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Pharmacie > Science biologique biochimie > Flashcards

Science biologique biochimie Flashcards

1
Q

caractéristiques acides aminés

A

contient : groupement amine primaire, groupement carboxyle, H, chaine latérale R
à pH physiologique, les groupements COOH et NH3 sont ionisés
molécules amphotères

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2
Q

caractéristiques liaison peptidique

A

polymérisation d’acide aminé
déshydratation (sortie eau)
lien peptidique CO-NH

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3
Q

peptide vs protéine

A

peptide : chaine acide aminé
protéine : composé d’une ou plusieurs chaine peptidique (polypeptide)

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4
Q

caractéristiques pont disulfure

A

réaction 2 groupements thiol permet formation pont disulfure (déshydratation)
rôle important dans la stabilisation de la structure des protéines
ex : cystéine (1 groupement thiol SH)

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5
Q

stéréochimie des acides aminés

A

arrangement spatial 3D
activité optique à l’exception de la glycine
image miroir non superposable

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6
Q

définition chiral

A

pas superposable à son image dans un miroir plan

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7
Q

carbone alpha

A

4 groupements différents
carbone est asymétrique
AA = chirale
2 isomères D et L

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8
Q

énantiométrie

A

propriété molécule stéréoisomères dont 2 isomères sont l’image l’un de l’autre dans un miroir plan, mais ne sont pas superposables

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9
Q

projection de Fisher

A

projection à plat
identifie les molécules comme étant L et D
tous les AA dérivés des protéines possèdent une configuration L-AA

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10
Q

mélange racémique

A

quantités égales des 2 isomères

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11
Q

rôles des protéines de fonction

A

catalyse
transport (lipide, oxygène)
régulation expression génique
protection

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12
Q

rôles des protéines de structure

A

aident les tissus et les cellules à garder leur intégrité
actine, collagène et kératine

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13
Q

structure des protéines

A

structure 3D organisée en 4 niveaux
primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire
structure établie sa fonction

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14
Q

structure primaire

A

séquence acide aminé
relié par des liens peptidiques
extrémité N-terminale =groupement aminé NH2
extrémité C-terminale = groupement carboxyle COOH

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15
Q

structure plane du lien peptidique

A

caractère double liaison partielle = structure rigide et plane
majorité des liens peptidiques ont une conformation trans
Ca sont de part et d’autre de la liaison peptidique

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16
Q

squelette peptidique

A

chaine principale d’une protéine (atome participant aux liens peptidiques)
chaine latérale des AA (pas inclus dans le squelette)
structure primaire = plan rigide

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17
Q

structure secondaire
torsion et interférence stérique

A

chaine peptidique pas statique
angle torsion = limités par l’encombrement stérique des résidus des AA
force torsion = influence structure 3D

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18
Q

structure secondaire
hélice alpha

A

arrangement chaine peptidique
structure en forme spirale
stabilisé par pont hydrogène
chaque hélice contient 3.6 AA et en moyenne 12 au total

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19
Q

structure secondaire
feuillet bétâ

A

stabilisée par des liaisons hydrogènes entre des AA distants
2 configurations possibles : parallèle et antiparallèle

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20
Q

structure supersecondaire
motifs

A

combinaison particulière de structures secondaires
motif peut constituer une signature pour une fonction précise
a-boucle-a = motif liaison calcium

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21
Q

structure tertiaire

A

arrangement 3D des AA
repliement global des structures secondaires et super
stabilisé par : liaison hydrophobe, force électrostatique, pont disulfure et liaison peptidique

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22
Q

domaine protéique

A

> 200 AA = domaine
domaine formé par la structure tertiaire
1 chaine polypeptidique
exercent des fonctions indépendantes : activité enzymatique, pore membranaire, interaction moléculaire

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23
Q

structure quaternaire

A

protéine globulaire multimérique : assemblage de plusieurs chaines de polypeptides
décrit le nombre et la position des sous-unités (1 unité = 1 chaine protéique)

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24
Q

importance de la structure

A

repliement protéines = processus complexe
confère à la protéine asa fonction, son activité
mal repliés = dégradés sinon accumulation et maladie

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25
Q

protéines fibreuses

A

rôle primordial dans le maintien intégrité tissulaire
insoluble dans l’eau (inverse des protéines globulaires)
constituants de la matrice extracellulaire

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26
Q

collagène

A

protéine + abondante du corps (25%)

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27
Q

kératine

A

superfamille des protéines surenroulées
répétitions en heptade
2 hélices droites enroulées autour de l’autre
hélice particulière : super hélice gauche
composant du cytosquelette

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28
Q

propriétés enzymatiques

A

catalyseurs biologiques = transforment les molécules
favoriser réactions chimiques
accélèrent la vitesse
reste inchangé
capacité d’agir de façon sélective sur un petit nombre de substrats (grande spécificité)

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29
Q

spécificité enzymatique

A

hautement spécifique dans la liaison avec leur substrat et la réaction qu’il catalyse
conférée par le site de liaison : immobilisation groupement réactionnel du substrat à la surface de l’enzyme
complémentarité géométrique et électronique

