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Biochemie > 3. Proteine > Flashcards

3. Proteine Flashcards

1
Q

Wenn eine Peptidbindung gebildet wird, entsteht welches andere Molekül auch?

A

Bei der Bildung einer Peptidbindung entsteht auch Wasser.

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2
Q

Wo erwartet man Proteine mit vielen Disulfidbrücken?

A

Extrazellulär erwartet man Proteine mit vielen Disulfidbrücken.

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3
Q

____________ ist die chirale Form der Aminosäuren in Proteinen.

A

In Proteinen sind als chirale Form L-Aminosäuren anzutreffen.

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4
Q

So wird die Gesamtstruktur eines Protein auch genannt

A

Die Gesamtstruktur eines Proteins wird als Tertiärstruktur bezeichnet.

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5
Q

Die Aminosäure mit einem pKa-Wert nahe am neutralen pH.

A

Histidin

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6
Q

Name der Grafik, die es uns erlaubt die mögliche Orientierung von Aminosäure-paaren darzustellen.

A

Der Ramachandran-Plot erlaubt die Darstellung möglicher Orientierungen von Aminosäure-Paaren.

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7
Q

Diese Aminosäure stört die alpha-Helix, weil seine Seitenkette durch eine besondere Ringstruktur die Bindungsrotationen einschränkt.

A

Prolin

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8
Q

____________ ist ein anderer Name für dipolare Molekülen.

A

Zwitterionen

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9
Q

Disulfid-Brücken werden aus Paaren welcher Aminosäure gebildet?

A

Disulfidbrücken werden aus Cystein-Paaren gebildet.

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10
Q

Die Strukturart, die alpha-Helix, Beta-Stränge und Schleifen enthält.

A

Die Sekundärstruktur besteht aus alpha-Helices, beta-Strängen und Schleifen.

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11
Q

Die Aminosäure, die eine schwach saure “Phenol”-Gruppe enthält Antwort

A

Tyrosin enthält eine schwach saure Phenolgruppe

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12
Q

___________________ist ein faserartiges Protein und die primäre Komponente von Wolle und Haar.

A

Keratin ist ein faseriges Protein und primäre Komponente von Wolle und Haar

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13
Q

Jede dritte Aminosäure in Kollagen ist __________ .

A

Glycin

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14
Q

Disulfidbrücken in Proteinen können zu freien Sulfhydryl-Gruppen reduziert werden, wenn Reagenzien wie __________ anwenden.

A

Disulfidbrücken in Proteinen können zu freien Sulfhydril-Gruppen reduziert werden durch Reagenzien wie ß-Mercaptoethanol .

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15
Q

Ein Protein wird als ________ betrachtet, wenn seine Polypeptidkette einem Zufallsknäuel entspricht.

A

Ein Protein wird als denaturiert betrachtet, wenn seine Polypetidkette einem Zufallsknäulel entspricht

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16
Q

_____________ist das hauptsächliche, faserartige Protein in Haut, Knochen, Sehnen, Knorpel und Zähnen.

A

Kollagen ist das hauptsächliche, faserige Protein in Haut, Knochen, Sehnen, Knorpel und Zähnen.

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17
Q

Kollagen enthält ___________, eine modifizierte Aminosäure.

A

Kollagen enthält Hydroxyprolin, eine modifizierte Aminosäure

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18
Q

Stoffe wie zum Beispiel _________ und Guanidinium-Hydrochlorid denaturieren Proteine durch Unterbrechung nicht-kovalenter Wechselwirkungen.

A

Harnstoff

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19
Q

Die __________ verweist auf die räumliche Anordnung der Untereinheiten zueinander und die Form ihrer Interaktionen.

A

Quartiärstruktur

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20
Q

Die __________ beta-Faltblattstruktur tritt auf, wenn zwei Stränge in Gegenrichtung angeordnet sind.

A

Die antiparallele beta-Faltblattstruktur tritt auf, wenn zwei Stränge in Gegenrichtung angeordnet sind.

