Cours 3/6 synchrone : Enzymes et coenzymes Flashcards
Nommer les trois façons d’accélérer une réaction
Augmenter la température
Augmenter la concentration des réactifs
Utiliser un catalyseur
De quel façon les catalyseurs agissent-ils sur l’énergie d’activation ?
Il la diminue pour réduire la barrière énergétique
De quelles natures peuvent être les enzymes ?
Protéique
Ribonucléique
De quelle nature est habituellement la liaison enzyme-substrat?
Non covalente
Comment appelle-t-on le moment où la concentration des produits et des substrats se stabilise?
L’équilibre dynamique
Vrai ou Faux, les vitesses initiales dépendent principalement des produits
Faux uniquement des concentrations de réactifs
V1 correspond à la vitesse de quoi ? substrat-> produit ?
Oui substrat produit
Quelle est la formule de la constante d’équilibre ?
Ké = k1/k-1=Conc. produit/conc. substrat
Comment se définit la constante d’équilibre ?
Ke=Concentration de chaque produit^le nb de molécules pour une réaction/Concentration des réactifs ^nb de molécules pour une réaction
Comment décide-t-on l’ordre d’une réaction ?
L’ordre est déterminé comme étant le nombre de molécules qui doivent entrer en collision pour que la réaction aie lieu donc juste les réactifs.
Qu’est-ce qui arrive à la vitesse de réaction si on sature du réactif A ?
Elle devient entièrement dépendante de la concentration de B
Quelle est l’équation de vitesse générale?
v = k *conc.A^j * conc.B^t
Est-ce que k1 et k-1 sont égaux et qu’est-ce que cela implique?
non ils ne sont pas nécessairement égaux, ça implique qu’une des deux réactions sera favorisée
Vrai ou Faux, l’enzyme se regénère toujours à la fin d’une réaction enzymatique?
Vrai l’enzyme retrouve toujours sa forme originale
Quelle est la formule de la vitesse de réaction et son unité?
v= delta P/delta t (mol/s)
Pourquoi est-ce que la liaison enzyme-substrat accélère la réaction ?
Ça rapproche les réactifs et les positionne favorablement
Formation d’intermédiaires métastables (diminue l’énergie d’activation)
Stabilise les états transitionnels intermédiaires
Qu’est-ce que l’état stationnaire ?
la partie linéaire de la courbe de la concentration de produit en fonction du temps
Vrai ou Faux, la concentration d’enzyme est directement proportionelle à la vitesse de réaction
Vrai, si le substrat est saturant et l’étape limitante devient donc la conversion du complexe enzyme substrat en enzyme + produit
Vrai ou Faux, si je double ma quantité d’enzyme et que le substrat est saturé, je double automatiquement la vitesse de réaction
Vrai
Pour quelles applications concrètes peut-on utiliser la relation entre la vitesse de réaction et la concentration d’enzyme?
Pour doser certaines enzymes dans le corps (en saturant la concentration de substrat)
Pour doser certains composés à partir des enzymes (en saturant le quantité d’enzyme)
Que signifie le steady-state assumption ?
la concentration d’ES nen varie pas en fonction du temps durant la réaction et la variation de la concentration en fonction du temps = 0
si l’étape limitante d’une réaction est complexe devient produit, quelle est la vitesse de réaction globale?
v = kcat conc.ES
Définition de la constante catalytique
nombre d’évènements catalytiques par seconde par molécule d’enzyme
Vrai ou Faux, en condition saturante v0=Vmax
Vrai
Décrire l’équation de Michaelis-Menten
V0 = Vmax * conc.S/Km + conc. S
Qu’est-ce que le Km et que signifie un faible Km
C’est la concentration nécessaire pour que vo=vmax/2
Donner la formule de la constante de michaelis-menten complète et la forme abrégée
km = k-1 + k2 /k1
km = k-1 / k1, car k2 est l’étape limitante donc elle se déroule bcp moins vite que les deux autres
Quels sont les axes des graphiques de Lineweaver-Burk ?
x = 1/con.S y = 1/vo
Quelle est l’équation de Lineweaver-Burk ?
1/vo = (Km/Vmax)*1/con.S+ 1/vmax
Que doit-on faire si on s’intoxique au méthanol et pourquoi ?
Prendre de l’éthanol puisque celui-ci possède une affinité beaucoup plus grande et lorsqu’il est dégradé il fait de l’acide acétique (faible) plutôt que de l’acide formique avec du méthanol
Qu’est-ce que les variations de pH influencent (liaison enzyme-substrat) ?
la force de la liaison substrat à l’enzyme
l’ionisation du substrat (sur le site)
l’activité catalytique de l’enzyme (conformation)
Que se passe-t-il si les variations de pH sont extrêmes?
Dénaturation de l’enzyme
Vrai ou Faux, le pH optimal est similaire entre les différentes enzymes
Faux, peut varier énormément, (acide estomac vs pH physiologique)
Est-ce que le Vmax et le Km sont influencés par le pH
oui
Quels sont les effets de la température (2) ? et nom de l’intersection
Augmentation de la vitesse de réaction
Dénaturation de la protéine
Intersection entre les courbes se nomme température optimale
Comment appelle-t-on les ligands avec les enzymes ?
Le substrat
Quelles sont les 4 familles d’enzymes ?
Oxydoréductases (modifie le nombre d’e)
Transférases (transfert un groupement entre 2 substrats)
Isomérases (changement structural : chimie ou optique)
Ligases (addition de 2 substrats)
Quelle est la catégorie d’acides aminés importants sur les sites actifs ?
Les ionisables ou polaires parce que le mécanisme le plus fréquent est la catalyse acide-base (échange de proton)
Quelle est la différence entre la catalyse acide et la catalyse basique ?
Avec acide la liaison déstabilisée est le o du CO, le H adjacent vient sur le O et stabilise la liaison
Avec base la liaison déstabilisée est le H adjacent et un nouveau proton vient se lier au O- du CO
Nommer 3 protéines qui brisent le lien peptidique
Chymotrypsine
Trypsine
Élastase
À quoi sont spécifiques chaque protéase brisant les liens peptidiques
Chymotrypsine (aromatiques, pas chargés, mais gros)
Trypsine (chargé négativement, dibasiques)
Élastase (petits et non polaires)
Pourquoi les enzymes métaboliques impliquées dans une même voie métabolique ont évolué pour fonctionner à proximité
Limiter la diffusion du produit donc optimiser la réaction
Quels sont les 3 façons de rapprocher des enzymes dans une voie métabolique ?
Complexe formé par plusieurs sous-unités
Protéine matrice commune
Une protéine complexe avec plusieurs domaines
