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CERTAMEN 3 BIOCEL > transducción de señales > Flashcards

transducción de señales Flashcards

1
Q

Recibiendo señales, el cuerpo tiene que generar respuestas y para esto es necesario establecer

A

comunicaciones entre células

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2
Q

cuando se libera una hormona funciona la comunicación

A

endocrina, por lo que la célula libera una hormona endocrina que viaja por la sangre, y esta hormona puede salir del flujo sanguíneo para unirse a una célula receptora

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3
Q

a las hormonas responderán solo células que cuenten con

A

receptores específicos para esta, y en esta interacción se genera una respuesta

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4
Q

Por el sistema nervioso se genera una comunicación a más largo plazo por el sistema nervioso, en el cual se genera un impulso eléctrico que viaja por el axón, y en la sinapsis libera una sustancia que puede estimular a otra neurona o una célula que tenga

A

un receptor para el neurotransmisor, por lo que acá hablamos de un proceso de difusión local

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5
Q

señalización autocrina

A

una célula libera una molécula que se une a un receptor sobre la misma célula, lo cual puede permitir una amplificación de la señal en la propia célula

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6
Q

célula que libera una molécula e interactúa con otras células, en la cual se genera una señalización paracrina

A

corresponde a una comunicación local, pero que afecta solo a células que se encuentran en torno a la célula que está liberando estas moléculas

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7
Q

la señalización de las neuronas por sinapsis eléctrica

A

que genera la liberación de moléculas, las cuales pueden interactuar con otras neuronas o con otras células que no necesariamente son nerviosas

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8
Q

la señal célula-célula donde no hay un intermediario que difunda, en entre proceso de reconocimiento se encuentra una molécula en la superficie de la célula que interactúa con otra célula adyacente que posee un

A

receptor para estas moléculas, y así se genera una respuesta sin que haya un producto soluble entre medio. Este sistema puede llevar a una señalización bidireccional

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9
Q

se encuentra una señalización que requiere de uniones estrechas entre dos células, y en la cual se genera una especie de poro que permite la

A

difusión de moléculas pequeñas entre ambas células

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10
Q

En el proceso de recepción encontramos una molécula que interactúa con un

A

receptor en la superficie de la membrana

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11
Q

Con una hormona, por ejemplo, corresponde a un

A

primer mensajero que trae información a la célula desde otra parte del cuerpo

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12
Q

El mensaje se convierte en otro tipo de mensajero dentro de la célula, formándose así un

A

segundo mensajero, y este es el proceso denominado transducción de señales

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13
Q

en la transducción de señales se convierte

A

un primer mensajero en un segundo mensajero o varios segundos mensajeros que a su vez lleven a una respuesta por cambios que se generen a nivel celular

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14
Q

Tenemos distintos tipos de respuestas dependiendo de la molécula receptora que señalizan de forma diferencial, y

A

la interacción ligando-receptor es lo que da especificidad

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15
Q

Una célula que no tenga el receptor específico

A

no podrá responder a la señalización

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16
Q

La interacción entre la molécula y su ligando son por lo general interacciones de alta afinidad, es decir

A

una interacción dentro del rango nanomolar, es decir, el receptor puede detectar concentraciones muy bajas de esta molécula y seguir generando una respuesta

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17
Q

a partir de la detección de concentraciones por los receptores, a nivel intracelular se forman

A

en milimolar, es decir, hay una amplificación en la transducción de señales en el orden de 10e6

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18
Q

hay varias moléculas que participan en esta transducción, y al final activan las proteínas efectoras que pueden participar en cambios del citoesqueleto, por lo que

A

la célula comienza a moverse, o pueden cambiar el metabolismo, también la expresión de genes al inducir proceso de traducción y translación de proteínas

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19
Q

Un ligando no siempre da la misma

A

respuesta

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20
Q

acetilcolina puede unirse a su receptor en un cardiomiocito, lo que induce a una reducción de

