les reins
53
le glutamate est formé dans les tissus formateurs à partir de quelles enzymes ?
GDH ou transaminases
54
v/f: la transformation du glutamate en glutamine par la glutamine synthétase permet le transfert du NH4+ sous une forme non-toxique vers le foie et les reins?
vrai
55
une fois rendu dans le foie la glutamine redevient du glutamate et du NH4+ par quelle enzyme?
glutaminase
56
combien de % de l'azote urinaire totale constitue l'uréogenèse hépatique?
80%
57
l'azote libérer sous forme de NH4+ par les reins représente combien de % de l'azote urinaire totale?
20%
58
quel moyen de régulation du NH4+ est cette définition? :
permet aux muscles d'éliminer l'ammoniaque en transformant le pyruvate en alanine qui sera transporter au foie pour produire du glucose et de l'urée
cycle alanine-glucose
59
v/f: dans le cycle alanine-glucose, dans le muscle, l'alanine est formé a partir du pyruvate par transamination avec l'enzyme ALAT?
vrai
60
dans le cycle alanine-glucose, comment le glutamate est-il formé?
l'a-cétoglutarate reçoit le groupement amine de l'alanine.
le glutamate va ensuite redevenir a-cétoglutarate et NH4+ par la GDH et le NH4+ pourra être évacué sous forme d'urée
61
qu'est-ce qui pourrait accroitre l'exposition humaine à l'ammoniaque?
l'activité bactérienne dans les intestins
62
v/f: l'absorption de l'ammoniaque issu de l'activité bactérienne intestinale s'opères très rapidement?
vrai
63
la concentration sanguine en NH4+ est plus élevée dans quelle circulation?
dans la circulation du sang de la veine porte
64
quel moyen de régulation du NH4+ est cette définition? :
permet d'éliminer de l'organisme les excès d'azote d'origine endogène ou exogène par détoxification du NH4+ sous forme d'urée
le cycle de l'urée
65
v/f: les cellules hépatiques peuvent aussi capter et cataboliser des aa circulants et alimentaires en excès pour les désaminer et produire de l'urée?
vrai
66
la carbamyl-phosphate est formée à partir de quoi?
bicarbonate et ammoniaque avec l'aide de la carbamyl-phosphate synthéthase 1
67
la carbamyl-phosphate, avec l'aide de l'ornithine carbamyl transférase, se condense avec quoi pour forme la citrulline?
ornithine
68
l'arginine, venant du clivage de l'arginino-succinate, s'hydrolyse et donne:
urée et ornithine
69
quelle est la destinée de l'urée provenant de l'arginine du cycle de l'urée
-libération dans les citernes des membrane du réticulum endoplasmique du foie
-diffusion vers la veine sus-hépatique et élimination par les reins
70
quelle «substance» est l'effecteur positif du cycle de l'urée?
le N-acétyl-glutamate car il active allostériquement la carbamyl-phosphate synthétase 1
71
quelle «substance» a une régulation négative du cycle de l'urée?
l'ornithine en excès dans le cytosol, car il inhibe l'arginase
72
quelles sont les 4 destinées de chaque acide a-cétonique au niveau hépatique?
en cas d'excès en aa libres:
1. irréversiblement détruit après décarboxylation
2.transformer en intermédiaire métabolique du glucose, des corps cétoniques ou des lipides
3. oxydé dans le cycle de krebs pour fournir de l'ATP aux cellules hépatiques
en cas de carence en aa libres
4. ré-aminé pour la synthèse d'aa essentiels
73
cette définiton appartient a quel terme? :
une molécule de CO2 est éliminée d'une molécule organique portant un groupement acide carboxylique
décarboxylation
74
v/f: une décarboxylation des acides a-cétoniques est réversible?
faux, c'est une étape finale de dégradation et irréversible
75
en cas de carence énergétique, le foie peut transformer les acides a-cétoniques en quoi?
-glucose (gluconéogenèse avec le pyruvate ou oxaloacétate)
-corps cétonique (cétogenèse avec l'acetyl-CoA)
76
v/f: au repos les acides a-cétoniques en excès peuvent être convertis en AG par lipogenèse?
vrai, et même être stocké sous forme de TAG dans les adipocytes
77
les acides aminés glucogènes dans le foie sont transformés en quoi?
pyruvate, oxaloacétate, fumarate, succinyl-CoA ou a-cétoglutarate
78
les acides aminés cétogènes dans le foie sont transformés en quoi?
acétyl-CoA ou acétoacétyl-CoA
79
quel est le plus important acide aminé glucogène?
alanine
80
v/f: la plupart des acides aminés sont cétogènes?
faux, la plupart sont glucogènes. Seulement Leucine et Lysine sont cétogènes à 100%
81
quel est le principal donneur du groupe NH2 aux acides a-cétoniques pour qu'ils soient ré-aminés?
le glutamate
82
