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Biochemie Sem3 > Proteine: fertig > Flashcards

Proteine: fertig Flashcards

1
Q

Aufbau von Proteinen

A

Primär- > Sekundär- > Tertiär- > Quatärstruktur

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Q

Primärstruktur

A

lineare AS-Sequenz

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3
Q

Sekundärstruktur

A

alpha-Helix
beta-Faltblatt

-> Entstehung durch WBB (Wasserstoffbrückenbindungen)

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4
Q

Tertiärstruktur

A

Zusammenlagerung von Helix und/oder Faltblatt zu einer Domäne: Monomer

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5
Q

Quartärstruktur

A

mehrere verknüpfte Domänen: Polymer

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6
Q

!Was ist eine Peptidbindung und wie entsteht sie?

A

Iris:Verbindung der Alpha-Carboxylgruppe einer AS mit der Alpha-Aminogruppe einer zweiten Aminosäure unter freisetzung von Wasser->Kondensationsreaktion

besondere Resonanzstruktur
-> Doppelbindungscharakter

*Querbrücken zwischen linearen Polypeptidketten durch Disulfidbrücken, durch die Oxidation zweier Cysteinreste.

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7
Q

!Was ist das besondere an der Peptidbindung und was folgt daraus?

A 
Die Resonanzstruktur:
- Bindungslänge zwischen C-N: 1,33 A anstatt wie normalerweise: 
C-N:1,4 Å
C DB N: 1,27 Å
C DB O: 1,24 Å

-> Folge: Mesomere Grenzstrukturen, daher
!! Doppelbindungscharakter !!

trans: 60% durch sp^2 planare Struktur/ Verhältnis trans: cis 1000:1 außer bei Prolin (3:1)
cis: 40%, sterisch ungünstig

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8
Q

!Prolyl-Isomerasen

A
  • Aktivierungsenergie für Faltung von cis -> trans: (80 kJ/mol)
  • Prolylisomerisierung verläuft in der Proteinentstehung sehr langsam
    !- Verringerung der für die Aktivierung notwendigen Energie!
    !- Beschleunigung der Einstellung des Gleichgewichts!
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9
Q

Warum haben AS am alpha-Kohlenstoff nur 2 Freiheitsgrade (FG)?

A
  • durch die starre planare Anordung der Hauptkette
  • steirische Anordnung (WW mit SK)
  • Winkel zwischen 2 Ebenen:
    Torsions- bzw Diederwinkel: phi ( N->C_alpha)
    psi ( C_alpha->N)

von -180 (gegen) bis +180 (mit) dem Uhrzeigersinn

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10
Q

Ramachandran Diagramm

A

Beschreibt die günstigsten Winkelkombinationen (sterische Lage der SK) von 2AS in einer Peptidbindung

assoziibar mit Helix und Faltblatt-unterschied (gizem)

Durch sterische Abstoßung nur begrenzte Anzahl an möglichen Kombinationen von psi/phi sinnvoll (Franzi)

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11
Q

Welche AS wird im Ramachandran Plot nicht berücksichtigt

A

Glycin -> keine SK

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12
Q

alpha Helix

A
  • WBB mit jeder 4. AS
  • normalerweise rechtsgängig

Abstand:

  • pro Windung: 3,6A AS / Höhe: 5,5A
  • pro AS: 1,5A

Wichtig zur Berechnung der Größe einer AS

Ein einzelner Strang !

Bildung durch günstige WBB

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13
Q

beta Fatblatt

A
  • maximale Entfernung der SK eines betaFaltblatt-Stranges (nie einzeln): 7A
  • antiparallel: C -> N
    N N
    C -> N

Mehrere Stränge !

Bildung durch günstige WBB

Iris: Die Seitenketten benachbarter AS weisen in entgegengesetzte richtungen. Faltblatt entsteht durch Verknüpfung zweier ß-Stränge durch H-Brücken. ß-Stränge liegen fast völlig ausgestreckt vor ->flächige strukturen sterisch möglich

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14
Q

Domäne

A
  • kompakt und selbstfaltend
  • mehrere Domänen (Peptidketten) = Quartärstruktur
  • 2 Domänen: Dimer (Homo-/Heterodimer)
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15
Q

Oligomere

A

Moleküle, das aus mehreren strukturell gleichen oder ähnlichen Einheiten aufgebaut ist. Der Vorgang der Bildung von Oligomeren wird als Oligomerisierung bezeichnet.

  • Resonanzstabilisiert - WW zwischen den unterschiedlichen UE
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16
Q

was ist wichtig für die Faltung?

A

Disulfidbrücke im Protein

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17
Q

Warum kann man PHI und PSI nicht beliebig (obwohl theoretisch möglich) anordnen?