A

velocidad de contracción, por lo que el cardiomiocito se relaja

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21
Q

Cuando la acetilcolina se une a un músculo esquelético genera un

A

aumento en la velocidad de contracción. Sigue siendo el mismo ligando, pero con un receptor distinto (de la misma familia)

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22
Q

Se observa la unión del ligando a su receptor, en el cual se genera un cambio conformacional que luego

A

activa a las moléculas intercelulares, y los cambios que se inducen pueden ser rápidos como la fosforilación, la cual cambia la función de la proteína intracelular de forma rápida

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23
Q

se puede generar un cambio en la transcripción de genes como parte de la respuesta, y así se cambia de

A

síntesis de proteína, lo cual se relaciona con cambios a largo plazo y con respuestas más lentas

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24
Q

el receptor de epinefrina es una molécula acoplada a

A

proteína G, entonces estimula una respuesta en la célula que poseen los receptores correspondientes

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25
Q

Un agonista de la epinefrina es el isoproterenol, el cual se une al mismo sitio como la epinefrina, e induce una respuesta

A

muy similar a lo que hace la hormona

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26
Q

Un antagonista de la epinefrina es el propranolol se une al receptor e

A

impide que haya señalización

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27
Q

ligandos peptídicos

A

insulina, glucagón, hormona de crecimiento, prolactina

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28
Q

ligandos glicoprotéicos

A

FSH, hormonas tiroestimulantes (TSH)

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29
Q

ligandos derivados de aminoácidos

A

epinefrina

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30
Q

ligandos apolares

A

esteroidales: aldosterona, cortisol, hormonas sexuales, vitamina A, hormonas tiroideas

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31
Q

los ligandos solubles viajan por el torrente sanguíneo, se unen a

A

su receptor y generan una señal

Estos ligandos no pueden acceder a la célula

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32
Q

Para que un ligando pueda ingresar a la célula, debe contar con características

A

hidrofóbicas para atravesar la membrana

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33
Q

Las moléculas hidrosolubles necesitan

A

transportadores

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34
Q

También se encuentran lo ligando hidrofóbicos que incluso para viajar necesitan de un

A

transportador

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35
Q

Existe el ligando hidrosoluble que se une a su receptor en la superficie para gatillar una

A

respuesta

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36
Q

Los ligandos hidrofóbicos viajan con un receptor y son liberados en

A

las cercanías de la célula, atraviesan solas la membrana y se unen en el interior de la célula a receptores intracelulares

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37
Q

Todos los ligando hidrofóbicos tienen acumulación de

A

anillos

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38
Q

un factor de transcripción que tiene un dominio de unión a DNA, un dominio de transactivación, un dominio para unión con ligando, pero que se encuentran inhibidos por la interacción de una

A

proteína inhibitoria

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39
Q

Cuando llegan los ligando

A

se unen a su sitio de unión, y se libera la proteína inhibidora

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40
Q

El receptor tiene un cambio conformacional que permite obtener su forma

A

activa, y se una al DNA

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41
Q

Observamos el cambio de conformación activo por la unión del ligando, que se genera cuando se disocia la

A

proteína inhibitoria

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42
Q

El conjunto activo permite la interacción con otra proteína que son importantes para iniciar el proceso de transcripción, y además el factor de transcripción se puede ver unido a

A

elementos de repuesto en la región del promotor de los genes que van a responder frente a la estimulación con el ligando

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43
Q

Hay distintos tipos de receptores como

A

canales iónicos, para distintos tipos de iones

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44
Q

Receptores asociados a proteína G también se llaman receptores 7 transmembrana que atraviesa la membrana

A

7 veces

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45
Q

los receptores transmembrana tienen una región

A

amino terminal, que junto a otros elementos que se miran hacia afuera participan en la unión a ligando, esto genera un cambio conformacional aquí, especialmente después ocurren eventos en la parte carboxi-terminal del receptor que luego permiten una unión a proteína G heterotrimérico

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46
Q

el receptor inactivo que se une a la hormona, y eso luego va a permitir la interacción con una proteína G trimérica con

