4. Enzyme II

Question 1

Dieses Enzym nutzt in seinem Reaktionsmechanismus das Prinzip der kovalenten Katalyse.

Answer 1

Chymotrypsin

Question 2

Diese Reaktion wird durch Proteasen katalysiert.

Answer 2

Hydrolyse

Question 3

Dieses Metall benötigt Carboanhydrase für seine Aktivität.

Answer 3

Zink

Question 4

Dieser Prozess überführt Chymotrypsinogen in die aktive Form Chymotrypsin.

Answer 4

Peptidbindungsspaltung

Question 5

Diese Technik erlaubt es schnelle Enzymreaktionen zu beobachten.

Answer 5

stopped-flow

Question 6

Diese Modifizierung schützt die DNA eines Wirtes vor dem Verdau durch dessen eigene Restriktionsenzyme.

Answer 6

Methylierung

Question 7

Diese Technik hilft dabei die Struktur-Funktions-Beziehungen von Enzymen zu untersuchen.

Answer 7

ortsgerichtete Mutagenese

Question 8

Dieses Metallion wird in den aktiven Zentren der meisten Enzyme gefunden, die Phosphatgruppen abspalten.

Answer 8

Magnesium

Question 9

Diese Technik kann genutzt werden, um zu untersuchen ob chirale Moleküle am Reaktionsmechanismus beteiligt sind.

Answer 9

stereochemische Kontrolle

Question 10

Palindromische DNA-Sequenzen besitzen eine solche Symmetrieachse.

Answer 10

zweifache Rotationsachse

Question 11

Damit ein Proteaseinhibitor effektiv ist, muss er ____ für ein Enzym sein.

Answer 11

spezifisch

Question 12

Der katalytische Mechanismus der Adenylatkinase, in welchem die Substrate zueinander orientiert werden um den Übergangszustand zu stabilisieren, bezeichnet man als.

Answer 12

Katalyse durch Annäherung

Question 13

A-T Basenpaare können leichter von einander getrennt werden als G-C Basenpaare, da sie nur _______ Wasserstoffbrücken ausbilden.

Answer 13

zwei

Question 14

Der Mechanismus von Chymotrypsin beinhaltet die Bildung eines ____ Intermediates, welches durch die sogenannte Oxyaniontasche stabilisiert wird.

Answer 14

tetrahedralen

Question 15

Das Substratbindungszentrum von Trypsin enthält einen _______ -Rest, der mit den positiv geladenen Lysin- oder Argininketten des Substrates interagiert.

Answer 15

Histidin

Question 16

Das im Katalysemechanismus von Chymotrypsin gebildete tetrahedrale Intermediat wird durch ein strukturelles Merkmal stabilisiert das als _____ tasche bezeichnet wird.

Answer 16

Oxyanionen-tasche

Question 17

In Proteasen wie Papain wird ein _____ -Rest durch eine Wasserstoffbrückenbindung zu einem Histidinrest aktiviert.

Answer 17

Cystein

Question 18

Enzyme, die den Transfer von Phosphatgruppen von NTP zu NMP katalysieren, werden als ______ bezeichnet

Answer 18

Nukleosidmonophosphatkinase

Question 19

Ein charakteristisches Merkmal von NMP-Kinasen ist eine Gly-X-X-X-X-Gly-Lys Sequenz, die als ______bezeichnet wird

Answer 19

P-loop

Question 20

Welche Aminosäurereste im aktiven Zentrum von Chymotrypsin sind an der Substratspaltung beteiligt?

Wählen Sie eine Antwort:

a. His, Ser, Asp
b. His, Ser
c. Asp, Lys
d. Lys, Arg
e. His, Ser, Arg

Answer 20

A. His, Ser, Asp

Question 21

Wie wird die Spezifität von Chymotrypsin gewährleistet?

Wählen Sie eine Antwort:

a. Interaktion von Aminosäuren des aktiven Zentrums mit dem Substrat
b. Bindung der N-terminalen Aminosäure in das aktive Zentrum
c. Kovalente Bindung eines Histidinrestes an das Substrat
d. Konformationelle Änderungen nach der Substratbindung
e. Bindung bestimmter Aminosäuren in eine geräumige hydrophobe Bindungstasche in der Nähe des aktiven Zentrums

Answer 21

E. Bindung bestimmter Aminosäuren in eine geräumige hydrophobe Bindungstasche in der Nähe des aktiven Zentrums

Question 22

Wo spaltet Chymotrypsin Peptidbindungen?