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30
Q

composition enzyme simple

A

1 seule chaine polypeptidique
aucune autre groupement chimique que celui des AA

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31
Q

composition holoenzyme

A

requiert un cofacteur :
inorganique
organique = coenzyme
sans cofacteur, apoenzyme est inactive

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32
Q

cofacteur

A

enzyme seule ne peut pas catalyser certaines réactions :
oxydoréduction et transfert de groupement fonctionnel
donc requiert l’action d’un cofacteur

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33
Q

coenzyme

A

leur structure chimique est modifiée par la réaction enzymatique
pour compléter la réaction, coenzyme doit reprendre sa forme initiale (régénéré)
co-substrat
groupement prosthétique

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34
Q

co-substrat

A

associé de façon transitoire à l’enzyme
retour à sa forme initiale est souvent catalysé par un autre enzyme

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35
Q

groupement prosthétique

A

associé en permanence à l’enzyme = liaison covalente
retour à sa forme initiale nécessite une étape supplémentaire

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36
Q

cinétique enzymatique

A

relation entre vitesse et les concentrations des réactifs et des produits
concentration substrat + enzyme + conditions réactionnelles (pH, température)
caractérise efficacité enzyme
optimisation de la catalyse à des fins thérapeutiques

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37
Q

facteurs influençant les réactions enzymatiques

A

concentration substrat : + substrat = + vitesse
température : optimale 35-40, > 40 = dénaturation
pH : affecte vitesse et dénaturation

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38
Q

équation Michaelis-Menten

A

Km petit = grande affinité
vitesse de réaction est directement proportionnelle à la concentration d’enzyme présente

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39
Q

mécanisme des réactions à 2 substrats

A

réactions séquentielles : ordonné ou aléatoire
réactions ping pong

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40
Q

réaction séquentielle ordonnée

A

liaison 1er substrat est requise pour liaison du 2ème substrat
substrat A = leading
substrat B = following

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41
Q

réaction séquentielle aléatoire

A

2 sites de liaisons pour les substrats sont disponibles simultanément sur l’enzyme

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42
Q

réaction ping pong

A

implique une modification de l’enzyme
2 substrats ne se rencontrent jamais à la surface de l’enzyme

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43
Q

inhibition enzymatique

A

molécule se fixe à une enzyme et diminue son activité
empêche formation du complexe ES et empêche séparation enzyme et du produit
inhibiteurs naturels ou chimiques

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44
Q

2 types inhibiteurs enzymatiques

A

compétitive
non-compétitive

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45
Q

inhibition compétitive

A

inhibiteur entre en compétition avec substrat naturel de l’enzyme
inhibiteur ressemble structurellement au substrat
bloque le site actif de l’enzyme
liaison réversible entre inhibiteur et enzyme

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46
Q

statine

A

inhibition synthèse du cholestérol endogène

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47
Q

statine

A

inhibition synthèse du cholestérol endogène
HMG CoA-reductase

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48
Q

inhibition non-compétitive

A

inhibiteur et substrat se lient sur différents sites de l’enzyme
se lit soit à l’enzyme seule ou au complexe ES

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49
Q

B-lactamine (pénicilline)

A

inhibe enzyme transpeptidase
empêche formation paroi cellulaire
bactérie plus susceptible au choc osmotique

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50
Q

régulation allostérique enzyme

A

enzyme régulée par effecteur
se lie de façon covalente à un site (autre que site actif) sur l’enzyme : site de régulation
présence effecteur = modifie affinité enzyme pour son substrat et/ou modifier efficacité
catalyser étape limitante d’une voie métabolique

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51
Q

régulation par modification covalente (phosphorylation)

A

addition ou soustraction d’un groupement phosphate
se fait sur un résidu AA (sérine, thréonine, thyrosine) spécifique à l’enzyme
phosphorylation enzymatique est l’une des régulations les plus importantes intervenant les processus biologiques

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52
Q

phosphorylation

A

catalysé par protéine kinase
kinase utilise ATP comme donneur de phosphate
déphosphorylation : catalysé par des phosphatase
phosphatase hydrolyse liaison phosphate

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53
Q

métabolisme

A

processus par lequel les systèmes vivants vont utiliser l’énergie pour différentes fonctions
combinaison réactions exergoniques et endergoniques
organisme selon sa source énergie = phototrophe et chimiotrophe

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54
Q

métabolisme humain

A

chimiohétérotrophe aérobie
chimiotrophe = source provenant oxydation
hétérotrophe = source carbone provenant matière organique
aérobie = oxygène comme accepteur électrons
apport nutritionnel = macronutriment (glucide, lipide, protéine)

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55
Q

métabolisme et nutrition

A

nutrition représente apport et utilisation des aliments
affecte santé, développement et performance
fournit énergie qui alimente processus biologique et fournit matériel nécessaire pour assembler et réparer tissu

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56
Q

digestion

A

digestion macronutriment permet transport de plus petites molécules par la circulation sanguine vers tissus
sucres simples, acides gras et glycérol, acides aminés
oxydation requiert oxygène, eau et micronutriment (vitamine et minéraux)

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57
Q

voies métaboliques

A

série de réactions enzymatiques formant des produits spécifiques
substrats, produits intermédiaires et les produits finaux sont appelés des métabolites
catabolique et anabolique

