T.15. Metabolismo de compuestos nitrogenados Flashcards
- Oxidación de aa como fuente de energía en Carnívoros:
- No todos los organismos utilizan los aa como fuente de energía.
- El 90% de las necesidades energéticas de los carnívoros se puede obtener a partir de los aa, inmediatamente después de una comida.
- Sólo una pequeña fracción de la energía necesaria para los herbívoros se obtiene de los aa.
- La mayoría de microorganismos pueden nutrirse de aa del entorno y utilizarlos como combustible.
- Circustancias metabólicas de degradación de aa:
- Síntesis y degradación normal de proteínas celulares.
- Dieta rica en proteínas.
- Inanición o Diabetes mellitus
Degradación enzimática de las proteínas de la dieta
a Aa:
Las proteínas son los nutrientes que menos energía aportan.
En el estómago se digiere el alimento cuando actúan los enzimas digestivos, principalmente la pepsina. Empieza a romper proteínas liberando aminoácidos.
En el intestino se continúa la digestión de esas proteínas mediante proteasas, que son activadas por enzimas pancreáticos.
Hay proteínas con capacidad catalítica, que al sintetizarse lo hacen con algún amino ácido de más. Esto provoca que la proteína no se pliegue de forma normal y, por tanto, sea inactiva. Cuando llega el momento de activarse actúan unas peptidasas que cortan los aa de más, consiguiendo que se pliegue bien y realice su función.
Las proteínas se rompen en aminoácidos, que traspasarán la mucosa y pasarán a la sangre.
Digestión:
- La hidrólisis de las proteínas de los alimentos se inicia en el estómago.
- Aquí la pepsina, una endopeptidasa secretada como pepsinógeno por las células parietales de la mucosa gástrica, escinde las proteínas en segmentos de menor peso molecular.
- Estos pasan al duodeno donde se encuentran tres endopeptidasas: tripsina, quimiotripsina y elastasa del jugo pancreático, que los degradan en trozos menores, del tipo polipéptidos.
- Hasta aquí no se han producido aminoácidos libres; estos comienzan a aparecer gracias a la acción de dos exopeptidasas que van atacando los péptidos desde sus extremos. La carboxipeptidasa, de origen pancreático, y la aminopeptidasa intestinal.
- Finalmente quedan tri- y dipéptidos, cuya hidrólisis es catalizada por tripeptidasas y dipeptidasas del borde del intestino. De esta manera,
las proteínas de la dieta son degradadas hasta aminoácidos libres, di- y tripéptidos.
Los aminoácidos introducidos por la dieta (exógenos) se ?
mezclan con aquellos liberados en la degradación de proteínas endógenas y con los que son sintetizados de novo.
Estos aminoácidos se encuentran circulando en sangre y distribuidos en todo el organismo sin que exista separación alguna entre aminoácidos de diferente origen. Existe, de esta manera, un conjunto de estos compuestos libres en toda la circulación que constituyen un fondo común o “pool de aminoácidos”, al cual las células recurre cuando debe sintetizar nuevas proteínas o compuestos relacionados
El destino más importante de los aminoácidos es ?
su incorporación a cadenas polipeptídicas durante la biosíntesis de proteínas específicas del organismo.
En segundo lugar, muchos aminoácidos son utilizados para ?
la síntesis de compuestos nitrogenados no proteicos de importancia funcional.
Finalmente los aminoácidos en exceso?
como no pueden almacenarse, son eliminados por orina o bien se utilizan principalmente con fines energéticos.
En éste caso sufren primero la pérdida de la función amina, lo cual deja libre el
esqueleto carbonado. suiteee?
El grupo nitrogenado que se desprende como amoníaco, es eliminado en el ser humano principalmente como urea. Las cadenas carbonadas siguen diferentes rutas, que las llevan a alimentar el
ciclo del ácido cítrico o de Krebs para oxidarse completamente en él hasta CO2 y H2O y producir energía. Alternativamente, dichas cadenas pueden ser derivadas a las vías de gluconeogénesis (aminoácidos glucogénicos) o de síntesis de ácidos grasos o cuerpos cetónicos (aminoácidos cetogénicos).
Toxicidad del amoniaco:
- El amoníaco es tóxico y afecta principalmente al sistema nervioso central.
- La encefalopatía asociada a defectos severos del ciclo de la urea se debe a aumento de amoníaco en sangre y tejidos. Como el hígado es el principal órgano encargado de la eliminación del amoníaco, cuando hay un fallo o insuficiencia hepática grave, la amonemia asciende y se produce un cuadro de intoxicación, que pude llevar al coma e incluso
la muerte. - Al pH fisiológico de los fluidos del organismo, la casi totalidad, alrededor del 99%, del amoníaco que es una molécula neutra se convierte en ión amonio, el cual no puede atravesar la membra
Animales amoniotélicos:
aquellos que tienen un gran acceso al agua excretan amoníaco directamente.
Animales ureotélicos:
tienen que transformar el amonio en urea, ya que es menos tóxica y más soluble, y podemos almacenarla más tiempo.
Animales uricotélicos:
aquellos que transforman el amonio en ácido úrico, el cual es poco soluble permitiéndoles conservar más agua.
- Acumulación de glutamina.
Los niveles de esta sustancia se incrementan
notablemente en las hiperamonemias. La acumulación de glutamina en el cerebro, produce efecto osmótico, aumentando la PIC (presión intracraneana) y dando hipoxia cerebral.
- Inhibición de la lanzadera malato-aspartato.
La síntesis exagerada de glutamina reduce los niveles de glutamato, esto inhibe la lanzadera. Se produce
aumento de lactato y disminución del pH cerebral.
- Actividad de la glucólisis.
El amoníaco estimula la fosfofructoquinasa y con
ello la actividad glucolítica. Aumenta el lactato y el valor de la relación NADH/NAD+.
- Inhibición del ciclo de Krebs.
El aumento de amoníaco en la mitocondria
desvía la reacción de la glutamato deshidrogenasa hacia la aminación de α- cetoglutarato para formar glutamato. Este “drenaje” de uno de los intermediarios del ciclo del ácido cítrico deprime la marcha de esta vía de oxidación, de la cual depende exclusivamente el cerebro para proveerse de energía. El descenso de la concentración de ATP en las neuronas ocasiona graves trastornos en su actividad, lo que conlleva en última instancia a su muerte.
Friedrich Wöhler:
fue el primero que consiguió sintetizar urea a partir de material inerte.
- Toxicidad del amoníaco: características
▫ El amoníaco es una base débil y podría producir un cambio de pH:
pK’ = 9,3
▫ A pH fisiológico (7,4) la concentración de NH4
+ es casi 100 veces
la del NH3, que es la forma neutra, permeable a membranas.
▫ Formas de excreción de amonio en animales terrestres:
- urea
- acido urico
