Biochemie: Aufbau von Proteinen Flashcards
Die Peptidbindung
- Aminosäuren können durch ein Ribosom zu einem Peptid verknüpft werden (mehrere AS werden zu einem Peptid)
- Bindung zw. C der Carboxylgruppe
und N der
Aminogruppe - Es wird H2O abgespalten
—> Kondensationsreaktion
–> Es gibt ein Aminoterminales Ende und ein Carboxyterminales Ende, es wird immer ans Carboxy-Ende angebaut (stimmt das?)
Ebenen der Proteinstruktur
4 Ebenen:
1. Primärstruktur: AS Verknüpfung durch Peptidbindung (Aminoende und Carboxylende
- Sekundärstruktur:
Wie ist die Peptidkette strukturiert?
* Abhängig von Resonanzstruktur, Drehbarkeit und H-Brücken innerhalb
der Peptidkette
z.B. alpha Helix und beta-Faltblatt - Tertiärstruktur:
- Quartärstruktur: Bildung einer oligomeren Proteins
Was bestimmt die Struktur?
Die Peptidbindung!
-> hat einen Doppelbindungscharakter
—> kommt zu 40%
mit einer Doppelbindung vor (Doppelbindungen sind kürzer)
Mit Einfachbindung: frei drehbar Mit Doppelbindung: nicht frei drehbar!
–> Drehbarkeit ist durch den
Raumbedarf von Haupt- und
Seitenketten weiter eingeschränkt.
—> nicht alle Strukturen können mehr angenommen werden
- Trans-Anordnung bei Doppelbindung: α-C-Atome liegen in einer Ebene
- cis-Anordnung bei Doppelbindung: α-C-Atome liegen nicht in einer Ebene
Strukturierung der Peptidketten
Je AS ist die Hauptkette um zwei
Bindungen drehbar
- Drehbarkeit durch Raumbedarf
von Haupt- und Seitenketten
weiter eingeschränkt - Peptidketten haben starke Tendenz H-Brücken zwischen Carbonylsauerstoff
und Amidproton auszubilden
α-Helix
- Wechselwirkungen nur in der Hauptkette, Nebenketten nicht beteiligt
- Bei AS mit großen Seitenketten
um 90 ° gedreht
-H-Brücken immer zwischen Carbonylsauerstoff
und Amidproton
-H-Brücken immer zw. Rest1 und Rest4, verdrillt
ß-Faltblatt
- Keine Wechselwirkung in der Hauptkette
- Einzelne ß-Stränge lagern sich zusammen und bilden durch H-Brücken ein
ß-Faltblatt - Bei AS mit kleinen Seitenketten
-antiparallel, parallel oder gemischt
Antiparalleles und paralleles ß-Faltblatt
Antiparallel:
—> ß-Stränge verlaufen antiparallel
—> AS stehen sich direkt gegenüber
—> H-Brücken zwischen Amidproton
und Carbonylsauerstoff
Parallel:
—> ß-Stränge verlaufen parallel
—> AS stehen sich nicht direkt ggü.
—> H-Brücken zwischen Amidproton
und Carbonylsauerstoff
Gemischtes ß-Faltblatt:
—> Kombination aus antiparallelen
und parallelen ß-Faltblatt
Tertiärstruktur
- Ausbildung eines hydrophoben Kerns, weitere Verdrillung des Moleküls
- Wechselwirkungen zwischen den Resten der AS
- Polare Reste lagern sich außen an, da Bindungsaffinität
mit Wasser - Unpolare Reste zeigen nach innen
—> hydrophober Kern
*Ionenbindungen, H-Brücken, Disulfidbrücken,
Van-der-Waals-Kräfte
Domänenstruktur
* Alle Domänen sind Teil eines Polypeptids
Quartärstruktur
- Mehrere Polypeptide lagern sich
aneinander - Untereinheitenstruktur
Proteinfaltung und -rückfaltung
Manche Substanzen zerstören Bindungen und Wechselwirkungen:
* In einem Experiment wurden erst Substanzen zugegeben, die H-Brücken
und Disulfidbrücken (Mercaptoethanol reduziert
die Disulfidbrücken) zerstören
—> Protein entfaltete sich
* Danach wurden Substanzen entfernt —> Protein faltete sich in Ausgangsform
zurück
—> Die Sequenz des Proteins gibt seine Faltung vor!
(Größere Proteine
besitzen Faltungshelfer „Chaperone“)
- Proteinfaltung ist kooperativ —> wenn Faltung teilweise aufbricht, tendiert
das Protein dazu sich ganz zu entfalten
—> alle Wechselwirkungen stabilisieren
sich gegenseitig
Proteinentfaltung und -rückfaltung: Experimentbeschreibung
BeispielProtein: Ribonuklease
- Zugabe von Harnstoff und Mercaptoethanol: Ribonuklease denaturiert (Tertiärstruktur löst sich auf) und ist reduziert
- Entfernung von β-Mercaptoethanol und danach Entfernung von
Harnstoff: “verworrene” Ribonuklease - Zusatz geringer
Konzentrationen β-
Mercaptoethanols: wieder native Ribonuklease wie am Anfang