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58
Q

catabolisme

A

ensemble des voies métaboliques qui dégradent les molécules en petites unités simples pour fournir de l’énergie
énergie dégagée par oxydation des composés organiques est habituellement couplée aux réactions endergoniques (synthèse de composés phosphate hautement énergétique, ATP, NADH)

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59
Q

anabolisme

A

ensemble de voies métaboliques qui servent à la synthèse de molécules (stockage, construction cellulaire)
nécessite énergie qui est fournit par les réactions cataboliques
hydrolyse ATP fournit énergie à plusieurs processus anaboliques
permet à l’organisme de : se répliquer, croitre, se réparer

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60
Q

voie métabolique irréversible ou non

A

voie métabolique = suite de réactions chimiques
somme de ces réactions est irréversible
substrat final est converti en produit final
mais le produit final n’est pas reconverti en produit initial

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61
Q

voies cataboliques et anaboliques différentes

A

catabolique et anabolique surviennent en même temps
cellule doit être capable de contrôler les 2 types de voies métaboliques indépendamment

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62
Q

première étape engagement

A

voie métabolique est irréversible dans son ensemble
plusieurs étapes à l’équilibre donc réversibles
première étape est irréversible (permet d’engager les métabolites à poursuivre dans cette voie)

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63
Q

régulation des voies métaboliques

A

étape limitante : souvent la première réaction d’engagement
(irréversible)
régulation enzyme catalysant étape limitante sert à contrôler la voie métabolique (prévient la synthèse superflue de métabolites dans la voie)

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64
Q

compartimentation

A

cellulaire : nécessite des mécanismes de transport entre les différents compartiments cellulaires
tissulaire : essentielle pour réguler de façon adéquate le métabolisme au niveau de l’organisme entier

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65
Q

détermination de la direction d’une réaction avec delta G

A

deltaG négatif = réaction spontanée exergonique, dégagement énergie, a spontanément converti en B
positif = pas spontané, endergonique, apport énergie
0 = équilibre

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66
Q

couplage énergétique

A

repose sur les lois de la thermodynamique
deltaG des réactions faisant partie de la même voie métabolique s’additionnent
pour qu’une voie métabolique puisse avoir lieu, il faut que la somme des delta G des réactions soient négatives

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67
Q

intermédiaire commun

A

un des produits d’une réaction est le substrat d’une 2ème réaction
intermédiaire commun est impliqué dans 2 réactions successives

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68
Q

couplage

A

lors du couplage de réactions endergoniques avec des réactions exergoniques : les 2 réactions sont spontanées
synthèse d’une substance d’énergie potentiellement élevée suite à la réaction exergonique
énergie emmagasinée est utilisée pour permettre une ou plusieurs réaction endergoniques

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69
Q

molécule à haut potentiel énergétique

A

oxydation de substrats tels que lipide et polysaccharide dégage de l’énergie
cette énergie est emmagasinée sous forme d’intermédiaire à haut potentiel énergétique
hydrolyse de ces intermédiaires permet le transfert énergie vers un processus endergonique

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70
Q

composition ATP

A

adénine (base azotée -> purine)
ribose (sucre)
3 groupements phosphate (1 lien phosphoester + 2 liens phosphoanhydrides = énergétique)

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71
Q

ATP donner et accepteur énergie

A

composés hautement énergétiques sont des donneurs d’énergie
composés faiblement énergétiques sont des accepteurs énergie

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72
Q

rôle ATP

A

fournisseur énergétique
pas la forme de stockage de l’énergie
assez ATP pour fournir la cellule en énergie pendant 1 min
réservoir énergétique dans les muscles et le cerveau = phosphocréatine

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73
Q

composés thioester

A

impliqués dans la production ATP
composé thioester le + abondant : acétyl-coenzyme A
CoA : transporteur de groupement acétyl
lien thioester = lien hautement énergétique

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74
Q

réactions oxydoréduction

A

métabolisme des molécules roches en énergie se fait par les réactions oxydoréduction
réactions oxydation forment des intermédiaires métaboliques qui vont agir comme donneur électron pour des coenzymes (NADH0
coenzyme réduit peut servir à la formation ATP

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75
Q

enzymes des réactions oxydoréduction

A

catalysent les réactions sont appelées des oxydoréductases
oxydase/déshydrogénase aérobie
oxygénase
déshydrogénase anaérobie

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76
Q

oxydase ou déshydrogénase aérobie

A

catalyse le retrait d’atome hydrogène d’un substrat en utilisant oxygène comme accepteur hydrogène
aérobie oxygène ou autres

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77
Q

peroxydase

A

catalyse la dégradation du peroxyde hydrogène

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78
Q

déshydrogénase anaérobie

A

catalyse le retrait d’un atome hydrogène sans utiliser l’oxygène comme accepteur hydrogène

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79
Q

glucides

A

+ polyvalents des composants du vivant
composants structuraux des cellules (glycoprotéines)
réserves énergétiques (catabolisme)
servent à transporter énergie (sang)

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80
Q

monosaccharides

A

sucres les plus simples (pas être digéré)
synthétisé à partir de CO2 et H2O par processus photosynthèse
contiennent au moins 3 carbones

