Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Prope 2024: BIOQUÍMICA > Tema 7: Biomoléculas PROTEÍNAS, AA, PÉPTIDOS > Flashcards

Tema 7: Biomoléculas PROTEÍNAS, AA, PÉPTIDOS Flashcards

1
Q

Funciones de las proteínas:

A
  • enzimáticas
  • transportadoras
  • mensajeras químicas como hormonas o neurotransmisores
  • quelante de la vitamina B12
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Función quelante de las protes:
Qué es el factor intrínseco de la vitamina B12?

A

Es una proteína especial,ayuda a la vitamina B12 para ser absorbida por los intestinos.

Vitamina b12: ayuda a la formación de glóbulos rojos, manetener saludables a las neuoronas

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Una proteína está hecha de:

A

una cadena de aa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Cuántos aa forman una proteína?

A

100 aa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Enlace de las proteínas?

A

enlace peptídico

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

AA esencial [que no produce el cuerpo y debe de ingerir], ayuda al crecimiento, ayuda al mto. de protes, enzimas, y neutronsmisores:
da origen a la niacina y neurotransmisor serotonina

Niacina: es la vitamina b3: ayuda a convertir los alimentos que se consumen en la energía

A

Triptófano

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Qué aa es precursora de porfirinas como el hemo?

porfirina: ayuda a formar sustancias como la hemoglobina

A

Gly (glicina)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

AA precursor del óxido nítrico

A

Arg (arginina)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

AA que son precursores de los nucleótidos?

A
  • Asp (ácido aspártico)
  • Gly
  • Gln (glutamina)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

AA precursor de las hormonas tiroideas?

A

Tyr (tirosina)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Qué aa da origen al aa Tyr , y la Tyr da origen al fármaco que es precursor de la:

A

Phe (fenilananina) da origen al Tyr
Tyr da origen a la L-DOPA
L-DOPA precursor de la dopamina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

La L-DOPA da origen a qué neurotransmisores?

A

dopamina
norepinefrina
epinefrina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q
  • Cuál es el aa que NO TIENE carbono quiral?

Los aa tienen un carbono quiral (con 4 constituyentes diferentes)

A

Glicina

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Cuáles son los 4 constituyentes de un aa?

A
  • H
  • R: cadena lateral
  • grupo carboxilo [COOH]
  • grupo amino [H2N]
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

A qué se refiere el término Zwitterion en un aa?

A

que es neutro

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Los aa se agrupan de a cuerdo a:

A

su polaridad

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

A

A
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

A qué se refiere un aa alifático?

A

cuando tienen una cadena hidrocarbonada (carbonos e higrógenos)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Los aa, al igual que los carbos, tiene isometría óptica, por ello hay 2 tipos de aa:
- y de esos 2 tipos, cuáles son reconocidos por el organismo del ser humano?

A

D- AA
L- AA
- el organismo reconoce sólo a los L-AA

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Qué aa pertenecen al peptidoglicano de la pared bacteriana?

A

D-Ala y D-Glu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Qué aa es conocido por ser un componente antimicrobiano?

A

la D-Phe

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Menciona si es aa esencial (que debemos de consumir), o no esencial?
- Fenilananina Phe

A

esencial

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Menciona si es aa esencial (que debemos de consumir), o no esencial?
- Glicina Gly

A

no esencial

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Menciona si es aa esencial (que debemos de consumir), o no esencial?
- Metionina Met

A

esencial

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Menciona si es aa esencial (que debemos de consumir), o no esencial?
- Lisina Lys

A

esencial

26
Q

Menciona si es aa esencial (que debemos de consumir), o no esencial?
- Ácido aspártico Asp

A

no esencial

27
Q

Menciona si es aa esencial (que debemos de consumir), o no esencial?
- Valina Val

A

no esencial

28
Q

Cuál es el precursor del aa:
- lisina
- metionina
- valina

A
  • lisina: OXALACETATO
  • metionina: OXALACETATO
  • valina: PIRUVATO
29
Q

Qué sucede cuando se une un aa con otro y através de qué enlace?

A

aa se une a otro, a través de enlace peptídico
- cuando se unen se libera agua

30
Q

Cuántos aa tiene un péptido?

A

más de 2

31
Q

Nombre de la unión de
2 aa:
de 3 aa:
de menos de 10 aa:
de 10 a 100 aa:
más de 100 aa:

A
  • 2 aa: dipéptido
  • de 3 aa: tripéptido
  • de menos de 10 aa: oligopéptido
  • de 10 a 100 aa: polipéptido
  • más de 100 aa: PROTEÍNA
32
Q

A qué se refiere cuando una cadena es Monomérica o Multimérica?

A
  • Monomérica: es cuando sólo es UNA CADENA POLIPEPTÍDICA
  • Multimérica: cuando es MÁS de una cadena polipetídica
33
Q

Cuáles son las dos tipos de configuraciones que pueden tener los átomos al rededor del enlace peptídico?

A
  • cis
  • trans
34
Q

Cómo saber si es cis o trans en péptidos?

A
  • cis: los carbono alfa están DEL MISMO LADO
  • trans: carbono alfa en LADOS OPUESTOS
35
Q

Cuál es más favorable?
Cis o trans y porqué?

A

el trans pq es LINEAL
y si se trata de doblar una cadena de cis sus átomos chocan

36
Q

De qué péptido se trata?
- Reduce el riesgo de padecer enfermedades cardiovasculares

A

anti-hipertensivos

37
Q

De qué péptido se trata?
- Previenen enfermedades degenerativas y el envejencimiento

A

anti-oxidantes

38
Q

De qué péptido se trata?
- Reducen el riesgo de infecciones

A

anti-microbianos

39
Q

De qué péptido se trata?
- Estimulan respuesta inmune

A

inmuno-moduladores

40
Q

De qué péptido se trata?
- Mejoran la absorción de minerales y metales

A

QUELANTES

41
Q

De qué péptido se trata?
- Previenen el riesgo de padecer enfermedades cardiovasculares

A

hipo-colestero-lémicos

42
Q

En qué ayuda el péptido OPIOIDES?

A
  • regulan la digestión
  • absorben nutrientes
43
Q

Qué es la estructura primaria de la proteína?

A

la cadena de puros aa

44
Q

Cuáles son los 2 tipos de cambios que pueden sufrir la cadena primaria de una proteína?

A
  • conservadores: no hay cambios en la cadena
  • no conservadores: cambia la naturaleza de la cadena con posibles consec. graves
45
Q

Proteínas:
- solubles o insolubles en agua?
- punto de fusión elevado o bajo?

A
  • solubles en agua
  • punto de fusión alto
46
Q

Característica de las proteínas de:
- estructura secundaria
- terciaria
- cuarta

A
  • secundaria:
    son las interacciones de los aa por puentes H, fuerzas van der waals, enlaces iónicos
    forman estructuras alfa HÉLICA y beta PLEGABLE
  • terciaria:

se hace más compacta la estructura por puentes disulfuro y de H

  • cuarternaria:
    ya es el ensamble de subunidades: constituida la estructura de estructuras terciarias
47
Q

Qué es la desnaturalización?

A

cuando una prote cambia su estructura y pierde su funcionalidad

48
Q

Cuál es la clasificación de las proteínas según su configuracón?
Menciona las 2 formas en las que se conoce cada clasificación

A
  1. fibrosaso
    ESCLERO-PROTEÍNAS
  2. globulares o
    ESFERO- PROTEÍNAS
49
Q

Clasificación de las proteínas por su configuración: protes Globulares

  • estructura compacta o extendida?
  • solubles o insoluble en agua y lípidos?
  • estructura secundaria simple o compleja? de un tipo o mezcla de alfa hélice y beta plegada?
  • estructura cuaternaria estabilizada por enlaces covalentes o no covalentes
A
  • compacta
  • solubles en agua y lípidos
  • compleja; alfa hélice y beta plegada
  • enlaces no covalentes
50
Q

Clasificación de las proteínas por su configuración: protes Fibrosas

  • estructura compacta o extendida?
  • solubles o insoluble en agua y lípidos?
  • estructura secundaria simple o compleja? de un tipo o mezcla de alfa hélice y beta plegada?
  • estructura cuaternaria estabilizada por enlaces covalentes o no covalentes
A
  • extendida
  • insolubles en agua y lípidos
  • simple
  • enlaces covalentes
51
Q

Cuál es la clasificación de las proteínas por su composición

A
  • holoproteínas
  • heteroptroteínas
52
Q

Subclasificación de las:
- holoproteínas
- heteroproteínas

A
  • holoproteínas: globulares y filamentosas
  • heteroptroteínas: cromoproteínas, lipoproteínas, glucoproteínas, nucleoproteínas
53
Q

En qué ayuda las protes. albúminas?

A

protegen contra patógenos

54
Q

Menciona un ejemplo de una heteroproteína de tipo cromoproteína:

A

hemoglobina

55
Q

Menciona un ejemplo de una heteroproteína de tipo nucleoproteína:

A

cromatina

56
Q

Menciona un ejemplo de una heteroproteína de tipo glucoproteína:

A

fibrinógeno

57
Q

Menciona un ejemplo de una heteroproteína de tipo fosfoproteína:

A

caseína

58
Q

Menciona un ejemplo de una heteroproteína de tipo lipoproteína:

A

quilomicrón

59
Q

La proteína actina y miosina ayudan en:

A

la contracción muscular

60
Q

menciona alguna proteína que tenga función de ser transportadora?

A

hemoglobina

61
Q

el colágeno, queratina, y lipoproteínas de membrana celular, son ejemplos de proteínas tipo:

A

estructurales

62
Q

Insulina, gastrina, somatótropina, son ejemplos de:

A

HORMONAS

Prope 2024: BIOQUÍMICA (10 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions