Tema 7: Biomoléculas PROTEÍNAS, AA, PÉPTIDOS Flashcards
Funciones de las proteínas:
- enzimáticas
- transportadoras
- mensajeras químicas como hormonas o neurotransmisores
- quelante de la vitamina B12
Función quelante de las protes:
Qué es el factor intrínseco de la vitamina B12?
Es una proteína especial,ayuda a la vitamina B12 para ser absorbida por los intestinos.
Vitamina b12: ayuda a la formación de glóbulos rojos, manetener saludables a las neuoronas
Una proteína está hecha de:
una cadena de aa
Cuántos aa forman una proteína?
100 aa
Enlace de las proteínas?
enlace peptídico
AA esencial [que no produce el cuerpo y debe de ingerir], ayuda al crecimiento, ayuda al mto. de protes, enzimas, y neutronsmisores:
da origen a la niacina y neurotransmisor serotonina
Niacina: es la vitamina b3: ayuda a convertir los alimentos que se consumen en la energía
Triptófano
Qué aa es precursora de porfirinas como el hemo?
porfirina: ayuda a formar sustancias como la hemoglobina
Gly (glicina)
AA precursor del óxido nítrico
Arg (arginina)
AA que son precursores de los nucleótidos?
- Asp (ácido aspártico)
- Gly
- Gln (glutamina)
AA precursor de las hormonas tiroideas?
Tyr (tirosina)
Qué aa da origen al aa Tyr , y la Tyr da origen al fármaco que es precursor de la:
Phe (fenilananina) da origen al Tyr
Tyr da origen a la L-DOPA
L-DOPA precursor de la dopamina
La L-DOPA da origen a qué neurotransmisores?
dopamina
norepinefrina
epinefrina
- Cuál es el aa que NO TIENE carbono quiral?
Los aa tienen un carbono quiral (con 4 constituyentes diferentes)
Glicina
Cuáles son los 4 constituyentes de un aa?
- H
- R: cadena lateral
- grupo carboxilo [COOH]
- grupo amino [H2N]
A qué se refiere el término Zwitterion en un aa?
que es neutro
Los aa se agrupan de a cuerdo a:
su polaridad
A
A qué se refiere un aa alifático?
cuando tienen una cadena hidrocarbonada (carbonos e higrógenos)
Los aa, al igual que los carbos, tiene isometría óptica, por ello hay 2 tipos de aa:
- y de esos 2 tipos, cuáles son reconocidos por el organismo del ser humano?
D- AA
L- AA
- el organismo reconoce sólo a los L-AA
Qué aa pertenecen al peptidoglicano de la pared bacteriana?
D-Ala y D-Glu
Qué aa es conocido por ser un componente antimicrobiano?
la D-Phe
Menciona si es aa esencial (que debemos de consumir), o no esencial?
- Fenilananina Phe
esencial
Menciona si es aa esencial (que debemos de consumir), o no esencial?
- Glicina Gly
no esencial
Menciona si es aa esencial (que debemos de consumir), o no esencial?
- Metionina Met
esencial
Menciona si es aa esencial (que debemos de consumir), o no esencial?
- Lisina Lys
esencial
Menciona si es aa esencial (que debemos de consumir), o no esencial?
- Ácido aspártico Asp
no esencial
Menciona si es aa esencial (que debemos de consumir), o no esencial?
- Valina Val
no esencial
Cuál es el precursor del aa:
- lisina
- metionina
- valina
- lisina: OXALACETATO
- metionina: OXALACETATO
- valina: PIRUVATO
Qué sucede cuando se une un aa con otro y através de qué enlace?
aa se une a otro, a través de enlace peptídico
- cuando se unen se libera agua
Cuántos aa tiene un péptido?
más de 2
Nombre de la unión de
2 aa:
de 3 aa:
de menos de 10 aa:
de 10 a 100 aa:
más de 100 aa:
- 2 aa: dipéptido
- de 3 aa: tripéptido
- de menos de 10 aa: oligopéptido
- de 10 a 100 aa: polipéptido
- más de 100 aa: PROTEÍNA
A qué se refiere cuando una cadena es Monomérica o Multimérica?
- Monomérica: es cuando sólo es UNA CADENA POLIPEPTÍDICA
- Multimérica: cuando es MÁS de una cadena polipetídica
Cuáles son las dos tipos de configuraciones que pueden tener los átomos al rededor del enlace peptídico?
- cis
- trans
Cómo saber si es cis o trans en péptidos?
- cis: los carbono alfa están DEL MISMO LADO
- trans: carbono alfa en LADOS OPUESTOS
Cuál es más favorable?
Cis o trans y porqué?
el trans pq es LINEAL
y si se trata de doblar una cadena de cis sus átomos chocan
De qué péptido se trata?
- Reduce el riesgo de padecer enfermedades cardiovasculares
anti-hipertensivos
De qué péptido se trata?
- Previenen enfermedades degenerativas y el envejencimiento
anti-oxidantes
De qué péptido se trata?
- Reducen el riesgo de infecciones
anti-microbianos
De qué péptido se trata?
- Estimulan respuesta inmune
inmuno-moduladores
De qué péptido se trata?
- Mejoran la absorción de minerales y metales
QUELANTES
De qué péptido se trata?
- Previenen el riesgo de padecer enfermedades cardiovasculares
hipo-colestero-lémicos
En qué ayuda el péptido OPIOIDES?
- regulan la digestión
- absorben nutrientes
Qué es la estructura primaria de la proteína?
la cadena de puros aa
Cuáles son los 2 tipos de cambios que pueden sufrir la cadena primaria de una proteína?
- conservadores: no hay cambios en la cadena
- no conservadores: cambia la naturaleza de la cadena con posibles consec. graves
Proteínas:
- solubles o insolubles en agua?
- punto de fusión elevado o bajo?
- solubles en agua
- punto de fusión alto
Característica de las proteínas de:
- estructura secundaria
- terciaria
- cuarta
-
secundaria:
son las interacciones de los aa por puentes H, fuerzas van der waals, enlaces iónicos
forman estructuras alfa HÉLICA y beta PLEGABLE - terciaria:
se hace más compacta la estructura por puentes disulfuro y de H
-
cuarternaria:
ya es el ensamble de subunidades: constituida la estructura de estructuras terciarias
Qué es la desnaturalización?
cuando una prote cambia su estructura y pierde su funcionalidad
Cuál es la clasificación de las proteínas según su configuracón?
Menciona las 2 formas en las que se conoce cada clasificación
-
fibrosaso
ESCLERO-PROTEÍNAS -
globulares o
ESFERO- PROTEÍNAS
Clasificación de las proteínas por su configuración: protes Globulares
- estructura compacta o extendida?
- solubles o insoluble en agua y lípidos?
- estructura secundaria simple o compleja? de un tipo o mezcla de alfa hélice y beta plegada?
- estructura cuaternaria estabilizada por enlaces covalentes o no covalentes
- compacta
- solubles en agua y lípidos
- compleja; alfa hélice y beta plegada
- enlaces no covalentes
Clasificación de las proteínas por su configuración: protes Fibrosas
- estructura compacta o extendida?
- solubles o insoluble en agua y lípidos?
- estructura secundaria simple o compleja? de un tipo o mezcla de alfa hélice y beta plegada?
- estructura cuaternaria estabilizada por enlaces covalentes o no covalentes
- extendida
- insolubles en agua y lípidos
- simple
- enlaces covalentes
Cuál es la clasificación de las proteínas por su composición
- holoproteínas
- heteroptroteínas
Subclasificación de las:
- holoproteínas
- heteroproteínas
- holoproteínas: globulares y filamentosas
- heteroptroteínas: cromoproteínas, lipoproteínas, glucoproteínas, nucleoproteínas
En qué ayuda las protes. albúminas?
protegen contra patógenos
Menciona un ejemplo de una heteroproteína de tipo cromoproteína:
hemoglobina
Menciona un ejemplo de una heteroproteína de tipo nucleoproteína:
cromatina
Menciona un ejemplo de una heteroproteína de tipo glucoproteína:
fibrinógeno
Menciona un ejemplo de una heteroproteína de tipo fosfoproteína:
caseína
Menciona un ejemplo de una heteroproteína de tipo lipoproteína:
quilomicrón
La proteína actina y miosina ayudan en:
la contracción muscular
menciona alguna proteína que tenga función de ser transportadora?
hemoglobina
el colágeno, queratina, y lipoproteínas de membrana celular, son ejemplos de proteínas tipo:
estructurales
Insulina, gastrina, somatótropina, son ejemplos de:
HORMONAS
