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PHA-1013: Biochimie > Acide aminée > Flashcards

Acide aminée Flashcards

1
Q

Décrire la structure des acides aminés.

A
  • Groupement amine primaire
  • Groupement carboxyle
  • Atome d’hydrogène
  • Chaine latérale
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Q

Que se passe-t-il lorsque les groupement amine et carboxyle sont à pH physiologique?

A

Il sont ionisé

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3
Q

Comment se forme le lien peptidique?

A
  1. Polymérisation d’acides aminée
  2. Déshydratation
  3. Lien peptidique entre CO et NH
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4
Q

Que fait intervenir le lien peptidique?

A

Carbone alpha qui devient un centre stéréogène

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5
Q

Qu’est ce qui permet la formation de ponts disulfures?

A

La réaction de 2 groupement thiol

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6
Q

Quel rôle important jouent les ponts disulfure?

A

La stabilisation de la structures des protéines.

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7
Q

Les AA ont tous une ______ ______ à l’exception de la glycine.

A

Les AA ont tous une activité optique à l’exception de la glycine.

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8
Q

Expliquer ce qu’est un composé chiral.

A

Un composé qui n’est pas superposable à son image dans un miroir plan.

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9
Q

V ou F? Le carbone alpha est asymétrique.

A

Vrai, il porte 4 groupement différents

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10
Q

Quel sont les deux type d’isomère possible?

A

Dextrogyre et levogyre

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11
Q

Quel est la configuration des acides aminée dérivés de protéines?

A

Lévogyre

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12
Q

Décrire la projection de fisher.

A

Projection plate

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13
Q

Qu’est ce qu’un mélange racémique?

A

Quantité égale des deux isomères.

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14
Q

Donner des exemples de rôles des protéine de fonction.

A
  • Catalyse
  • Transport
  • Régulation de l’expression génétique
  • Protection
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15
Q

Donner un exemple de rôle de protéine de structure.

A

Aident les tissus et les cellules à garder leur intégrité.

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16
Q

Quel sont les 4 niveau d’organisation de la structure tridimensionnelle des protéines?

A
  • Primaire
  • Secondaire
  • Tertiaire
  • Quaternaire
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17
Q

Qu’est ce qu’établie la structure des protéines?

A

Leur fonction

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18
Q

Qu’est ce que la structure primaire?

A

C’est la séquence d’acide aminée dans une protéine.

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19
Q

Quel est la fonction de la structure primaire?

A

Essentielle à la fonction de la protéine, directement lié au génome. Mutation dans le génome = modification dans la structure primaire = Perte/gain de fonction de la protéine

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20
Q

Quel sont les deux extrémités de la structure primaire des protéines?

A

N-terminal (NH2) et C-terminal (COOH)

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21
Q

Quel est la conformation de la majorité des liens peptidique?

A

Conformation trans

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22
Q

Qu’est ce qui se trouve de part et d’autre de la liaison peptidique?

A

Carbone alfa

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23
Q

Décrire la structure du lien peptidique primaire.

A

Rigide et plane

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24
Q

Quel chaine ne sont pas inclus dans le squelette?

A

Chaine latérale des acides aminés

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25
Q

Dans quel type de chaine les atomes participent aux liens peptidique?

A

Chaine principale

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26
Q

Décrire la structure secondaire.

A

Torsion et interférence stérique

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27
Q

V ou F? La chaine peptidique est statique.

A

Faux

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28
Q

Que limite l’angle de torsion?

A

L’encombrement stérique des résidus des acides aminés.

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29
Q

Qu’influence les force de torsion?

A

La structure tridimensionnelle de la protéine.

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30
Q

Expliquer la structure secondaire de l’hélice alfa.

A
  • En forme de spirale
  • Stabilisée par pont hydrogène
  • 3.6 AA par tour
  • En moyenne 12 AA au total
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31
Q

Expliquer la structure secondaire du feuillet beta.

A
  • Stabilisée par des liaisons hydrogène entre les AA distant

- Parallèle ou antiparallèle

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32
Q

Comment se nomme la structure supersecondaire?

A

Motif

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33
Q

Décrire les motifs.

A
  • Combinaison particulière de structure secondaire

- Peut constituer une signature pour une fonction précise

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34
Q

Par quoi est stabilisé la structure tertiaire?

A
  • Liaison hydrophobes
  • Force électrostatique
  • Pont disulfures
  • Liaisons peptidique
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35
Q

Qu’est ce que la structure tertiaire?

A

Repliement global de toutes les structures secondaire et superstructure.

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36
Q

Qu’est ce que le domaine protéique?

A

Protéines de plus de 200 acides aminées forment des structurent appelées domaine. Il est formé par la structure tertiaire.

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37
Q

Nommer des exemples de fonctions des domaines.

A
  • Activités enzymatique
  • Pore membranaire
  • Interaction moléculaire
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38
Q

Décrire la structure quaternaire.

A

Protéine globulaire multimérique: assemblage de plusieurs chaine de polypeptides.