A

3 subunidades, alfe, beta y gama

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47
Q

Observamos la proteína en su forma inactiva unida a GDP, entonces la activación de la proteína involucra un cambio de

A

GDP a GTP, y de esa forma posteriormente el G alfa puede activar a la molécula efectora

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48
Q

la unión al receptor, y hay un cambio conformacional, lo que permite la interacción con la proteína G trimérica, lo cual hace 2 cosas

A
  1. Genera un cambio en la subunidad alfa de GDP a GTP

2. Induce la disociación de G alfa de G beta y gama que se mantienen juntas

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49
Q

G alfa unido a GTP separado de

A

G beta y gama

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50
Q

alfa GTP se une a una molécula efectora, induce un cambio conformacional que hace que

A

la molécula efectora se active

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51
Q

El G beta y gama pueden activar a procesos que interactúen con ciertos canales como

A

potasio y deja entrar potasio

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52
Q

el proceso de activación, pero todos estos procesos deben revertirse

A

y volver a su forma inactiva

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53
Q

la proteína G tiene actividad GTPasa intrínseca, es decir

A

se corta GTP a GDP generando la inactivación de la proteína y G alfa se vuelve a unir con G beta y gama

54
Q

En el receptor hay disociación del ligando y hay una

A

desensibilización celular

55
Q

Tenemos 2 tipos de señalización, una dependiente de proteína G, que están en una fase inactiva donde se cambia GDP por GTP, activándose, y luego por la actividad intrínseca de

A

la GTPasa vuelve a su estado inactivo

56
Q

una proteína que se fosforila dependiendo de la activación de una proteína quinasa, generando una conformación fosforilada activa, y para la activación hay proteína fosfatasa que elimina el

A

grupo fosfato

57
Q

la adenilil ciclasa que tiene actividad enzimática en su interior, esta enzima una vez estimulada en convertida de

A

ATP a AMPc, y esta AMPc es un segundo mensajero intracelular soluble

58
Q

dependiendo de la activación de fosforilesterasa se corta, y se convierte en 5’-ATP, entonces

A

la adenilil ciclasa genera un segundo mensajero y la fosfotilesterasa la elimina

59
Q

La AMPc genera la activación de quinasas como las quinasas dependientes de

A

AMPc tiene 2 subunidades regulatorias y 2 subunidades catalíticas

60
Q

La unión de AMPc, 2 por subunidad regulatoria

A

hace que se libere las subunidades catalítica

61
Q

Existen enzimas como fosfatildiesterasa que eliminan AMPc

A

convirtiéndola en moléculas inactivas 5’-ATP

62
Q

Hay receptores que pueden ser fosforilables por las GRK, las cuales llevan a un proceso de

A

desensibilización, porque impide que el receptor se una a la proteína G, y de esta forma la proteína G no se puede unir al receptor

63
Q

Hay fosforilación y activación de fosfolipasa que genera la hidrólisis de

A

triglicéridos y se libera ácido graso y glicerol

64
Q

En el hígado y células musculares se encuentra la misma cascada de señalización, pero se activan enzimas que participan en

A

la degradación de glicógeno, y por ende, en la liberación de glucosa

65
Q

El mismo ligando generan efectos distintos dependiendo de

A

la célula en la que se encuentre

66
Q

la proteína G alfa se involucra con un alfa estimulatorio, pero también se asocia a un ligando como se observa en el lado derecho como la PGE y adenosin que se unen a otro tipo de proteína G, que en este caso es inhibitoria, y cuando se induce el proceso de activación Gi alfa

A

G lafa inhibitorio se une a GTP, hay disociación entre GI alfa y GTP, y se une a la adenilil ciclasa, pero tienen efectos opuestos

67
Q

La proteína G puede actuar sobre el mismo efector y tener el efecto opuesto

A

y también hay proteínas G que tienen otro tipo de blanco y tienen efectos muy distintos

68
Q

un receptor que activa una proteína Gq que es heterotrimérica con una subunidad alfa que se llama Gq, unido a GTP de forma activa, permite la

