BCE: Grundlagen Flashcards

1
Q

Nenne Möglichkeiten der anaeroben und aeroben ATP Gewinnung und schätze deren ATP‐Ausbeute und mögliche Menge ATP, die bereitgestellt werden kann, ab.

A
  • Myokinase‐Reaktion: 2 ADP → ATP + AMP (sehr gering)
  • Creatinkinase‐Reaktion: Creatinphosphat + ADP → ATP (gering)
  • Anaerobe Glykolyse: Glucose + 2 ADP → 2 Lactat + 2 ATP (limitiert durch Lactatanhäufung)
  • Aerobe Glykolyse/Citratzyklus/Atmungskette: Glucose + 6 O2 + 32 ADP → 6 CO2 6 H2O + 32 ATP (praktisch unlimitiert)
  • β‐Oxidation/Citratcyklus/Atmungskette: z. B. Palmitat (C16:0) + 23 O2 + 112 ADP → 16 CO2 + 16 H2O + 112 ATP (praktisch unlimitiert)
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2
Q

Welche Bedeutung kommt der Myokinase‐Reaktion außer der schnellen Bereitstellung von ATP zu?

A
  • entstehendes AMP aktiviert AMP‐abhängige Proteinkinase -> Auslösen von Signalkaskaden, die in Zelle Energiebereitstellende Prozesse aktivieren (AMP kann auch abgebaut werden und das entstehende Adenosin ist ein Vasodilatator, der die Durchblutung des Sauerstoff‐verbrauchenden Gewebes steigert).
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3
Q

Was sind wesentliche Unterschiede im Stoffwechsel der Postresorptionsphase und des Fastens?

A
  • In Postresorptionsphase Leistungsstoffwechsel uneingeschränkt, im Fasten wird Energieverbrauch im Leistungsstoffwechsel maximal eingeschränkt (Senkung des Grundumsatzes)
  • In Postresorptionsphase pro Tag ca. 75 g Protein für die Gluconeogenese abgebaut, im Fasten nur ca. 25 g pro Tag
  • Gehirn reduziert im Fasten Glucoseverbrauch, indem es einen Teil des Energiebedarfs durch die Verwertung von Ketonkörpern deckt und Glucose teilweise nur noch bis auf die Stufe von Lactat abbaut, das wieder in die Gluconeogenese eingeschleust werden kann.
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4
Q

Über welche Mechanismen kann die Flussgeschwindigkeit durch eine Enzym‐katalysierte Reaktion akut und subakut reguliert werden?

A
  • Akut: Kovalente Enzymmodifikation, allosterische Regulation, isosterische Hemmung.
  • Subakut: Induktion auf mRNA‐Ebene, Veränderung der Translatierbarkeit/mRNA‐Stabilität, regulierter Proteinabbau.
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5
Q

Was sind die drei funktionell essenziellen Domänen von Transkriptionsfaktoren?

A
  • Kernlokalisationssignal
  • DNA‐Bindedomäne
  • Transaktivierungsdomäne
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6
Q

*Was versteht man unter Histonmodifikation, welche Bedeutung hat sie und welche Enzyme sind daran beteiligt?

A
  • DNA eng um Histonproteine gewickelt -> in Regionen sehr dichter Packung praktisch keine Transkription möglich
  • Acetylierung von Lysinen der Histonproteine -> Packung aufgelockert und Transkription entsprechender DNA‐Abschnitte ermöglicht.
  • Acetylierung der Histone durch Histon‐Acetyl‐Transferasen (die häufig als Co‐Aktivatoren bezeichnet werden)
  • Deacetylierung durch Histon‐Deacetylasen (die häufig als Co‐Repressoren bezeichnet werden)
    (-> Daneben weitere Modifikation, wie z. B. Methylierung oder Phosphorylierung, welche Interaktion von Histonen untereinander und mit anderen Proteinen regulieren)
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7
Q

*Was sind miRNAs?

A
  • kurze, einzelsträngige RNAs, die mit Erkennungsregionen in mRNAs in einem Proteinkomplex hybridisieren können und dadurch entweder die Translation der mRNAs hemmen oder ihren Abbau steigern können.
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