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21
Q

Was bestimmt eine Proteinfunktion? Wählen Sie eine Antwort: a. Keine der oben genannten Optionen b. Alle der oben genannten Optionen c. N-terminale Aminosäure d. Gensequenz e. Struktur

A

Die Struktur bestimmt die Proteinfunktion.

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22
Q

Schlüsseleigenschaften von Proteinen sind Wählen Sie eine Antwort: a. ein große Auswahl an funktionellen Gruppen. b. die Fähigkeit eine rigide oder flexible Struktur anzunehmen, die den notwendigen funktionellen Anforderungen entspricht. c. die Fähigkeit mit anderen Proteinen zu interagieren. d. a und b e. Alle von oben.

A

E.

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23
Q

Welche geladene Gruppe/n findet man in Glycin beim einem pH Werte von 7? Wählen Sie eine Antwort: a. –NH3+ b. –COO- c. –NH2+ d. a und b e. a, b, und c

A

D

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24
Q

Welche geladenen Gruppe/n findet man in Glycin beim einem pH-Wert von 12? Wählen Sie eine Antwort: a. -NH3+ b. -COO- c. -NH2+ d. a und b e. a, b, und c

A

B.

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25
Q

Beim welchem pH-Werte ist Alanin hauptsächlich in der zwitterionischen Struktur? Wählen Sie eine Antwort: a. 9–14 b. 8–10 c. 2–9 d. 2–4 e. 0–2

A

C.

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26
Q

Welche Aminosäuren haben eine reaktive aliphatische Hydroxylgruppe? Wählen Sie eine Antwort: a. Serin und Threonin b. Cystein und Threonin c. Methionin und Threonin d. Cystein und Methionin e. Serin und Methionin

A

A.

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27
Q

Nennen Sie bitte drei bei neutralem pH-Wert positiv geladene Aminosäuren. Wählen Sie eine Antwort: a. Lys, Arg und His b. Cys, Arg und Met c. His, Arg und Cys d. Lys, Arg und Pro e. Arg, Glu und His

A

A.

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28
Q

In dem folgenden Peptid ist welche Aminosäure ist die N-terminale? Phe-Ala-Gly-Arg Wählen Sie eine Antwort: a. Ala b. Phe c. Phe und Arg d. Arg e. Keine von oben

A

B.

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29
Q

Was ist die ungefähre Masse eines Proteins mit 200 Aminosäuren? (Nehmen Sie an, dass es keine anderen Proteinmodifikationen gibt.) Wählen Sie eine Antwort: a. 20,000 b. 11,000 c. 22,000 d. 222,000 e. Keine von oben

A

C.

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30
Q

Warum ist die Peptidbindung planar? Wählen Sie eine Antwort: a. Sperrige Seitenketten verhindern die freie Rotation um die Bindung. b. Die Peptidbindung hat partiellen Doppelbindungs-Charakter, der die Rotation verhindert. c. Wasserstoff-Brückenbindungen zwischen Amiden (NH) und Carbonylen (C=O) grenzen die Bewegung ein. d. Keine von oben. e. Alle von oben.

A

B.

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31
Q

Die Konfiguration der meisten alpha-Kohlenstoffatome in Peptidbindungen ist… Wählen Sie eine Antwort: a. Cis b. Zirkulär c. Parallel d. Trans e. Senkrecht

A

D.

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32
Q

Wo findet man am häufigsten Ω- und β-Drehungen und Schleifen? Wählen Sie eine Antwort: a. In einer hydrophoben Tasche. b. In inneren Spalten. c. In der Schnittstelle zwischen Ligand und Protein. d. An der Oberfläche von Proteinen. e. Keine von oben.

A

D.

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33
Q

Was sind einige der Modifikationen an Proteinen? Wählen Sie eine Antwort: a. Spaltung von Protein b. Zusatz von Kohlenhydratgruppen c. Phosphorylierung besonderer Aminosäuren d. a, b und c e. b und c

A

D.

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34
Q

Welche der folgenden Aminosäurereste ist im Zentrum von wasserlöslichen, globulären Proteinen zu erwarten? Wählen Sie eine Antwort: a. Ser b. Gln c. Asp d. Lys e. Phe

A

E.

