4. Enzyme II Flashcards
Dieses Enzym nutzt in seinem Reaktionsmechanismus das Prinzip der kovalenten Katalyse.
Chymotrypsin
Diese Reaktion wird durch Proteasen katalysiert.
Hydrolyse
Dieses Metall benötigt Carboanhydrase für seine Aktivität.
Zink
Dieser Prozess überführt Chymotrypsinogen in die aktive Form Chymotrypsin.
Peptidbindungsspaltung
Diese Technik erlaubt es schnelle Enzymreaktionen zu beobachten.
stopped-flow
Diese Modifizierung schützt die DNA eines Wirtes vor dem Verdau durch dessen eigene Restriktionsenzyme.
Methylierung
Diese Technik hilft dabei die Struktur-Funktions-Beziehungen von Enzymen zu untersuchen.
ortsgerichtete Mutagenese
Dieses Metallion wird in den aktiven Zentren der meisten Enzyme gefunden, die Phosphatgruppen abspalten.
Magnesium
Diese Technik kann genutzt werden, um zu untersuchen ob chirale Moleküle am Reaktionsmechanismus beteiligt sind.
stereochemische Kontrolle
Palindromische DNA-Sequenzen besitzen eine solche Symmetrieachse.
zweifache Rotationsachse
Damit ein Proteaseinhibitor effektiv ist, muss er ____ für ein Enzym sein.
spezifisch
Der katalytische Mechanismus der Adenylatkinase, in welchem die Substrate zueinander orientiert werden um den Übergangszustand zu stabilisieren, bezeichnet man als.
Katalyse durch Annäherung
A-T Basenpaare können leichter von einander getrennt werden als G-C Basenpaare, da sie nur _______ Wasserstoffbrücken ausbilden.
zwei
Der Mechanismus von Chymotrypsin beinhaltet die Bildung eines ____ Intermediates, welches durch die sogenannte Oxyaniontasche stabilisiert wird.
tetrahedralen
Das Substratbindungszentrum von Trypsin enthält einen _______ -Rest, der mit den positiv geladenen Lysin- oder Argininketten des Substrates interagiert.
Histidin
Das im Katalysemechanismus von Chymotrypsin gebildete tetrahedrale Intermediat wird durch ein strukturelles Merkmal stabilisiert das als _____ tasche bezeichnet wird.
Oxyanionen-tasche
In Proteasen wie Papain wird ein _____ -Rest durch eine Wasserstoffbrückenbindung zu einem Histidinrest aktiviert.
Cystein
Enzyme, die den Transfer von Phosphatgruppen von NTP zu NMP katalysieren, werden als ______ bezeichnet
Nukleosidmonophosphatkinase
Ein charakteristisches Merkmal von NMP-Kinasen ist eine Gly-X-X-X-X-Gly-Lys Sequenz, die als ______bezeichnet wird
P-loop
Welche Aminosäurereste im aktiven Zentrum von Chymotrypsin sind an der Substratspaltung beteiligt?
Wählen Sie eine Antwort:
a. His, Ser, Asp
b. His, Ser
c. Asp, Lys
d. Lys, Arg
e. His, Ser, Arg
A. His, Ser, Asp
Wie wird die Spezifität von Chymotrypsin gewährleistet?
Wählen Sie eine Antwort:
a. Interaktion von Aminosäuren des aktiven Zentrums mit dem Substrat
b. Bindung der N-terminalen Aminosäure in das aktive Zentrum
c. Kovalente Bindung eines Histidinrestes an das Substrat
d. Konformationelle Änderungen nach der Substratbindung
e. Bindung bestimmter Aminosäuren in eine geräumige hydrophobe Bindungstasche in der Nähe des aktiven Zentrums
E. Bindung bestimmter Aminosäuren in eine geräumige hydrophobe Bindungstasche in der Nähe des aktiven Zentrums
Wo spaltet Chymotrypsin Peptidbindungen?
