Structure 3D, repliement et structure des protéines Flashcards
Décrivez la structure primaire des protéines
- séquence en acides aminés (leur ordre dans la chaine)
- liaisons covalentes (liens peptidiques)
Décrivez la structure secondaire des protéines
Arrangement spatial (3D) des acides aminés adjacents d’un segment de la chaîne.
Hélices a, feuillets b, coudes et boucles = éléments de la structure secondaire
Ponts H entre les atomes du squelette peptidique
Décrivez la structure tertiaire des protéines
Arrangement 3D de tous les atomes dans une chaine polypeptidique entière. Comprend les motifs et les domaines
Interactions non covalentes (ponts H, liaison ionique, force de Van Der Waals et interaction hydrophobe)
Décrivez la structure quaternaire des protéines
Arrangement des chaines polypeptidiques formant les sous-unités d’une protéine multimérique
Structure quaternaire d’une protéine monomérique= structure tertiaire
Interactions non covalentes entre 2 chaines distinctes
Qu’est-ce qu’une hélice a?
- c’est la structure secondaire la plus connue et la plus abondante dans les protéines
- les hélices sont amphipatiques (résidus hydrophobes d’un côté, résidus hydrophiles de l’autre)
- les hélices dans les protéines sont presque toujours des hélices droites
Quel est le pas d’une hélice a?
0,54nm
Quelle est la distance parcourue par l’hélice à chaque résidu?
0,15nm
À quoi correspond 1 tour d’hélice?
3,6 résidus
Dans une hélice où retrouve-t-on la glycine et pourquoi?
- Elle est souvent présente au début ou à la fin de l’hélice, car l’hélice est trop déstabilisée par des possibilités de rotation
De quoi dépend la stabilité d’une hélice a?
La stabilité dépend de la nature des résidus présents dans cette section de la chaine et de leur séquence
Qu’entraine la présence d’une proline dans une hélice?
L’interruption de la structure
Décrivez les feuillets b
- contient entre 2 et 22 brins b
- feuillets b parallèles : brins sont orientés dans le même sens
- feuillets b antiparallèles : brins sont orientés en sens inverse
Quel est l’élément constitutif du feuillet b?
Portion de la chaine polypeptidique dans une conformation étendue en zigzag (brins b)
Quelle est la distance entre 2 résidus adjacents d’un brin b ?
6,5 à 7 A
Combien y a-t-il de résidus dans un brin b?
6 résidus en moyenne
Pour quelle raison, la conformation d’un brin b n’est-elle pas stable?
À cause de l’absence d’interactions non covalentes entre les résidus
Comment les brins b s’associent-ils entre eux?
Avec des ponts H entre les brins voisins
Comparer les feuillets b parallèles et antiparallèles
PARALLÈLES:
- ponts H ne sont pas perpendiculaires aux brins b
ANTIPARALLÈLES:
- 2 fois plus fréquents que les parallèles
- ponts H sont perpendiculaires aux brins b
- plus stables que les feuillets parallèles, car les ponts H sont plus linéaires (plus un pont H est linéaire, plus il est fort
Quels sont les 2 acides aminés qu’on retrouve le plus fréquemment dans les coudes b?
Glycine et proline, car leurs structures particulières provoquent des changements de direction du squelette peptidique plus facilement
Qu’est-ce qu’une boucle?
Ce sont des structures qui sont capable de faire changer de direction des segments irréguliers
Qu’est-ce qu’un motif?
Certains arrangements qui sont plus fréquents que d’autres peut faire partie de la substance secondaire, tertiaire ou quaternaire
Qu’est-ce qu’un domaine?
Segments de la chaine polypeptidique qui se replient sur eux indépendamments des un des autres
on en trouve souvent chez les protéines de plus de 250 résidus
Un domaine peut contenir plusieurs motifs
Quelles sont les 3 façons que nous avons de classifier les protéines?
- selon leur fonction
- selon sa forme/solubilité
- selon la composition
Quel est un problème lié à la classification des protéines selon leur fonction?
Parfois la fonction est inconnue
Parfois une protéine peut avoir plusieurs fonctions
Quels sont les 4 groupes de protéines?
1) globulaire
2) fibreuse
3) intrinséquement non structurée
4) membranaire
Décrire les protéines globulaires
- protéine ayant une structure sphéroïdale
- repliement compact
- résidus hydrophobes sont à l’intérieur du globule
- solubles dans l’eau
- fonctions diversifiées (enzyme, hormone, anticorps…)
Décrire les protéines fibreuses
- insolubles dans l’eau
- ont une grande résistance mécanique
- +++ d’interactions covalentes et non covalentes les retiennent ensemble
Décrire les protéines intrinséquement non structurée
- protéines qui manquent de structure 3D stable
- partiellement désordonnées
- protéines de régulation ou de reconnaissance
Décrire les protéines membranaires
- forte teneur en résidus hydrophobes ce qui leur permet de s’insérer dans la région hydrophobe des membranes
Définissez: apoprotéine
lorsque la protéine conjuguée n’est pas liée à son groupement protéique
c’est la forme inactive de la protéine conjuguée
Définissez holoprotéine
lorsque la protéine conjuguée est liée à son groupement protéique
c’est la forme active de la protéine
Décrivez la kératine
- retrouvée dans les ongles, les poils, l’épiderme
- chaque molécule de kératine forme une hélice de pas à droite
- les hélices sont stabilisées par des ponts H, mais aussi des ponts disulfure
- elle est extensible
Décrivez la fibroïne de soie
- constituée de feuillets b antiparallèles superposés en plusieurs couches très serrées
- très solide et quasi-inextensibles
Décrivez le collagène
- est-ce une protéine simple ou conjuguée?