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39
Q

Quel est l’importance de la structure?

A
  • Repliement processus complexe
  • Confère à la protéine sa fonction, son activité
  • Protéines mal replié habituellement dégradée
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40
Q

Que se passe-t-il si une protéine mal replié n’est pas dégradée?

A
  • Accumulation de protéines mal repliées

- Implication dans diverses maladies

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41
Q

Nommer des caractéristique des protéines fibreuse.

A
  • Rôle primordial dans le maintien de l’intégrité tissulaire
  • Insoluble dans l’eau
  • Constituant de la matrice extracellulaire
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42
Q

Quel est la protéine la plus abondante du corps humain?

A

Collagène (25%)

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43
Q

Quel structure du collagène subit des modifications post-traductionnelle?

A

Structure primaire

44
Q

Décrire la structure secondaire du collagène.

A
  • Hélice alfa particulière
  • Répulsion stérique entre les cycle de proline et de l’hydroxyproline
  • S’associent pour formé une triple hélice
45
Q

Quel sont les caractéristiques de la kératine?

A
  • 2 Hélices droites enroulées l’une autour de l’autre

- Hélice particulière: “super hélice gauche”

46
Q

De quoi compose la kératine?

A

Le cytosquelette (filament intermédiaire)

47
Q

Quel est le rôle des catalyseurs biologiques?

A

Transforment les molécules

48
Q

Quel sont les caractéristiques des enzymes?

A
  • Produit par l’organisme pour favoriser réaction chimique
  • Accélèrent vitesse de réaction
  • Restent inchangés
  • Agit de façon sélectives
  • Millier d’enzyme différent
49
Q

Dans quoi les enzymes sont hautement spécifique?

A
  • Liaison avec leur substrat

- Réaction qu’elles catalysent

50
Q

Expliquer la spécificité qui est conféré par le site de liaison.

A

Immobilisation du groupement réactionnel du substrat à la surface de l’enzyme

51
Q

Expliquer le principe de la clé et de la serrure.

A
  • Complémentarité géométrique

- Complémentarité électronique

52
Q

Qu’est ce que l’enzyme simple?

A

Une seul chaine polypeptidique et aucun autre groupement chimique que celui des acides aminés

53
Q

Que requiert un holoenzyme?

A

Cofacteur

54
Q

Comment se nomme un enzyme sans cofacteur?

A

Apoenzyme

55
Q

Quel sont les deux type de holoenzyme?

A
  • Organique (coenzyme)

- Inorganique (ion métalliques

56
Q

V ou F? Sans cofacteur l’apoenzyme est active.

A

Faux, elle est inactive.

57
Q

Quel réaction les enzymes seuls ne peuvent catalyser?

A
  • Oxydoréduction

- Transfert de groupement fonctionnel

58
Q

Dans les coenzyme qu’est ce qui est modifié par la réaction enzymatique à laquelle ils participent?

A

Leur structure chimique

59
Q

Donner des exemples de coenzymes?

A
  • Co-substrats

- Groupement prosthétiques

60
Q

Comment est associé le co-substrat à l’enzyme?

A

Transitoire

61
Q

Aves le co-substrat, qu’est ce qui est catalysé par une autre enzyme?

A

Le retour à sa forme initial

62
Q

Quel liaison lie l’enzyme au groupement prosthétique?

A

Liaison covalente (associé en permanance)

63
Q

Que nécessite le retour à la forme initial du groupement prothétique?

A

Une étape supplémentaire à la réaction enzymatique.

64
Q

Qu’étudie la cinétique enzymatique?

A

La relation entre la vitesse d’une réaction et les concentration des réactifs et des produits.

65
Q

À quoi s’intéresse la cinétique enzymatique?

A

Aux éléments qui influence les vitesses de réaction: Concentration du substrat et de l’enzyme et condition réactionnelle (pH, température)

66
Q

Que caractérise la cinétique enzymatique?

A

L’efficacité de l’enzyme

67
Q

Si le substrat augmente, la réaction se fait beaucoup _____ _________.

A

Si le substrat augmente, la réaction se fait beaucoup plus rapidement.

68
Q

Si le substrat diminue, la réaction se fait _____ _________.

A

Si le substrat augmente, la réaction se fait moins rapidement.

69
Q

Quel est la température optimal pour les réaction enzymatique?

A

35-40

70
Q

Que se passe-t-il avec les enzymes au dessus de 40 degrés?

A

Elle se dénature.

71
Q

Qu’affecte le pH dans la réaction enzymatique?

A
  • Vitesse réactionnelle

- Dénaturation de l’enzyme

72
Q

Comment se nomme le modèle de réaction enzymatique?

A

Michaelis et Menten

73
Q

Donner les composante et signification de la formule de Michaelis et Menten.

A 
E: Enzyme
S: Substrat
ES: Complexe substrat-enzyme
P: Produit
K1,K2,K3: Constante de vitesse réactionnelle
74
Q

Que décrit l’équation de Michaelis et Menten

A

La variation de vitesse réactionnelle en fonction de la concentration du substrat.