Wählen Sie eine Antwort:

a. zwischen Histidin- und Serinresten
b. auf der N-terminalen Seite von Phenylalanin- oder Tryptophanresten
c. auf der C-terminalen Seite von Phenylalanin- oder Tryptophanresten
d. an der N-terminalen Aminosäure
e. auf der C-terminalen Seite von Arginin- oder Lysinresten

Answer 22

auf der C-terminalen Seite von Phenylalanin- oder Tryptophanresten

Question 23

Welche der folgenden Dinge ist keine Möglichkeit wie Enzyme den Übergangszustand stabilisieren?

Wählen Sie eine Antwort:

a. Erhöhung der Umgebungstemperatur
b. Kovalente Katalyse
c. Nutzung von Bindungsenergie
d. Allgemeine Säure-Base-Katalyse
e. Katalyse durch Annäherung

Answer 23

A. Erhöhung der Umgebungstemperatur

Question 24

Was haben Trypsin, Subtilisin und Carboxypeptidase II aus Weizenkleie gemeinsam?

Wählen Sie eine Antwort:

a. Alle besitzen einen Aspartatrest im aktiven Zentrum.
b. Alle binden hydrophobe Aminosäuren.
c. Alle werden im Pankreas synthetisiert.
d. Alle besitzen eine katalytische Triade im aktiven Zentrum.
e. Alle besitzen eine hydrophile Substratbindungstasche.

Answer 24

D. Alle besitzen eine katalytische Triade im aktiven Zentrum.

Question 25

Konvergente Evolution ist die Ursache für die Ähnlichkeiten zwischen

Wählen Sie eine Antwort:

a. Trypsin und Elastase.
b. Chymotrypsin und Elastase.
c. Chymotrypsin und Subtilisin.
d. Chymotrypsin und Trypsin.
e. Trypsin und Kinase.

Answer 25

C. Chymotrypsin und Subtilisin.

Question 26

Das am meisten im aktiven Zentren von Metalloproteasen gefundene Metall ist

Wählen Sie eine Antwort:

a. Zink.
b. Calcium.
c. Selen.
d. Magnesium.
e. Natrium.

Answer 26

A. Zink

Question 27

Carboanhydrasen sind notwendig

Wählen Sie eine Antwort:

a. da die spontane Hydratisierung und Dehydratisierung von Kohlendioxid sehr langsam ist.
b. da die spontane Hydratisierung und Dehydratisierung von Kohlendioxid zwar sehr schnell, aber nicht schnell genug für die meisten biochemischen Prozesse ist.
c. da die Hydratisierung und Dehydratisierung von Kohlendioxid an andere biochemische Prozesse gekoppelt ist.
d. a und c.
e. b und c.

Answer 27

E.

Question 28

Die Bindung von Wasser an ein Zinkion führt zu(r)

Wählen Sie eine Antwort:

a. Bildung eines Hydroniumions.
b. großen konformationellen Änderungen im aktiven Zentrum.
c. Ionisierung eines Histidinrestes, welcher dann als starkes Nucleophil wirken kann.
d. Verringerung des pKa des Wasser und zur Bildung eines am Zink gebundenen Hydroxidions.
e. Änderung des KM-Wertes.

Answer 28

D. Verringerung des pKa des Wasser und zur Bildung eines am Zink gebundenen Hydroxidions.

Question 29

Restriktionsendonukleasen spalten DNA an spezifischen Stellen. Wie viele verschiedene Erkennungsstellen können durch die Kombination von 4 Basen gebildet werden?

Wählen Sie eine Antwort:

a. 64
b. 256
c. 16
d. 1024
e. 4096

Answer 29

B. 256

Question 30

Die Funktion der Nukleotidmonophosphatkinase ist

Wählen Sie eine Antwort:

a. der Transfer einer Phosphatgruppe von NTP zu NDP.
b. der Transfer einer Phosphatgruppe von NTP zu NMP.
c. der Transfer einer Phosphatgruppe von NMP zu NDP.
d. die Phosphorylierung von NADH.
e. der Transfer einer Phosphatgruppe von NTP auf Wasser.

Answer 30

B. der Transfer einer Phosphatgruppe von NTP zu NMP.