A

Aufgrund der steirischen Anordung

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18
Q

Prione

A

Infektiöse Proteine

Normalerweise Alpha helices > durch Zugabe von Keim > Induktion einer Umlagerungen > infektiös !(Amyloide Form: andere 3D struktur)

Alzheimer, parkinson

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19
Q

Metamorphe Struktur

A

Kann sich von Alpha helix in Beta Faltblatt umwandeln

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20
Q

Was bedeutet kooperativ in Zusammenhang mit Proteinen?

A

Entweder gefaltet/ ungefaltet

KEINE zwischenform

Alles oder nichts Prinzip

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21
Q

Nukleations Kondensations Modell

A

Beibehaltung teilweise korrekter zwischenprodukte

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22
Q

Faltungstrichter

A

Y-Achse- DeltaG<0: spontaner Prozess, steigt

x-Achse-Entropie am Anfang hoch, fällt während der faltung

Stabilität steigt/ Entropie sinkt

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23
Q

Welche Eigenschaften eines spezifischen Proteins nutzt die Proteinreinigung?

A

Ladung
Polarität
Größe
Bindungsspezifität

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24
Q

Gelfiltrationschromatographie

A

WW trennt Proteine
Mobile und stationäre phase wird aufgetrennt:
- kohlenhydrat Polymer kügelchen: kleine Moleküle dringen ein-> langer weg
Große Moleküle bleiben draußen->kurzer weg