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81
Q

principaux monosaccharides 6 carbones

A

glucose
mannose
galactose
fructose

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82
Q

classification des monosaccharides

A

classés selon le nombre de carbone qu’ils contiennent
triose 3C
tétrose 4C
pentose 5C
hexose 6C
sont classés selon leur groupement fonctionnel :
groupement aldéhyde = aldose
groupement cétone = cétose

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83
Q

glucose

A

aldohexose (groupement aldéhyde, 6C)
contient 4 carbones asymétriques (il existe 16 isomères du glucose)

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84
Q

aldose

A

épimère : 2 oses qui ne diffèrent que par la configuration d’un carbone asymétrique

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85
Q

cétose

A

cétose possède 1 carbone asymétrique de moins que les aldoses (double liaison sur le 2ème carbone)
pour un hexose 6C, seulement 2^3 configurations

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86
Q

formation du cycle glucidique

A

monosaccharide à 5C et plus vont avoir tendance à se replier sur eux-mêmes pour former un cycle
groupement C=o réagit avec un groupement alcool sur la même alcool
liaison hémiAcétal pour aldéhyde
liaison hémiCétal pour le cétose
apparition d’un nouveau C asymétrique

87
Q

pyranose

A

cycle 6 arêtes
5 carbones
1 oxygène

88
Q

furanose

A

cycle à 5 arêtes
4 carbones
1 oxygène

89
Q

anomère

A

lors formation du cycle, le groupement carbonyle (aldéhyde ou cétone) devient asymétrique t peut adopter 2 configurations différentes

90
Q

modification des sucres

A

groupement aldéhyde et cétone peuvent réagir pour former d’autres molécules

91
Q

formation de liens entre les monosaccharides

A

liaison de différents monosaccharides permet la formation de saccharides plus complexes qui jouent des rôles importants dans l’organisme

92
Q

disaccharides importants

A

lactose = galactose + glucose
sucrose = glucose + fructose
maltose = glucose + glucose

93
Q

polysaccharides importants

A

glycogène
amidon
= polymère de glucose

94
Q

lien glycosidique

A

groupement hydroxyle sur le carbone asymétrique peut se condenser avec un groupement alcool et former un glycoside alpha ou bétâ
lien qui unit le carbone asymétrique à l’oxygène du nouveau groupement s’appelle lien glycosidique

95
Q

lien N-glycosidique

A

réaction entre le carbone asymétrique et un groupement amine
lien qui unit le ribose aux purines et pyrimidines
lien stable qui nécessite une activité enzymatique pour être brisé

96
Q

polysaccharide

A

chaine de monosaccharide liés par des liaisons glycosidiques
homo : 1 seul type de monosaccharide faisant partie de la chaine
hétéro : plusieurs types de monosaccharides faisant partie de la chaine
structure : linéaire, ramifié ou mixte

97
Q

lactose

A

présent naturellement dans le lait (7%)
hétérodisaccharide = galactose + glucose
lien entre C1 asymétrique du galactose et O4 du glucose

98
Q

saccharose

A

disaccharide + abondant
condensation 1 molécule de glucose et molécule de fructose
sucre de table

99
Q

amidon

A

homopolysaccharide composé de D-glucose
réserve énergétique des végétaux
contient : amylose et amylopectine
compliqué à digérer

100
Q

amylose

A

polymère de glucose relié par des liaisons alpha1-4

101
Q

amylopectine

A

polymère de glucose ramifié
composé de chaines glucose relies par des liaisons alpha1-4
contient des branchements formés par des liaisons alpha1-6 entre 2 chaines
une des plus grosses molécules

102
Q

glycogène

A

présent dans tous les types cellulaires
prédominant dans le foie et muscles
structure similaire à amylopectine mais plus de ramification

103
Q

cellulose

A

polymère de glucose relié par des liaisons bêta1-4
structure en ruban stabilisée par des liaisons hydrogène
compact et non digestible (cellulase ruminant)
biomolécule plus synthétisée sur notre planète

104
Q

digestion des glucides alimentaires

A

polysaccharide alimentaire : amidon des plantes
glycogène des animaux
polysaccharides doivent être absorbés

105
Q

amylase salivaire

A

mécanique : mastication
enzymatique : alpha-amylase
hydrolyse liaisons alpha1-4
(partielle amidon, glycogène)
inactivé par acidité sucs gastriques

106
Q

amylase pancréatique

A

synthétisée par cellule exocrine du pancréas
secrétée dans duodénum (intestin grêle)
poursuit hydrolyse amidon et glycogène

107
Q

alpha-amylase

A

amylase salivaire et pancréatique
hydrolyse liaisons glucidiques alpha1-4 non-terminales
n’hydrolyse pas liaisons adjacentes d’un embranchement (alpha1-6)
produit : maltose, maltotriose, dextrine)
calcium stabilise
chlore stimule enzyme

108
Q

digestion finale

A

a lieu dans le jéjunum (intestin grêle)
action commune de plusieurs disaccharides
hydrolase intestinale : isomaltase, maltase, lactase
hydrolase intestinale = substrat spécifique

