Tema 8: Enzimas Flashcards
Cuáles son las enzimas que no tienen gran poder catalítico?
las ribozimas
Qué hacen las enzimas?
Qué hacen con los substratos?
catalizan reacciones químicas:
convierten substratos (compuestos) en productos
Las enzimas:
- qué aceleran, y por ende
- qué disminuyen?
- aceleran la reacción química
- disminuyen la energía de activación
Qué es la energía de activación?
es esa energía mínima que se requiere para que se produzca una reacción química
Cuál es el la velocidad de reacción de una enzima?
10^6
101^2
Cuáles son algunos factores que aumentan la velocidad de reacción de una enzima?
- temperatura
- pH
- presión atmosférica
A qué se refiere que una enzima tiene especificidad en su reacción?
Capacidad de una enzima para discriminar entre sustratos y productos
Las enzimas son capaces de hidrolizar (separar) enlaces peptídicos exponiendolos a ácido y bases fuertes?
Menciona qué es la hidrólisis:
sí
- la hidrólisis es una reacción química del agua con una sustancia
Cuál es la enzima capaz de catalizar una hidrólisis?
lisoenzima
Bajo qué condiciones, o en qué medio, casi nunca se puede exceder la energía de activación?
en una solución acuosa en temperatura ambiente
Las enzimas aumentan/disminuyen la velocidad de reacción, pero sí/no alteran la constante de equilibrio o la energía libre de la reacción
- Las enzimas aumentan la velocidad de la reacción pero NO alteran la constante de
equilibrio o la energía libre de la reacción.
La velocidad de reacción depende de los cambios de energía entre los reactivos y productos?
La velocidad de la reacción NO depende de los cambios de energía entre los reactivos y productos
La velocidad de reacción depende de la energía de activación?
La velocidad de la reacción SI depende de la energía de activación, que es la energía
que se requiere para iniciar la reacción.
Cuál es el sufijo que se le añade al nombre del sustrato de las enzimas?
- asa
Funciones de:
- ureasa
- arginasa
- DNA polimerasa
- ureasa:hidrólisis de la urea en CO2 y agua
- arginasa:hidrólisis del aa ARGININA
- DNA polimerasa: síntesis de DNA
Cuáles son las 3 formas en las que se puede llamar a una enzima?
- nombre recomendado: de acuerdo a su uso
- nombre sistematizado: habla de la reacción que cataliza
- número de clasificación
Cuáles son los 6 tipos de enzimas que hay?
- oxido- reductasas
- transferasas
- hidrolasas
- liasas
- isomerasas
- ligasas
Función de las enzimas:
oxido-reducción
catalizan reacciones oxido-reducción
Función de las enzimas:
oxido-reducción
una reacción óxido reducción es cuando una sustancia gana o pierde electrones
catalizan reacciones oxido-reducción
Función de las enzimas:
transferasas
catalizan la transferencia de grupos funcionales o radicales
Función de las enzimas:
hidrolasas
catalizan la división hidrolítica de enlaces usando agua
Función de las enzimas:
liasas
catalizan la división NO hidrolítica de enlaces COVALENTES eliminando átomos: ROMPEN ENLACES
Función de las enzimas:
isomerasas
catalizan cambios geométricos o estructurales dentro de una molécula
Función de las enzimas:
ligasas
unen dos moléculas
Menciona qué tipo de enzima es:
1. amilasa
2. malato-deshidrogenasa
3. aspartato- aminotransferasa
4. piruvato- descarboxilasa
5. trosafosfato-isomerasa
6. lipasa
7. ADN- ligasa
- amilasa: hidrolasa
- malato-deshidrogenasa: óxido reductasa
- aspartato- aminotransferasa transferasa
- piruvato- descarboxilasa liasa
- trosafosfato-isomerasa isomerasa
- lipasa hidrolasa
- ADN- ligasa ligasa
Qué son las enzimas? (de qué están hechas)
son proteínas formadas de secuencias de aa
Cuáles son los 4 tipos de aa que constituyen una enzima:
- no esenciales
- estructurales
- de unión o fijación
- catalíticos
AA no esenciales:
- intervienen en el proceso catalítico?
- si se eliminan de la cadena, la enzima pierde su actividad enzimática?
- no intervienen en el proceso catalítico
- si se eliminan, NO se pierde la activdad enzimática
AA estructurales:
- función
- intervienen en la act. enzimática?
- si se alteran cambian algo?
- mantienen la estructura tridimensional de una proteína
-
No intervienen directamente en la
actividad enzimática, pero si se alteran pueden cambiar la posición del grupo activo.