A

activación de la fosfolipasa C-beta, la cual hidroliza fosfatidil inositol bisfosfato (PI(4,5)P2), donde la corta y genera IP3 y diaculglicerol en la membrana

69
Q

con la formación de IP3 y diacilglicerol se genera

A

un segundo mensajero hidrosoluble y otro lipídico

70
Q

IP3 se une a un receptor en el RE y se induce la liberación de calcio, y junto con diaglicerol activa a

A

proteínas quinasas C, las cuales son importantes en procesos de proliferación celular y sobrevivencia celular

71
Q

progresión del comienzo de la transducción de señales

A
  • Unión de un ligando
  • Activación de la proteína G
  • Proteína efectora genera un segundo mensajero AMPc
  • AMPc activan a quinasas dependientes
    Todo esto corresponde al proceso de amplificación
72
Q

Uno es la estimulación de proteína G que lleva a la producción de

A

AMPc y la estimulación de quinasas, que es el camino dependiente de AMPc

73
Q

hay un camino que lleva a la activación de fosfolipasa C, que hidroliza IP2 a IP3, luego

A

activa las PKC e induce respuestas. Esto corresponde al camino dependiente de calcio

74
Q

G alfa S

A

activación de adenilil ciclasa para generar AMPc

75
Q

Gi alfa

A

inhibe la adenilil ciclasa, por lo que reduce los niveles de AMPc

76
Q

G alfa q

A

activa fosfolipasa C, y genera IP3

77
Q

hormonas que son dependientes de la producción de

A

AMPc

78
Q

receptores acoplados a la proteína Gi que activan las fosfolipasa en su isforma

A

beta

79
Q

A todo nivel se cuentan con mecanismos de desensibilización o

A

inactivación

80
Q

el receptor se pueden disociar del ligando, o se pueden fosforilar que lleva a una unión de beta arrestina que

A

impide la interacción con la proteína GTPasa

81
Q

En la proteína G se induce una vez se una a su molécula detectora

A

su actividad intrínseca GTPasa que convierte GTP en GDP, y de esta forma vuelve a su forma inactiva

82
Q

Cuando se genera AMPc, esto se elimina por la actividad de una fosfodiesterasa que lo convierte en

A

5’-AMP

83
Q

dependiente del AMPc se activo la quinasa dependiente de AMPc que fosforilo a la proteína blanco-P

A

para su inactivación la desfosforilación dependiente de fosfatasas

84
Q

ocurre la endocitosis dependiente de clatrina, entonces, se elimina el receptor de la superficie

A

impidiendo que la señalización siga, aunque se encuentre un ligando presente

85
Q

El receptor acoplado a la proteína G es el tipo de receptor

A

más grande existe en el cuerpo

86
Q

los receptores tirosina quinasa que tienen en común actividad intrínseca como quinasa en la parte intracelular, mientras que en la parte extracelular

A

son muy distintos, y eso tiene relación con los ligandos que reconocen estos receptores

87
Q

La interacción con el ligando depende de estos elementos extracelulares

A

lo que da la especificidad a la respuesta

88
Q

Observamos el ligando asociado a su receptor de forma monomérica, y el ligando induce la

A

dimerización de un receptor

89
Q

El proceso de dimerización del receptor es importante para

A

su activación

90
Q

hay fosforilaciones en el lucactivación, y después aumenta la actividad aún más por fosforilaciones en otras partes del receptor que son importantes para

A

el reclutamiento de moléculas efectoras

91
Q

el sitio en el que se fosforile se reclutan distintas moléculas efectoras como 1, 2 y 3, y para que se recluten distintas moléculas en estos sitios se necesita

A

módulos en cada uno de estas proteínas que son capaces de reconocer este sitio fosforilado

92
Q

Estos módulos se denominan módulos SH2, que son elementos proteicos alrededor de

A

70-80 aa que son capaces de reconocer sitios fosforilados de receptor

93
Q

se reconocen módulos SH3 que son capaces de reconocer regiones ricas en

A

prolinas como se observa en moléculas SOS, que es un intercambiador de nucleótidos para la pequeña proteína G Ras, la cual es una proteína G, pero monomérica, ya que no hay otra subunidad

