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Biochimie (théorie) > Structure 3D, repliement et structure des protéines > Flashcards

Structure 3D, repliement et structure des protéines Flashcards

1
Q

Décrivez la structure primaire des protéines

A
  • séquence en acides aminés (leur ordre dans la chaine)
  • liaisons covalentes (liens peptidiques)
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Q

Décrivez la structure secondaire des protéines

A

Arrangement spatial (3D) des acides aminés adjacents d’un segment de la chaîne.

Hélices a, feuillets b, coudes et boucles = éléments de la structure secondaire

Ponts H entre les atomes du squelette peptidique

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Q

Décrivez la structure tertiaire des protéines

A

Arrangement 3D de tous les atomes dans une chaine polypeptidique entière. Comprend les motifs et les domaines

Interactions non covalentes (ponts H, liaison ionique, force de Van Der Waals et interaction hydrophobe)

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4
Q

Décrivez la structure quaternaire des protéines

A

Arrangement des chaines polypeptidiques formant les sous-unités d’une protéine multimérique

Structure quaternaire d’une protéine monomérique= structure tertiaire

Interactions non covalentes entre 2 chaines distinctes

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Q

Qu’est-ce qu’une hélice a?

A
  • c’est la structure secondaire la plus connue et la plus abondante dans les protéines
  • les hélices sont amphipatiques (résidus hydrophobes d’un côté, résidus hydrophiles de l’autre)
  • les hélices dans les protéines sont presque toujours des hélices droites
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6
Q

Quel est le pas d’une hélice a?

A

0,54nm

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7
Q

Quelle est la distance parcourue par l’hélice à chaque résidu?

A

0,15nm

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8
Q

À quoi correspond 1 tour d’hélice?

A

3,6 résidus

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9
Q

Dans une hélice où retrouve-t-on la glycine et pourquoi?

A
  • Elle est souvent présente au début ou à la fin de l’hélice, car l’hélice est trop déstabilisée par des possibilités de rotation
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10
Q

De quoi dépend la stabilité d’une hélice a?

A

La stabilité dépend de la nature des résidus présents dans cette section de la chaine et de leur séquence

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11
Q

Qu’entraine la présence d’une proline dans une hélice?

A

L’interruption de la structure

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12
Q

Décrivez les feuillets b

A
  • contient entre 2 et 22 brins b
  • feuillets b parallèles : brins sont orientés dans le même sens
  • feuillets b antiparallèles : brins sont orientés en sens inverse
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13
Q

Quel est l’élément constitutif du feuillet b?

A

Portion de la chaine polypeptidique dans une conformation étendue en zigzag (brins b)

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14
Q

Quelle est la distance entre 2 résidus adjacents d’un brin b ?

A

6,5 à 7 A

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15
Q

Combien y a-t-il de résidus dans un brin b?

A

6 résidus en moyenne

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16
Q

Pour quelle raison, la conformation d’un brin b n’est-elle pas stable?

A

À cause de l’absence d’interactions non covalentes entre les résidus

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17
Q

Comment les brins b s’associent-ils entre eux?

A

Avec des ponts H entre les brins voisins

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18
Q

Comparer les feuillets b parallèles et antiparallèles

A

PARALLÈLES:
- ponts H ne sont pas perpendiculaires aux brins b

ANTIPARALLÈLES:
- 2 fois plus fréquents que les parallèles
- ponts H sont perpendiculaires aux brins b
- plus stables que les feuillets parallèles, car les ponts H sont plus linéaires (plus un pont H est linéaire, plus il est fort

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19
Q

Quels sont les 2 acides aminés qu’on retrouve le plus fréquemment dans les coudes b?

A

Glycine et proline, car leurs structures particulières provoquent des changements de direction du squelette peptidique plus facilement

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20
Q

Qu’est-ce qu’une boucle?

A

Ce sont des structures qui sont capable de faire changer de direction des segments irréguliers

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21
Q

Qu’est-ce qu’un motif?