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35
Q

Die Division der Gesamtaktivität durch die Gesamtmenge an Protein ergibt die ____________.

A

spezifische Aktivität.

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36
Q

Im ersten Schritt der Proteinreinigung wird ein ______________ hergestellt.

A

Homogenisat

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37
Q

____________ ist eine Proteinreinigungsmethode, die die hohe Anziehungskraft vieler Proteine zu bestimmten chemischen Gruppen nutzt.

A

Affinitätschromatographie

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38
Q

____________ kann vor einem Gelelektrophoreselauf hinzugefügt werden, um Proteine zu denaturieren.

A

SDS

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39
Q

Um ein ganzes Protein zu sequenzieren werden ______________________benutzt.

A

überlappende Peptide

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40
Q

Ein anderer Name für einen Antikörper:____________ .

A

Immunglobulin

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41
Q

Ein anderer Name für eine Antigendeterminante:____________ .

A

Epitop

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42
Q

Proteine können von kleinen Molekülen und Ionen durch ein semi-permeable Membran getrennt werden. Die Methode heißt __________ .

A

Dialyse

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43
Q

Molekülausschlusschromatographie trennt Moleküle basiert auf deren ________

A

Größe

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44
Q

_________ ist eine chemische Substanz zum Nachweis und Bestimmung von Aminosäuren.

A

Ninhydrin

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45
Q

Während des Edman-Abbaus wird Phenylisothiocyanat (PTH) für die selektive Entfernung der ___________ Aminosäure als PTH-Derivat benutzt.

A

n-terminalen

46
Q

Disulfidbrücken in Peptiden und Proteinen können mittels ________ schnell zu Cystinsäure oxidiert werden.

A

Perameisensäure

47
Q

Bei der automatisierten Festphasenpeptidsynthese wird die Carboxylgruppe durch ________ aktiviert und reagiert mit der freien Aminogruppe der Aminosäure, die als nächstes in das Peptid eingebaut werden soll.

A

DCC

48
Q

Polypeptide können durch Spaltung mit Chymotrypsin in kleine Peptide zerlegt werden, die bevorzugt auf der Carboxylseite von _________ spaltet.

A

aromatischer und großer hydrophober Aminosäuren

49
Q

__________ werden häufig genutzt für elektrophoretische Techniken wie z.B. SDS-PAGE und diagonalen Elektrophorese.

A

Polyacrylamidgele

50
Q

Die elektrophoretische Beweglichkeit vieler Proteine in SDS-Polyacrylamidgelen ist dem ________ proportional

A

dekadischen Logarithmus der Molekularmasse

51
Q

Wenn Enzyme gereinigt werden, basiert das Assay häufig auf Wählen Sie eine Antwort: a. Lichtabsorption b. Katalytischer Aktivität c. pH-Wert d. Änderungen der Temperatur e. mRNA-Menge

A

B.

52
Q

Was ist der Vorteil der SDS-Zugabe bei einer Gelelektrophorese? Wählen Sie eine Antwort: a. SDS färbt die Proteine um sie sichtbar zu machen. b. SDS reduziert Disulfidbrücken. c. SDS erlaubt die Proteintrennung hauptsächlich entsprechend ihre Masse. d. Keine von oben. e. Alle von oben.

A

C.

53
Q

Bromcyan spaltet die Peptidbindung am Wählen Sie eine Antwort: a. Carboxylgruppe von Arg- und Lys-Aminosäuren. b. Carboxylgruppe von Met-Aminosäuren. c. aminoterminalen Rest. d. Keine von oben. e. Alle von oben.

A

B.

54
Q

Trypsin spaltet die Peptidbindung an Wählen Sie eine Antwort: a. der Carboxylgruppe von Arg- und Lys-Aminosäuren. b. der Carboxylgruppe von Met-Aminosäuren. c. dem aminoterminalen Rest. d. Keine von oben. e. Alle von oben.

A

A.

55
Q

Welche der folgenden Techniken kann benutzt werden um Disulfidbrücken zu lokalisieren? Wählen Sie eine Antwort: a. Edman-Abbau b. Affinitätschromatographie c. Diagonale Elektrophorese d. MALDI-TOF e. SDS-PAGE

A

C.

