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Physique > UE1 BIOCH Enzymo > Flashcards

UE1 BIOCH Enzymo Flashcards

1
Q

catalyseur effets

A

augmente vitesse réaction

diminue energie de l’activation

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2
Q

catalyseur: enzyme

A

protéine
propriétés de catalyse
spécifique d’une réaction chimique
existent +ieurs milliers d’enzymes

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3
Q

catalyseur: ribozyme

A

acide nucléique =/= prot

catalyse réaction chimique

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4
Q

cofacteur

A 
*corps chimique*
intervient obligatoirement dans une réaction enzymatique pour:
- transporter ou compléter S
- accepter un S
- participer structure enzyme
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5
Q

coenzyme

A

molécule biologique

intervient comme cofacteur indispensable

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6
Q

Réaction de Maillard: non enzymatique

A

réaction spontanée = sans catalyseur (exceptionnelle)

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7
Q

Réaction de Maillard: glycation des prot

A

glucose se fixe aux prot ≠ glycosylation (réaction enzymatique)
hémoglobine glyquée: HbA1C

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8
Q

enzymes ubiquitaires

A

phosphatases dans quasi-totalité des tissus animaux

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9
Q

enzymes ∑ par organes/tissus spé

A

pepsine = enzyme du suc gastrique

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10
Q

phosphatases alcalines

A

variation en fnct âge
représentatif croissance osseuse
act chez enfant&raquo_space;> act chez adulte

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11
Q

transaminases

A

augmente lors troubles hépatiques

principalement dans foie

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12
Q

isoenzymes

A

enzymes catalysant la même réaction chimique MAIS structures ≠

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13
Q

isoenzymes vraies

A

∑ par gènes ≠

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14
Q

isoformes

A

issus des modif post traductionnelles

ø variations génétique (glycosylation)

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15
Q

LDH

lactate déshydrogénase

A

glycolyse
enzyme tétramérique: 2 types s-u M et H
5 isoenzymes ≠
M: dans µ: insensibles inhibition pyruvate
H: dans coeur: inhibition par excès pyruvate

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16
Q

proenzymes aka zygoenzymes

A

enzymes ∑ sous forme de précurseurs inactifs

  • enzymes coagulation
  • enzymes protéolytiques = protéases (brisent ln peptidique)
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17
Q

transfo proenzyme → enzyme

A 
ions H+
autocatalyse
autre enzyme (ex: entéropeptidases)
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18
Q

enzymes constitutives

A

en quantités constantes dans cell + ∑ en toutes circonstances

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19
Q

enzymes inductibles

A

à l’état traces dans la cell
augmentation C
inducteur peut ê S (ø always)
GGT induite par éthanol

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20
Q

rôle site actif (SA)

A

site de fixation/ reconnaissance du S

site catalytique

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21
Q

site catalytique dans SA enzyme

A

contient aa responsables réaction catalysée

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22
Q

SA: aa central

A

sérine -OH
cystéine -SH
histidine: échange e-

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23
Q

HMG-CoA en mévalonate

A

HMG-CoA > Mévaldyl-CoA > Mévaldéhyde > Mévalonate

1ère étape synthèse cholestérol
inhibée par statines

Mévaldyl-CoA = intermédiaire chargé stabilisé par une lysine

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24
Q

vitesse de la réaction

A

= d[P]/ dt = -d[S]/dt

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25
Q

vitesse instantanée

A

pente de la tangente à la courbe en t donné

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26
Q

constante d’équilibre

A

Keq: rapport des concentrations des produits formés quand eq atteint

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27
Q

activité enzymatique

A

vitesse réaction catalysée par enzyme en conditions de concentration, pH, température bien def

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28
Q

activité spécifique

A

act enzymatique rapportée à 1mg de prot

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29
Q

unité internationale (UI)

A

quantité d’enzyme transformant 1µmol de S/ min

1 UI = 16,66 nkat

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30
Q

Katal (kat) = USI

A

quantité d’enzyme transformant 1 mol de S/ s
quantité importante, powerful
1UI = 16,66 nkat

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31
Q

Equation de Michaelis-Menten

A

V = Vm x ([S]/ [S] + Km)

