Cours 2 synchrone : Structure et fonctions des protéines Flashcards
Nommer les 5 types de modification spécifiques covalentes et décrire brièvement
Acétylation (C=O, lié a`C)
Phosphorylation (Ajout d’un phosphate avec 3 O)
Hydroxylation (OH)
Méthylation (C)
Carboxylation (COO-)
À quel type de résidu peut-on fixer un lipide ?
Cystéine
À quel type de résidu peut-on fixer un sucres ?
Asparagine
À partir de quel niveau de structure peut-on considérer la molécule fonctionnelle?
3e, mais majoritairement 4e
Il existe 6 fonctions pour les protéines, quelles sont-elles ?
Régulation
Structure
Mouvement (myosine)
Catalyse
Transport
Signalisation
Placer en ordre croissant de taille les protéines de structure du cytosquelette et nommer un ou des exemples de chaque ?
Microfilaments (polymères d’actine)
<
Filaments intermédiaires (kératine, collagène
<
Microtubules (polymèrse de tubuline)
Bonus : Comment appelle-t-on la technique de microscopie qui permet d’observer plusieurs structures (anti-corps liés à des protéines fluorescentes)
Immunofluorescence
Expliquer le processus de polymrisation des monomères d’actine et nommer son produit
L’actine lie une molécule d’ATP. L’hydrolyse de l’ATP en ADP permet la polymérisation et donc la formation d’une fibre d’actine F.
Comment s’appelle un monomère d’actine lié à un ATP?
Un actine G
Vrai ou Faux, la formation d’un microfilament se fait seulement du côté +.
Faux, la polymérisation se fait des deux côtés, mais elle est drastiquement plus rapide du côté + puisque la réaction est accélérée par les molécules actine-ATP et celle-ci se trouve du côté + récent (+)
Vrai ou Faux, la polymérisation est un phénomène irréversible
Faux, c’est un phénomène dynamique et réversible
Vrai ou Faux, la polymérisation peut se faire sans l’aide de l’ATP
Faux, la polymérisation dépend de l’hydrolyse d’ATP en ADP
Où se trouve l’ATP sur le polymère ?
Sur les sous-unités récemment ajoutés
Est-ce que les polymères de tubuline sont plus ou moins flexibles que les microfilaments ? Pourquoi
Moins flexible parce qu’ils sont en forme de tube
Décrire la structure des sous-unités composant les polymères
Dimère du Tubuline (alpha + beta)
Dans quel ordre structural se situe la B-Tubuline ?
tertiaire
De quoi est composé la B-Tubuline
2 feuillets plissés B et 12 hélices alpha
Qu’est-ce qui différencie l’ A-Tubuline de la B-Tubuline ?
La molécule de GTP est exposée dans la B-
tubuline
Que se passe-t-il lors de l’incorporation d’un dimère de tubuline?
Hydrolyse du GTP associé au B-Tubuline en GDP
Comment se nomme une ligne de dimère de tubuline?
Un protofilament
De quelle façon le tube se forme à partir des protofilaments ?
Il y a alignement sur le côté vertical
Où se trouve l’extrémité + sur le microtubule ? et pourquoi est-ce plus rapide de ce côté ?
Là où la B-Tubuline est exposée
parce que la GTP agit comme un catalyseur à la réaction
Lors de quel processus les microtubules sont essentiels ?
Pendant la division cellulaire (Séparation des chromosomes)
De quelle façon le Taxol agit sur les microtubules pour avoir un effet anticancer ?
Il empêche la dépolymérisation (raccourcissement)
De quelle façon la Colchicine afit sur les microtubules pour affecter la division cellulaire?
Elle induit la dépolymérisation des microtubules en se liant au dimère de tubuline et en déstabilisant les liaisons entre protofilaments
Vrai ou Faux, les filaments intermédiaires jouent un rôle crucial pour la motilité ?
Faux, mais ils sont connectés aux filaments d’actine et aux microtubules
Est-il nécessaire d’utiliser un nucléotide (ATP ou GTP) pour l’assemblage de filaments intermédiaires ?
Non
Nommer le composant principal de la peau qui est un filament intermédiaire
Kératine
Décrire la structure des filaments intermédiaires
1- Dimères d’hélice a qui sont composéesde 7 résidus
2- Formation d’une double hélice par empilement des dimères
3- Assemblage d’octamère -> 1 fibre
4-Assemblage de fibres -> Filament intermédiaire
Quels acides aminés composant les filaments intermédiaires sont non-polaires?
L’AA 1 et 4
Comment est-ce que les protéines motrices utillisent l’ATP ou le GTP pour bouger ?
En modifiant leur conformation
Nommer 4 exemples de protéines motrices et leur rôle dans la cellule (AMKD)
1- ADN/ARN polymérase (Se déplace le long de l’ADN lors de la Réplication et transcription du noyau)
2- Myosine (Se déplace le long de microfilaments, génère la contraction musculaire)
3-Kinésine (Se déplace le long des microtubules, transport des chromosomes lors de la mitose)
4-Dyénine (Se déplace le long des microtubules, transport des vésicules et le mouvement des flagelles)
Nommer deux éléments essentiels au fonctionnement de la myosine sur sa tête
1-Poche de fixation à l’ATP
2-Site de fixation à l’actine
De quoi est composée la structure tertiaire de la myosine ?