109
Q

hydrolase intestinale

A

assure digestion des produits des amylases salivaires et pancréatiques
oligosaccharide restant
maltotriose
maltose
synthétisé dans les entérocyte (microvillosité)

110
Q

isomaltase

A

alpha-dextrinase
hydrolyse liaison alpha1-6 qui forment embranchements des dextrines
produits : maltose, maltotriose, oligosaccharides linéaires

111
Q

saccharase

A

hydrolyse les molécules de saccharose en glucose et fructose

112
Q

alpha-glucoamylase

A

hydrolyse les liaisons alpha1-4 des chaines linéaires, une à une, en commençant par une extrémité
produit final : glucose

113
Q

lactase

A

aussi appelé bétâ-galactosidase
responsable hydrolyse du lactose en galactose et en glucose

114
Q

absorption des monosaccharides

A

produis finaux de la digestion : glucose, fructose et galactose
absorbé par les entérocytes de la muqueuse intestinale
2 mécanismes de transport spécifique : transport actif et diffusion facilitée

115
Q

transport actif

A

contre sens du gradient
co-transporteur de glucose dépendant du sodium
transport unidirectionnel du glucose

116
Q

concentration sanguine de monosaccharides

A

concentration des monosaccharides augmente rapidement
monosaccharide dont la concentration est la plus élevée = glucose
fructose et galactose sont transformées en glucose par le foie

117
Q

survol glycolyse

A

glucose = source énergie majeure
érythrocytes et neurones = dépendants du glucose
glycolyse est principale voie métabolique pour catabolisme du glucose

118
Q

transport du glucose dans les cellules

A

glucose ne diffuse pas directement dans les cellules
GLUT = protéine membranaire 1 à 14, spécificité tissulaire
glucose extracellulaire se lie au transporteur et change sa conformation
changement de conformation fait traverser la molécule de glucose à travers la membrane

119
Q

réactions de la glycolyse

A

2 grandes étapes (10 réactions) nécessaires à la conversion du glucose en pyruvate
5 premières = consommation énergie
5 dernières = génération énergie (formation ATP)

120
Q

1ère réaction : phosphorylation du glucose

A

transfert groupement phosphate sur molécule de glucose
permet emprisonner sucre à l’intérieur cellule
2 enzymes : hexokinase et glucokinase
liaison ATP-Mg nécessaire

121
Q

2ème réaction : isomérisation du glucose6-phosphate

A

conversion groupement aldéhyde en groupement cétone (ouverture du cycle, formation furanose)
isomérase catalyse

122
Q

3ème réaction : phosphorylation du fructose-6-phosphate

A

réaction engagement
irréversible
kinase
inhibition allostérique par augmentation ATP
activation allostérique par augmentation AMP

123
Q

4ème réaction : clivage du fructose-1,6-biphosphate

A

aldolase
réversible et non régulé

124
Q

5ème réaction : isomérisation du dihydroxyacétone phosphate

A

isomérase
2 molécules pour 1 glucose

125
Q

bilan phase 1 glycolyse

A

1 molécule glucose métabolisée
2 molécules de GAP formées
2 molécules ATP consommées

126
Q

6ème réaction : oxydation glycéraldéhyde-3-phosphate

A

déshydrogénase
réaction exergonique
conservation énergie sous forme réduite du NAD+ : NADH

127
Q

7ème réaction : production ATP par synthèse 3-phosphoglycérate

A

kinase
groupement phosphate hautement énergétique est utilisé pour synthétiser 1 ATP à partir ADP

128
Q

8ème réaction : isomérisation 3-phosphoglycérate

A

mutase catalyse déplacement groupement phosphate
isomérisation

129
Q

9ème réaction : déshydratation du 2-phophoglycérate

A

énolase
formation PEP
composé hautement énergétique

130
Q

10ème réaction : formation pyruvate et ATP

A

kinase
PEP -> pyruvate
réaction irréversible et exergonique
production 1 ATP

131
Q

bilan 2ème phase glycolyse

A

1 glycéraldéhyde-3-p :
1 pyruvate
2 molécule ATP
1 NADH

132
Q

bilan global glycolyse

A

3 réactions irréversibles
pour 1 glucose :
2 ATP consommés
4 ATP produit
+ 2 ATP total
2 pyruvate
2 NADH

133
Q

déficit enzymatique en pyruvate kinase

A

enzyme essentielle pour production ATP dans érythrocyte
maintien intégrité membrane requiert un investissement énergie
défectuosité membrane provoque hémolyse = anémie hémolytique chronique

134
Q

voie secondaire glycolyse dans globules rouges

A

érythrocyte dépendant de la glycolyse (pas mitochondrie)
module affinité hémoglobine pour oxygène

135
Q

glycolyse anaérobie

A

tissu faiblement vascularisé ou sans mitochondrie : NADH est oxydé par pyruvate ce qui donne NAD+ et lactate
réaction catalysée par lactate déshydrogénase

136
Q

production énergétique glycolyse anaérobie

A

2 ATP
2 lactate

137
Q

production énergétique glycolyse aérobie

A

2 ATP
2 NADH
2 pyruvate

138
Q

cycle de l’acide citrique

A

voie oxydative finale pour tous les métabolites avec un potentiel énergétique (glucide, AA, acide gras)
fournit énergie nécessaire pour production majorité ATP
se produit dans mitochondrie
voie amphibolique : anabolique et catabolique