- est-elle résistante?
- protéine conjuguée (glycoprotéine)
- très résistante
De quelle modification post-traductionnelle dépend la structure du collagène?
hydroxylation de la glycine et de la proline
Quelle vitamine est essentielle pour l’hydroxylation de la glycine et de la proline?
Vitamine C
Quelle est la structure primaire du collagène?
Gly-X-Y
x = souvent la proline
y = dérivé hydroxylé de la proline ou lysine
Quels sont les rôles de l’hémoglobine et de la myoglobine?
transport de l’oxygène
hémoglobine= oxygène dans le sang
myoglobine = oxygène dans les tissus
Décrivez l’hémoglobine et la myoglobine
- protéines conjuguées dont la forme active contient un groupement hème
HÉMOGLOBINE =
- contient 4 sous-unités ( 2 a et 2 b)
- principalement des hélice a
- hétérotétramère
MYOGLOBINE =
- monomère
Que permet le groupement hème?
Il permet la fixation de l’oxygène grâce à la présence d’un atome de fer
Qu’est-ce qu’un globule fondu (molten globule)?
C’est un intermédiaire lors du repliement des protéines
C’est une molécule qui n’a pas attient sa conformation native, mais qui n’est pas une protéine dénaturée
Comment la polarité ou la charge d’un résidu influence-t-elle sa position dans la structure 3D?
- dépend des interactions possibles avec le solvant
- les acides aminés chargés ou polaires vont se retrouver à la surface de la protéine ( en contact avec le solvant) alors que les acides aminés hydrophobes se retrouvent à l’intérieur de la protéine
Qu’est-ce qu’une chaperonne?
Classe de protéines jouant un rôle importants dans le repliement des protéines, leur renaturation et leur dégradation
Qu’est-ce qu’une dénaturation de protéine?
La perte de conformation native suite aux bris des interactions non covalentes
À quel moment une protéine se dénature? (comment elle se dénature)
Lorsque les agents dénaturants perturbent les interactions non covalentes qui maintiennent les structures secondaires, tertiaires et quaternaires de la protéine
Nommer + donner des caractéristiques des agents dénaturants
- chaleur: une température élevée altère les interactions non covalentes
- changement de pH: bris des interactions essentielles au maintien de la structure 3D
- agents cahotropiques: perturbent les liaisons faibles en augmentant la solubilité des groupements non polaires
- détergents: dénaturent les protéines, altère les interactions hydrophobes
Qu’est-ce que la renaturation?
Lorsque certaines protéines peuvent retrouver leur conformation native après leur dénaturation
Nommer les 3 techniques pour déterminer la structure 3D d’une protéine
- cristallographie à rayons X
- spectroscopie par RMN
- cryomicroscopie électronique
Décricre la cristallographie à rayons X
- résolution élevée
- limite, car on ne peut pas obtenir un cristal de qualité pour certaines protéines
- les cristaux de protéines diffractent les rayons X différemment selon la forme de la protéine cristallisée
Décrire la spectroscopie par RMN
- permet l’étude de la structure d’une protéine en solution
- permet l’étude de protéine qu’on ne peut étudier avec la cristallographie
- permet d’étudier les changements de conformation d’une protéine
- puissante pour étudier les petites protéines, mais plus difficile pour les protéines de grande taille
Décrire la cryomicroscopie électronique
- permet l’étude des protéines présentes dans de grands complexes macromoléculaires
- permet l’étude des protéines membranaires qui sont hydrophobes et impossible à cristalliser
Quelle est la différence entre conformation et configuration?
Conformation:
terme utilisé pour désigner 2 formes que peut prendre une même molécule. Le passage d’une forme se fait sans briser aucun lien covalent
Configuration:
Terme utilisé pour désigner 2 formes que peut prendre une même molécule, MAIS le passage d’une forme à l’autre demande le bris et la formation d’une liaison covalente
Vrai ou Faux: presque tous les groupements peptidiques sont en conformation trans
Vrai
Comment nomme-t-on les intermédiaires formés au cours du repliement d’une protéine?
Molten globule
Comment appele-t-on les protéines qui facilitent le repliement des protéines?
Chaperonnes
Quel est le nom des doubles liaison covalentes impliquées dans le maintien de la structure
ponts lysine
Quels sont les 2 acides aminés les plus fréquemment rencontrés dans un coude B et pourquoi?
Glycine et proline
à cause de leurs structures particulière qui provoquent des changements de direction du squelette peptidique plus facilement
Pourquoi les feuillets b antiparallèles sont-ils plus stables que les feuillets b parallèles?
Car les liens H sont plus linéaires et que plus un lien H est linéaire plus il est fort
Vrai ou Faux : les hélices a sont amphipatiques?
Vrai, elles ont à la fois une partie hydrophile et une hydrophobe