94
Q

La interacción de Ras con GEF intercambiador de nucleótidos hace que Ras se

A

active, cambiando GDP por GTP y activa la cascada MAPK (MAP quinasas)

95
Q

La interacción con GEF genera un cambio de GDPO por GTP en el que se activa Ras, y luego la inactivación de Ras involucra la

A

interacción con una proteína GAP, que es una proteína que activa la actividad GTPasa de la Ras, donde se convierte GTP en GDP, y de esa forma se inactiva Ras

96
Q

El receptor se une al ligando generando su dimerización, generando primero una

A

fosforilación en el sitio de activación, donde se aumenta la actividad del receptor

97
Q

Luego se fosforila en torno a otros sitios que permiten la interacción con moléculas blanco que se observan hacia inferior con Grb-2, luego la activación de SOS, siendo el Gef que activa a

A

Ras, y en su forma activa se une a GTP generando la activación del camino MAP quinasa

98
Q

bservamos Ras activo unido a GTP, activa a una quinasa llamada Raf, que fosforila a la quinasa MEK, la cual fosforila a

A

una quinasa que se denomina ERK, que luego fosforila a un blanco en el citosol y el núcleo, siendo alrededor de 70-80 proteínas blanco de ERK

99
Q

Se han adquirido mecanismos que facilitan la señalización, y se asocian a

A

proteínas de andaminaje

100
Q

las proteínas de andamiaje se unen simultáneamente a varios componentes, por lo que, en vez de reclutar una quinasa tras otra, se reclutan en

A

bloque, lo cual hace que el proceso sea más eficiente

101
Q

Una vez se desactiva la MAP quinasa, se disocia este complejo

A

y fosforila proteínas en el citosol o factores de transcripción y actividad de transcripción en distintos genes

102
Q

La PI-3 quinasa tiene una subunidad reguladora p85 que se unen al receptor, y eso es suficiente para que después de que haya activación de esta subunidad catalítica, el p110 que procesa

A

PIP2, lo fosforila para generar PIP3

103
Q

La fosfolipasa hidroliza a PIP2 para generar

A

PIP3 y diaciclilglicerol

104
Q

La P110 fosforila la PIP2 para generar

A

PIP3, y esta corresponde a un segundo mensajero lipídico

105
Q

La fosfolipasa 6-gama también tiene una subunidad regulatoria con SH2 que se unen a tirosina fosforilada en el receptor, pero se necesita la

A

fosforilación de la fosfolipasa, lo cual es suficiente para que se active y se hidroliza PIP2 para generar digliaciclilglicerol y IP3

106
Q

PI-3 quinasa se recluta y se activa directamente en cercanía de

A

la membrana, generando PIP3

107
Q

PLC gama se recluta dependiendo de la fosforilación del receptor, pero también se necesita la

A

fosforilación dependiente del receptor para desarrollar su actividad e hidrolizar PIP2

108
Q

En el caso de receptor tirosina quinasa puede ocurrir inhibición por disociación del ligando, también ocurren procesos de fosforilación dependiendo de PKC que llevan a la desensibilización, y también hay fosfatasas que desfosforilan a la molécula receptora fosforilada, o

A

hay reclutamiento de ubiquitinas ligasas como “cbl” que ubiquitinan a la molécula receptora, lo cual lleva a su internalización y posterior degradación

109
Q

Observamos a cbl unido a un sitio fosforilado, y por el otro lado ubiquitina, que se une a lisina y

A

lleva a la internalización de este receptor

110
Q

Hay comunicación entre células pro exosomas que tienen relación con

A

el cáncer y la metástasis

111
Q

Vesículas extracelulares

A

(exosomas) que puede liberar una célula, y son de varios tipos

112
Q

Estudio de caveolina-1, que forma una horquilla en la membrana, y tiene expuesto tanto el

