Tema 8: Enzimas Flashcards
1
Q
Cuáles son las enzimas que no tienen gran poder catalítico?
A
las ribozimas
2
Q
Qué hacen las enzimas?
Qué hacen con los substratos?
A
catalizan reacciones químicas:
convierten substratos (compuestos) en productos
3
Q
Las enzimas:
- qué aceleran, y por ende
- qué disminuyen?
A
- aceleran la reacción química
- disminuyen la energía de activación
4
Q
Qué es la energía de activación?
A
es esa energía mínima que se requiere para que se produzca una reacción química
5
Q
Cuál es el la velocidad de reacción de una enzima?
A
10^6
101^2
6
Q
Cuáles son algunos factores que aumentan la velocidad de reacción de una enzima?
A
- temperatura
- pH
- presión atmosférica
7
Q
A qué se refiere que una enzima tiene especificidad en su reacción?
A
Capacidad de una enzima para discriminar entre sustratos y productos
8
Q
Las enzimas son capaces de hidrolizar (separar) enlaces peptídicos exponiendolos a ácido y bases fuertes?
Menciona qué es la hidrólisis:
A
sí
- la hidrólisis es una reacción química del agua con una sustancia
9
Q
Cuál es la enzima capaz de catalizar una hidrólisis?
A
lisoenzima
10
Q
Bajo qué condiciones, o en qué medio, casi nunca se puede exceder la energía de activación?
A
en una solución acuosa en temperatura ambiente
11
Q
Las enzimas aumentan/disminuyen la velocidad de reacción, pero sí/no alteran la constante de equilibrio o la energía libre de la reacción
A
- Las enzimas aumentan la velocidad de la reacción pero NO alteran la constante de
equilibrio o la energía libre de la reacción.
12
Q
La velocidad de reacción depende de los cambios de energía entre los reactivos y productos?
A
La velocidad de la reacción NO depende de los cambios de energía entre los reactivos y productos
13
Q
La velocidad de reacción depende de la energía de activación?
A
La velocidad de la reacción SI depende de la energía de activación, que es la energía
que se requiere para iniciar la reacción.
14
Q
Cuál es el sufijo que se le añade al nombre del sustrato de las enzimas?
A
- asa
15
Q
Funciones de:
- ureasa
- arginasa
- DNA polimerasa
A
- ureasa:hidrólisis de la urea en CO2 y agua
- arginasa:hidrólisis del aa ARGININA
- DNA polimerasa: síntesis de DNA
16
Q
Cuáles son las 3 formas en las que se puede llamar a una enzima?
A
- nombre recomendado: de acuerdo a su uso
- nombre sistematizado: habla de la reacción que cataliza
- número de clasificación
17
Q
Cuáles son los 6 tipos de enzimas que hay?
A
- oxido- reductasas
- transferasas
- hidrolasas
- liasas
- isomerasas
- ligasas
18
Q
Función de las enzimas:
oxido-reducción
A
catalizan reacciones oxido-reducción
19
Q
Función de las enzimas:
oxido-reducción
una reacción óxido reducción es cuando una sustancia gana o pierde electrones
A
catalizan reacciones oxido-reducción
20
Q
Función de las enzimas:
transferasas
A
catalizan la transferencia de grupos funcionales o radicales
21
Q
Función de las enzimas:
hidrolasas
A
catalizan la división hidrolítica de enlaces usando agua
22
Q
Función de las enzimas:
liasas
A
catalizan la división NO hidrolítica de enlaces COVALENTES eliminando átomos: ROMPEN ENLACES
23
Q
Función de las enzimas:
isomerasas
A
catalizan cambios geométricos o estructurales dentro de una molécula
24
Q
Función de las enzimas:
ligasas
A
unen dos moléculas
25
Menciona qué tipo de enzima es:
1. amilasa
2. malato-deshidrogenasa
3. aspartato- aminotransferasa
4. piruvato- descarboxilasa
5. trosafosfato-isomerasa
6. lipasa
7. ADN- ligasa
1. amilasa: **hidrolasa**
2. malato-deshidrogenasa: **óxido reductasa**
3. aspartato- aminotransferasa **transferasa**
4. piruvato- descarboxilasa **liasa**
5. trosafosfato-isomerasa **isomerasa**
6. lipasa **hidrolasa**
7. ADN- ligasa **ligasa**
26
Qué son las enzimas? (de qué están hechas)
son **proteínas** formadas de **secuencias de aa**
27
Cuáles son los 4 tipos de aa que constituyen una enzima:
- no esenciales
- estructurales
- de unión o fijación
- catalíticos
28
AA **no esenciales**:
- intervienen en el proceso catalítico?
