Les enzymes Flashcards
À quoi servent les enzymes?
Elles sont utilisées pour accélérer et contrôler les réactions chimiques
Vrai ou Faux: la grande majorité des enzymes sont des protéines?
Vrai
Quelle est la différence entre une apoenzyme et une holoenzyme?
apoenzyme : enzyme où la portion non protéique est absente (coenzyme ou cofacteur) est absente, c’est la forme inactive
holoenzyme: enzyme où la portion non protéique est présente (forme active)
Comment se nomme la portion non protéique d’une enzyme?
coenzyme ou cofacteur
Comment nomme-t-on un cofacteur lorsqu’il est une molécule inorganique?
Ions essentiels
Comment nomme-t-on un cofacteur lorsqu’il est une molécule organique?
Coenzyme
Quels sont les 2 types de coenzymes?
Cosubstrat et groupe prosthétiques
Décrivez un cosubstrat
C’est une coenzyme qui est faiblement fixée à l’apoenzyme par liaisons non covalentes
Décrivez les groupes prosthétiques
C’est une coenzyme qui est solidement fixée à l’enzyme par liaison covalentes
Comment peut-on obtenir des coenzymes ?
On peut les obtenir par l’alimentation (les vitamines)
La plupart des vitamines doivent être transformées par des enzymes afin de correspondre à des coenzymes
L’équilibre d’une réaction est-il atteint lorsqu’une enzyme la catalyse?
Non, l’équilibre n’est pas altéré
Est-il vrai de dire que les enzymes influent la cinétique?
Oui, elles augmentent aussi la vitesse de la réaction
Nommer les 3 caractéristiques distinguant les enzymes des catalyseurs synthétiques
1) les réactions catalysées par des enzymes sont grandement plus rapide
2) les enzymes sont hautement spécifiques
3) certaines enzymes sont régulées
Expliquez ce que sont des réactions couplées
Processus par lequel les enzymes peuvent coupler une réaction favorable du point de vue thermodynamique avec une réaction endergonique afin de rendre cette dernière possible.
L’énergie libérée par une sera récupérée par l’autre
Quels sont les 2 systèmes de nomenclature pour les enzymes?
1) nomenclature traditionnelle
2) nomenclature systématique
Quelles sont les 6 classes d’enzymes?
1) oxydoréductases
(enzymes catalysant les rxn d’oxydoréduction)
2) transférases
(rxn de transfert d’un ou un groupe d’atome)
3) hydrolases
(rxn d’hydrolyse = bris d’un lien par l’addition d’une molécule d’eau)
4) lyases
(formation d’un double liaison associée à l’élimination d’un atome ou d’un groupement d’atome OU le bris d’une double liaison par l’addition d’un atome)
5) isomérases
(enzymes catalysant les réarrangements intramoléculaires)
6) ligases
(enzymes catalysant la formation de liens covalents entre 2 molécules utilisant l’énergie produite par l’hydrolyse de l’ATP)
Qu’est-ce que l’énergie libre d’activation?
Correspond à la quantitée d’énergie nécessaire pour amener un substrat de son état initial à son état de transition
Quelle sont les 3 façons qu’on peut augmenter le nombre de molécules qui franchissent la barrière d’activation?
1) en augmentant la concentration des réactifs
2) en augmentant la température
3) en diminuant l’énergie libre d’activation (par catalyse)
Comment les cellules peuvent accélérer les réactions biochimiques?
En abaissant l’énergie d’activation via une catalyse enzymatique
Comment une enzymes parvient-elle à augmenter la vitesse d’une réaction?
- elle diminue la barrière d’activation
(en assurant une augmentation de la concentration des réactifs et en positionnant le substrat de manière favorable)
Comment se nomme le site de liaison du substrat sur l’enzyme?
Site actif
Quel est le double rôle du site actif?
1) fixation spécifique du substrat
2) catalyse la réaction
Vrai ou Faux: toutes les enzymes ont le même degré de spécificité?
Faux, certaines enzymes ont un seul substrat tandis que d’autres reconnaissent un groupe plus large de molécules
Quel est le nom du mécanisme pour expliquer la spécificité d’une enzyme?
Mécanisme clé-serrure
Qu’est-ce que la cinétique?
Étude de la vitesse des rxn chimiques
Permet de savoir à quelle vitesse la réaction se déroulera
Comment expliquer que la vitesse de formation du produit pour une réaction non catalysée diminue graduellement avec le temps?