auftrennung nach Größe

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25
Ionenaustausch chromatographie
Positiv geladene proteine binden negativ geladene kügelchen und negative Proteine passieren die Säule auftrennung nach ladung
26
Affinitätschromatographie
Bindungsspezifität wird genutzt um proteine zu isolieren (His schwanz: Affinität zu nickel- Entfernung durch imidazol) auftrennung nach Bindungsspezifität
27
Gelektrophorese
SDS Page = Natriumdodecylsulfat-polyacrylamid-gel-elektropherese SDS: amphiphiler Charakter (sowohl polare als auch apolare Eigenschaften) -> zerstört Proteine Alle 2 AS 1 SDS -> negative ladung Molekularer sieb (Acrylamit + Methylenbisacrylamid: Sieb)
28
Wie untersucht man die Struktur von Proteinen?
Röntgenstrukturamakyse NMR spektroskopie Cryo-Elektronenmikroskopie
29
Röntgenstrukturanalyse/ röngenkristallographie
1. Elektronen beugen die röntgenstrahlen 2. Wellen erfahren konstruktive interferenz 3. Ort und Intensität der Wellen hängen von Anordnung der atome/Elektronen ab Berechnung der Elektron Dichte aus schwarzen punkten Wiedergabe einer Funktion benötigt unendliche Anzahl an koeffizienten Sehr zeitaufwändig
30
Unterschied: molekülausschuss und ionenaustausch chromatographie
Größe - | Ladung
31
Kurze Erklärung: wie ist es möglich, das zwei Proteine verwandt sein können, obwohl sie nur geringe sequenzidentitäten zeigen?
Konservative Substitution
32
Myoglobin
- dient im Muskel als O2 Speicher - beinhaltet 153 Reste - Mb von Menschen und Schimpansen unterscheidet sich in 1(!) Stelle - innen unpolar, außen polar -> stabil! - bestehen aus alpha-Helix und einer Hämgruppe mit einem Eisenatom
33
Homologe
Ähnliche Struktur die auf gemeinsame Vorfahren zurück zu führen sind
34
Paraloge
Homologe, die im gleichen Organismen vorkommen (Andere Funktion) Durch Gen Verdoppelung entstanden Menschliche ribonuclease und angiogenin
35
Orthologe
Kommen in verschiedenen Organismen vor und haben sehr ähnliche/gleiche Funktion Durch vertikale Evolution entstanden Zb ribonuclease von rind/mensch
36
Woran erkennt man die Selektion nach der Funktion geht?
Gen Sequenz bedingt AS Sequenz bedingt Proteinstruktur bedingt proteinfunktion
37
Sequenzalignment
Bewertung von identischen AS und Lücken im Vergleich von zwei Sequenzen mit unterschiedlicher bepunktung - Ähnlichkeit zw den vergangenen und vorhandenen AS Signifikanz: Sequenidetität >25% -> homolog
38
Konservative Substitution
Wenn AS mit ähnlicher funktion die alte ersetzt
39
Blocksubstitutionsmatrix
1. Sequenz AS wrrden durchmischt und bepunktet Gibt Infos über Evolution
40
Was ist stärker konserviert? Tertiärstruktur oder primärsequenz
Die tertiärstruktur
41
Was für Arten der enzymevolution gibt es?
Divergent | Konvergent
42
Divergente enzymevolution
Entwicklung stammt von gemeinsamen Vorfahren ab und hat sich außeinander entwickelt
43
Konvergente enzymevolution
Ähnlichkeit ohne homologe (verwandtschaft) - ähnliche Funktion
44
Wieso wird das Fe2+ Ion im Hb nach Sauerstoff Bindung kleiner?
wenn ligand vorhanden, spaltung der d-Orbitale Dieser Zustand ist in dem Falle energetisch günstiger, da es aufgrund der vorhandenen liganden zu einer ligandefeldaufspaltung Gekommen ist 2 Formen des Hb - T (tensed): Absenkung der O2-Bindung - R (relaxed): Aufnahme von O2 Durch O2 (Lignanden-)Bindung induzierte konformationsänderung O2 bindet > high Spin wird zu Low spin > Zug auf Fe (dadurch auch Helix F) > Hb dimere drehen sich gegeneinander das distale His stab. den gebundenen O2
45
Hämoglobin
Tetramer ( dimer aus 2× dimer) 4 globoline UE: alpha1, beta1 und alpha2, beta2 - ein Eisen-II-Komplex = Häm, daran bindet O2 - > ermöglicht kooperatives Verhalten (mehrere BindeStellen arbeiten zsm) Sigmoidaler kurvenverlauf bei der O2 Sättigung (X: pO2 // Y: fraktonelle Sättigung 10× effektiver als Mb -> kooperative Sauerstoff Bindung
46
K_A
Assoziationskonstante/ bindungskonstante -> bei eingestellten GW = [PL]/[P]×[L]
47
K_D
Dissoziationskonstante -> in [mol/l] = [M] = 1/K_A = [P]×[L]/[PL]
48
Y
Fraktionelle Sättigung = besetzteBindungsstellen/GesamtBindungsstellen = [PL]/[PL]+[L] = [L]/[L]+K_D L<< K_D: Y=0 L>> K_D: Y=1 L= K_D: Y= 0,5
49
Molekulare Erklärung für die kooperative Bindung bei Hb
2 Formen des Hb - T (tensed): Absenkung der O2-Bindung - R (relaxed): Aufnahme von O2 Durch O2 (Lignanden-)Bindung induzierte konformationsänderung O2 bindet > high Spin wird zu Low spin > Zug auf Fe (dadurch auch Helix F) > Hb dimere drehen sich gegeneinander das distale His stab. den gebundenen O2 wenn ligand vorhanden, spaltung der d-Orbitale Dieser Zustand ist in dem Falle energetisch günstiger, da es aufgrund der vorhandenen liganden zu einer ligandefeldaufspaltung Gekommen ist
50
Kooperative Bindung
Da Proteine flexibel sind, können >1UE mit einander kooperieren in WW treten und sich stabilisieren Durch kooperativität können bestimmte stoffaffinitäten (O2 bei Hb) erhöht/gesenkt werden
51
Zwei Modelle der kooperativen Bindung
Konzertiertes modell (MWC) Sequentielles moDell (KNF)
52
MWC Modell
Konzertiertes modell der kooperativen Bindung: T/R Zustand Bei T liegt das GW bei der desoxy Variante, wenn T komplett O2 gesättigt Umwandlung in R Bei R auf der oxy Variante
53
KNF
Sequentielle Modell zur Darstellung der kooperativen Bindung: T wird über mischformen zu R. Im übergangsstadium ändert sich das GW
54
Allosterischer effektor
Bindung eines Liganden mit ähnlicher Struktur zur Stabilisierung einer bestimmten Form zb 2,3-BPG, CO2, H+, Carbamat Bei Hb: - T Form sehr instabil > wird durch Bindung von 2,3-BPG stabilisiert - Durch CO2 ansäuerung des Blutes > durch Bindung von H+ Ausbildung einer WBB > stabilisiert T Form - weniger O2 affin ->> allostreische effektor bauen neue WW ein und stabilisieren hierdurch
55
Wesentlicher Unterschied zw alpha Helix/beta Faltblatt
alpha H: einzeln | beta F: mehrere
56
Was für eine Art von Reaktion läuft durch die Zugabe von beta-Mercaaptoethanol ab?
spaltung der Disulfidbrücken
57
Worin steckt die Präferenz zur Ausbildung einer Peptidkette?
in AS-Sequenz
58
gibbs freie Energie
deltaG° = deltaH - T*deltaS deltaH = Enthalpieunterschied T: Termperatur deltaS: Entropieunterschied
59
Welchem deltaG°-wert entspricht ein stabilter nativer Proteinzustand?
einem negativen
60
Bohr-Effekt
Durch CO2 ansäuerung des Blutes > durch Bindung von H+ Ausbildung einer WBB > stabilisiert T Form - weniger O2 affin

Biochemie Sem3 (20 decks)

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