56
Q

Nutzbaren Techniken für die Beschaffung von Informationen über die Proteinstruktur sind Wählen Sie eine Antwort: a. Röntgen-Kristallographie b. NMR-Spektroskopie c. SDS-PAGE. d. a und b e. a und b und c

A

D.

57
Q

Homologe, die ähnliche oder vergleichbare Funktionen haben.

A

Orthologe

58
Q

Ein Austausch einer Aminosäure zu einer anderen Aminosäure mit vergleichbarer Größe und Ladung heißt_____ Ersatz.

A

konservativer

59
Q

__________ eine Datenbank Durchsuchung, um homologe Proteinsequenzen zu finden.

A

BLAST

60
Q

Wenn unterschiedliche Evolutionswege zu derselben Lösung führen, z.B. Proteine mit ähnlicher Struktur oder Reaktionsmechanismus.

A

Bei konvergenter Evolution

61
Q

____________ wird genutzt als graphische Beschreibung wie die Sequenzen aus evolutionärer Sicht in Verbindung stehen.

A

Stammbaum

62
Q

Ein Beispiel für eine konservative Aminosäure-Substitution.

A

Glutamin zu Asparagin

63
Q

In manchen Sequenzvergleichen (Sequenzalignments) ist es nötig eine _______ zu einbauen.

A

Lücke

64
Q

________ sind homologe Moleküle, die in verschiedenen Organismen vorkommen und gleiche oder ähnliche Funktionen haben

A

Orthologe

65
Q

___________ sind homologe Moleküle, die in einen Organismus vorkommen, aber verschiedene Funktionen haben

A

Paraloge

66
Q

Zwei Molekülen sind ____________ , wenn beide von einem gemeinsamen Vorläufer abstammen.

A

Homolog

67
Q

Ein deutlich _____________ Wert in der Substitutionsmatrix Blosum-62 korreliert mit Substitutionen, die nur selten vorkommen.

A

negativer

68
Q

Die Analyse einer Substitutionsmatrix zeigt, dass Cystein (C) und __________ Reste häufiger konserviert sind als andere Aminosäurereste.

A

Lysin

69
Q

Der Prozess in dem unterschiedliche Evolutionswege zu einem Protein mit ähnlicher Funktion führt, heißt _________ Evolution.

A

Konvergente

70
Q

Für die konservative Substitution eines Lysinrestes würde man einen ________ Reste wählen.

A

Für die konservative Substitution eines Lysinrestes würde man Arginin

71
Q

Sequenzvergleiche (Sequenzalignments) können zur Vorhersage von ________ benutzt werden. Wählen Sie eine Antwort: a. Proteinfunktionen b. Proteinstrukturen c. Evolutionswegen d. Alle von oben e. b und c allein

A

D.

72
Q

Die Definition eines Homologen ist Wählen Sie eine Antwort: a. Moleküle, die ähnliche Sequenz zeigen b. zwei Molekülen, die von einem gemeinsamen Vorläufer abstammen c. Molekülen mit zwei ähnlichen Domänen d. Alle von oben e. Keine von oben

A

B.

73
Q

Paraloge unterscheiden sich durch Wählen Sie eine Antwort: a. Details ihrer biochemischen Funktion b. frühzeitige Evolution c. Ornithologie d. Alle von oben e. Keine von oben

A

A.

74
Q

Ein Beispiel für eine konservative Substitution ist Wählen Sie eine Antwort: a. Ala zu Trp b. Gly zu Ser c. Asp zu Glu d. Alle von oben e. Keine von oben

A

C.

75
Q

Ein Beispiel für Proteine, die durch Konvergente Evolution ähnliche Mechanismen entwickelt haben, sind Wählen Sie eine Antwort: a. DNA-Polymerase und Elastase b. Chymotrypsin und Subtilisin c. Neuramidase und Glycolase d. b und c e. Keine von oben

A

B.

