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UE1 BIOCH Enzymo Flashcards

1
Q

catalyseur effets

A

augmente vitesse réaction

diminue energie de l’activation

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2
Q

catalyseur: enzyme

A

protéine
propriétés de catalyse
spécifique d’une réaction chimique
existent +ieurs milliers d’enzymes

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3
Q

catalyseur: ribozyme

A

acide nucléique =/= prot

catalyse réaction chimique

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4
Q

cofacteur

A 
*corps chimique*
intervient obligatoirement dans une réaction enzymatique pour:
- transporter ou compléter S
- accepter un S
- participer structure enzyme
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Q

coenzyme

A

molécule biologique

intervient comme cofacteur indispensable

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6
Q

Réaction de Maillard: non enzymatique

A

réaction spontanée = sans catalyseur (exceptionnelle)

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7
Q

Réaction de Maillard: glycation des prot

A

glucose se fixe aux prot ≠ glycosylation (réaction enzymatique)
hémoglobine glyquée: HbA1C

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8
Q

enzymes ubiquitaires

A

phosphatases dans quasi-totalité des tissus animaux

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9
Q

enzymes ∑ par organes/tissus spé

A

pepsine = enzyme du suc gastrique

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10
Q

phosphatases alcalines

A

variation en fnct âge
représentatif croissance osseuse
act chez enfant&raquo_space;> act chez adulte

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11
Q

transaminases

A

augmente lors troubles hépatiques

principalement dans foie

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12
Q

isoenzymes

A

enzymes catalysant la même réaction chimique MAIS structures ≠

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13
Q

isoenzymes vraies

A

∑ par gènes ≠

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14
Q

isoformes

A

issus des modif post traductionnelles

ø variations génétique (glycosylation)

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15
Q

LDH

lactate déshydrogénase

A

glycolyse
enzyme tétramérique: 2 types s-u M et H
5 isoenzymes ≠
M: dans µ: insensibles inhibition pyruvate
H: dans coeur: inhibition par excès pyruvate

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16
Q

proenzymes aka zygoenzymes

A

enzymes ∑ sous forme de précurseurs inactifs

  • enzymes coagulation
  • enzymes protéolytiques = protéases (brisent ln peptidique)
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17
Q

transfo proenzyme → enzyme

A 
ions H+
autocatalyse
autre enzyme (ex: entéropeptidases)
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18
Q

enzymes constitutives

A

en quantités constantes dans cell + ∑ en toutes circonstances

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19
Q

enzymes inductibles

A

à l’état traces dans la cell
augmentation C
inducteur peut ê S (ø always)
GGT induite par éthanol

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20
Q

rôle site actif (SA)

