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Biochemie Sem3 > oxidative Phosphorylierung: fertig? > Flashcards

oxidative Phosphorylierung: fertig? Flashcards

1
Q

Def. Atmung/Respiration

A

Ein ATP-erzeugender Prozess, bei dem eine anorganische Verbindung (etwa O2) als letzter Elektronenakzeptor fungiert.
Der e–Donor kann eine anorgan (Pfl.,Bakt.) oder organ. Verbindung sein.

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2
Q

Wo findet die ox. Phos. statt?

A

an der inneren Mitochondrienmebran

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3
Q

Was wird während der ox. Phos. aufgebaut und genutzt?

A

protonenmotor. Kraft.

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4
Q

Wodurch kommt es zur ox. Phos?

A

durch e–Transfer

e-Übertragungspot (von NADH und FADH2) -> Phosphophorylgruppenübertragungspot (von ATP)

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5
Q

Redoxreaktionen

A

betrachten ein Redoxpaar und können in zwei Halbreaktionen zerlegt werden.
Die GGW-Lage wird ducrh das Redoxpotential bestimmt

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6
Q

Art der Übertragung von RÄ

A

direkt als e-

als H/H-

Reaktion mit O2

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7
Q

E°’ > 0

A

positives RedoxPot

  • > Stoff wirkt oxidierend
  • > will e- aufnehmen –> wird reduziert
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8
Q

E°’ < 0

A

negatives RedoxPot

  • > Stoff wirkt reduzierend
  • > will e- abgeben –> wird oxidiert
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9
Q

Elektronentransport

Entlang was?

Komplexe der ETK

A

e- von
NADH
-> NADH-Q-Oxidoreduktase: komplex I
und
von succinat-Q-reduktase (aus CZ): komplex II
-> Ubichinol (Q)
-> Q-cytochrom-c-oxidoreduktase: komplex III
-> Cyt c -> cytochrom-c-Oxidase: komplex IV
-> O2

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10
Q

Komplex I

A

NADH-Q-Oxidoreduktase

NADH wird oxidiert, gibt’s e- an Ubichinon (Q) und reduziert dieses

NADH + Q + 5H+matrix -> NAD+ QH2 + 4H+ cytoplasma

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11
Q

Komplex I

Struktur

A

NADH-Q-Oxidoreduktase

[4Fe4S]- zentrum -> kann 1 e-

Aufnahme/Abgabe

Größe > 900 kDa

Mehr als 46 Polypeptidketten

Mischkodierung: Zellkern + mitochondrium

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12
Q

Ubichinon

A

Memrangebundener, mobiler e-carrier

SF (Folie 15!!!!)

Ubi: überall auftretend
Chinon: mebranständiger e- fänger

Isoprenyl-SK: Membran Anker

e- Aufnahme gekoppelt mit H+ Aufnahme

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13
Q

Komplex II

A

Succinat-Q-Reductase (CZ) = succinat-DH

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14
Q

Komplex III

A

Q-cytochrom c-oxidoreduktase = cytochrom-bc1-Komplex

QH2 + 2Cytc_ox + 2H+_matrix -> Q + 2Cytc_red +4H+_cytoplasma

Q-zyklus

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15
Q

Vgl.

H+Tranfer

zw komplex I und Q

Und komplex III und cytc

A

Komplex III transportiert weniger H+ da weniger Energieabgabe durch e-Transfer

DeltaEnergie komI/Q: -320mV -> +30mV = 350mV

DeltaEnergie komIII/cytc: +30 mV -> +230mV = 200mV

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16
Q

Q-cytochrom c-oxidoreduktase

Struktur

A

Komplex III
3 tetrapyrole: Häm c1, Häm b_L (low e-affinity), Häm b_H ( high e-Affinität)

Rieske-FeS-Zentrum

Transmebrankomplex aus quasi Parallelen Alpha helices

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17
Q

Was sind cytochrome? Was beinhalten diese?

A

Farbstoffe (haben absorptionseigenschaften)mit Häm-kofaktor in der komplex III/IV

Folie 17

Gibt verschiedene ( kovalent gebunden/ nur durch WBB..unterschiedliche strukturen) mit unterschiedlichen Eigenschaften

18
Q

Warum beihalten die komplexe der Atmungskette unterschiedliche metallhaltige kofaktoren?