- si se eliminan de la cadena, la enzima pierde su actividad enzimática?
- no intervienen en el proceso catalítico
- si se eliminan, NO se pierde la activdad enzimática
29
AA **estructurales**:
- función
- intervienen en la act. enzimática?
- si se alteran cambian algo?
- mantienen **la estructura tridimensional de una proteína**
- **No intervienen** directamente en la
actividad enzimática, pero si se alteran pueden **cambiar la posición del grupo activo.**
30
AA **de unión o fijación**:
- función
establecen **enlaces débiles** con el sustrato, guiándolo a la parte en el que será atacado el sustrato
31
AA **catalíticos**:
- función
se **unen al sustrato mediante un ENLACE COVALENTE**, favoreciendo que SE ROMPA el sustrato
32
Qué es la **entropía**?
medida de **desorden**:
número de maneras en las que las partículas y su energía pueden ser **distribuidas**
33
Cuál es el **factor limitante** de la velocidad de reacción?
la **FRECUENCIA a la que la enzima INTERACTUA CON EL SUSTRATO**
34
A qué se refiere cuando una reacción se limita por la **DIFUSIÓN**?
es cuando la **velocidad depende de las CONCENTRACIONES DE LA ENZIMA Y SUSTRATO**
35
Las concentraciones de los sustratos y enzimas, son **limitadas**, entonces cómo se pueden tener **velocidades metabólicas ALTAS**?
gracias a algo llamado: **complejo multienzimático**
es cuando la célula une diferentes enzima y al conjunto de esas enzimas se le conoce como complejo multienzimático
36
Cómo se le llama a la parte de la enzima en la que se une el sustrato?
sitio activo
37
Qué es un cofactor?
un componente que no es una enzima, es un **ION METÁLICO o moléculas orgpanicas (coenzimas)** que ayuda a la enzima a que pueda llevar a cabo la actividad enzimática
38
- Cómo se le llama a un **enzima activada**?
- Cómo se le llama a la parte **PROTEÍCA** de una enzima?
- Cómo se le llama a la parte **NO PROTEICA** de una enzima?
- holoenzima
- apoenzima
- cofactor o coenzima
39
Qué tipo de moléculas proporcionan **coenzimas cruciales para las células humanas**?
vitaminas
40
Cómo se le llama a un **precursor enzimático INACTIVO**?
Y, cómo se activa?
una enzima inactiva se le llama: **PROENZIMA o ZIMÓGENO**
- se activa con un **cambio bioquímica** que le ayude a tener un sitio activo y pueda ocurrir la actividad enzimática
41
Cómo se está activa una enzima?
cuando se une **el sustrato** al sitio **activo**
42
La reacción de catálisis se lleva a cabo en qué parte de la enzima?
sitio activo
43
Cuáles son las 2 formas/modelos en los que se puede unir el sustrato al sitio activo?
- modelo **llave y cerradura**
- modelo **ajuste inducido** (induced-fit)
44
Qué es el **edo de transición**?
cuando el sustrato se aproxima al sitio activo y es guiado para que llegue a él
45
Cuál es el paso final de la reacción enzimática?
cuando se **libera el producto**
46
A qué se refiere la **especificidad enzimática**?
es cuando una enzima discrimina diferentes tipos de **sustratos** para que pueda usar el que mejor le convenga
47
- Quién propuso el modelo de la llave- cerradura?
- A qué se refiere dicho modelo?