76
Q

Ein Beispiel für Paraloge würde __________ einschließen. Wählen Sie eine Antwort: a. Hämoglobin und Myoglobin b. Aktin und Keratin c. DNA-Polymerase und Trypsin d. Alle von oben e. Keine von oben

A

A

77
Q

Wenn ein Disulfidbrücke für eine Struktur nötig ist, würde eine passende Aminosäure für die Substitution von Cys _________ sein. Wählen Sie eine Antwort: a. Arg b. His c. Lys d. Alle von oben e. Keine von oben

A

E

78
Q

____________ ist eine reaktive Sauerstoffspezies, die schädlich für biologische Materialen ist.

A

Superoxid

79
Q

____________ ist der organische Teil der Hämgruppe in Hämoglobin.

A

Protoporphyrin

80
Q

____________ist die chemische Verbindung in der Kohlendioxid im Blut transportiert wird.

A

Bikarbonat-Ion

81
Q

Diese Substanz wird gebildet, wenn Kohlendioxid und Wasser reagieren.

A

Kohlensäure

82
Q

Diese Art von Hämoglobin ist aus zwei α-Ketten und zwei γ-Ketten aufgebaut.

A

Fetales Hämoglobin

83
Q

____________ist das Molekül, das verantwortlich ist für die Sauerstoffspeicherung in Muskeln.

A

Myoglobin

84
Q

Dieses oxidierte Hämoprotein kann kein Sauerstoff binden.

A

Metmyoglobin

85
Q

Diese Bindungsart zeigt eine sigmoidal geformte Bindungskurve.

A

kooperative Bindung

86
Q

Diese Bedingung ist das Ergebnis einer einzeln Mutation in der β-Kette von Hämoglobin._______

A

Die Sichelzellanämie

87
Q

Unter Normalbedingungen liegt das Eisen in Myoglobin und Hämoglobin im _________ Oxidationszustand vor.

A

Fe2+

88
Q

Die Fähigkeit von Myoglobin Sauerstoff zu binden, ist abhängig von einer prothetischen Gruppe namens _________.

A

prosthetische Häm-Gruppe.

89
Q

Das Eisenatom in Hämoglobin ist von den vier Stickstoffatomen des Porphyrins koordiniert, sowie vom proximalen _________ der Polypeptidkette

A

Histidin

90
Q

Die Bindung von 2-3-Bisphosphoglycerat in Hämoglobin _________ dessen Affinität für Sauerstoff.

A

mindert

91
Q

Der Effekt des pH-Werts auf die Sauerstoffbindung von Hämoglobin heißt _______.

A

Bohr-Effekt

92
Q

Kohlendioxid reagiert mit den terminalen Aminogruppen von Hämoglobin und bildet Carbamatgruppen, welche eine __________ Ladung haben.

A

negative

93
Q

Während normales, adultes Hämoglobin (HbA) einen Glutamatrest in der β6 Position hat, ist diese Position durch einen _________- Rest in Sichelzellanämie (HbS) besetzt.

A

Valin

94
Q

Wenn der Partialdruck von Kohlensäure erhöht wird,_________ sich die Sauerstoffbindung von Hämoglobin.

A

vermindert

95
Q

2,3-Bisphosphoglycerat bindet nur an die ____________-Form von Hämoglobin.

A

T-Form

96
Q

Welche Faktoren können die Sauerstoffbindung von Myoglobin beeinflussen? Wählen Sie eine Antwort: a. Die Konzentration von Bikarbonat, HCO3- b. Der Partialdruck von Sauerstoff, pO2 c. Die Konzentration von vorhandenem Hämoglobin d. Die Konzentration von 2,3-BPG e. Antworten b und d

A

B.

97
Q

Welche Aussage über den Unterschied zwischen Hämolgobin und Myoglobin ist korrekt? Wählen Sie eine Antwort: a. Hämoglobin und Myoglobin sind beides tetramere Proteine. b. Hämoglobin zeigt eine hyperbole Sauerstoffsättigungskurve, während Myoglobin eine sigmoidal-geformte Bindungskurve zeigt. c. Hämoglobin zeigte eine kooperativ Sauerstoffbindung und Myoglobin nicht. d. Hämoglobin zeigt bei allen physiologisch relevanten Sauerstoffpartialdrücken (pO2) eine höhere Sauerstoffsättigung als Myoglobin. e. Alle von oben.