75
Q

Que reflète le Km?

A

L’affinité de l’enzyme avec son substrat. Plus il est petit, plus l’affinité sera grande.

76
Q

La vitesse de réaction est proportionnelle à quoi?

A

La concentration d’enzyme présente

77
Q

V ou F? La cinétique enzymatique ne permet pas d’identifier un mécanisme réactionnel.

A

Vrai

78
Q

Quel sont la majorité des réaction à plusieurs substrat?

A

Des transfert de groupement fonctionnel d’une molécule à l’autre.

79
Q

Que sont les deux types de réaction à 2 substrat?

A
  • Réaction séquentielles: ordonnées ou aléatoire

- Réaction ping-pong

80
Q

Expliquer la réaction séquentielle ordonnées.

A

Liaison du premier substrat est requise pour la liaison du deuxième substrat.

81
Q

Expliquer la réaction séquentielle aléatoire.

A

Les deux sites de liaison pour le substrat sont disponible simultanément pour l’enzyme.

82
Q

Expliquer la réaction ping-pong.

A

Les 2 substrat ne se rencontre jamais à la surface de l’enzyme. Aussi, il implique une modification de l’enzyme.

83
Q

Que font les inhibiteur?

A
  • Se fixe à une enzyme et diminue son activité
  • Empêche la formation de complexe du ES
  • Empêche la séparation de l’enzyme et du produit
84
Q

Quel sont les deux classement d’inhibiteur?

A
  • Naturels (poison, venin)

- Chimiques (drogues, médicaments)

85
Q

Nommer les deux types d’inhibiteur.

A

Compétitif et non-compétitif

86
Q

Avec qui entre en compétition l’inhibiteur?

A

Substrat naturel de l’enzyme

87
Q

Quel sont les caractéristique de l’inhibiteur compétitif?

A
  • Ressemblance structural avec le substrat

- Bloque le site actif de l’enzyme

88
Q

V ou F? L’ajout d’inhibiteur compétitif n’a pas d’effet sur le Vmax.

A

Vrai, si la concentration de substrat est assez élevée, la réaction atteindra Vmax même en présence d’in inhibiteur.

89
Q

Comment est la liaison entre l’inhibiteur compétitif et l’enzyme?

A

Réversible

90
Q

Quel est l’effet de l’inhibiteur compétitif sur Km?

A

Il l’augmentera, car on à besoin d’une plus grande concentration de substrat pour atteindre 1/2 Vmax.

91
Q

Donner un exemple d’inhibiteur compétitif.

A

Statine: inhibition de la synthèse du cholestérol.

92
Q

Quel sont les liaisons possibles avec l’inhibiteur non-compétitif?

A
  • Inhibiteur et substrat se lie sur différent site de l’enzyme
  • Inhibiteur ce lie soit à l’enzyme ou au complexe ES
93
Q

Quel effet ont les inhibiteur non compétitif sur Vmax?

A

Il le diminue, l’augmentation de la concentration du substrat n’a aucun effet sur l’action de l’inhibiteur

94
Q

V ou F? L’inhibiteur non-compétitif ne change pas Km.

A

Vrai, ils n’interfèrent pas dans la liaison substrat et enzyme

95
Q

Donner un exemple d’inhibiteur non compétitif.

A

Beta-lactamines (pénicilline)

96
Q

Comment fonctionnent la pénicilline?

A
  • Inhibe enzyme transpeptidase
  • Empêche à formation de la paroi cellulaire de la bactérie
  • Bactérie deviennent plus susceptible au choc osmotique
97
Q

Par quoi est régulées l’enzyme?

A

Effecteur

98
Q

Comment se lie les effecteur allostérique?

A

De façon covalente au site de régulation.

99
Q

Que modifie la présence de l’effecteur allostérique?

A

L’affinité de l’enzyme pour son substrat et l’efficacité de l’enzyme elle-même. Aussi elle peuvent catalyser l’étape limitante d’une voie métabolique.

100
Q

Qu’est ce que l’effecteur inhibiteur et activateur?

A

L’inhibiteur est l’enzyme sous sa forme inactive alors que l’activateur est sous sa forme active.

101
Q

Quel sont les caractéristique de la régulation par modification covalente (phosphorylation)?

A
  • Addition ou soustraction d’un groupement phosphate
  • Sur résidu d’acide aminée spécifique sur l’enzyme
  • Phosphorylation enzymatique est l’une des régulation les plus importante
102
Q

Par qui est catalysée la phosphorylation?

A

Les kinases

103
Q

Qu’utilise les kinase comme donneur de phosphate?

A

ATP

104
Q

Par quoi est catalysée le déphosphorylation?

A

Phosphatases

105
Q

Qu’hydrolyse les phosphatases?

A

La liaison phosphate

PHA-1013: Biochimie (18 decks)

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