AA de unión o fijación:
- función
establecen enlaces débiles con el sustrato, guiándolo a la parte en el que será atacado el sustrato
AA catalíticos:
- función
se unen al sustrato mediante un ENLACE COVALENTE, favoreciendo que SE ROMPA el sustrato
Qué es la entropía?
medida de desorden:
número de maneras en las que las partículas y su energía pueden ser distribuidas
Cuál es el factor limitante de la velocidad de reacción?
la FRECUENCIA a la que la enzima INTERACTUA CON EL SUSTRATO
A qué se refiere cuando una reacción se limita por la DIFUSIÓN?
es cuando la velocidad depende de las CONCENTRACIONES DE LA ENZIMA Y SUSTRATO
Las concentraciones de los sustratos y enzimas, son limitadas, entonces cómo se pueden tener velocidades metabólicas ALTAS?
gracias a algo llamado: complejo multienzimático
es cuando la célula une diferentes enzima y al conjunto de esas enzimas se le conoce como complejo multienzimático
Cómo se le llama a la parte de la enzima en la que se une el sustrato?
sitio activo
Qué es un cofactor?
un componente que no es una enzima, es un ION METÁLICO o moléculas orgpanicas (coenzimas) que ayuda a la enzima a que pueda llevar a cabo la actividad enzimática
- Cómo se le llama a un enzima activada?
- Cómo se le llama a la parte PROTEÍCA de una enzima?
- Cómo se le llama a la parte NO PROTEICA de una enzima?
- holoenzima
- apoenzima
- cofactor o coenzima
Qué tipo de moléculas proporcionan coenzimas cruciales para las células humanas?
vitaminas
Cómo se le llama a un precursor enzimático INACTIVO?
Y, cómo se activa?
una enzima inactiva se le llama: PROENZIMA o ZIMÓGENO
- se activa con un cambio bioquímica que le ayude a tener un sitio activo y pueda ocurrir la actividad enzimática
Cómo se está activa una enzima?
cuando se une el sustrato al sitio activo
La reacción de catálisis se lleva a cabo en qué parte de la enzima?
sitio activo
Cuáles son las 2 formas/modelos en los que se puede unir el sustrato al sitio activo?
- modelo llave y cerradura
- modelo ajuste inducido (induced-fit)
Qué es el edo de transición?
cuando el sustrato se aproxima al sitio activo y es guiado para que llegue a él
Cuál es el paso final de la reacción enzimática?
cuando se libera el producto
A qué se refiere la especificidad enzimática?
es cuando una enzima discrimina diferentes tipos de sustratos para que pueda usar el que mejor le convenga
- Quién propuso el modelo de la llave- cerradura?
- A qué se refiere dicho modelo?
- Propuesto por: Emil Fischer, 1890
- es cuando cada enzima se une a un único tipo de sustrato, pq el sitio activo y el sustrato poseen estructuras complementarias, por eso se llama llave pq literal es como cuando una llave encaja en la cerradura
- Quién propuso el modelo acoplamiento inducido?
- A qué se refiere dicho modelo?
- Propuesto por: Daniel Koshland
- Es cuando la ENZIMA se AMOLDA a la forma del sustrato
En toda reacción enzimática, el sustrato es transformado en producto para lo cual la
enzima se une al sustrato formando un complejo llamado:
enzima-sustrato
Cinética enzimática
Qué es la velocidad máxima de una reacción enzimática?
- En qué unidad se expresa?
es el número de moléculas de sustrato que se convierten en producto en cierto tiempo
- se expresa en MOLES de PRODUCTO FORMADO por minuto
vMAX: CUANDO TODAS LAS ENZIMAS ESTÁN REACCIONANDO:
a mayor sustrato. mayor velocidad de reacción
Qué es la curva de cinética enzimática?
la velocidad inicial de la rección contra la concentracción de sustrato: es la velocidad de reacción de acuerdo a la concentración del sustrato y los factores que pueden afectar dichas velocidades
Menciona si es un factor que regula la actividad enzimática:
1. temperatura
2. pH
3. concentración de sustrato
sí, todas las anteriores
Cuál es la temperatura óptima para que suceda la velocidad de reacción máxima?
40°C
- Qué pasa con la act. enzimática, si la temperatura aumenta mucho?
- El calor aumenta o disminuye la movilidad de moléculas?
- la enzima se desnaturaliza
- el calor aumenta moviblidad de moléculas
Cuál es la temperatura óptima de las enzimas humanas?
entre 35° a 40°C
Cuál es la temperatura óptima de las enzimas de las bacterias termófilas?
entre 70° a 90°C
Al aumentar la concentración[ ] de sustrato, aumenta o disminuye la velocidad de reacción?
En qué momento la enzima alcanza la Vmax?
aumenta
- cuando TODA LA ENZIMA ya está ocupada por el sustrato
Cuál es la medida o constante que se usa para indicar la rápidez con la que se produce una reacción?
- Y cuando esa constante está elevada qué significa? y cuando está baja?
constante de velocidad: Km
Km elevada: reacción rápida
Km baja: reacción lenta
Cuáles son las 3 fases de la cinética enzimática y sus caract. principal?