C’est dû à la diminution de la concentration du substrat et à l’augmentation de la concentration du produit
À quoi ressemble la coubre de la vitesse initiale en fonction de la concentration du substrat pour une réaction non catalysée?
Une droite
vi= k x concentration de S
Pourquoi étudier la cinétique d’une réaction enzymatique? (3 raisons)
- comprendre le fonctionnement de l’enzyme (efficacité, spécificité, mécanisme catalytique, inhibition et régulation)
- permet de comparer les activités de 2 enzymes
- ces infos peuvent être utilisées en pharmacie pour contrôler le métabolisme
Comment est le graphique de la vitesse initiale en fonction de la concentration de substrat pour une réaction catalysée par enzyme?
C’est une hyperbole
Qu’est-ce que l’effet de saturation?
Lorsque tous les sites actifs des molécules d’enzymes sont occupées par un substrat (sur le graphique la vitesse est maximale)
Qu’est-ce que la constante de Michaelis Menton (Km)?
Elle correspond à la concentration de substrat lorsque la vitesse initiale est la moitié de la vitesse maximale
La Km est inversement proportionnelle à l’affinité de l’enzyme pour le substrat
À quoi correspond la constante catalytique?
Correspond au nombre de moles de substrat transformées en produit par unité de temps pour une mole d’enzyme à la vitesse maximale
Qu’est-ce que l’efficacité catalytique?
- ratio Kcat/ Km
- mesure de l’efficacité de l’enzyme quand la concentration de substrat est faible
Comment savoir si on atteint la perfection catalytique?
Lorsque le ration Kcat/Km est plus proche de 10^8 et 10^9
Comment est la courbe du graphique de la vitesse initiale en fonction de la concentration de substrat pour une réaction avec enzyme allostérique?
Sigmoïde
Qu’est-ce que des inhibiteurs enzymatiques?
Ce sont des molécules ayant la capacité de diminuer l’activité catalytique d’une enzyme en empêchant la formation du complexe enzyme-substrat ou en bloquant la rxn chimique menant à la formation du produit
Qu’est-ce qu’une inhibition compétitive?
- c’est le même site de liaison pour l’inhibiteur et le substrat
- c’est un analogue structural du substrat
- l’inhibiteur se lie au site et bloque l’accès au véritable substrat
- l’inhibiteur peut parfois se lier à un autre site que le site actif (inhibition compétitive non-classique)
- lors d’une inhibition compétitive non classique, l’inhibiteur et le substrat reconnaissent des sites de liaison différents sur l’enzyme
- l’étape de la formation du complexe ES est affectée
Qu’est-ce qu’une inhibition non compétitive?
- inhibiteur se lie ailleurs que sur le site actif, donc ce n’est pas un analogue structural du substrat
- inhibiteur peut se lier à la fois à l’enzyme seule ou au complexe ES
- le substrat continue de s’associer à l’enzyme après la fixation de l’inhibiteur
- la formation du ES n’est pas affectée
Qu’est-ce qu’une inhibition incompétitive?
- l’inhibiteur se lie uniquement au complexe ES
- sa présence provoque une diminution de la concentration du complexe ES.
- l’équilibre est modifié poussant la rxn dans le sens de la formation du complexe ES
Donnez une utilité des inhibiteurs enzymatiques
En recherche fondamentale, on a recours à des inhibiteurs pour mieux comprendre le mode d’action des enzymes
La vitesse d’une réaction enzymatique dépend de 3 facteurs, quels sont-ils?
1) la concentration de substrat et (s’il y a lieu) du cofacteur
2) la concentration de l’enzyme
3) l’activité catalytique de l’enzyme
La concentration d’une enzyme dépend de quoi?
Des vitesses à laquelle elle est synthétisée et dégradée
Par quoi est modifiée la structure 3D des protéines allostériques?
par la présence de molécules appelées effecteurs allostériques ou modulateurs allostériques
Comment les effecteurs allostériques peuvent-ils se lier à l’enzyme?
Par des liaisons non covalentes
Qu’est-ce qu’un activateur?
Effecteurs qui vont augmenter l’activité de l’enzyme
Qu’est-ce qu’un inhibiteur?
Effecteurs qui vont diminuer l’activité de l’enzyme
Qu’est-ce que des modifications covalentes réversibles?