Wählen Sie eine Antwort:
a. zwischen Histidin- und Serinresten
b. auf der N-terminalen Seite von Phenylalanin- oder Tryptophanresten
c. auf der C-terminalen Seite von Phenylalanin- oder Tryptophanresten
d. an der N-terminalen Aminosäure
e. auf der C-terminalen Seite von Arginin- oder Lysinresten
auf der C-terminalen Seite von Phenylalanin- oder Tryptophanresten
Welche der folgenden Dinge ist keine Möglichkeit wie Enzyme den Übergangszustand stabilisieren?
Wählen Sie eine Antwort:
a. Erhöhung der Umgebungstemperatur
b. Kovalente Katalyse
c. Nutzung von Bindungsenergie
d. Allgemeine Säure-Base-Katalyse
e. Katalyse durch Annäherung
A. Erhöhung der Umgebungstemperatur
Was haben Trypsin, Subtilisin und Carboxypeptidase II aus Weizenkleie gemeinsam?
Wählen Sie eine Antwort:
a. Alle besitzen einen Aspartatrest im aktiven Zentrum.
b. Alle binden hydrophobe Aminosäuren.
c. Alle werden im Pankreas synthetisiert.
d. Alle besitzen eine katalytische Triade im aktiven Zentrum.
e. Alle besitzen eine hydrophile Substratbindungstasche.
D. Alle besitzen eine katalytische Triade im aktiven Zentrum.
Konvergente Evolution ist die Ursache für die Ähnlichkeiten zwischen
Wählen Sie eine Antwort:
a. Trypsin und Elastase.
b. Chymotrypsin und Elastase.
c. Chymotrypsin und Subtilisin.
d. Chymotrypsin und Trypsin.
e. Trypsin und Kinase.
C. Chymotrypsin und Subtilisin.
Das am meisten im aktiven Zentren von Metalloproteasen gefundene Metall ist
Wählen Sie eine Antwort:
a. Zink.
b. Calcium.
c. Selen.
d. Magnesium.
e. Natrium.
A. Zink
Carboanhydrasen sind notwendig
Wählen Sie eine Antwort:
a. da die spontane Hydratisierung und Dehydratisierung von Kohlendioxid sehr langsam ist.
b. da die spontane Hydratisierung und Dehydratisierung von Kohlendioxid zwar sehr schnell, aber nicht schnell genug für die meisten biochemischen Prozesse ist.
c. da die Hydratisierung und Dehydratisierung von Kohlendioxid an andere biochemische Prozesse gekoppelt ist.
d. a und c.
e. b und c.
E.
Die Bindung von Wasser an ein Zinkion führt zu(r)
Wählen Sie eine Antwort:
a. Bildung eines Hydroniumions.
b. großen konformationellen Änderungen im aktiven Zentrum.
c. Ionisierung eines Histidinrestes, welcher dann als starkes Nucleophil wirken kann.
d. Verringerung des pKa des Wasser und zur Bildung eines am Zink gebundenen Hydroxidions.
e. Änderung des KM-Wertes.
D. Verringerung des pKa des Wasser und zur Bildung eines am Zink gebundenen Hydroxidions.
Restriktionsendonukleasen spalten DNA an spezifischen Stellen. Wie viele verschiedene Erkennungsstellen können durch die Kombination von 4 Basen gebildet werden?
Wählen Sie eine Antwort:
a. 64
b. 256
c. 16
d. 1024
e. 4096
B. 256
Die Funktion der Nukleotidmonophosphatkinase ist
Wählen Sie eine Antwort:
a. der Transfer einer Phosphatgruppe von NTP zu NDP.
b. der Transfer einer Phosphatgruppe von NTP zu NMP.
c. der Transfer einer Phosphatgruppe von NMP zu NDP.
d. die Phosphorylierung von NADH.
e. der Transfer einer Phosphatgruppe von NTP auf Wasser.
B. der Transfer einer Phosphatgruppe von NTP zu NMP.