A

Certains arrangements qui sont plus fréquents que d’autres peut faire partie de la substance secondaire, tertiaire ou quaternaire

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22
Q

Qu’est-ce qu’un domaine?

A

Segments de la chaine polypeptidique qui se replient sur eux indépendamments des un des autres

on en trouve souvent chez les protéines de plus de 250 résidus

Un domaine peut contenir plusieurs motifs

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23
Q

Quelles sont les 3 façons que nous avons de classifier les protéines?

A
  • selon leur fonction
  • selon sa forme/solubilité
  • selon la composition
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24
Q

Quel est un problème lié à la classification des protéines selon leur fonction?

A

Parfois la fonction est inconnue

Parfois une protéine peut avoir plusieurs fonctions

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25
Q

Quels sont les 4 groupes de protéines?

A

1) globulaire
2) fibreuse
3) intrinséquement non structurée
4) membranaire

26
Q

Décrire les protéines globulaires

A
  • protéine ayant une structure sphéroïdale
  • repliement compact
  • résidus hydrophobes sont à l’intérieur du globule
  • solubles dans l’eau
  • fonctions diversifiées (enzyme, hormone, anticorps…)
27
Q

Décrire les protéines fibreuses

A
  • insolubles dans l’eau
  • ont une grande résistance mécanique
  • +++ d’interactions covalentes et non covalentes les retiennent ensemble
28
Q

Décrire les protéines intrinséquement non structurée

A
  • protéines qui manquent de structure 3D stable
  • partiellement désordonnées
  • protéines de régulation ou de reconnaissance
29
Q

Décrire les protéines membranaires

A
  • forte teneur en résidus hydrophobes ce qui leur permet de s’insérer dans la région hydrophobe des membranes
30
Q

Définissez: apoprotéine

A

lorsque la protéine conjuguée n’est pas liée à son groupement protéique

c’est la forme inactive de la protéine conjuguée

31
Q

Définissez holoprotéine

A

lorsque la protéine conjuguée est liée à son groupement protéique

c’est la forme active de la protéine

32
Q

Décrivez la kératine

A
  • retrouvée dans les ongles, les poils, l’épiderme
  • chaque molécule de kératine forme une hélice de pas à droite
  • les hélices sont stabilisées par des ponts H, mais aussi des ponts disulfure
  • elle est extensible
33
Q
A
34
Q

Décrivez la fibroïne de soie

A
  • constituée de feuillets b antiparallèles superposés en plusieurs couches très serrées
  • très solide et quasi-inextensibles
35
Q

Décrivez le collagène
- est-ce une protéine simple ou conjuguée?
- est-elle résistante?

A
  • protéine conjuguée (glycoprotéine)
  • très résistante
36
Q

De quelle modification post-traductionnelle dépend la structure du collagène?

A

hydroxylation de la glycine et de la proline

37
Q

Quelle vitamine est essentielle pour l’hydroxylation de la glycine et de la proline?

A

Vitamine C

38
Q

Quelle est la structure primaire du collagène?

A

Gly-X-Y

x = souvent la proline
y = dérivé hydroxylé de la proline ou lysine

39
Q

Quels sont les rôles de l’hémoglobine et de la myoglobine?

A

transport de l’oxygène

hémoglobine= oxygène dans le sang

myoglobine = oxygène dans les tissus

40
Q

Décrivez l’hémoglobine et la myoglobine

A
  • protéines conjuguées dont la forme active contient un groupement hème

HÉMOGLOBINE =
- contient 4 sous-unités ( 2 a et 2 b)
- principalement des hélice a
- hétérotétramère

MYOGLOBINE =
- monomère

41
Q

Que permet le groupement hème?

A

Il permet la fixation de l’oxygène grâce à la présence d’un atome de fer

42
Q

Qu’est-ce qu’un globule fondu (molten globule)?