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32
Q

Constante de Michaelis Km

A

= constante de dissociation apparente (ES en E+S)
indep. de la concentration en E
concentration en S pour laquelle Vi = Vmax/2
en mol/L

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33
Q

Affinité

A

affinité de l’enzyme pour son substrat

1/Km

34
Q

Efficacité catalytique Kcat

A

fréquence à laquelle l’enzyme accomplit son acte catalytique lorsqu’elle est saturée en S
en sec-1 (nmbr de fois par seconde)
Kcat = Vmax/ [Etotal]

35
Q

proenzyme-enzyme avec ions H+

A

pepsinogène en pepsine

36
Q

proenzyme-enzyme autocatalyse

A

de l’enzyme elle-même

37
Q

proenzyme-enzyme par autre enzyme

A

trypsinogène en trypsine par entéropeptidases du duodénum

38
Q

inducteur dans enzymes inductibles

A

inducteur peut-être le S mais pas toujours

39
Q

induction enzymatique ex

A

barbituriques et contraceptifs oraux sont des inducteurs d’enzymes hépatiques entraînant élimination facilitée MAIS interactions médicamenteuses potentielles

40
Q

SA HMG Co-A Réductase

A

HMG Co-A Réductase = tétramère
chaque monomère possède 3 domaines

SA situé entre 2 monomère
lysine bonne position pour stabiliser intermédiaire chargé
arrivée du NADPH entraine changement de confo et histidine se retrouve a bonne distance du CoA pour protoner l’anion thiol

41
Q

variation vitesse en fonction quantité enzyme

A

vitesse # à la concentration en enzyme si quantité def de S et croissante d’E

42
Q

mesure activité enzymatique en biologie clinique

A

enzymes plasmatiques comme transaminases ou GGT

43
Q

effet concentration en S

A

vitesse # à la concentration en S en phase stationnaire et pour une même concentration en E

44
Q

Vmax

A

quand toute l’E (Et) est sous forme complexée ES
sites enzymatiques sont saturés en S
concentration en S largement sup au Km

45
Q

1/kcat =

A

durée de l’acte catalytique

46
Q

[S] faible

A

[S] «< Km
vitesse directement # [S]
vitesse d’ordre 1
dosage de S par voie enzymatique

47
Q

[S] forte

A 
[S] >>> Km
[S] ~ 10Km
vitesse indépendante de [S]
V=Vmax
vitesse d'ordre 0
mesure act enzymatiques
48
Q

fonctionnement enzyme “au ralenti”

A

V/Vmax < 1

49
Q

vitesse max de la réaction

A

V/Vmax ~ 1

50
Q

détermination du Km

A

par Lineweaver-Burk (inverse MM)

ou Eadie-Hofstee

51
Q

équation Lineweaver-Burk

A

inverse équation MM

équation d’une droite y = ax + b

52
Q

équation Eadie-Hofstee

A

réduction au même dénominateur de MM

53
Q

pH extrêmes effet sur réaction enzymatique

A

pH < 2 ou pH > 11

dénaturation enzyme de manière irréversible dès qqs secondes d’expo

54
Q

enzymes adaptées aux pH acides

A

enzymes lysosomiales pH = 4,5

pepsine du suc gastrique pH=1,8

55
Q

enzymes adaptées aux pH basiques

A

trypsine et chymotrypsine (protéinase du ∑ digestif)

56
Q

température et réaction enzymatique

A

augmentation vitesse de réaction avec la température jusqu’à dénaturation thermique irréversible (inactivation)
in vitro: 37ºC
in vivo: 36-40ºC

57
Q

Taq polymérase (ADN polymérase utilisé en PCR)

A

optimium = 90ºC

58
Q

influence nature et concentration en S

A

plus Km est petit plus la vitesse de réaction sera rapide

[S] ~ 10Km → vitesse proche Vmax

59
Q

activateur

A

ions minéraux

60
Q

inhibition des activateurs ions minéraux

A

chélateurs des ions minéraux :

