Structures 2,3,4 et l'activité enzymatique

Question 1

Quels sont les deux motifs de structure secondaire principaux et quels types de liaison forment les AA pour se maintenir

Answer 1

Hélice alpha
Feuillets plissés beta
Non covalentes

Question 2

Où se situe les liaisons H (dans les hélices alpha)

Answer 2

N-4
Entre le groupe aminé et le groupe carboxyle

Question 3

Pourquoi les hélices alpha sont souvent right handed?

Answer 3

moins d’encombrement stérique

Question 4

Quels sont les 4 AA favorables aux hélices a et 2 défavorables

Answer 4

Fav : Alanine, Glutamine, Leucine, Methionine
Défav : Proline, Glycine

Question 5

Pourquoi la proline et la glycine défavorisent les hélices alpha?

Answer 5

Gly : Faible contrainte d’angle pq pas de chaine latérale et pas de H sur N du lien peptidique
Pro : Forte contrainte d’angle cause une distorsion de l’hélice

Question 6

Quelles sont les deux orientations des feuillets plissés B et laquelle est favorisée?

Answer 6

Parallèle (Même sens de Nterminal et Cter)
Antiparallèle (En alternance) = +stable

Question 7

Où se trouve les chaines latérales d’un feuillet plissé B ?

Answer 7

de part et d’autre du plan (en haut et en bas)

Question 8

Donner un exemple de protéine fibreuse composée de feuillets B et son orientation

Answer 8

Fibroine de soie
Antiparallèle

Question 9

Donner deux exemples de structures secondaiers non-répétitives

Answer 9

Solénoïdes
En boucle

Question 10

Sur quels critères le repliement dépend-il ?

Answer 10

Liaisons H
Liaisons électrostatiques
Effet hydrophobe
Liaisons covalentes S-S

Question 11

Donner 2 exemples de motifs protéiques

Answer 11

Coiled-coil
Tonneau B

Question 12

Décrire la structure des tonneaux alpha/beta

Answer 12

8 feuillets et 8 hélices

Question 13

Comment appelle-t-on le motif caractéristique des protéines de liaison à l’ADN et l’ARN

Answer 13

Motif à doigt de zinc

Question 14

Expliquer les domaines protéiques

Answer 14

Région d’une protéine responsable d’une fonction spécifique de la protéine (Liaison à l’ATP, liaison au substrat, régulateur de l’activité enz.)

Question 15

Pourquoi les domaines hydrophobese sont essentiels?

Answer 15

Stabilisation de la protéine

Question 16

Quelle AA peut faire des liaisons covalentes ?

Answer 16

Cystéine, pont disulfure

Question 17

Vrai ou Faux, les dénaturations sont habituellement réversibles

Answer 17

Vrai on peut les renaturer

Question 18

Comment se nomme les molécules qui assurent le bon repliement de la protéine ?

Answer 18

Les chaperonnes

Question 19

Nom de l’enzyme responsable de la dégradation des protéines mal repliées

Answer 19

Protéasome

Question 20

Qu’est-ce qu’un protomère ?

Answer 20

Sous-unités qui se répètent dans une protéine

Question 21

Quelle enzyme possède une structure quaternaire variable dépendament de l’endroit où on la retrouve et pourquoi ça peut être intéressant?

Answer 21

La créatine kinase est fait des sous-unités M et B
Muscles sq. = MM
Muscles card. = MB
Tube digestif et structures cérébrales = BB
pour identifier la provenance d’une lésion

Question 22

Par quoi sont causées plusieurs maladies neurodégénératives ?

Answer 22

Agrégats de protéines qui peuvent former des feuillets B qui s’empilent, mal repliées

Question 23

Quelle catégorie d’enzyme est responsable de détruire les protéines ?

Answer 23

Protéases cellulaires

Question 24

Quelle maladie est causée par un problème structurale de la protéine l’empêchant d’exercer sa fonction?

Answer 24

Anémie à hématie falciforme

Question 25

Nommer les trois modes de régulation de l’activité enzymatique

Answer 25

Modifier la synthèse protéique
Modifier la dégradation protéique
Changement de conformation de l’enzyme

Question 26

Dans quelle catégorie de changement de conformation se trouve la phosphorylation et l’acétylation ?

Answer 26

Modifications covalentes

Question 27

Comment les modifications covalentes modifient l’activité enzymatique et comment ça se compare pour la vitesse

Answer 27

ON/OFF plus rapide que synthèse/dégradation
plus lent que mod. allostérique

Question 28

Expliquer le principe d’une proenzyme

Answer 28

C’est une enzyme souvent très puissante qui est inactive lorsqu’elle est produite pour ne pas tout détruire sur son passage, mais qui est activée par bris de liaisons covalentes plus tard

Question 29

Qu’est-ce qu’un inhibiteur allostérique?

Answer 29

Se fixe à un site autre que le ligand et modifie l’activité

Question 30

Nommer les 4 sous-types de régulation par changement de conformation de l’enzyme

Answer 30

Modifications covalentes
Clivageg protéique
Inhibiteurs
Addition/disponibilité des co-facteurs