A

carboxi-término como el amino-término hacia el citosol, también tiene nombre de proteína de andamiaje

113
Q

Esta proteína se une a si misma para generar una capa proteica que lleva a una invaginación de la membrana y la formación de la estructura denominada caveola, por lo que tiene un rol

A

estructural, pero también se une a otra proteína relacionada en transducción de señales, y regula su funcionamiento

114
Q

La caveolina forma un complejo con una E-caderina en la superficie celular, y es muy importante en la interacción célula-célula, y participa en la secuestración de beta-catenina, que es un cofactor de transcripción para la familia de factores de transcripción, que son los tcf/lef, y a unirse a esta familia de factores de transcripción, promueve

A

muchos genes relacionados con sobrevivencia celular, ciclo celular, proliferación, inflamación, etc. respuestas importantes en el desarrollo del cáncer

115
Q

En el complejo beta-catenina e integrina no hay transcripción de estos genes, por lo tanto la caveolina

A

actúa como supresor de tumores, e inhibe la proliferación

116
Q

En el desarrollo de cáncer, se puede eliminar la expresión de caveolina, y se elimina la expresión de

A

catenina por diferentes mecanismos

117
Q

En la fase tardía del desarrollo de un tumor, cuando se comienza a generar metástasis, se reexpresa la

A

caveolina

118
Q

cuando se reexpresa la proteína, ya no se cuenta con E-caderina, por lo que la caveolina tiene una señalización completamente distinta, ya no hay captación de beta-catenina, sino que todo lo contrario

A

activa una cascada de eventos que permite la activación de la migración, invasión y metástasis

119
Q

La caveolina también tiene un mecanismo extrínseco, en el que afecta la liberación

A

exosomas

120
Q

Las microvesículas se liberan desde la superficie celular directamente, y en comparación con los exosomas son

A

más grandes

121
Q

Los exosomas vienen desde la vía de endocitosis, observamos el endosoma temprano, en fusión con cuerpos multivesiculares, y ahí esto puede fusionarse con el lisosoma, por lo que

A

todo lo que se encuentra adentro se degrada

122
Q

A partir de señalizaciones se puede generar que en el contenido que se degrada, se generen invaginaciones de la membrana, y se liberen de la superficie de este cuerpo multivesicular, y que se llene de

A

pequeñas vesículas intraluminales

123
Q

Se llama cuerpo multivesicular porque dentro de una vesícula hay más

A

vesículas

124
Q

el cuerpo multivesicular tiene 2 vías

A

fusionarse con el lisosoma para degradarse, o también ir a la superficie, fusionarse con la membrana plasmática y liberar los exosomas

125
Q

La caveolina se relaciona con este proceso a través de la génesis y también la carga de los exosomas, por lo que según si se expresa o no caveolina en la célula

A

el exosoma es diferente

126
Q

características de los exosomas

A
  • El exosoma mide entre 10-100 nm
  • Se encuentran en todos los líquidos del cuerpo, suero, orina, saliva, leche, etc
  • Todas las células lo producen
  • Contienen muchas biomoléculas como lípidos, por lo que tienen una bicapa lipídica. También está compuesto por moléculas de DNA, microRNA y proteínas de distinta índole
127
Q

Los microRNA se pueden utilizar como marcadores para

A

la detección temprana de enfermedades

128
Q

Las microvesículas se liberan desde la superficie, pueden estar compuestas por

A

moléculas similares o distintas

129
Q

El cuerpo multivesicular y la formación de exosomas depende de la presencia de cierta molécula en la superficie que están bastante bien caracterizadas, y se utilizan para verificar en el aislamiento que se trata de un

A

exosoma y no de una microvesicula

130
Q

La liberación de exosomas de una célula tumoral puede generar que células vecinas

A

también aumenten la liberación de exosomas

131
Q

Hay proteínas que son relevantes para la biogénesis de estos exosomas como

A

Alix, TSG101

132
Q

También se encuentran quinasas que participan en la vía de señalización para la liberación de estos

A

exosomas

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