- Propuesto por: **Emil Fischer, 1890**
- es cuando cada enzima se une a un único tipo de sustrato, pq el **sitio activo y el sustrato poseen estructuras complementarias**, por eso se llama llave pq literal es como cuando una **llave encaja en la cerradura**
48
- Quién propuso el modelo acoplamiento inducido?
- A qué se refiere dicho modelo?
- Propuesto por: **Daniel Koshland**
- Es cuando la ENZIMA se AMOLDA a la forma del sustrato
49
En toda reacción enzimática, **el sustrato es transformado en producto** para lo cual la
enzima se une al sustrato formando un complejo llamado:
enzima-sustrato
50
# Cinética enzimática
Qué es la **velocidad máxima** de una reacción enzimática?
- En qué unidad se expresa?
es el **número de moléculas de sustrato que se convierten en producto** en cierto tiempo
- se expresa en **MOLES de PRODUCTO FORMADO** por minuto
## Footnote
vMAX: CUANDO TODAS LAS ENZIMAS ESTÁN REACCIONANDO:
**a mayor sustrato. mayor velocidad de reacción**
51
Qué es la **curva de cinética enzimática**?
la velocidad inicial de la rección contra la concentracción de sustrato: **es la velocidad de reacción de acuerdo a la concentración del sustrato** y los factores que pueden afectar dichas velocidades
52
Menciona si es un factor que regula la actividad enzimática:
1. temperatura
2. pH
3. concentración de sustrato
sí, todas las anteriores
53
Cuál es la temperatura óptima para que suceda la velocidad de reacción máxima?
40°C
54
- Qué pasa con la act. enzimática, si la temperatura aumenta mucho?
- El calor aumenta o disminuye la movilidad de moléculas?
- la enzima se **desnaturaliza**
- el calor aumenta moviblidad de moléculas
55
Cuál es la temperatura óptima de las **enzimas humanas**?
entre 35° a 40°C
56
Cuál es la temperatura óptima de las **enzimas de las bacterias termófilas**?
entre 70° a 90°C
57
Al aumentar la concentración[ ] de sustrato, aumenta o disminuye la **velocidad de reacción?**
En qué momento la enzima alcanza la **Vmax?**
aumenta
- cuando **TODA LA ENZIMA ya está ocupada por el sustrato**
58
Cuál es la medida o constante que se usa para indicar la rápidez con la que se produce una reacción?
- Y cuando esa constante está elevada qué significa? y cuando está baja?
**constante de velocidad**: Km
Km elevada: reacción **rápida**
Km baja: reacción **lenta**
59
Cuáles son las 3 fases de la cinética enzimática y sus caract. principal?
- **cinética de 1er orden:** la velocidad depende de la **concentración de sustrato**
- **cinética de orden cero:** la velocidad reacción es **INDEPENDIENTE de la [S];** cuando [S] es mayor a la constante de velocidad, la velocidad es constante e igual a la Vmax
- **cinética mixta:** cuando la concentra. de sustrato es media, la velocidad ya no es lineal
60
Reacción de 2 orden cero según la ecuación de **Micheaelis-Menten**
Cuando la [Producto] depende de la
[ ] de 2 sustratos: A y B
61
E (enzima)+S (sustrato)= ES=
Producto + E
Qué es la ES?
el complejo **enzima sustrato**
62
Se pueden medir las concentraciones del complejo enzima sustrato?
- Se pueden medir las concentraciones de sustrato o producto?
- Se puede medir la concentración de la enzima total?
- NO
- si
- si
63
Qué representa la Ecuación de Michaelis-Menten?
describe cómo la **velocidad de reacción varía con respecto a la concentración de sustrato**
64
Describe la Ecuación de Michaelis-Menten:
VELOCIDAD INICIAL Vo=
Vmáx[S]/ Km+[S]
## Footnote
Km es la constante de velocidad
65
Suposiciones de la ecuación de Micheaellis-Menten: qué significa las **Concentraciones relativas de enzima y sustrato:**
[S] es mucho mayor que la [ENZIMA]
66
Suposiciones de la ecuación de Micheaellis-Menten: qué significa la **Suposición deo edo. estacionario**
la velocidad de formación del complejo enzima sustrato **ES** es igual al rompimiento de este: **velocidad de síntesis es = a la velocidad de degradación**
67
Ecuación de Michaelis-Menten: para qué se mide la **velocidad inicial**?
para el análisis de las reacciones enzimáticas:
la velocidad de la reacción se mide tan pronto se mezcla la enzima con el sustrato
68
Según la Ecuación de Michaelis-Menten:
una **Km pequeña o reducida** refleja alta o baja afinidad de la enzima hacia su sutrato?