- cinética de 1er orden: la velocidad depende de la concentración de sustrato
- cinética de orden cero: la velocidad reacción es INDEPENDIENTE de la [S]; cuando [S] es mayor a la constante de velocidad, la velocidad es constante e igual a la Vmax
- cinética mixta: cuando la concentra. de sustrato es media, la velocidad ya no es lineal
Reacción de 2 orden cero según la ecuación de Micheaelis-Menten
Cuando la [Producto] depende de la
[ ] de 2 sustratos: A y B
E (enzima)+S (sustrato)= ES=
Producto + E
Qué es la ES?
el complejo enzima sustrato
Se pueden medir las concentraciones del complejo enzima sustrato?
- Se pueden medir las concentraciones de sustrato o producto?
- Se puede medir la concentración de la enzima total?
- NO
- si
- si
Qué representa la Ecuación de Michaelis-Menten?
describe cómo la velocidad de reacción varía con respecto a la concentración de sustrato
Describe la Ecuación de Michaelis-Menten:
VELOCIDAD INICIAL Vo=
Vmáx[S]/ Km+[S]
Km es la constante de velocidad
Suposiciones de la ecuación de Micheaellis-Menten: qué significa las Concentraciones relativas de enzima y sustrato:
[S] es mucho mayor que la [ENZIMA]
Suposiciones de la ecuación de Micheaellis-Menten: qué significa la Suposición deo edo. estacionario
la velocidad de formación del complejo enzima sustrato ES es igual al rompimiento de este: velocidad de síntesis es = a la velocidad de degradación
Ecuación de Michaelis-Menten: para qué se mide la velocidad inicial?
para el análisis de las reacciones enzimáticas:
la velocidad de la reacción se mide tan pronto se mezcla la enzima con el sustrato
Según la Ecuación de Michaelis-Menten:
una Km pequeña o reducida refleja alta o baja afinidad de la enzima hacia su sutrato?
- Km pequeña: enzima requiere una baja o alta [S] para saturar la mitad de la enzima?
la Km es la velocidad de reacción, entonces, si es baja, que no tarda tanto en reaccionar, es porque la Km baja tiene una ALTA AFINIDAD de la enzima hacia el sustrato
- Km baja: enzima quiere una baja [S] para saturar la mitad de la enzima
Según la Ecuación de Michaelis-Menten:
una Km grande o elevada refleja alta o baja afinidad de la enzima hacia su sutrato?
- Km elevada: enzima requiere una baja o alta [S] para saturar la mitad de la enzima?
la Km es la velocidad de reacción, entonces, si es elevada, es porque tarda tanto en reaccionar, essto es porque la Km elevada tiene una BAJA AFINIDAD de la enzima hacia el sustrato
- Km elevada: enzima quiere una alta [S] para saturar la mitad de la enzima
la Km es una medidad de afinidad de la E enzima, por el S sustrato:
La Km es una medida indirecta de:
- a >Km la afinidad es baja o alta?
- a <Km la afinidad es baja o alta?
cuánto S está presente en un cierto tejido
- >Km la afinidad es baja
- <Km la afinidad aumenta
Qué es un inhibidor?
Cualquier sustancia que disminuya la acción de una enzima
En qué ocasiones, la reacción enzimática puede ser reversible?
cuando la [Producto] subre y la [Sustrato] baja mucho
cuando eso pasa, la reacción es reversible porque se puede generar sustrato a partir e productos
Cuáles son los 2 tipos de inhibidores que hay?
- reversibles
- irreversibles
El plomo, es un ejemplo de inhibidor reversible o irreversible
es irreversible
Qué tipos de enlaces se forman entre:
- inhibidores REVERSIBLES y la enzima
- inhibidores IRREVERSIBLES y la enzima
- inhibidores REVERSIBLES y la enzima: no covalentes
- inhibidores IRREVERSIBLES y la enzima: covalentes
Cuáles son los 2 tipos de inhibición reversible?
- competitiva
- no competitiva
Tipo de inhibición: Competitiva, características:
- los sustratos compiten por el sitio activo
- la [S] aumenta para alcanzar la Vmax
Tipo de inhibición: Competitiva, características:
- los sustratos compiten por el sitio activo
- la [S] aumenta para alcanzar la Vmax
Tipo de inhibición: NO Competitiva, características:
- cuando el inhibdiro y sustrato se unen en sitios dif. de la enzima: el inhibidor NO compite con el sustrato por el sitio activo
De acuerdo a los siguientes efectos, indica si es inhibidor competitivo o no competitivo:
1. Efecto sobre Vmáx: Aunque aumente el sustrato, no cambiará el efecto de inhibición
2. Efecto sobre la Km: No interfieren con la afinidad del la enzima por el sustrato. Por lo tanto, muestra la misma km en ausencia o presencia del inhibidor
3. Efecto sobre la Vmáx: El efecto se revierte al aumentar la [S].
4. Efecto sobre la Km: Un inhibidor . . . . incrementa la Km aparente para un sustrato dado. Quiere decir que aumenta la cantidad necesaria de [S] para alcanzar la Vmáx.
- no competitivo
- no competitivo
- competitivo
- competitivo