139
Q

transport pyruvate

A

glycolyse = cytoplasme
cycle acide citrique = mitochondrie
pyruvate est transporté dans mitochondrie par transport actif : translocase et transport spécialisé (MCP)

140
Q

particularités mitochondrie

A

double membrane
2 espaces internes
matrice
espace intermembranaire
se déplace grâce au mitosquelette (neurone, flagelle)

141
Q

fonctions mitochondrie

A

production énergie
réactions oxydation cellulaire (autre que peroxysome)
production de protéines
transcription
code génétique

142
Q

théorie du symbiote

A

mitochondrie issue ingestion de bactérie par des cellules eucaryotes
digestion incomplète entraine mitochondrie a profité de la richesse du cytosol et cellule profite de l’ATP produite par la mitochondrie
cellule anaérobie -> cellule aérobie

143
Q

génome mitochondrial humain

A

ADN circulaire
distribution plus serrée des gènes
utilisation des codons plus simple (nécessite moins ARNt)
code génétique différent ADN nucléaire

144
Q

formation acétyl-CoA à partir du pyruvate

A

ne fait pas partie du cycle
essentielle
complexe enzymatique

145
Q

réaction 1 : condensation acétyl-coa et oxaloacétate

A

citrate synthase
réaction séquentielle ordonnée
citrate synthase est inhibée par son propre produit : citrate

146
Q

réaction 2 : isomérisation citrate

A

aconitase
2 temps

147
Q

réaction 3 : oxydation et décarboxylation de isocitrate

A

réaction clé du cycle de krebs
isocitrate déshydrogénase
activation ADP et Ca
inhibition allostérique par ATP et NADH

148
Q

réaction 4 : décarboxylation oxydative alpha-cétoglutarate

A

complexe alpha-cétoglutarate déshydrogénase
inhibé par ses produits (NADH et succinyl-coa) et activé par calcium

149
Q

réaction 5 : clivage succinyl-coa

A

succinyl-coa synthase
clive thioester
GDP -> GTP

150
Q

réaction 6: oxydation du succinate

A

succinate déshydrogénase
phosphorylation oxydative
FAD -> FADH2

151
Q

réaction 7 : hydratation du fumarate

A

catalysé par fumarase
produit L-malate

152
Q

réaction 8 : oxydation malate

A

malate déshydrogénase
produit 3ème et dernier NADH

153
Q

bilan énergétique cycle de krebs

A

1 acétyl-coa :
3 NADH (3ATP/NADH)
1 FADH2 (2 ATP/FADH2)
1 GTP (1 ATP/GTP)
total 12 ATP

154
Q

régulation krebs

A

finement régulé
disponibilité des substrats
production/utilisation intermédiaires pour d’autres voies métaboliques
besoins en ATP de l’organisme

155
Q

point de contrôle cycle de l’acide citrique
citrate synthase

A

concentration acétyl-coa et oxaloacétate faible pour ne pas saturer enzyme
activité enzyme selon disponibilité substrat
augmentation OAA active citrate synthase
augmentation citrate inhibe enzyme

156
Q

point de contrôle cycle de l’acide citrique
isocitrate déshydrogénase

A

enzyme est inhibée par ATP et NADH (augmentation niveau énergétique cellule)
enzyme activée par ADP et Ca

157
Q

point de contrôle cycle de l’acide citrique
complexe alpha-cétoglutarate déshydrogénase

A

complexe activée par Ca
complexe inhibé par augmentation de la NADH et succinyl-coa

158
Q

voie amphibolique

A

voie catabolique et anabolique
réaction cataplérotique et anaplérotique

159
Q

voie cataplérotique

A

voie métabolique à l’extérieur du cycle de l’acide citrique qui utilisent ses intermédiaires métaboliques

160
Q

voie anaplérotique

A

voie métabolique qui fournit des intermédiaires au cycle de l’acide citrique

161
Q

exemple réactions cataplérotiques

A

synthèse glucose utilise oxaloacétate
synthèse acide gras utilise acétyl-coa
synthèse acide aminé utilise alpha-cétoglutarate ou oxaloacétate

162
Q

exemples réactions anaplérotiques

A

oxydation acide gras produit succinyl-coa
dégradation AA produit succinyl-coa
transamination AA produit alpha-cétoglutarate et oxaloacétate
pyruvate est le produit glycolyse mais aussi le substrat de départ du cycle de krebs

163
Q

chaine de transport des électrons

A

coenzyme réduit (NADH, FAHD) lors glycolyse, glycogénolyse, oxydation acide gras et cycle acide citrique sont ré-oxydées par la chaine
agissent comme donneurs électrons
enzymes sont situés dans la membrane interne mitochondrie

164
Q

organisation chaine de transport des électrons

A

complexes 1 à 5 imbriqués dans membrane interne
chaque complexe accepte ou donne des électrons à des transporteurs
accepteur final = oxygène et utilise la plus grande partie O2 du corps
complexes 1, 3 et 4 = gradient de protons nécessaire au fonctionnement ATP synthase