A

site de fixation/ reconnaissance du S

site catalytique

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21
Q

site catalytique dans SA enzyme

A

contient aa responsables réaction catalysée

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22
Q

SA: aa central

A

sérine -OH
cystéine -SH
histidine: échange e-

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23
Q

HMG-CoA en mévalonate

A

HMG-CoA > Mévaldyl-CoA > Mévaldéhyde > Mévalonate

1ère étape synthèse cholestérol
inhibée par statines

Mévaldyl-CoA = intermédiaire chargé stabilisé par une lysine

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24
Q

vitesse de la réaction

A

= d[P]/ dt = -d[S]/dt

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25
vitesse instantanée
pente de la tangente à la courbe en t donné
26
constante d'équilibre
Keq: rapport des concentrations des produits formés quand eq atteint
27
activité enzymatique
vitesse réaction catalysée par enzyme en conditions de concentration, pH, température bien def
28
activité spécifique
act enzymatique rapportée à 1mg de prot
29
unité internationale (UI)
quantité d'enzyme transformant 1µmol de S/ min | 1 UI = 16,66 nkat
30
Katal (kat) = USI
quantité d'enzyme transformant 1 mol de S/ s quantité importante, powerful 1UI = 16,66 nkat
31
Equation de Michaelis-Menten
V = Vm x ([S]/ [S] + Km)
32
Constante de Michaelis Km
= constante de dissociation apparente (ES en E+S) indep. de la concentration en E concentration en S pour laquelle Vi = Vmax/2 en mol/L
33
Affinité
affinité de l'enzyme pour son substrat | 1/Km
34
Efficacité catalytique Kcat
fréquence à laquelle l'enzyme accomplit son acte catalytique lorsqu'elle est saturée en S en sec-1 (nmbr de fois par seconde) Kcat = Vmax/ [Etotal]
35
proenzyme-enzyme avec ions H+
pepsinogène en pepsine
36
proenzyme-enzyme autocatalyse
de l’enzyme elle-même
37
proenzyme-enzyme par autre enzyme
trypsinogène en trypsine par entéropeptidases du duodénum
38
inducteur dans enzymes inductibles
inducteur peut-être le S mais pas toujours
39
induction enzymatique ex
barbituriques et contraceptifs oraux sont des inducteurs d’enzymes hépatiques entraînant élimination facilitée MAIS interactions médicamenteuses potentielles
40
SA HMG Co-A Réductase
HMG Co-A Réductase = tétramère chaque monomère possède 3 domaines SA situé entre 2 monomère lysine bonne position pour stabiliser intermédiaire chargé arrivée du NADPH entraine changement de confo et histidine se retrouve a bonne distance du CoA pour protoner l’anion thiol
41
variation vitesse en fonction quantité enzyme
vitesse # à la concentration en enzyme si quantité def de S et croissante d'E
42
mesure activité enzymatique en biologie clinique
enzymes plasmatiques comme transaminases ou GGT
43
effet concentration en S
vitesse # à la concentration en S en phase stationnaire et pour une même concentration en E
44
Vmax
quand toute l'E (Et) est sous forme complexée ES sites enzymatiques sont saturés en S concentration en S largement sup au Km
45
1/kcat =
durée de l'acte catalytique
46
[S] faible
[S] <<< Km vitesse directement # [S] vitesse d'ordre 1 dosage de S par voie enzymatique
47
[S] forte
``` [S] >>> Km [S] ~ 10Km vitesse indépendante de [S] V=Vmax vitesse d'ordre 0 mesure act enzymatiques ```
48
fonctionnement enzyme "au ralenti"
V/Vmax < 1
49
vitesse max de la réaction
V/Vmax ~ 1
50
détermination du Km
par Lineweaver-Burk (inverse MM) | ou Eadie-Hofstee
51
équation Lineweaver-Burk
inverse équation MM | équation d'une droite y = ax + b
52
équation Eadie-Hofstee
réduction au même dénominateur de MM
53
pH extrêmes effet sur réaction enzymatique
pH < 2 ou pH > 11 | dénaturation enzyme de manière irréversible dès qqs secondes d'expo
54
enzymes adaptées aux pH acides
enzymes lysosomiales pH = 4,5 | pepsine du suc gastrique pH=1,8
55
enzymes adaptées aux pH basiques
trypsine et chymotrypsine (protéinase du ∑ digestif)
56
température et réaction enzymatique
augmentation vitesse de réaction avec la température jusqu'à dénaturation thermique irréversible (inactivation) in vitro: 37ºC in vivo: 36-40ºC
57
Taq polymérase (ADN polymérase utilisé en PCR)
optimium = 90ºC
58
influence nature et concentration en S
plus Km est petit plus la vitesse de réaction sera rapide | [S] ~ 10Km → vitesse proche Vmax
59
activateur
ions minéraux
60
inhibition des activateurs ions minéraux
chélateurs des ions minéraux : - métallo-enzymes: métal est constitutif de la structure de l'enzyme et ne peut être retiré sans dénaturer l'enzyme - enzymes à activateur métallique: métal qui peut être dissocié par des méthodes douces comme la dialyse
61
activation ≠ induction
activation: prot enzymatique présente mais inactive induction: ∑ de novo de prot enzymatiques (+ lente car enzyme doit être synthétisée)
62
inhibition
par excès de substrat | par analogie structurale du S
63
inhibition par analogie structurale du S
en général compétitive: Succinate déshydrogénase → oxydation du succinate en fumarate succinate se fixe sur SA de l'enzyme grâce aux charges négatives des fncts acides malonate (analogue du succinate) se fixe sur SA
64
enzymes allostériques
prot oligomériques formées de l'assemblage de s-u protomères réliés par ln covalentes souvent impliquées dans mécansimes de rétro-contrôle des voies métaboliques formes R et T
65
allostérie
phéno: prot oligomériques passent état inactif à actif en changeant de confo
66
cinétique d'une enzyme allostérique
``` courbe sigmoïde coopération entre protomères V = Vmax x [S]^n / Kh + [S]^n n = coeff de Hill = nmbr de s-u de l'enzyme (nmbr de molécules de S que peut fixer l'enzyme) Kh = constante d'eq de la réaction ```
67
effecteurs allostériques | cinétique représentation Linweaver-Burk
coopérativité + (activation) ou - (inhibition)
68
désensibilisation effecteurs allostériques
traitement par agents: physiques ou chimiques activité enzymo maintenue (destruction uniquement du site allostérique) : perte du phéno de coopérativité → cinétique hyperbolique
69
modèle de Monod, Changeux et Wyman
passage de T à R et inversement de manière concertée conservation de la symétrie de l'enzyme uniquement coopérativité positive
70
modèle séquentiel de Koshland
changement de conformation séquentiel (pas simultanément) perte symétrie de l'enzyme explique coopérativité positive et négative
71
mécanisme d'action Aspartate Transcarbamoylase (ATCase)
catalyse 1ère étape ∑ des pyrimidines 6 s-u catalytiques: fixent le S 6 s-u régulatrices: fixent ATP et CTP
72
fixation CTP sur ATCase
enzyme inhibée | forme tendue T de l'enzyme favorisée
73
fixation ATP sur ATCase
enzyme activée (A) | forme relâchée R
74
détermination enzymatique: LDH
en pratique: pyruvate + NAD+ → lactate + NADH,H+ pyruvate + stable en solution que le lactate vitesse de réaction + grande activité enzymatique mesurée par mesure apparition de NAD+ associée à la diminution de l'absorbance à 340nm
75
LDH = lactate déshydrogénase
enzyme cytoplasmique, marqueur de cytosol retrouvée dans le coeur, lea muscles squelettiques, le rein, le foie, les GR modifiée par l'exercice physique, l'hémolyse, l'infractus du myocarde, le cytosyle hépatocellulaire, l'anémie mégaloblastique
76
oxydo reductases
``` enzymes oxydases: fixent un O reactions de degradation fournir énergie à l’org CoE NAD ou FAD ``` enzymes déshydrogénases ou réductases: enlèvent H réactions biosynthèse CoE NADP
77
transférases
transfert de grp ex: ALAT = TGP échange grp aminé avec un groupement cétone entre un aa (alanine) et un acide alpha cétonique (2-oxoglutarate) formation pyruvate et glutamate
78
hydrolases
réactions d’hydrolyses eau = accepteur de grp transféré (classe de transférases)
79
lysases
addition de grp sur double ln | formation d’une double ln par élimination de groupements
80
isomérases
formation d’isomères par échange de groupements
81
ligases
réactions de condensation de 2 molécules
82
activité enzymatique LDH
estimée par mesure de l’apparition de NAD+ associée à la diminution de l’absorbance à 340nm

Physique (18 decks)

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