Biochimie - Les enzymes

Question 1

Holoenzyme : apoenzyme + cofacteur (les 2 types de focateurs)

Answer 1

Coenzyme = souvent des vitamines, liés AU SITE catalytique

Ion = lié AU SITE OU LOIN DU SITE

Question 2

Courbe concentration de substrat p/r produit : vitesse initiale VS vitesse diminue VS vitesse nulle

Variation de la concentration de substrat vs de la concentration d’enzyme

Answer 2

But = concentration de substrat saturante pour refléter et non sous-estimer la quantité d’enzymes

Si concentration en substrat trop faible, la vitesse de réaction varie en fonction du substrat et non en fonction de l’enzyme, soit ce qui nous intéresse

Prise de mesure = pas trop tard car sinon il ne restera plus assez de substrat pour saturer toutes les molécules d’enzymes, elles auront été transformées en produit

Question 3

Effets de la température sur les enzymes

Answer 3

Si trop basse : pas assez de stress = trop rigide

Si trop élevée = dénature la structure tertiaire de l’enzyme = dommages irréversibles

Question 4

Induction/répression vs allostérie/modification covalente

Answer 4

1-Modifie la quantité d’enzymes : lent
2-Modifie l’efficacité de l’‘enzyme : rapide

Question 5

Les proenzymes : ex : enzymes digestives

Answer 5

Proenzymes = synthétisée sous forme inactive, doivent subir protéalyse par une peptidase pour devenir active = changement irréversible
= permet augmenter rapidement quantité d’enzymes

PROTÉINES

Enzymes digestives : synthétisées par le pancréas sous forme de proenzyme pour éviter autodigestion du pancréas, puis activée dans intestin où peptidases se trouvent

trypsinogène, chymotryspinogène, proélastase, procarboxypeptidase -> trypsine, chymyiotrypsine, élastase, carboxypeptidase A et B

Trypsine = 1e à être activée, s’auto-active puis active les autres qui servent à hydrolyser les protéines alimentaires

GLUCIDES :
-Amylase dégrade amidon : maltose, maltotriose et dextrine
-Saccharase et lactase (non-pancréatiques) poursuive :
1-saccharasique = saccharose -> glucose + fructose
2-isomaltasique = dextrine - oligosaccharides
3-maltasique = maltose + maltotriose + oligosaccharides -> glucose

LIPIDES
Lipase : hydrolyse TG en 1 étape directe

Question 6

Plasma vs sérum

Answer 6

Plasma = liquide sans cellules sanguines non coagulés

Sérum = coagulé -> on a retiré le caillot = reste juste le reste comme les enzymes

Question 7

Concentration U/L

Answer 7

quantité d’enzymes pour transformer 1 micromole de substrat par unité de temps

Question 8

Enzymes du pancréas dans certaines pathologies

Answer 8

-Amylase + lipase = pancréatite aigue
-GGT élevé : choléstase
-AST et ALT : hépatite virale
ALP : choléstase ou maladies osseuses -> si élevée, on vérifie si GGT aussi (si non, c’est une atteinte osseuse, si oui, c’est une atteinte de la choléstase

Question 9

Allostérie + modification covalente + inhibiteur compétitif + inhibiteur non compétitif

Answer 9

Allostérie : effecteur qui se lie à un site autre que le site catalytique, réversible

Covalente : phophorylation (kinase) ou hydrolyse (phosphatase) de l’enzyme, réversible, moins rapide que l’allostérie

Compétitif : substance qui compétitionne pour le site catalytique, non covalent, spécifique

Non compétitif = 2 types : 1-se lie près du site et modifie structure de l’enzyme, 2-se lieu au site et n’en ressort jamais. non spécifique, covalent et irréversible