Bases moleculares de proteomica Flashcards

1
Q

Proteínas simples

A

Holoprotéidos
Hidrolisis= Solo aminoácidos o derivados

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Proteínas conjugadas

A

Heteroprotéidos
Hidrolisis= Aminoacidos acompañados por diversas sustancias

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Proteínas derivadas

A

Sustancias formadas pro desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Funciones de proteínas

A

Estructural
Enzimatica
Contráctil
Transducción de señales
Protectora o defensiva

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Clasificación de proteínas por funciones

A

Catalisis= enzimas
REguladoras= hormonas
Estructural= resistencia y elasticidad (citoesqueleto)
Defensiva= anticuerpos
Transporte= hemoglobina
Receptoras= acetilcolina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Estructura tridimensional

A

Proteínas plegadas de forma carcaterística
Por rotaciones de enlaces simples
Restricciones a la libertad de giro de enlaces

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Estructura primaria

A

Orden de aminoacidos
Esqueleto

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Estructura secundaria

A

Estructura espacial
Puentes de hidrogeno
Hélice alfa y lámina beta

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Hélice alfa

A

Estructura enrollada en forma de espiral, compacta y regular

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Lámina beta

A

Cadenas polipeptídicas dispuestas en forma de pliegues, que interactúan entre sí mediante puentes de hidrógeno
Paralelas o antiparalelas

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Estructura terciaria

A

Estructura plegada y completa en 3 dimensiones
Específica de cada molécula
Determina función
Agrupación y articulación de dominios

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Tipos de estructuras terciarias

A

Proteínas fibrosas= insolubles en agua (alfa queratina o colageno )
Proteínas globulares= solubles en agua

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Estructura cuaternaria

A

Interconexión y organización de varias cadenas polipeptídicas

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Desnaturalización de proteínas

A

Proceso inverso a plegamiento
Genera cadena de aminoácidos sin estructura tridimensional definida ni estable

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Multimeros

A

Proteínas interaccionan con iones y otras cadenas
Más estabilidad, funcionalidad y eficiencia
(hemoglobina)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Chaperones moleculares

A

Proteínas tutoras
HSP60 y HSP70
Colaboran en plegamiento correcto de proteínas recién sintetizadas
En Re y mitocondria
Disminuyen barrera energética

17
Q

Una proteína sin estructura nativa es

A

Afuncional

18
Q

Amiloidosis

A

Proteínas anormales se cumulan y forman depósitos
Causa rígidez y mal funcionamiento de órganos afectados

19
Q

Proteínas de choque térmico

A

Expresadas en respuesta a estrés celular
HSP60= chaperoninas
HSP70= proteínas de estrés

20
Q

Priones

A

Proteínas con conformación anormal que funcionan como agentes infecciosos
Capacidad para inducir mal plegamiento
Forma agregados insolubles que interfieren con función neuronal

21
Q

PrPsc

A

Infeccioso
Insoluble
Resiste a proteasas
Forma agregados amiloides
Causan degeneración neuronal

22
Q

Etapas de plegamiento de proteínas

A

Formación de estructuras secundarias
Formación de dominios
Formación de glóbulo fundido
Transformación a estructura terciaria
Formación de estructura cuaternaria

23
Q

Dominios

A

Agrupación de estructuras secundarias

24
Q

Formación de glóbulo fundido

A

Interacción entre dominios
Estructura intermedia compacta y parcialmente plegada

25
Q

Predicción de estructura tridimensional

A

Predicción de estructura secundaria y terciaria desde estructura primaria
Asigna regiones hélices alfa, láminas beta, bucles y giros.

26
Q

Algoritmo DSSP

A

Método estándra para asignar estructura secundaria a aminoácidos de una proteína

27
Q

Cristalografía de rayos X

A

Técnica experimental
Difracción de rayos X por sólidos en estdo cristalino
Visualiza estructura cristalina

28
Q

Resonancia magnetica nuclear RMN

A

Estudia proteínas en solución

29
Q

Modelo molecular alambre

A

Se muestran sólo los enlaces, como líneas delgadas.

30
Q

Modelo molecular de varillas

A

Se muestran sólo los enlaces, como líneas gruesas.
Adecuado para ver la estructura de moléculas grandes

31
Q

Modelo molecular de bolas y varillas

A

Los enlaces son varillas y los átomos pequeñas esferas.
No refleja ni el tamaño ni la forma real de la molécula
Permite distinguir claramente los diferentes átomos y enlaces.

32
Q

Modelo molecular (esferas CPK)

A

Se representan todos los átomos como esferas sólidas con sus radios de van der Waals
Muestra el tamaño y la forma reales de la molécula
Dificulta la percepción de su estructura

33
Q

Modelo molecular esqueleto

A

Esqueleto del polipéptido como una serie de varillas
Aprecia plegamiento

34
Q

Modelo molecular de trazo

A

Es similar al esqueleto, pero suavizado, sin ángulos
Cordon curvilineo

35
Q

Modelo molecular de cintas lisas

A

Visualiza la proteína o ácido nucleico como una superficie de “cintas” densa y lisa

36
Q

Modelo molecular esquematico

A

Es similar al modelo de cintas
Puntas de flecha la orientación de las cadenas en hebras y hélices
Tramos sin estructura secundaria son cordones en lugar de cintas
Permite apreciar estructura secundaria

37
Q

Modelo molecular de cintas en filamentos

A

Cinta compuesta de filamentos paralelos

38
Q

Modelo molecular de bloques

A

Helice alfa se ve como cilindro
Lamina beta se ve plano