A

Verschiede Kofaktoren haben unterschiedliche Redoxpotentiale

-> Bedarf an unterschiedlichen e-affinitäten, da kofaktoren e- aufnehmen/abgeben müssen

19
Q

Q-zyklus

A

Q-cytochrom c-oxidoreduktase

Erste Hälfte des Q-Zyklus:
Erste QH2-Molekül wird oxidiert. Ein e-Affinität reduziert cytochrom-c
Ein e-Affinität reduziert Q zu Q-*

Zweites QH2-molekül wird oxidiert.
Ein e- reduziert weiteres cytochrom c.
Ein e- reduziert Q-* zu QH2

20
Q

Komplex IV

Mechanismus

A

Cytochrom-c-Oxidase

4cyt c_red + 8H+_matrix+ + O2 -> 4Cyt c_ox + 2H20 + 4H+_cytoplasma
4 Protonen zur Reduktion von O2 aus dem matrixraum
-> chemische protonen

  1. Zwei cyt-c-mol übertragen e- nacheinader, im Cu_B und Häm a3 zu red.
  2. bilden PeroxidBrücke zw Häm und Cu_B aus
  3. Addition von je 2 weiteren e- und H+ spaltet die Peroxid-Brücke
  4. Addition von zwei weiteren H+ -> Freisetzung von H2O

hat auch HämKofaktor

21
Q

Oxidoreduktase

A

Eins wird oxidiert, eins reduziert

22
Q

Oxidase

A

e-Tranfer auf O2, entstehung von H2O

23
Q

Oxigenase

A

Bauen O2 in organische Verbindungen

24
Q

Cytochrom-c-Oxidase

Struktur

A

13 proteinuntereinheiten, 2 Häm Alpha Gruppen, zweikerniges Cu-A-Zentrum und Cu-B-Häm-a3-Zentrum

25
Q

Molekulare Uhren

Was, Warum?

A

AS -Substitutionen pro 100 AS-Resten entlang der Zeit aufgetragen

Wie schnell entwickelt sich ein enzym

Aussage über die Wichtigkeit eines proteins

26
Q

Reduktion von Molekularem O2

A

O2 Superoxid (Radikal O2^-) Peroxid (O2^2-)

  1. Hydroperoxid (HO2^-) Wasserstoffperoxid (H2O2)
  2. O^2- + O^- -(+3H+)-> H2O + Hydroxylrad (-^OH)

von Oxid (O^2-) + O^- 2 Oxid (2 O^2-) 2 Hydroxid (OH^-) Wasser H2=

27
Q

Welche Anforderungen ergibt sich aus der reduktion des mol O2 an die Komplexe in Der Atmungskette?

A

O2-Radikale = tox, teil reduzierende Spezies

  • > dürfen nicht mit O reagieren
  • > dürfen e- nicht auf O übertragen
28
Q

Dismutation

A

oft synonym mit Disproportionierung.
Ein Mol wird durch Ox/Red in zwei unterschiedliche P umgewandelt

zB 2 Cu^+ -> Cu^2+ und Cu^0

29
Q

Superoxid Dismutase

A

2 O2^- + 2H+ O2 * H2O2

diffusionskontrolliert

30
Q

Katalase

A

2 H2O2 O2 + H2O

diffusionskontrolliert

31
Q

Mit welchen enzymen kann man reaktive Sauerstoffspezies detoxifizieren?

A

Superoxid Dismutase

Katalase

32
Q

Wie wandelt man die Energie aus e-Transfer um?

A

e-T koppelt an die Bildung kovalenter, energiereicher ZP mit hohem Phosphorylgruppenübertragungspot (PPGÜP)

e-T koppelt an aufbau eines Prot-Grad (PG) an der inneren Mitochondrienmembran

PMF -> Antrieb der ATP-Synthese

33
Q

chemieosmot Hypothese

A

wenn e- durck AK fließen, werden Prot durch Membran gepumt

PMF (deltap) = chem. Gradient (deltapH) + elektr Gradient (deltaE)

-> beide gradienten treiben ATPSynthese

Experiemente mit BRhodopsin -> lichtgetriebene ATPase -> Chemiosmot Theorie!

34
Q

ATPase

Mechnismus der beta UE

A

die 3 beta UE haben 3 verschiedene Konf:
O(pen): bindet/dissoziiert AT/DP
L(oose): stab. ADP + Pi
T(higt): feste ATP-Bindung

gamma UE rotiert 120° gegen Uhrzeigersinn
-> Bindungswechsel durch induzierte Asymmetrie

35
Q

ATP

Kopplung von Protonenfluss und Rot. durch Halbkanäle

A

c-UE aus 10-14 Asparaginsäuren (polare TMD: ungewöhnlich) -> H+ kann binden!
und a-UE mit cytoplasmat und Matrixhalbkanal

-> H+ aus Intermembranraum diffundiert in cytoplasmat HK, wird gebunden -> Rotation im Uhrzeigersinn -> H+ in Matrix HK -> entalssen von H+ in Matrix -> usw

36
Q

Wie viel H+ ist erforderlich um bei 10c UE 1 ATP zu erzeugen?

A

3,33 H+

37
Q

Was kann man über die ATPase von Säugern sagen, die nur 8c UE besitzt?

A

arbeitet effizienter

38
Q

Wo wird das meiste ATP gewonnen? bei welchem STwweg?

A

oP

39
Q

Atmungskontrolle

A

e- fließen nur bei bedarf an ATP von Brennstoffmol zu O2

40
Q

für was wir die energie aus ProtG alles aufgewendet?

A 
aktiver Transport
e-Pot
Wärmeerzeugung
NADPH Synthese
ATP
Flagellenrot

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