A

C’est un intermédiaire lors du repliement des protéines

C’est une molécule qui n’a pas attient sa conformation native, mais qui n’est pas une protéine dénaturée

43
Q

Comment la polarité ou la charge d’un résidu influence-t-elle sa position dans la structure 3D?

A
  • dépend des interactions possibles avec le solvant
  • les acides aminés chargés ou polaires vont se retrouver à la surface de la protéine ( en contact avec le solvant) alors que les acides aminés hydrophobes se retrouvent à l’intérieur de la protéine
44
Q

Qu’est-ce qu’une chaperonne?

A

Classe de protéines jouant un rôle importants dans le repliement des protéines, leur renaturation et leur dégradation

45
Q

Qu’est-ce qu’une dénaturation de protéine?

A

La perte de conformation native suite aux bris des interactions non covalentes

46
Q

À quel moment une protéine se dénature? (comment elle se dénature)

A

Lorsque les agents dénaturants perturbent les interactions non covalentes qui maintiennent les structures secondaires, tertiaires et quaternaires de la protéine

47
Q

Nommer + donner des caractéristiques des agents dénaturants

A
  • chaleur: une température élevée altère les interactions non covalentes
  • changement de pH: bris des interactions essentielles au maintien de la structure 3D
  • agents cahotropiques: perturbent les liaisons faibles en augmentant la solubilité des groupements non polaires
  • détergents: dénaturent les protéines, altère les interactions hydrophobes
48
Q

Qu’est-ce que la renaturation?

A

Lorsque certaines protéines peuvent retrouver leur conformation native après leur dénaturation

49
Q

Nommer les 3 techniques pour déterminer la structure 3D d’une protéine

A
  • cristallographie à rayons X
  • spectroscopie par RMN
  • cryomicroscopie électronique
50
Q

Décricre la cristallographie à rayons X

A
  • résolution élevée
  • limite, car on ne peut pas obtenir un cristal de qualité pour certaines protéines
  • les cristaux de protéines diffractent les rayons X différemment selon la forme de la protéine cristallisée
51
Q

Décrire la spectroscopie par RMN

A
  • permet l’étude de la structure d’une protéine en solution
  • permet l’étude de protéine qu’on ne peut étudier avec la cristallographie
  • permet d’étudier les changements de conformation d’une protéine
  • puissante pour étudier les petites protéines, mais plus difficile pour les protéines de grande taille
52
Q

Décrire la cryomicroscopie électronique

A
  • permet l’étude des protéines présentes dans de grands complexes macromoléculaires
  • permet l’étude des protéines membranaires qui sont hydrophobes et impossible à cristalliser
53
Q

Quelle est la différence entre conformation et configuration?

A

Conformation:
terme utilisé pour désigner 2 formes que peut prendre une même molécule. Le passage d’une forme se fait sans briser aucun lien covalent

Configuration:
Terme utilisé pour désigner 2 formes que peut prendre une même molécule, MAIS le passage d’une forme à l’autre demande le bris et la formation d’une liaison covalente

54
Q

Vrai ou Faux: presque tous les groupements peptidiques sont en conformation trans

A

Vrai

55
Q

Comment nomme-t-on les intermédiaires formés au cours du repliement d’une protéine?

A

Molten globule

56
Q

Comment appele-t-on les protéines qui facilitent le repliement des protéines?

A

Chaperonnes

57
Q

Quel est le nom des doubles liaison covalentes impliquées dans le maintien de la structure

A

ponts lysine

58
Q

Quels sont les 2 acides aminés les plus fréquemment rencontrés dans un coude B et pourquoi?

A

Glycine et proline
à cause de leurs structures particulière qui provoquent des changements de direction du squelette peptidique plus facilement

59
Q

Pourquoi les feuillets b antiparallèles sont-ils plus stables que les feuillets b parallèles?

A

Car les liens H sont plus linéaires et que plus un lien H est linéaire plus il est fort

60
Q

Vrai ou Faux : les hélices a sont amphipatiques?

A

Vrai, elles ont à la fois une partie hydrophile et une hydrophobe

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