A

C.

98
Q

Welcher Satz über Myoglobin ist nicht korrekt? Wählen Sie eine Antwort: a. Die Globinkette hat eine umfangreiche α-helikale Struktur. b. Die Häm-Gruppe ist durch zwei Disulfidbrücken an die Globinkette gebunden. c. Das Eisen von Häm ist im Fe+2-Oxidationszustand. d. Der Durchmesser des Eisen-Ions wird kleiner bei Sauerstoffbindung. e. Die Funktion von Myoglobin ist die Sauerstoffspeicherung in Muskeln.

A

B.

99
Q

Die Struktur des normalen adulten Hämoglobins ist Wählen Sie eine Antwort: a. Ein Tetramer aus vier Myoglobin-Molekülen. b. Ein Tetramer aus zwei αβ Dimeren aufgebaut. c. Ein Tetramer aus zwei α2 und zwei β2 Dimeren. d. Ein Tetramer aus zwei α2 und zwei γ2 Dimeren. e. Keiner dieser Sätze kann Hämoglobin genau beschrieben.

A

B.

100
Q

Welcher Satz über fetales Hämoglobin ist richtig? Wählen Sie eine Antwort: a. Fetales Hämoglobin ist aus zwei α und zwei γ Untereinheiten aufgebaut. b. Fetales Hämoglobin bindet 2,3-BGP mit höherer Affinität als normales adultes Hämoglobin. c. Fetales Hämoglobin kann bei allen physiologisch relevanten Sauerstoffspartialdrücken (pO2) Sauerstoff mit niedriger Affinität als Erwachsenen Hämoglobin (HbA) binden. d. Fetales Hämoglobin existiert nicht in der T-Form. e. Keines von oben.

A

A

101
Q

Die Sauerstoffbindung von Hämoglobin ist besser beschrieben durch: Wählen Sie eine Antwort: a. Konzertiertes Modell b. Michaelis-Menten Modell c. Sequenzielles Modell d. Ein kombiniertes sequenzielles-konzertiertes Modell. e. Keines von oben

A

C.

102
Q

2,3-Biphosphoglycerat Wählen Sie eine Antwort: a. bindet in der zentralen Tasche in der T-Form von Hämoglobin. b. bindet vorzugsweise an Desoxyhämoglobin und stabilisiert es. c. ist Teil der roten Blutkörperchen. d. Alle von oben e. Keine von oben

A

D.

103
Q

Was ist der Bohr-Effekt? Wählen Sie eine Antwort: a. Die Fähigkeit von Hämoglobin Sauerstoff zu behalten, wenn es im Wettbewerb mit Myoglobin steht. b. Die Regulation von Hämoglobin durch Wasserstoffionenbrücken und Kohlendioxid. c. Die strukturelle Änderung von Hämoglobin durch Sauerstoffstress. d. Alle von oben e. Keine von oben

A

B.

104
Q

Welcher der folgenden Sätze über Hämoglobin und Sauerstofftransport ist richtig? Wählen Sie eine Antwort: a. Sauerstoff bindet an das proximale Histidin der Polypeptidkette. b. Die Bindung von Kohlendioxid an das Hämoglobin-Moleküle erhöht deren Bindungsaffinität. c. Hämoglobin bindet mehr Sauerstoff bei niedrigem pH-Wert. d. Hämoglobin bindet mehr Sauerstoff bei erhöhter [BPG]-Konzentration. e. Die Bindung jedes O2 –Moleküls an Hämoglobin erhöht dessen Affinität für das nächste O2.

A

E.

105
Q

Welcher der folgenden Sätze beschreibt den Bohr-Effekt am besten? Wählen Sie eine Antwort: a. Die Erniedrigung des pH-Wertes führt zur Freisetzung von Sauerstoff aus Hämoglobin. b. Die Erhöhung des Kohlendioxiddrucks führt zur Freisetzung von Sauerstoff aus Hämoglobin. c. Die Erhöhung des pH-Wertes führt zur Bildung von mehr in der T-Form vorliegendem Hämoglobin. d. Alle von oben. e. a und b.

