oxidative Phosphorylierung: fertig? Flashcards
Def. Atmung/Respiration
Ein ATP-erzeugender Prozess, bei dem eine anorganische Verbindung (etwa O2) als letzter Elektronenakzeptor fungiert.
Der e–Donor kann eine anorgan (Pfl.,Bakt.) oder organ. Verbindung sein.
Wo findet die ox. Phos. statt?
an der inneren Mitochondrienmebran
Was wird während der ox. Phos. aufgebaut und genutzt?
protonenmotor. Kraft.
Wodurch kommt es zur ox. Phos?
durch e–Transfer
e-Übertragungspot (von NADH und FADH2) -> Phosphophorylgruppenübertragungspot (von ATP)
Redoxreaktionen
betrachten ein Redoxpaar und können in zwei Halbreaktionen zerlegt werden.
Die GGW-Lage wird ducrh das Redoxpotential bestimmt
Art der Übertragung von RÄ
direkt als e-
als H/H-
Reaktion mit O2
E°’ > 0
positives RedoxPot
- > Stoff wirkt oxidierend
- > will e- aufnehmen –> wird reduziert
E°’ < 0
negatives RedoxPot
- > Stoff wirkt reduzierend
- > will e- abgeben –> wird oxidiert
Elektronentransport
Entlang was?
Komplexe der ETK
e- von
NADH
-> NADH-Q-Oxidoreduktase: komplex I
und
von succinat-Q-reduktase (aus CZ): komplex II
-> Ubichinol (Q)
-> Q-cytochrom-c-oxidoreduktase: komplex III
-> Cyt c -> cytochrom-c-Oxidase: komplex IV
-> O2
Komplex I
NADH-Q-Oxidoreduktase
NADH wird oxidiert, gibt’s e- an Ubichinon (Q) und reduziert dieses
NADH + Q + 5H+matrix -> NAD+ QH2 + 4H+ cytoplasma
Komplex I
Struktur
NADH-Q-Oxidoreduktase
[4Fe4S]- zentrum -> kann 1 e-
Aufnahme/Abgabe
Größe > 900 kDa
Mehr als 46 Polypeptidketten
Mischkodierung: Zellkern + mitochondrium
Ubichinon
Memrangebundener, mobiler e-carrier
SF (Folie 15!!!!)
Ubi: überall auftretend
Chinon: mebranständiger e- fänger
Isoprenyl-SK: Membran Anker
e- Aufnahme gekoppelt mit H+ Aufnahme
Komplex II
Succinat-Q-Reductase (CZ) = succinat-DH
Komplex III
Q-cytochrom c-oxidoreduktase = cytochrom-bc1-Komplex
QH2 + 2Cytc_ox + 2H+_matrix -> Q + 2Cytc_red +4H+_cytoplasma
Q-zyklus
Vgl.
H+Tranfer
zw komplex I und Q
Und komplex III und cytc
Komplex III transportiert weniger H+ da weniger Energieabgabe durch e-Transfer
DeltaEnergie komI/Q: -320mV -> +30mV = 350mV
DeltaEnergie komIII/cytc: +30 mV -> +230mV = 200mV
Q-cytochrom c-oxidoreduktase
Struktur
Komplex III
3 tetrapyrole: Häm c1, Häm b_L (low e-affinity), Häm b_H ( high e-Affinität)
Rieske-FeS-Zentrum
Transmebrankomplex aus quasi Parallelen Alpha helices
Was sind cytochrome? Was beinhalten diese?
Farbstoffe (haben absorptionseigenschaften)mit Häm-kofaktor in der komplex III/IV
Folie 17
Gibt verschiedene ( kovalent gebunden/ nur durch WBB..unterschiedliche strukturen) mit unterschiedlichen Eigenschaften
Warum beihalten die komplexe der Atmungskette unterschiedliche metallhaltige kofaktoren?
Verschiede Kofaktoren haben unterschiedliche Redoxpotentiale
-> Bedarf an unterschiedlichen e-affinitäten, da kofaktoren e- aufnehmen/abgeben müssen
Q-zyklus
Q-cytochrom c-oxidoreduktase
Erste Hälfte des Q-Zyklus:
Erste QH2-Molekül wird oxidiert. Ein e-Affinität reduziert cytochrom-c
Ein e-Affinität reduziert Q zu Q-*
Zweites QH2-molekül wird oxidiert.
Ein e- reduziert weiteres cytochrom c.
Ein e- reduziert Q-* zu QH2
Komplex IV
Mechanismus
Cytochrom-c-Oxidase
4cyt c_red + 8H+_matrix+ + O2 -> 4Cyt c_ox + 2H20 + 4H+_cytoplasma
4 Protonen zur Reduktion von O2 aus dem matrixraum
-> chemische protonen
- Zwei cyt-c-mol übertragen e- nacheinader, im Cu_B und Häm a3 zu red.
- bilden PeroxidBrücke zw Häm und Cu_B aus
- Addition von je 2 weiteren e- und H+ spaltet die Peroxid-Brücke
- Addition von zwei weiteren H+ -> Freisetzung von H2O
hat auch HämKofaktor
Oxidoreduktase
Eins wird oxidiert, eins reduziert
Oxidase
e-Tranfer auf O2, entstehung von H2O
Oxigenase
Bauen O2 in organische Verbindungen
Cytochrom-c-Oxidase
Struktur
13 proteinuntereinheiten, 2 Häm Alpha Gruppen, zweikerniges Cu-A-Zentrum und Cu-B-Häm-a3-Zentrum