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Prope 2024: BIOQUÍMICA > Tema 8: Enzimas > Flashcards

Tema 8: Enzimas Flashcards

1
Q

Cuáles son las enzimas que no tienen gran poder catalítico?

A

las ribozimas

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2
Q

Qué hacen las enzimas?
Qué hacen con los substratos?

A

catalizan reacciones químicas:
convierten substratos (compuestos) en productos

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3
Q

Las enzimas:
- qué aceleran, y por ende
- qué disminuyen?

A
  • aceleran la reacción química
  • disminuyen la energía de activación
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4
Q

Qué es la energía de activación?

A

es esa energía mínima que se requiere para que se produzca una reacción química

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5
Q

Cuál es el la velocidad de reacción de una enzima?

A

10^6
101^2

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6
Q

Cuáles son algunos factores que aumentan la velocidad de reacción de una enzima?

A
  • temperatura
  • pH
  • presión atmosférica
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7
Q

A qué se refiere que una enzima tiene especificidad en su reacción?

A

Capacidad de una enzima para discriminar entre sustratos y productos

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8
Q

Las enzimas son capaces de hidrolizar (separar) enlaces peptídicos exponiendolos a ácido y bases fuertes?
Menciona qué es la hidrólisis:

A

sí
- la hidrólisis es una reacción química del agua con una sustancia

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9
Q

Cuál es la enzima capaz de catalizar una hidrólisis?

A

lisoenzima

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10
Q

Bajo qué condiciones, o en qué medio, casi nunca se puede exceder la energía de activación?

A

en una solución acuosa en temperatura ambiente

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11
Q

Las enzimas aumentan/disminuyen la velocidad de reacción, pero sí/no alteran la constante de equilibrio o la energía libre de la reacción

A
  • Las enzimas aumentan la velocidad de la reacción pero NO alteran la constante de
    equilibrio o la energía libre de la reacción.
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12
Q

La velocidad de reacción depende de los cambios de energía entre los reactivos y productos?

A

La velocidad de la reacción NO depende de los cambios de energía entre los reactivos y productos

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13
Q

La velocidad de reacción depende de la energía de activación?

A

La velocidad de la reacción SI depende de la energía de activación, que es la energía
que se requiere para iniciar la reacción.

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14
Q

Cuál es el sufijo que se le añade al nombre del sustrato de las enzimas?

A
  • asa
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15
Q

Funciones de:
- ureasa
- arginasa
- DNA polimerasa

A
  • ureasa:hidrólisis de la urea en CO2 y agua
  • arginasa:hidrólisis del aa ARGININA
  • DNA polimerasa: síntesis de DNA
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16
Q

Cuáles son las 3 formas en las que se puede llamar a una enzima?

A
  • nombre recomendado: de acuerdo a su uso
  • nombre sistematizado: habla de la reacción que cataliza
  • número de clasificación
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17
Q

Cuáles son los 6 tipos de enzimas que hay?

A
  1. oxido- reductasas
  2. transferasas
  3. hidrolasas
  4. liasas
  5. isomerasas
  6. ligasas
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18
Q

Función de las enzimas:
oxido-reducción

A

catalizan reacciones oxido-reducción

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19
Q

Función de las enzimas:
oxido-reducción

una reacción óxido reducción es cuando una sustancia gana o pierde electrones

A

catalizan reacciones oxido-reducción

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20
Q

Función de las enzimas:
transferasas

A

catalizan la transferencia de grupos funcionales o radicales

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21
Q

Función de las enzimas:
hidrolasas

A

catalizan la división hidrolítica de enlaces usando agua

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22
Q

Función de las enzimas:
liasas

A

catalizan la división NO hidrolítica de enlaces COVALENTES eliminando átomos: ROMPEN ENLACES

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23
Q

Función de las enzimas:
isomerasas

A

catalizan cambios geométricos o estructurales dentro de una molécula

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24
Q

Función de las enzimas:
ligasas

A

unen dos moléculas

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25
Q

Menciona qué tipo de enzima es:
1. amilasa
2. malato-deshidrogenasa
3. aspartato- aminotransferasa
4. piruvato- descarboxilasa
5. trosafosfato-isomerasa
6. lipasa
7. ADN- ligasa