A

E.

106
Q

Welcher der folgenden Sätze über das Gleichgewicht ist richtig? CO2 + H2O H2CO3 Wählen Sie eine Antwort: a. Die Erhöhung des Kohlendioxiddrucks führt zur Absenkung des pH-Wertes. b. Diese Reaktion wird durch die Carboanhydrase katalysiert. c. Kohlensäure dissoziiert in Wasserstoffanionen und Bicarbonat-Ionen, HCO3-. d. Die Mehrheit des Kohlendioxids wird in Form von Bicarbonat-Ionen zu den Lungen transportiert. e. Alle von oben

A

E.

107
Q

Kohlendioxid bildet Carbamatgruppen in Proteinen durch Reaktionen mit Wählen Sie eine Antwort: a. Aspartat-Resten b. Cystein-Resten c. N-terminale Aminogruppen d. Tyrosin-Resten e. Hämgruppen

A

C

108
Q

Welcher der folgenden Sätze über die Sauerstoffsättigungskurve der Proteine X und Y ist korrekt? Wählen Sie eine Antwort: a. Protein Y hat eine höhere Sauerstoffaffinität als Protein X. b. Protein Y ist fetales Hämoglobin und Protein X ist normales, adultes Hämoglobin. c. Protein X ist fetales Hämoglobin und Protein Y ist normales, adultes Hämoglobin. d. Protein X ist Myoglobin und Protein Y ist Hämoglobin. e. Keine von oben

A

C.

109
Q

Welcher den folgenden Sätze über die Sauerstoffsättigungskurve der Proteine X und Y ist nicht korrekt? Wählen Sie eine Antwort: a. Protein X hat eine höhere Sauerstoffaffinität als Protein Y. b. Protein Y wäre ein besseres Transportprotein als Protein X. c. Protein X zeigt kooperative Bindung und Protein Y nicht. d. Protein X ist Myoglobin und Protein Y ist Hämoglobin. e. Protein Y hat multiple Bindungsstellen.

A

C

110
Q

Welcher der folgenden Sätze über Modelle, die kooperative Bindungen beschreiben, ist nicht korrekt? Wählen Sie eine Antwort: a. Im Sequenziellen-Modell erzeugt die Bindung eines Liganden eine strukturelle Änderung in einer Untereinheit, welche eine Änderung in benachbarten Untereinheiten verursacht. b. Alle bekannten allosterischen Proteine folgen entweder dem konzertierten oder dem sequenziellen Modell. c. Beide Modelle behalten eine T-Form mit geringer Affinität und eine R-Form mit hoher Affinität. d. Beide Modelle erklären die sigmoidal geformte Bindungskurve. e. Im konzertierten Modell sind alle Moleküle entweder in der T-Form oder in der R-Form.

A

B.

111
Q

In Anbetracht der Sauerstoffbindungskurve bei drei verschiedenen pH-Werten (7.6, 7.4 und 7.2), welche der Sätze ist korrekter? Wählen Sie eine Antwort: a. Kurve X sollte bei pH 7.2 sein. b. Kurve Z sollte bei 7.6 sein. c. Hb zeigt ein erhöhte Sauerstoffaffinität bei dem pH-Wert von Kurve Z. d. Kurve Y sollte bei pH 7.4 sein. e. Der pH-Wert hat keinen Effekt auf die Sauerstoffsbindung von Hämoglobin.

A

D.

112
Q

Was ist zu erwarten, wenn ein Lys-Rest durch einen Ser-Rest in der BPG-Bindungsstelle des Hämoglogin substituiert ist? Wählen Sie eine Antwort: a. BPG würde fester binden, weil eine positive Ladung verloren geht. b. BPG würde fester binden, weil eine positive Ladung gewonnen wurde. c. BPG würde weniger fest binden, weil eine positive Ladung verloren geht. d. BPG würde weniger fest binden, weil eine positive Ladung gewonnen ist. e. Diese Substitution würde keinen Effekt auf die Bindung von BPG haben.

A

C

Biochemie (20 decks)

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