  • métallo-enzymes: métal est constitutif de la structure de l’enzyme et ne peut être retiré sans dénaturer l’enzyme
  • enzymes à activateur métallique: métal qui peut être dissocié par des méthodes douces comme la dialyse
61
Q

activation ≠ induction

A

activation: prot enzymatique présente mais inactive
induction: ∑ de novo de prot enzymatiques (+ lente car enzyme doit être synthétisée)

62
Q

inhibition

A

par excès de substrat

par analogie structurale du S

63
Q

inhibition par analogie structurale du S

A

en général compétitive: Succinate déshydrogénase → oxydation du succinate en fumarate
succinate se fixe sur SA de l’enzyme grâce aux charges négatives des fncts acides
malonate (analogue du succinate) se fixe sur SA

64
Q

enzymes allostériques

A

prot oligomériques formées de l’assemblage de s-u protomères réliés par ln covalentes
souvent impliquées dans mécansimes de rétro-contrôle des voies métaboliques
formes R et T

65
Q

allostérie

A

phéno: prot oligomériques passent état inactif à actif en changeant de confo

66
Q

cinétique d’une enzyme allostérique

A 
courbe sigmoïde
coopération entre protomères 
V = Vmax x [S]^n / Kh + [S]^n
n = coeff de Hill = nmbr de s-u de l'enzyme (nmbr de molécules de S que peut fixer l'enzyme)
Kh = constante d'eq de la réaction
67
Q

effecteurs allostériques

cinétique représentation Linweaver-Burk

A

coopérativité + (activation) ou - (inhibition)

68
Q

désensibilisation effecteurs allostériques

A

traitement par agents: physiques ou chimiques
activité enzymo maintenue (destruction uniquement du site allostérique) : perte du phéno de coopérativité → cinétique hyperbolique

69
Q

modèle de Monod, Changeux et Wyman

A

passage de T à R et inversement de manière concertée
conservation de la symétrie de l’enzyme
uniquement coopérativité positive

70
Q

modèle séquentiel de Koshland

A

changement de conformation séquentiel (pas simultanément)
perte symétrie de l’enzyme
explique coopérativité positive et négative

71
Q

mécanisme d’action Aspartate Transcarbamoylase (ATCase)

A

catalyse 1ère étape ∑ des pyrimidines
6 s-u catalytiques: fixent le S
6 s-u régulatrices: fixent ATP et CTP

72
Q

fixation CTP sur ATCase

A

enzyme inhibée

forme tendue T de l’enzyme favorisée

73
Q

fixation ATP sur ATCase

A

enzyme activée (A)

forme relâchée R

74
Q

détermination enzymatique: LDH

A

en pratique:
pyruvate + NAD+ → lactate + NADH,H+
pyruvate + stable en solution que le lactate
vitesse de réaction + grande
activité enzymatique mesurée par mesure apparition de NAD+ associée à la diminution de l’absorbance à 340nm

75
Q

LDH = lactate déshydrogénase

A

enzyme cytoplasmique, marqueur de cytosol
retrouvée dans le coeur, lea muscles squelettiques, le rein, le foie, les GR
modifiée par l’exercice physique, l’hémolyse, l’infractus du myocarde, le cytosyle hépatocellulaire, l’anémie mégaloblastique

76
Q

oxydo reductases

A 
enzymes oxydases:
fixent un O
reactions de degradation 
fournir énergie à l’org 
CoE NAD ou FAD

enzymes déshydrogénases ou réductases:
enlèvent H
réactions biosynthèse
CoE NADP

77
Q

transférases

A

transfert de grp

ex: ALAT = TGP
échange grp aminé avec un groupement cétone entre un aa (alanine) et un acide alpha cétonique (2-oxoglutarate)
formation pyruvate et glutamate

78
Q

hydrolases

A

réactions d’hydrolyses
eau = accepteur de grp transféré
(classe de transférases)

79
Q

lysases

A

addition de grp sur double ln

formation d’une double ln par élimination de groupements

80
Q

isomérases

A

formation d’isomères par échange de groupements

81
Q

ligases

A

réactions de condensation de 2 molécules

82
Q

activité enzymatique LDH

A

estimée par mesure de l’apparition de NAD+ associée à la diminution de l’absorbance à 340nm

Physique (18 decks)

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