Structures 2,3,4 et l'activité enzymatique Flashcards
Quels sont les deux motifs de structure secondaire principaux et quels types de liaison forment les AA pour se maintenir
Hélice alpha
Feuillets plissés beta
Non covalentes
Où se situe les liaisons H (dans les hélices alpha)
N-4
Entre le groupe aminé et le groupe carboxyle
Pourquoi les hélices alpha sont souvent right handed?
moins d’encombrement stérique
Quels sont les 4 AA favorables aux hélices a et 2 défavorables
Fav : Alanine, Glutamine, Leucine, Methionine
Défav : Proline, Glycine
Pourquoi la proline et la glycine défavorisent les hélices alpha?
Gly : Faible contrainte d’angle pq pas de chaine latérale et pas de H sur N du lien peptidique
Pro : Forte contrainte d’angle cause une distorsion de l’hélice
Quelles sont les deux orientations des feuillets plissés B et laquelle est favorisée?
Parallèle (Même sens de Nterminal et Cter)
Antiparallèle (En alternance) = +stable
Où se trouve les chaines latérales d’un feuillet plissé B ?
de part et d’autre du plan (en haut et en bas)
Donner un exemple de protéine fibreuse composée de feuillets B et son orientation
Fibroine de soie
Antiparallèle
Donner deux exemples de structures secondaiers non-répétitives
Solénoïdes
En boucle
Sur quels critères le repliement dépend-il ?
Liaisons H
Liaisons électrostatiques
Effet hydrophobe
Liaisons covalentes S-S
Donner 2 exemples de motifs protéiques
Coiled-coil
Tonneau B
Décrire la structure des tonneaux alpha/beta
8 feuillets et 8 hélices
Comment appelle-t-on le motif caractéristique des protéines de liaison à l’ADN et l’ARN
Motif à doigt de zinc
Expliquer les domaines protéiques
Région d’une protéine responsable d’une fonction spécifique de la protéine (Liaison à l’ATP, liaison au substrat, régulateur de l’activité enz.)
Pourquoi les domaines hydrophobese sont essentiels?
Stabilisation de la protéine
Quelle AA peut faire des liaisons covalentes ?
Cystéine, pont disulfure
Vrai ou Faux, les dénaturations sont habituellement réversibles
Vrai on peut les renaturer
Comment se nomme les molécules qui assurent le bon repliement de la protéine ?
Les chaperonnes
Nom de l’enzyme responsable de la dégradation des protéines mal repliées
Protéasome
Qu’est-ce qu’un protomère ?
Sous-unités qui se répètent dans une protéine
Quelle enzyme possède une structure quaternaire variable dépendament de l’endroit où on la retrouve et pourquoi ça peut être intéressant?
La créatine kinase est fait des sous-unités M et B
Muscles sq. = MM
Muscles card. = MB
Tube digestif et structures cérébrales = BB
pour identifier la provenance d’une lésion
Par quoi sont causées plusieurs maladies neurodégénératives ?
Agrégats de protéines qui peuvent former des feuillets B qui s’empilent, mal repliées
Quelle catégorie d’enzyme est responsable de détruire les protéines ?
Protéases cellulaires
Quelle maladie est causée par un problème structurale de la protéine l’empêchant d’exercer sa fonction?
Anémie à hématie falciforme
Nommer les trois modes de régulation de l’activité enzymatique
Modifier la synthèse protéique
Modifier la dégradation protéique
Changement de conformation de l’enzyme
Dans quelle catégorie de changement de conformation se trouve la phosphorylation et l’acétylation ?
Modifications covalentes
Comment les modifications covalentes modifient l’activité enzymatique et comment ça se compare pour la vitesse
ON/OFF plus rapide que synthèse/dégradation
plus lent que mod. allostérique
Expliquer le principe d’une proenzyme
C’est une enzyme souvent très puissante qui est inactive lorsqu’elle est produite pour ne pas tout détruire sur son passage, mais qui est activée par bris de liaisons covalentes plus tard
Qu’est-ce qu’un inhibiteur allostérique?
Se fixe à un site autre que le ligand et modifie l’activité
Nommer les 4 sous-types de régulation par changement de conformation de l’enzyme
Modifications covalentes
Clivageg protéique
Inhibiteurs
Addition/disponibilité des co-facteurs