A
  1. amilasa: hidrolasa
  2. malato-deshidrogenasa: óxido reductasa
  3. aspartato- aminotransferasa transferasa
  4. piruvato- descarboxilasa liasa
  5. trosafosfato-isomerasa isomerasa
  6. lipasa hidrolasa
  7. ADN- ligasa ligasa
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26
Q

Qué son las enzimas? (de qué están hechas)

A

son proteínas formadas de secuencias de aa

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27
Q

Cuáles son los 4 tipos de aa que constituyen una enzima:

A
  • no esenciales
  • estructurales
  • de unión o fijación
  • catalíticos
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28
Q

AA no esenciales:
- intervienen en el proceso catalítico?
- si se eliminan de la cadena, la enzima pierde su actividad enzimática?

A
  • no intervienen en el proceso catalítico
  • si se eliminan, NO se pierde la activdad enzimática
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29
Q

AA estructurales:
- función
- intervienen en la act. enzimática?
- si se alteran cambian algo?

A
  • mantienen la estructura tridimensional de una proteína
  • No intervienen directamente en la
    actividad enzimática, pero si se alteran pueden cambiar la posición del grupo activo.
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30
Q

AA de unión o fijación:
- función

A

establecen enlaces débiles con el sustrato, guiándolo a la parte en el que será atacado el sustrato

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31
Q

AA catalíticos:
- función

A

se unen al sustrato mediante un ENLACE COVALENTE, favoreciendo que SE ROMPA el sustrato

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32
Q

Qué es la entropía?

A

medida de desorden:
número de maneras en las que las partículas y su energía pueden ser distribuidas

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33
Q

Cuál es el factor limitante de la velocidad de reacción?

A

la FRECUENCIA a la que la enzima INTERACTUA CON EL SUSTRATO

34
Q

A qué se refiere cuando una reacción se limita por la DIFUSIÓN?

A

es cuando la velocidad depende de las CONCENTRACIONES DE LA ENZIMA Y SUSTRATO

35
Q

Las concentraciones de los sustratos y enzimas, son limitadas, entonces cómo se pueden tener velocidades metabólicas ALTAS?

A

gracias a algo llamado: complejo multienzimático
es cuando la célula une diferentes enzima y al conjunto de esas enzimas se le conoce como complejo multienzimático

36
Q

Cómo se le llama a la parte de la enzima en la que se une el sustrato?

A

sitio activo

37
Q

Qué es un cofactor?

A

un componente que no es una enzima, es un ION METÁLICO o moléculas orgpanicas (coenzimas) que ayuda a la enzima a que pueda llevar a cabo la actividad enzimática

38
Q
  • Cómo se le llama a un enzima activada?
  • Cómo se le llama a la parte PROTEÍCA de una enzima?
  • Cómo se le llama a la parte NO PROTEICA de una enzima?
A
  • holoenzima
  • apoenzima
  • cofactor o coenzima
39
Q

Qué tipo de moléculas proporcionan coenzimas cruciales para las células humanas?

A

vitaminas

40
Q

Cómo se le llama a un precursor enzimático INACTIVO?
Y, cómo se activa?

A

una enzima inactiva se le llama: PROENZIMA o ZIMÓGENO
- se activa con un cambio bioquímica que le ayude a tener un sitio activo y pueda ocurrir la actividad enzimática

41
Q

Cómo se está activa una enzima?

A

cuando se une el sustrato al sitio activo

42
Q

La reacción de catálisis se lleva a cabo en qué parte de la enzima?

A

sitio activo

43
Q

Cuáles son las 2 formas/modelos en los que se puede unir el sustrato al sitio activo?

A
  • modelo llave y cerradura
  • modelo ajuste inducido (induced-fit)
44
Q

Qué es el edo de transición?

A

cuando el sustrato se aproxima al sitio activo y es guiado para que llegue a él

45
Q

Cuál es el paso final de la reacción enzimática?

A

cuando se libera el producto

46
Q

A qué se refiere la especificidad enzimática?

A

es cuando una enzima discrimina diferentes tipos de sustratos para que pueda usar el que mejor le convenga

47
Q
  • Quién propuso el modelo de la llave- cerradura?
  • A qué se refiere dicho modelo?
A
  • Propuesto por: Emil Fischer, 1890
  • es cuando cada enzima se une a un único tipo de sustrato, pq el sitio activo y el sustrato poseen estructuras complementarias, por eso se llama llave pq literal es como cuando una llave encaja en la cerradura
48
Q
  • Quién propuso el modelo acoplamiento inducido?
  • A qué se refiere dicho modelo?
A
  • Propuesto por: Daniel Koshland
  • Es cuando la ENZIMA se AMOLDA a la forma del sustrato
49
Q

En toda reacción enzimática, el sustrato es transformado en producto para lo cual la
enzima se une al sustrato formando un complejo llamado:

A

enzima-sustrato

50
Q

Cinética enzimática

Qué es la velocidad máxima de una reacción enzimática?
- En qué unidad se expresa?

A

es el número de moléculas de sustrato que se convierten en producto en cierto tiempo
- se expresa en MOLES de PRODUCTO FORMADO por minuto

vMAX: CUANDO TODAS LAS ENZIMAS ESTÁN REACCIONANDO:
a mayor sustrato. mayor velocidad de reacción

51
Q

Qué es la curva de cinética enzimática?

A

la velocidad inicial de la rección contra la concentracción de sustrato: es la velocidad de reacción de acuerdo a la concentración del sustrato y los factores que pueden afectar dichas velocidades

52
Q

Menciona si es un factor que regula la actividad enzimática:
1. temperatura
2. pH
3. concentración de sustrato

A

sí, todas las anteriores

53
Q

Cuál es la temperatura óptima para que suceda la velocidad de reacción máxima?

A

40°C

54
Q
  • Qué pasa con la act. enzimática, si la temperatura aumenta mucho?
  • El calor aumenta o disminuye la movilidad de moléculas?
A
  • la enzima se desnaturaliza
  • el calor aumenta moviblidad de moléculas
55
Q

Cuál es la temperatura óptima de las enzimas humanas?

A

entre 35° a 40°C

56
Q

Cuál es la temperatura óptima de las enzimas de las bacterias termófilas?

A

entre 70° a 90°C

57
Q

Al aumentar la concentración[ ] de sustrato, aumenta o disminuye la velocidad de reacción?
En qué momento la enzima alcanza la Vmax?

A

aumenta
- cuando TODA LA ENZIMA ya está ocupada por el sustrato

58
Q

Cuál es la medida o constante que se usa para indicar la rápidez con la que se produce una reacción?
- Y cuando esa constante está elevada qué significa? y cuando está baja?

A

constante de velocidad: Km
Km elevada: reacción rápida
Km baja: reacción lenta

59
Q

Cuáles son las 3 fases de la cinética enzimática y sus caract. principal?

A
  • cinética de 1er orden: la velocidad depende de la concentración de sustrato
  • cinética de orden cero: la velocidad reacción es INDEPENDIENTE de la [S]; cuando [S] es mayor a la constante de velocidad, la velocidad es constante e igual a la Vmax
  • cinética mixta: cuando la concentra. de sustrato es media, la velocidad ya no es lineal
60
Q

Reacción de 2 orden cero según la ecuación de Micheaelis-Menten

A

Cuando la [Producto] depende de la
[ ] de 2 sustratos: A y B

61
Q

E (enzima)+S (sustrato)= ES=
Producto + E
Qué es la ES?

A

el complejo enzima sustrato

62
Q

Se pueden medir las concentraciones del complejo enzima sustrato?
- Se pueden medir las concentraciones de sustrato o producto?
- Se puede medir la concentración de la enzima total?

A
  • NO
  • si
  • si
63
Q

Qué representa la Ecuación de Michaelis-Menten?

A

describe cómo la velocidad de reacción varía con respecto a la concentración de sustrato

64
Q

Describe la Ecuación de Michaelis-Menten:

A

VELOCIDAD INICIAL Vo=
Vmáx[S]/ Km+[S]

Km es la constante de velocidad

65
Q

Suposiciones de la ecuación de Micheaellis-Menten: qué significa las Concentraciones relativas de enzima y sustrato:

A

[S] es mucho mayor que la [ENZIMA]

66
Q

Suposiciones de la ecuación de Micheaellis-Menten: qué significa la Suposición deo edo. estacionario

A

la velocidad de formación del complejo enzima sustrato ES es igual al rompimiento de este: velocidad de síntesis es = a la velocidad de degradación

67
Q

Ecuación de Michaelis-Menten: para qué se mide la velocidad inicial?