165
Q

complexe 1

A

contient NADH déshydrogénase
NAD + relâché
transfert 2 électrons fournit assez énergie au complexe pour pomper des protons vers espace inter-membranaire

166
Q

complexe 2

A

contient succinate déshydrogénase
incapable de pomper des protons dans espace intermembranaire
FAD+ -> FDH2
complexe 1 et 2 agissent en parallèle

167
Q

coenzyme Q

A

transporteur mobile ancré à la membrane
navette pour les électrons
reçoit électrons provenant complexe 1 et 2
transporte jusqu’au complexe 3
capable de donner ou accepter 1 ou 2 électrons à chaque transport

168
Q

complexe 3

A

contient cytochrome réductase
coenzyme Q donne 2 électrons au complexe 3
électrons transférés groupement fer-souffre puis au cytochrome C
participe au gradient de protons

169
Q

cytochrome C

A

protéine située en périphérie membrane interne mitochondriale
se lie alternativement au complexe 3 et 4
fonctionne comme navette entre complexe 3 et 4
transporte 1 par 1 par l’intermédiaire atome de fer

170
Q

complexe 4

A

cytochrome C oxydase
transfert 1 par 1 jusqu’à l’accepteur final : oxygène
chaque paire électrons transférées = 1 molécule d’eau formée
énergie du transfert des électrons permet de transférer des protons dans l’espace intermembranaire

171
Q

relâchement énergie durant le transport des électrons

A

oxydation d’un composé tjrs accompagné par la réduction d’un autre composé (couplage oxydo-réduction)
relâchement à chaque transfert donneur vers accepteur
orienté des composés ayant un fort pouvoir réducteur vers un fort pouvoir oxydant

172
Q

phosphorylation oxydative ou pompe à protons

A

complexe 1, 3 et 4 = rôle de pomper les protons à l’intérieur de la mitochondrie vers espace inter-membranaire
cela crée un gradient électrique et pH
énergie générée par ce gradient est suffisante pour engendrer synthèse ATP
gradient sert intermédiaire commun à oxydation et phosphorylation

173
Q

complexe 5 ATP synthase

A

responsable synthèse ATP en utilisant énergie du gradient de protons
2 sous-unités F0 et F1
F0 = partie non-polaire enchâssée membrane
F1 = partie globulaire en contact avec matrice mitochondriale

174
Q

synthèse ATP

A

proton entre dans ATP synthase par F0
neutralise charge négative des acides
changement de conformation
rotation F0
rotation gamma et changement conformation F1 favorisant la synthèse ATP
1 tour complet = 3 ATP et 3 protons

175
Q

chaine + phosphorylation

A

2 processus fortement couplés
membrane interne mitochondrie est imperméable aux protons
flux de protons passe obligatoirement ATP synthase

176
Q

agents découplants

A

abolissent gradient de protons en rendant la membrane perméable aux protons
induisent production chaleur par activation métabolisme oxydatif (NADH)

177
Q

système transport membranaire

A

membrane interne mitochondrie est imperméable aux molécules hydrophiles
NADH produit dans cytosol doit se rendre à la chaine
métabolites doivent se rendre à leur site de métabolisation
ATP produit doit atteindre cytosol

178
Q

transport ADP-ATP

A

majorité ATP produit mitochondrie est consommé dans cytosol
ADP retourne mitochondrie pour reformer ATP
translocase transporte nucléotides adényliques
10% protéine membrane interne
capable de lier ATP ou ADP
repose sur différence de potentiel

179
Q

transport intermédiaires réduits (NADH)

A

NADH produit cytosol ne peut pas entrer directement
utilise une navette glycérol phosphate
2 étapes successives
FAD+ agit comme accepteur
production 2 ATP

180
Q

contrôle phosphorylation oxydative

A

cytochrome C oxydase (complexe 4)
régulée par son substrat cytochrome c réduit

181
Q

contrôle coordonné production ATP

A

glycolyse, cycle acide citrique et phosphorylation sont principales voies de synthèse ATP
ratio NADH/NAD+ est maintenu élevé par glycolyse, B-oxydation et cycle
enzymes limitantes sont elles-mêmes régulées par les niveaux énergétiques

182
Q

néoglucogénèse

A

formation glucose à partir de précurseurs tels que lactate, pyruvate et glycérol
quand les réserves de sucre sont épuisées (déficit alimentaire ou glycogène hépatique épuisé)
certains tissus ont besoin apport constant de glucose
voie métabolique localisée dans le foie

183
Q

substrats néoglucogénèse
glycérol

A

produit lors hydrolyse des acides gras dans les tissus adipeux
est amené du tissu adipeux au foie par circulation sanguine

184
Q

substrats néoglucogénèse
lactate

A

relâché dans le sang par muscle en exercice
est amené dans le foie pour former du glucose par le cycle de Cori

185
Q

substrats néoglucogénèse
acides aminés

A

jeûne, AA dérivés de la dégradation des protéines représentent une source majeure de glucose

186
Q

réactions néoglucogénèse

A

7 réactions glycolyse réversibles (utilisées dans synthèse glucose à partir du lactate ou pyruvate)
3 réactions glycolyse irréversibles (remplacé par 4 réactions alternatives qui favorisent énergétiquement la synthèse de glucose)