Ce sont des modification faites sur les protéines par l’ajout de différents groupements chimiques par le biais d’une enzyme de modification
Pourquoi peut-on nommer des modification covalentes réversibles ainsi?
Car la protéine peut ensuite subir l’action d’une enzyme de conversion qui enlève la modification
Quelle est la modification covalente réversible la plus fréquente?
Phosphorylation/ déphosphorylation
Qu’est-ce que l’allostérie?
Régulation de l’activité d’une protéine par la modification de sa structure 3D
Vrai ou Faux: les enzymes allostériques ont une structure quaternaire?
VRAI,
ils ont une structure quaternaire contenant un nombre pair de sous-unités pouvant se fixer à une molécule de substrat
Les effecteurs peuvent-il se lier au site actif?
Non, car ce ne sont pas des analogues structuraux du substrat
Qu’est-ce que la transition allostérique?
C’est le changement d’une conformation à l’autre d’une enzyme allostérique
Quelles sont les 2 conformations possible pour la structure 3D de chaque sous-unité d’une enzyme allostérique?
- conformation T = état inactif à faible affinité pour le substrat
- conformation r = état actif à forte affinité pour le substrat
Qu’est-ce qu’un sentier métabolique?
terme utilisé pour décrire l’action de l’ensemble des enzymes menant à la formation du produit final
Qu’est-ce qu’une enzyme multifonctionnelle?
Enzyme qui catalyse 2 réactions successives dans un même sentier
Qu’est-ce qu’un complexe multienzymatique?
C’est l’ensemble des enzymes qui sont liées ensemble et qui travaillent ensemble sur un même sentier métabolique
Quelles sont les 3 propriétés qui distinguent les enzymes des catalyseurs chimiques?
1) les enzymes sont hautement spécifiques
2) les enzymes peuvent être régulées
3) les enzymes augmentent énormément la vitesse d’une réaction
Quelle est la différence entre une apoenzyme et une holoenzyme?
Apoenzyme: enzyme où la portion non protéique est absente (forme inactive)
Holoenzyme: enzyme où la portion non protéique est présente (forme active)
Comment savoir quelle enzyme est le plus près de la perfection catalytique?
Celle dont le ration kcat/km est le plus près de 10^8 et 10^9
Comment savoir pour quel substrat une enzyme a t-elle le plus d’affinité?
Km petit= grande affinité
Comment savoir quelle enzyme est la plus efficace dans des conditions où l’enzyme est saturée de substrat?
On doit regarder le Kcat qui mesure l’efficacité en conditions saturantes
Plus le Kcat est élevé plus l’efficacité est élevée
Comment savoir quelle enzyme est la plus efficace dans des conditions non saturantes?
Il faut regarder le ration Kcat/Km
Plus le ratio est élevée plus l’efficacité est élevée
Vrai ou Faux: les catalyseurs biologiques ont besoin d’un cofacteur ou d’une coenzyme pour être actives
Faux, les enzymes ne sont pas toutes des protéines conjuguées
Vrai ou Faux: les catalyseurs biologiques sont tous des enzymes
Faux, certains ARN ont une capacité catalytique
Vrai ou Faux: l’état de transition est une forme transitoire qui apparait lors d’une réaction, mais dont la durée de vie est si courte qu’elle ne peut être étudiée
Vrai
Vrai ou faux : les modulateurs allostériques hétérotropes se lient au site actif de l’enzyme
Faux, ils se lient aux sites allostériques
Comment se nomme une enzyme inactive dont la fonction catalytique est activée par une modification covalente irréversible?
Forme inactive: proenzyme ou zymogène
Elles sont activées par la coupure de leurs liens covalents (activation protéolytique)
ex: insuline, enzymes digestives, trypsine
Pourquoi est-il important pour la cellule de réguler l’activité catalytique de ses enzymes?
- pour conserver son énergie
- pour ne pas gaspiller les ressources
- pour répondre aux changements environnementaux
Comment se nomme la conformation active d’une enzyme allostérique?
Conformation R
Qu’est-ce que la canalisation métabolique?
Processus dans lequel le produit d’une réaction enzymatique est transféré directement du site actif suivant sans être libéré sous forme libre dans le solvant
Nommez le phénomène permettant à une enzyme multifonctionnelle de générer le produit final à une vitesse plus élevée que des enzymes individuelles n’ayant qu’une seule fonction
Canalisation métabolique