A

para el análisis de las reacciones enzimáticas:
la velocidad de la reacción se mide tan pronto se mezcla la enzima con el sustrato

68
Q

Según la Ecuación de Michaelis-Menten:
una Km pequeña o reducida refleja alta o baja afinidad de la enzima hacia su sutrato?
- Km pequeña: enzima requiere una baja o alta [S] para saturar la mitad de la enzima?

A

la Km es la velocidad de reacción, entonces, si es baja, que no tarda tanto en reaccionar, es porque la Km baja tiene una ALTA AFINIDAD de la enzima hacia el sustrato

  • Km baja: enzima quiere una baja [S] para saturar la mitad de la enzima
69
Q

Según la Ecuación de Michaelis-Menten:
una Km grande o elevada refleja alta o baja afinidad de la enzima hacia su sutrato?
- Km elevada: enzima requiere una baja o alta [S] para saturar la mitad de la enzima?

A

la Km es la velocidad de reacción, entonces, si es elevada, es porque tarda tanto en reaccionar, essto es porque la Km elevada tiene una BAJA AFINIDAD de la enzima hacia el sustrato

  • Km elevada: enzima quiere una alta [S] para saturar la mitad de la enzima
70
Q

la Km es una medidad de afinidad de la E enzima, por el S sustrato:
La Km es una medida indirecta de:
- a >Km la afinidad es baja o alta?
- a <Km la afinidad es baja o alta?

A

cuánto S está presente en un cierto tejido
- >Km la afinidad es baja
- <Km la afinidad aumenta

71
Q

Qué es un inhibidor?

A

Cualquier sustancia que disminuya la acción de una enzima

72
Q

En qué ocasiones, la reacción enzimática puede ser reversible?

A

cuando la [Producto] subre y la [Sustrato] baja mucho
cuando eso pasa, la reacción es reversible porque se puede generar sustrato a partir e productos

73
Q

Cuáles son los 2 tipos de inhibidores que hay?

A
  • reversibles
  • irreversibles
74
Q

El plomo, es un ejemplo de inhibidor reversible o irreversible

A

es irreversible

75
Q

Qué tipos de enlaces se forman entre:
- inhibidores REVERSIBLES y la enzima
- inhibidores IRREVERSIBLES y la enzima

A
  • inhibidores REVERSIBLES y la enzima: no covalentes
  • inhibidores IRREVERSIBLES y la enzima: covalentes
76
Q

Cuáles son los 2 tipos de inhibición reversible?

A
  • competitiva
  • no competitiva
77
Q

Tipo de inhibición: Competitiva, características:

A
  • los sustratos compiten por el sitio activo
  • la [S] aumenta para alcanzar la Vmax
78
Q

Tipo de inhibición: Competitiva, características:

A
  • los sustratos compiten por el sitio activo
  • la [S] aumenta para alcanzar la Vmax
79
Q

Tipo de inhibición: NO Competitiva, características:

A
  • cuando el inhibdiro y sustrato se unen en sitios dif. de la enzima: el inhibidor NO compite con el sustrato por el sitio activo
80
Q

De acuerdo a los siguientes efectos, indica si es inhibidor competitivo o no competitivo:
1. Efecto sobre Vmáx: Aunque aumente el sustrato, no cambiará el efecto de inhibición
2. Efecto sobre la Km: No interfieren con la afinidad del la enzima por el sustrato. Por lo tanto, muestra la misma km en ausencia o presencia del inhibidor
3. Efecto sobre la Vmáx: El efecto se revierte al aumentar la [S].
4. Efecto sobre la Km: Un inhibidor . . . . incrementa la Km aparente para un sustrato dado. Quiere decir que aumenta la cantidad necesaria de [S] para alcanzar la Vmáx.

A
  1. no competitivo
  2. no competitivo
  3. competitivo
  4. competitivo

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