- Km pequeña: enzima requiere una baja o alta [S] para saturar la mitad de la enzima?
la Km es la velocidad de reacción, entonces, si es baja, que no tarda tanto en reaccionar, es porque la **Km baja tiene una ALTA AFINIDAD de la enzima hacia el sustrato**
- Km **baja**: enzima quiere una **baja** [S] para saturar la mitad de la enzima
69
Según la Ecuación de Michaelis-Menten:
una **Km grande o elevada** refleja alta o baja afinidad de la enzima hacia su sutrato?
- Km elevada: enzima requiere una baja o alta [S] para saturar la mitad de la enzima?
la Km es la velocidad de reacción, entonces, si es elevada, es porque tarda tanto en reaccionar, essto es porque la **Km elevada tiene una BAJA AFINIDAD de la enzima hacia el sustrato**
- Km **elevada**: enzima quiere una **alta** [S] para saturar la mitad de la enzima
70
la Km es una medidad de afinidad de la **E** enzima, por el S **sustrato**:
La Km es una medida indirecta de:
- a >Km la afinidad es baja o alta?
- a
cuánto S está presente en un cierto tejido
- >Km la afinidad es **baja**
-
71
Qué es un **inhibidor**?
Cualquier sustancia que disminuya la **acción de una enzima**
72
En qué ocasiones, la reacción enzimática puede ser **reversible**?
cuando la [Producto] subre y la [Sustrato] baja mucho
cuando eso pasa, la reacción es **reversible** porque se puede generar **sustrato a partir e productos**
73
Cuáles son los 2 tipos de **inhibidores** que hay?
- reversibles
- irreversibles
74
El **plomo**, es un ejemplo de inhibidor **reversible o irreversible**
es **irreversible**
75
Qué tipos de enlaces se forman entre:
- **inhibidores REVERSIBLES** y la enzima
- **inhibidores IRREVERSIBLES** y la enzima
- **inhibidores REVERSIBLES** y la enzima: **no covalentes**
- **inhibidores IRREVERSIBLES** y la enzima: **covalentes**
76
Cuáles son los 2 tipos de **inhibición reversible?**
- competitiva
- no competitiva
77
Tipo de inhibición: **Competitiva**, características:
- los sustratos **compiten por el sitio activo**
- la **[S]** aumenta para alcanzar la **Vmax**
78
Tipo de inhibición: **Competitiva**, características:
- los sustratos **compiten por el sitio activo**
- la **[S]** aumenta para alcanzar la **Vmax**
79
Tipo de inhibición: **NO Competitiva**, características:
- cuando el **inhibdiro y sustrato** se unen en sitios dif. de la enzima: el **inhibidor NO compite con el sustrato por el sitio activo**
80
De acuerdo a los siguientes efectos, indica si es inhibidor **competitivo o no competitivo**:
1. Efecto sobre Vmáx: Aunque aumente el sustrato, **no cambiará el efecto de inhibición**
2. Efecto sobre la Km: **No interfieren con la afinidad del la enzima por el sustrato**. Por lo tanto, muestra la misma km en ausencia o presencia del inhibidor
3. Efecto sobre la Vmáx: El efecto se **revierte al aumentar la [S].**
4. Efecto sobre la Km: Un inhibidor . . . . **incrementa la Km aparente para un sustrato** dado. Quiere decir que aumenta la cantidad necesaria de [S] para alcanzar la Vmáx.
1. no competitivo
2. no competitivo
3. competitivo
4. competitivo
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