Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Biochemie > 4. Enzyme III > Flashcards

4. Enzyme III Flashcards

1
Q

Der Name für den regulatorischen Mechanismus, bei dem das Endprodukt die Aktivität des ersten Schritts hemmt.

A

Rückkopplungshemmung

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Mehrere Formen von homologen Enzymen innerhalb eines Organismus.

A

Isoenzyme

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Enzyme, die durch proteolytische Spaltung aktiviert werden.

A

Zymogene

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Die weniger aktive Konformation eines allosterischen Enzyms.

A

T-Zustand

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Die Kurvenform des kinetischen Plots eines Enzyms, das kooperative Bindung aufweist.

A

sigmoidal

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Ein Regulator eines allosterischen Enzyms, der kein Substrat ist.

A

heterotrop

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Enzyme, die eine Proteinphosphorylierung katalysieren.

A

Proteinkinasen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Katalysieren die Entfernung von Phosphaten eines Proteins.

A

Proteinphosphatasen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Für die Blutgerinnungskaskade erforderliches Vitamin.

A

Vitamin K

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

______ sind verschiedene Formen von homologen Enzymen innerhalb eines Organismus, die die gleiche Reaktion mit unterschiedlichen kinetischen Eigenschaften katalysieren.

A

Isozyme

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Aspartyl-Transcarbamylase katalysiert den ersten Schritt in der Synthese von ______

A

Pyrimidinen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

p-Hydroxymercuribenzoat reagiert mit essentiellen _____ -Resten in der ATCase.

A

Cystein

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

_______ ist das häufigste Donormolekül in durch Proteinkinasen katalysierten Phosphorylierungsreaktionen.

A

ATP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Proteinkinasen fügen Phosphorylgruppen an Serin, Threonin und ________ Resten in Zielproteinen hinzu.

A

Tyrosin

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Proteinkinase A wird durch die Bindung von _____ an bestimmten Stellen auf der regulatorischen Untereinheit aktiviert.

A

c-AMP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Ein __________ ist eine inaktive Vorstufe eines Enzyms, das durch eine proteolytische Spaltung aktiviert wird.

A

Zymogen

17
Q

Die typische/n Strategie/n für die enzymatische Regulierung:

Wählen Sie eine Antwort:

a. mehrere Enzyme bilden
b. allosterische Kontrolle
c. reversible kovalente Modifikation
d. proteolytische Aktivierung
e. Alle der oben genannten

A

E

18
Q

Allosterische Proteine:

Wählen Sie eine Antwort:

a. enthalten unterschiedliche regulatorische und mehrere funktionelle Stellen.
b. zeigen Kooperativität.
c. bestehen immer aus mehreren identischen Untereinheiten.
d. a und b
e. a, b und c

A

D.

19
Q

Viele allosterische Enzyme haben zwei Arten von Untereinheiten, auch bezeichnet als:

Wählen Sie eine Antwort:

a. katalytische und regulatorische.
b. regulatorische und allosterische.
c. allosterische und regulatorische.
d. alle der oben genannten.
e. Keine der oben genannten

A

A. katalytische und regulatorische.

20
Q

Veränderungen in der ATCase-Konformation wurden durch Kristallisation des Enzyms in Gegenwart von PALA (N-(Phosphonacetyl)-L-aspartat) detektiert. Was ist PALA?

Wählen Sie eine Antwort:

a. Ein radioaktives Tag, bindet an die Untereinheiten.
b. Ein bi-Substratanalogon, das einem katalytischen Zwischenprodukt gleicht.
c. Ein fluoreszierendes Substratanalogen.
d. Alle der oben genannten.
e. Keine der oben genannten.

A

B. Ein bi-Substratanalogon, das einem katalytischen Zwischenprodukt gleicht.

21
Q

Die relaxierte Form eines allosterischen Enzym hat eine _________ Affinität für die Substrate.

Wählen Sie eine Antwort:

a. höhere
b. gleich große
c. niedrigere
d. keine
e. Keines der oben genannten.

A

höhere

22
Q

Die regulatorischen Auswirkungen der Substrate auf allosterische Enzyme werden als _______________ Wirkungen bezeichnet.

Wählen Sie eine Antwort:

a. homotrope
b. heterotrope
c. allotrope
d. Alle der oben genannten.
e. Keine der oben genannten.

A

homotrope

23
Q

Beispiele für kovalente Modifikationen umfassen:

Wählen Sie eine Antwort:

a. Phosphorylierung und Dephosphorylierung.
b. Acetylierung.
c. Ubiquitinierung.
d. Alle der oben genannten.
e. nur a und b

A

D.

24
Q

Multifunktionale Proteinkinasen

Wählen Sie eine Antwort:

a. führen Phosphorylierung sowie Sulfatierungsreaktionen durch.
b. können verschiedene Ziele phosphorylieren.
c. erhalten Energie in Form von ATP aus dem Abbau von Proteinen.
d. Alle der oben genannten.
e. Keine der oben genannten.

A

können verschiedene Ziele phosphorylieren.

25
Q

Welche Aminosäure-Seitenkette/n ist/werden durch Proteinkinasen phosphoryliert?

Wählen Sie eine Antwort:

a. Serin
b. Tyrosin
c. Threonin
d. alle der oben genannten
e. nur A und C

A

D.

26
Q

Welche der folgenden Antworten ist ein Beispiel für ein Zymogen?

Wählen Sie eine Antwort:

a. Pepsinogen
b. Procarboxypeptidase
c. T-Form ATCase
d. Alle der oben genannten.
e. A und B

A

E.

27
Q

Wie wird Chymotrypsinogen aktiviert?

Wählen Sie eine Antwort:

a. Spaltung zwischen einem Arg und Ile durch Chymotrypsin.
b. cAMP-Bindung, die der Spaltung durch Elastase folgt.
c. Spaltung zwischen einem Arg und Ile durch Trypsin.
d. Alle der oben genannten.
e. Keine der oben genannten.

A

C. Spaltung zwischen einem Arg und Ile durch Trypsin.

28
Q

Der gemeinsame Aktivator der Bauchspeicheldrüsen-Zymogene ist

Wählen Sie eine Antwort:

a. Trypsinogen
b. Chymotrypsin
c. Trypsin
d. Elastase
e. Keine der oben genannten.

A

C. Trypsin

29
Q

Wie wird die Trypsinaktivität ausgeschaltet?

Wählen Sie eine Antwort:

a. Durch Dephosphorylierung.
b. Durch Bindung eines Inhibitor-Proteins.
c. Durch eine zweite Spaltung.
d. Alle der oben genannten.
e. Keine der oben genannten.

A

B. Durch Bindung eines Inhibitor-Proteins.

30
Q

Blutgerinnungs-Kaskaden werden gesteuert durch:

Wählen Sie eine Antwort:

a. Zymogen-Aktivierung.
b. Phosphorylierung.
c. allosterische Aktivierung.
d. alle der oben genannten.
e. keine der oben genannten.

A

A. Zymogen-Aktivierung

31
Q

Ein Regulationsmechanismus, der nicht ohne weiteres reversibel ist:

Wählen Sie eine Antwort:

a. Phosphorylierung
b. allosterische Kontrolle
c. proteolytische Spaltung
d. Alle der oben genannten.
e. Keines der oben genannten.

A

C. proteolytische Spaltung

Biochemie (20 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions