Tema 7 ENZIMAS Flashcards
Propiedades generales de los enzimas:
- Son los catalizadores de las reacciones químicas que se producen en los sistemas biológicos. Ayudan a que reacciones que de por sí no podrían producirse, se produzcan.
- Tienen gran poder catalítico; son capaces de convertir una gran cantidad de sustrato por unidad de tiempo.
- Poseen un elevado grado de especificidad de sustrato. Un enzima tiene un sustrato específico y su unión tiene mucha afinidad.
- Funcionan en soluciones acuosas en condiciones suaves de pH y temperatura Tienen un rango determinado de actuación y, si estas condiciones cambian, el enzima pierde su función.
- 2 tipos de enzimas:
- Proteínas (las más abundantes)
- Pequeñas moléculas de ARN con capacidad catalítica
Hay algunas que para poder funcionar requieren de una pequeña ayuda. Estas enzimas tienen 2 partes:
- Apoenzima: parte proteica de la enzima.
- Grupo prostético (parte no proteica de la enzima):
- Cofactores (iones orgánicos)
- Coenzimas (pequeñas moléculas, como por ejemplo vitaminas)
Holoenzima = apoenzima + grupo prostético
Elementos inorgánicos que sirven como cofactores para enzimas:
mayor parte de cofactores de origen orgánico se tratan de iones y normalmente son cationes divalentes (2 cargas positivas) y ayudan en reacciones. Mg: reacciones catalizadas por quinasas (fosforilación:
transferencia de grupos fosfato, -inasa → fosforila).
algunas coenzimas que sirven como ?
transportadores transitorios de átomos específicos o grupos funcionales.
Propiedades de las apoenzimas:
- Mayor eficiencia catalítica.
- condiciones ambientales suaves
- Especificidad.
- Capacidad catalítica regulable.
Mayor eficiencia catalítica:
Debido a la capacidad de los enzimas de unir específicamente ligandos y orientarlos adecuadamente, las reacciones enzimáticas son 106 - 1012 veces más rápidas que las no catalizadas o las catalizadas por catalizadores químicos no enzimáticos.
Capaces de catalizar reacciones químicas bajo unas condiciones ambientales suaves :
(ej. Homeostasis → constante pH y Tº; condiciones normales). En general, los catalizadores químicos no enzimáticos requieren condiciones más extremas, como temperatura y presión elevadas, pH extremo…
- Especificidad. :
Los enzimas reconocen específicamente reactivos y productos. Raramente existen reacciones secundarias en la catálisis enzimática.
- Capacidad catalítica regulable:
La actividad de los enzimas puede aumentar o disminuir mediante mecanismos de regulación (regulación alostérica, modificación covalente, cambios de la cantidad de enzima).
Las enzimas se clasifican según la reacción catalizada:
- Nomenclatura:
- Número clasificatorio:
- Nombre sistemático:
- Nombre trivial:
- Nomenclatura:
Número clasificatorio de 4 dígitos (E.C.)
- Nombre sistemático
- Nombre trivial
ATP + D-Glucosa → ADP + D-Glucosa-fosfato
Número clasificatorio:
E.C. 2.7.1.1.
2. Clase: Transferasa
7. Subclase: Fosfotransferasa
1. Fosfotransferasas con OH como aceptor
1. D-glucosa como aceptor del fosfato
Nombre sistemático:
ATP glucosafosfotransferasa
Nombre trivial:
hexoquinasa
Clases de enzimas más abundantes e importantes:
- Oxidorreductasas: la función que catalizan es la transferencia de electrones (reacciones de oxidación-reducción).
- Transferasas: reacciones de transferencia de grupo (cogen un grupo funcional de una molécula y se lo transfieren a otros). Importante → transferencia grupos fosfato; ej. Quinasas.
- Hidrolasas: reacciones de hidrólisis (ruptura de enlaces con la participación de moléculas de H20) (romper enlace peptídico o glucosídico).
- Liasas: añaden/quitan dobles enlaces (=).
- Isomerasas: reorganizan las moléculas teniendo en cuenta sus propiedades isoméricas
(azúcares → cambian de lado grupo - OH, D- o L-) (transferencia grupo funcional dentro de una misma molécula dando lugar a isómeros). - Ligasas: unen enlaces/moléculas… → “pegamento”. Formación enlaces sencillos.
Sitio activo:
- En condiciones fisiológicas las reacciones sin catalizar tienden a ser lentas.
- Muchas reacciones bioquímicas suponen situaciones poco probables.
- Una enzima soluciona estos problemas proporcionando un ambiente tridimensional favorable a la reacción.
Características de los centros activos:
- El centro activo es una hendidura tridimensional formada por grupos que provienen de diferentes partes de la secuencia lineal de aminoácidos. Es el lugar donde se va a unir el sustrato.
- Supone una pequeña porción del volumen total del enzima.
- Son hoyos o hendiduras en los que el agua queda normalmente excluida (hidrofóbicos).
- Los sustratos se unen al enzima por numerosas fuerzas débiles.
- La especificidad del enlace depende de la disposición exactamente definida de los átomos
del centro activo.
Interacciones en el centro activo
Interacciones entre S y E:
- No covalentes: puente de hidrógeno, van der Waals, electrostáticas, hidrofóbicas.
- Covalentes: enlace E-S o grupos que se transfieren entre E y S.
- Unión a cofactores
- Unión a cadenas laterales de aminoácidos
La máxima intensidad en la interacción aparece sólo durante el estado de transición.
Las interacciones que estabilizan el estado de transición no tienen por qué ocurrir sólo en el centro activo, sino también en otros lugares alejados.
Propiedades importantes de los enzimas: especificidad, catálisis, regulación.
E: enzima; S: sustrato
Energética de las reacciones:
Las enzimas alteran las velocidades de reacción pero no los equilibrios.
La energía de fijación entre enzima y sustrato proporciona especificidad de reacción y catálisis.
Las enzimas cogen la energía de activación necesaria para realizar una reacción y la disminuyen de manera que el tiempo necesario para que la reacción se dé es mucho menor (ej. café frío: microondas y cazo/fuego → enzima).
Con la enzima → menos energía y menos tiempo.
Entre el sustrato y el producto encontramos una forma intermedia, dónde está la máxima energía. Es el estado de transición (es un punto medio entre el sustrato y el producto).
Cinética enzimática:
Parte que estudia una enzima desde el punto de vista matemático.
La concentración de sustrato afecta la velocidad de reacción catalizada por enzimas.
Gráfica: X → concentración sustrato; Y → velocidad.
Al principio la velocidad es elevada y las enzimas se unen a los sustratos, pero cuando las enzimas ya están todas ocupadas, la velocidad es constante, llegando a su velocidad máxima. La constante se calcula en el punto medio de la velocidad máxima.
Km (constante de Michaelis-Menten):
es un parámetro cinético importante por múltiples razones:
KM es la concentración de un sustrato para la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima.
2. El valor de KM caracteriza la interacción de la enzima con un sustrato dado.
Km baja → > afinidad de la enzima por el sustrato porque necesitamos < cantidad de sustrato
para saturar las enzimas
Km alta → < afinidad, necesitamos > moléculas de sustrato
Unidades de la velocidad de reacción
Se define la unidad de actividad enzimática (U) como la cantidad de enzima que cataliza la conversión de 1 umol de sustrato en un minuto. (1 umol/min).
