Tema 7: Biomoléculas PROTEÍNAS, AA, PÉPTIDOS Flashcards

1
Q

Funciones de las proteínas:

A
  • enzimáticas
  • transportadoras
  • mensajeras químicas como hormonas o neurotransmisores
  • quelante de la vitamina B12
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2
Q

Función quelante de las protes:
Qué es el factor intrínseco de la vitamina B12?

A

Es una proteína especial,ayuda a la vitamina B12 para ser absorbida por los intestinos.

Vitamina b12: ayuda a la formación de glóbulos rojos, manetener saludables a las neuoronas

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3
Q

Una proteína está hecha de:

A

una cadena de aa

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4
Q

Cuántos aa forman una proteína?

A

100 aa

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5
Q

Enlace de las proteínas?

A

enlace peptídico

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6
Q

AA esencial [que no produce el cuerpo y debe de ingerir], ayuda al crecimiento, ayuda al mto. de protes, enzimas, y neutronsmisores:
da origen a la niacina y neurotransmisor serotonina

Niacina: es la vitamina b3: ayuda a convertir los alimentos que se consumen en la energía

A

Triptófano

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7
Q

Qué aa es precursora de porfirinas como el hemo?

porfirina: ayuda a formar sustancias como la hemoglobina

A

Gly (glicina)

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8
Q

AA precursor del óxido nítrico

A

Arg (arginina)

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9
Q

AA que son precursores de los nucleótidos?

A
  • Asp (ácido aspártico)
  • Gly
  • Gln (glutamina)
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10
Q

AA precursor de las hormonas tiroideas?

A

Tyr (tirosina)

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11
Q

Qué aa da origen al aa Tyr , y la Tyr da origen al fármaco que es precursor de la:

A

Phe (fenilananina) da origen al Tyr
Tyr da origen a la L-DOPA
L-DOPA precursor de la dopamina

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12
Q

La L-DOPA da origen a qué neurotransmisores?

A

dopamina
norepinefrina
epinefrina

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13
Q
  • Cuál es el aa que NO TIENE carbono quiral?

Los aa tienen un carbono quiral (con 4 constituyentes diferentes)

A

Glicina

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14
Q

Cuáles son los 4 constituyentes de un aa?

A
  • H
  • R: cadena lateral
  • grupo carboxilo [COOH]
  • grupo amino [H2N]
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15
Q

A qué se refiere el término Zwitterion en un aa?

A

que es neutro

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16
Q

Los aa se agrupan de a cuerdo a:

A

su polaridad

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17
Q

A

A
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18
Q

A qué se refiere un aa alifático?

A

cuando tienen una cadena hidrocarbonada (carbonos e higrógenos)

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19
Q

Los aa, al igual que los carbos, tiene isometría óptica, por ello hay 2 tipos de aa:
- y de esos 2 tipos, cuáles son reconocidos por el organismo del ser humano?

A

D- AA
L- AA
- el organismo reconoce sólo a los L-AA

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20
Q

Qué aa pertenecen al peptidoglicano de la pared bacteriana?

A

D-Ala y D-Glu

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21
Q

Qué aa es conocido por ser un componente antimicrobiano?

A

la D-Phe

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22
Q

Menciona si es aa esencial (que debemos de consumir), o no esencial?
- Fenilananina Phe

A

esencial

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23
Q

Menciona si es aa esencial (que debemos de consumir), o no esencial?
- Glicina Gly

A

no esencial

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24
Q

Menciona si es aa esencial (que debemos de consumir), o no esencial?
- Metionina Met

A

esencial

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25
Menciona si es aa **esencial** (que debemos de consumir), o **no esencial**? - Lisina **Lys**
**esencial**
26
Menciona si es aa **esencial** (que debemos de consumir), o **no esencial**? - Ácido aspártico **Asp**
**no esencial**
27
Menciona si es aa **esencial** (que debemos de consumir), o **no esencial**? - Valina **Val**
**no esencial**
28
Cuál es el **precursor** del aa: - lisina - metionina - valina
- lisina: **OXALACETATO** - metionina: **OXALACETATO** - valina: **PIRUVATO**
29
Qué sucede cuando se une un aa con otro y através de qué enlace?
aa se une a otro, a través de **enlace peptídico** - cuando se unen se **libera agua**
30
Cuántos aa tiene un péptido?
más de 2
31
Nombre de la unión de 2 aa: de 3 aa: de menos de 10 aa: de 10 a 100 aa: más de 100 aa:
* 2 aa: **dipéptido** * de 3 aa: **tripéptido** * de menos de 10 aa: **oligopéptido** * de 10 a 100 aa: **polipéptido** * más de 100 aa: **PROTEÍNA**
32
A qué se refiere cuando una cadena es **Monomérica o Multimérica**?
* **Monomérica**: es cuando sólo es UNA CADENA POLIPEPTÍDICA * **Multimérica**: cuando es MÁS de una cadena polipetídica
33
Cuáles son las dos tipos de **configuraciones** que pueden tener los átomos al rededor del enlace peptídico?
- **cis** - **trans**
34
Cómo saber si es **cis o trans** en péptidos?
- cis: **los carbono alfa están DEL MISMO LADO** - trans: **carbono alfa en LADOS OPUESTOS**
35
Cuál es más favorable? Cis o trans y porqué?
el **trans** pq es LINEAL y si se trata de doblar una cadena de **cis** sus átomos chocan
36
De qué péptido se trata? - Reduce el riesgo de padecer enfermedades cardiovasculares
**anti-hipertensivos**
37
De qué péptido se trata? - Previenen enfermedades degenerativas y el envejencimiento
**anti-oxidantes**
38
De qué péptido se trata? - Reducen el riesgo de infecciones
**anti-microbianos**
39
De qué péptido se trata? - Estimulan respuesta inmune
**inmuno-moduladores**
40
De qué péptido se trata? - Mejoran la absorción de minerales y metales
**QUELANTES**
41
De qué péptido se trata? - Previenen el riesgo de padecer enfermedades cardiovasculares
**hipo-colestero-lémicos**
42
En qué ayuda el péptido **OPIOIDES**?
- regulan la digestión - absorben nutrientes
43
Qué es la **estructura primaria** de la proteína?
la cadena de puros aa
44
Cuáles son los 2 tipos de cambios que pueden sufrir la cadena primaria de una proteína?
- **conservadores**: no hay cambios en la cadena - **no conservadores**: cambia la naturaleza de la cadena con posibles consec. graves
45
Proteínas: - solubles o insolubles en agua? - punto de fusión elevado o bajo?
- solubles en agua - punto de fusión **alto**
46
Característica de las proteínas de: - estructura secundaria - terciaria - cuarta
- **secundaria**: son las **interacciones de los aa** por **puentes H, fuerzas van der waals, enlaces iónicos** forman estructuras **alfa HÉLICA** y **beta PLEGABLE** - **terciaria**: se hace más compacta la estructura por **puentes disulfuro y de H** - **cuarternaria**: ya es el ensamble de subunidades: constituida la estructura de estructuras terciarias
47
Qué es la desnaturalización?
cuando una prote cambia su estructura y **pierde su funcionalidad**
48
Cuál es la clasificación de las proteínas según su **configuracón**? Menciona las 2 formas en las que se conoce cada clasificación
1. **fibrosas**o ESCLERO-PROTEÍNAS 2. **globulares** o ESFERO- PROTEÍNAS
49
Clasificación de las proteínas por su configuración: protes **Globulares** - estructura **compacta o extendida**? - **solubles o insoluble** en agua y lípidos? - estructura **secundaria** **simple o compleja**? de un tipo o mezcla de alfa hélice y beta plegada? - estructura cuaternaria estabilizada por **enlaces covalentes o no covalentes**
- compacta - solubles en agua y lípidos - compleja; alfa hélice y beta plegada - enlaces no covalentes
50
Clasificación de las proteínas por su configuración: protes **Fibrosas** - estructura **compacta o extendida**? - **solubles o insoluble** en agua y lípidos? - estructura **secundaria** **simple o compleja**? de un tipo o mezcla de alfa hélice y beta plegada? - estructura cuaternaria estabilizada por **enlaces covalentes o no covalentes**
- extendida - insolubles en agua y lípidos - simple - enlaces covalentes
51
Cuál es la clasificación de las proteínas por su **composición**
- holoproteínas - heteroptroteínas
52
Subclasificación de las: - holoproteínas - heteroproteínas
- holoproteínas: **globulares y filamentosas** - heteroptroteínas: **cromoproteínas, lipoproteínas, glucoproteínas, nucleoproteínas**
53
En qué ayuda las protes. **albúminas**?
protegen contra patógenos
54
Menciona un ejemplo de una heteroproteína de tipo **cromoproteína**:
hemoglobina
55
Menciona un ejemplo de una heteroproteína de tipo **nucleoproteína**:
cromatina
56
Menciona un ejemplo de una heteroproteína de tipo **glucoproteína**:
fibrinógeno
57
Menciona un ejemplo de una heteroproteína de tipo **fosfoproteína**:
caseína
58
Menciona un ejemplo de una heteroproteína de tipo **lipoproteína**:
quilomicrón
59
La proteína **actina y miosina** ayudan en:
la contracción muscular
60
menciona alguna proteína que tenga función de ser **transportadora**?
hemoglobina
61
el colágeno, queratina, y lipoproteínas de membrana celular, son ejemplos de proteínas tipo:
estructurales
62
Insulina, gastrina, somatótropina, son ejemplos de:
**HORMONAS**