4. Enzyme III Flashcards
Der Name für den regulatorischen Mechanismus, bei dem das Endprodukt die Aktivität des ersten Schritts hemmt.
Rückkopplungshemmung
Mehrere Formen von homologen Enzymen innerhalb eines Organismus.
Isoenzyme
Enzyme, die durch proteolytische Spaltung aktiviert werden.
Zymogene
Die weniger aktive Konformation eines allosterischen Enzyms.
T-Zustand
Die Kurvenform des kinetischen Plots eines Enzyms, das kooperative Bindung aufweist.
sigmoidal
Ein Regulator eines allosterischen Enzyms, der kein Substrat ist.
heterotrop
Enzyme, die eine Proteinphosphorylierung katalysieren.
Proteinkinasen
Katalysieren die Entfernung von Phosphaten eines Proteins.
Proteinphosphatasen
Für die Blutgerinnungskaskade erforderliches Vitamin.
Vitamin K
______ sind verschiedene Formen von homologen Enzymen innerhalb eines Organismus, die die gleiche Reaktion mit unterschiedlichen kinetischen Eigenschaften katalysieren.
Isozyme
Aspartyl-Transcarbamylase katalysiert den ersten Schritt in der Synthese von ______
Pyrimidinen
p-Hydroxymercuribenzoat reagiert mit essentiellen _____ -Resten in der ATCase.
Cystein
_______ ist das häufigste Donormolekül in durch Proteinkinasen katalysierten Phosphorylierungsreaktionen.
ATP
Proteinkinasen fügen Phosphorylgruppen an Serin, Threonin und ________ Resten in Zielproteinen hinzu.
Tyrosin
Proteinkinase A wird durch die Bindung von _____ an bestimmten Stellen auf der regulatorischen Untereinheit aktiviert.
c-AMP
Ein __________ ist eine inaktive Vorstufe eines Enzyms, das durch eine proteolytische Spaltung aktiviert wird.
Zymogen
Die typische/n Strategie/n für die enzymatische Regulierung:
Wählen Sie eine Antwort:
a. mehrere Enzyme bilden
b. allosterische Kontrolle
c. reversible kovalente Modifikation
d. proteolytische Aktivierung
e. Alle der oben genannten
E
Allosterische Proteine:
Wählen Sie eine Antwort:
a. enthalten unterschiedliche regulatorische und mehrere funktionelle Stellen.
b. zeigen Kooperativität.
c. bestehen immer aus mehreren identischen Untereinheiten.
d. a und b
e. a, b und c
D.
Viele allosterische Enzyme haben zwei Arten von Untereinheiten, auch bezeichnet als:
Wählen Sie eine Antwort:
a. katalytische und regulatorische.
b. regulatorische und allosterische.
c. allosterische und regulatorische.
d. alle der oben genannten.
e. Keine der oben genannten
A. katalytische und regulatorische.
Veränderungen in der ATCase-Konformation wurden durch Kristallisation des Enzyms in Gegenwart von PALA (N-(Phosphonacetyl)-L-aspartat) detektiert. Was ist PALA?
Wählen Sie eine Antwort:
a. Ein radioaktives Tag, bindet an die Untereinheiten.
b. Ein bi-Substratanalogon, das einem katalytischen Zwischenprodukt gleicht.
c. Ein fluoreszierendes Substratanalogen.
d. Alle der oben genannten.
e. Keine der oben genannten.
B. Ein bi-Substratanalogon, das einem katalytischen Zwischenprodukt gleicht.
Die relaxierte Form eines allosterischen Enzym hat eine _________ Affinität für die Substrate.
Wählen Sie eine Antwort:
a. höhere
b. gleich große
c. niedrigere
d. keine
e. Keines der oben genannten.
höhere
Die regulatorischen Auswirkungen der Substrate auf allosterische Enzyme werden als _______________ Wirkungen bezeichnet.
Wählen Sie eine Antwort:
a. homotrope
b. heterotrope
c. allotrope
d. Alle der oben genannten.
e. Keine der oben genannten.
homotrope
Beispiele für kovalente Modifikationen umfassen:
Wählen Sie eine Antwort:
a. Phosphorylierung und Dephosphorylierung.
b. Acetylierung.
c. Ubiquitinierung.
d. Alle der oben genannten.
e. nur a und b
D.
Multifunktionale Proteinkinasen
Wählen Sie eine Antwort:
a. führen Phosphorylierung sowie Sulfatierungsreaktionen durch.
b. können verschiedene Ziele phosphorylieren.
c. erhalten Energie in Form von ATP aus dem Abbau von Proteinen.
d. Alle der oben genannten.
e. Keine der oben genannten.
können verschiedene Ziele phosphorylieren.
Welche Aminosäure-Seitenkette/n ist/werden durch Proteinkinasen phosphoryliert?
Wählen Sie eine Antwort:
a. Serin
b. Tyrosin
c. Threonin
d. alle der oben genannten
e. nur A und C
D.
Welche der folgenden Antworten ist ein Beispiel für ein Zymogen?
Wählen Sie eine Antwort:
a. Pepsinogen
b. Procarboxypeptidase
c. T-Form ATCase
d. Alle der oben genannten.
e. A und B
E.
Wie wird Chymotrypsinogen aktiviert?
Wählen Sie eine Antwort:
a. Spaltung zwischen einem Arg und Ile durch Chymotrypsin.
b. cAMP-Bindung, die der Spaltung durch Elastase folgt.
c. Spaltung zwischen einem Arg und Ile durch Trypsin.
d. Alle der oben genannten.
e. Keine der oben genannten.
C. Spaltung zwischen einem Arg und Ile durch Trypsin.
Der gemeinsame Aktivator der Bauchspeicheldrüsen-Zymogene ist
Wählen Sie eine Antwort:
a. Trypsinogen
b. Chymotrypsin
c. Trypsin
d. Elastase
e. Keine der oben genannten.
C. Trypsin
Wie wird die Trypsinaktivität ausgeschaltet?
Wählen Sie eine Antwort:
a. Durch Dephosphorylierung.
b. Durch Bindung eines Inhibitor-Proteins.
c. Durch eine zweite Spaltung.
d. Alle der oben genannten.
e. Keine der oben genannten.
B. Durch Bindung eines Inhibitor-Proteins.
Blutgerinnungs-Kaskaden werden gesteuert durch:
Wählen Sie eine Antwort:
a. Zymogen-Aktivierung.
b. Phosphorylierung.
c. allosterische Aktivierung.
d. alle der oben genannten.
e. keine der oben genannten.
A. Zymogen-Aktivierung
Ein Regulationsmechanismus, der nicht ohne weiteres reversibel ist:
Wählen Sie eine Antwort:
a. Phosphorylierung
b. allosterische Kontrolle
c. proteolytische Spaltung
d. Alle der oben genannten.
e. Keines der oben genannten.
C. proteolytische Spaltung