D’un cou, une queue et une tête
Décrire le fonctionnement de la myosine
-Liaison d’ATP change la conformation et décroche la tête
-L’hydrolyse de l’ATP génère un nouveau changement de conformation et fait pivoter la tête pour la rendre parallèle
-La liaison à l’actine se fait sur un site plus éloigné
-Cette nouvelle liaison cause la libération du groupement phosphate et de l’ADP
Par quels types de force est-ce que le ligand se lie à la protéine et quel avantage cela apporte?
Avec des forces non covalentes, permet la réversibilité de la liaison
De quelle façon la liaison ligand-protéine affecte la prot.?
Modifie sa conformation et donc sa foncition
Qu’est-ce qu’un groupe prosthétique ?
-élément d’une protéine essentiel à sa fonction
-non constitué d’acides aminés
-Synthèse est indépendante de la synthèse de la prot.
Décrire la structure de la myoglobine
-8 hélices alpha reliés par des boucles
-Un groupe prosthétique hème
Où retrouve-t-on la myoglobine ?
Dans les muscles
Décrire la structure de l’hème
-Protoporphyrine + atome de fer
-proto.=> 2 groupements vinyles hydrophobes
=> 2 groupements propionates ionique et polaire
Où se trouve le site de fixation de l’O2 dans l’oxymyoglobine ?
Entre l’histidine 64 et 93
Par quels axes est tenu en place l’atome de fer ?
4 avec l’azote de la protoporphyrine
1 avec le noyau de l’histidine 93
Comment se nomme la molécule possédant un 6e axe permettant la fixation de l’O2? avec et sans
Oxymyoglobine
Désoxymyoglobine
Quelle autre molécule peut également occuper le site de fixation dans la myoglobine et l’hémoglobine? quelle est son affinité vs O2
CO
25000 en solution
250 dans la myoglobine
Décrire la structure de l’hémoglobine (3 points)
-4 sous unités
=>2 alphas
=>2 betas
-Chaque sous unités est formée de 8 hélices alpha
-1 hème par sous-unité
Combien d’AA dans chaque sous unité
141 alpha
146 beta
Quelle est la différence entre l’HbA et l’HbA2
la sous unité B est substituée par la sous unité delta
Jusqu’à quel moment retrouve-t-on abondamment de l’HbE
3 mois de gestation
Jusqu’à quel moment retrouve-t-on abondamment de l’HbF
6 mois post natal
Quelle est l’utilité d’avoir une meilleure affinité au début du développement de l’embryon ?
Permet de voler l’O2 des HbA de la mère
À quoi s’apparente la courbe d’oxygénation de la myoglobine ?
À une hyperbole (log)
À quoi s’apparente la courbe d’oxygénation de l’hémoglobine ?
Sigmoïde
Que permet cette complémentarité d’affinités ?
La myoglobine à une meilleure affinité dans les tissus (faible concentration en O2) ce qui permet un déplacement de l’O2 vers ceux-ci.
L’hémoglobine à une meilleure affinité dans les poumons (forte concentration en O2)
Qu’est-ce qu’une protéine allostérique et donner un exemple
C’est une protéine qui change de conformation lorsqu’elle se lie à un ligand. Ce changement affecte l’affinité pour un autre ligand à un site différent
Hémoglobine
Quel est l’effecteur allostérique de l’hémoglobine ?
L’O2
Comment appelle-t-on les conformations des sous unités dépendament de leur affinité ?
Tendu (Moindre) - Relachée (Supérieure)
De combien de degré est-ce que l’Histidine 64 tourne-t-il et pourquoi est-ce que cette rotation augmente l’affinité?
15 degrés
Stabilise l’O2
Qu’à pour effet la coopérativité positive sur l’hémoglobine ?
L’oxygénation complète à haute PO2 et défavorise la désoxygénation à faible PO2
Quel est l’effet du BPG sur l’affinité Hb-O2 ?
-Effet allostérique
-Diminution de l’affinité et donc le relargage de l’O2 à faible pO2
Quel version de l’Hb est favorisée lorsque le pH est augmenté ?
OxyHb
-Basique=Moins de CO2 donc on veut garder l’Hb oxygéné
Quel version de l’Hb est favorisée lorsque le pH est diminué ?
DésoxyHb
-Acide = Plus de CO2 donc on veut libérer l’O2 des Hb
Comment nomme-t-on l’effet du pH sur Hb
L’effet de Bohr
Expliquer l’impact moléculaire du pH sur l’Hb
Lors de l’oxygénation, il y a bris du lien entre 2 résidus de l’hémoglobine.
Toutefois, le pka du groupement imidazole favorise la forme désoxy. à faible pH.
Expliquer comment le CO2 est éliminé de l’organisme
Se trouve sous la forme d’ion bicarbonate, lorsque la forme oxy.Hb est favorisée (Haut pH), il y a relâchement de H+ et celui-ci se lie au HCO3- pour faire H2CO3 qui se converti ensuite en CO2+ H2O.
Le CO2 se rend ensuite dans les alvéoles par diffusion
Quelle est la durée de vie des érythrocytes ?
120 jours
En quoi est-ce que le groupement hème est recyclé ?
En bilirubine
De quoi peut être signe un surplus de bilirubine ?
Une défaillance du foie ou des voies biliaires