187
Q

1ère réaction unique néoglucogénèse

A

carboxylation du pyruvate
pyruvate -> PEP
2 étapes requiert 2 enzymes
PEPCK

188
Q

pyruvate carboxylase

A

carboxyle le pyruvate en oxaloacétate dans matrice de la mitochondrie
consomme 1 ATP/pyruvate

189
Q

PEPCK

A

transforme oxaloacétate en pyruvate dans le cytoplasme
consomme 1 GTP/pyruvate

190
Q

2ème réaction néoglucogénèse

A

déphosphorylation fructose 1,6-biphosphate
hydrolyse par enzyme du même nom
permet de contourner réaction irréversible PFK dans la glycolyse
point important de régulation (augmentation AMP = diminution ATP)

191
Q

3ème réaction néoglucogénèse

A

déphosphorylation glucose 6-phosphate
hydrolyse par voie contournement réaction catalysée par hexokinase
production glucose libre

192
Q

bilan néoglucogénèse

A

1 pyruvate :
utilise : 4 ATP + 2 GTP
oxyde : 2 NADH en NAD+
pour obtenir 1 molécule glucose

193
Q

structure glycogène

A

chaine de polysaccharide de D-glucose + embranchements
liaison glycosidique alpha1-4 entre les glucoses de la chaine
liaison alpha1-6 pour former embranchements
emmagasiner dans granule cytoplasmique
contient toutes les enzymes nécessaires à sa synthèse et dégradation

194
Q

réserves de glycogène

A

10% du poids du foie
fonction maintenir glycémie stable en période de jeûne
glycogène 1-2% du poids des muscles squelettiques
sert de source de glucoses pour produire ATP durant contractions musculaires

195
Q

glycogénèse

A

glycogène est synthétisé à partir de molécules alpha-d-glucose
processus qui se produit uniquement dans cytosol
processus endergonique qui nécessite énergie sous forme ATP et UTP

196
Q

réaction 1 : phosphorylation du glucose

A

glucokinase dans foie
hexokinase pour muscle et autres

197
Q

glycémie

A

avant repas = 3-6 mM
après repas = 8mM
valeur max varie selon qté de glucides absorbés et type de glucides absorbés
glucokinase a une faible affinité pour le glucose = phosphoryle seulement quand glycémie est élevée après un repas

198
Q

réaction 2 : isomérisation du groupement phosphate

A

réaction catalysée par phosphoglucomutase

199
Q

réaction 3 : synthèse UDP-glucose

A

catalysée par UDP-glucose pyrophosphorylase

200
Q

amorce de glycogène

A

glycogène synthase = responsable de catalyser les liaisons alpha1-4 entre glucose
responsable élongation des chaines
en absence de fragment de glycogène, glycogénine sert d’accepteur UDP-glucose

201
Q

réaction 4 : allongement chaine de glucose

A

transfert groupement glycosyl sur extrémité non réduite de la chaine
réaction catalysée par glycogène synthase
UDP est recyclé

202
Q

réaction 5 : formation des embranchements

A

permet augmenter la solubilité
augmente le nombre d’extrémité non réduite
2 étapes

203
Q

raccourcissement des chaines

A

glycogène phosphorylase (contrôle tape limitante dégradation du glycogène)
produit glucose-1-phosphate

204
Q

retrait des chaines aux embranchements

A

enzyme débranchante
2 activités enzymatiques différentes
produit un glucose libre

205
Q

conversion G1P en G6P
dans le foie

A

par phosphoglucomutase
G6P-> glucose par glucose-6-phosphatase
maintient glycémie

206
Q

conversion G1P en G6P
dans les muscles

A

par phosphoglucomutase
G6P directement dans la glycolyse
ATP

207
Q

régulation métabolisme du glycogène
dans le foie

A

glyconéogénèse est activée quand le corps est nourri
glycogénolyse est activée durant le jeûne

208
Q

régulation métabolisme du glycogène
dans les muscles

A

glyconéogénèse est activée quand le corps est au repos
glycogénolyse est activée quand les muscles sont actifs

209
Q

activation glycogène synthase et glycogène phosphorylase

A

par des hormones (régule besoin du corps)
de manière allostérique (régule besoin d’un tissu)

210
Q

régulation allostérique

A

régulé par niveau des métabolites et niveau énergétique de la cellule

211
Q

rôle de la voie des pentoses phosphate

A

mécanisme permettant utilisation des glucides à 5 carbones provenant de la diète
exclusivement responsable synthèse NADPH (nécessaire voie de biosynthèse)
production ribose 5-phosphate (essentiel synthèse des nucléotide)

212
Q

voie des pentoses phosphate

A

se produit dans cytosol
dans les tissus impliqués dans le métabolisme des lipides
comprend 8 réactions divisées en 2 catégories
phase 1 : réaction oxydative irréversible
phase 2 : réaction non0oxydative réversible

213
Q

résumé phase des voies des pentoses phosphates

A
  1. production NADPH -> biosynthèse des acides gras et isoprénoïdes
  2. production du ribose 5-phosphate - > biosynthèse des nucléotides

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