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Biochemie Sem3 > Altklausuren > Flashcards

Altklausuren Flashcards

1
Q

Cofaktoren

A

Metallionen (FeS-Cluste)

Coenzyme

  1. prosthet Gruppen
  2. Cosubstrate (NAD+/NADH)
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2
Q

bsp Metall-Cofaktoren

A

FeS-Cluster in Komplex I (NADH-Q-Oxidored.), II (Succinat-Q-Red), III (Q-Cyt-C-Oxidored) der ox. Phosphorilierung

Zn2+ - Carboanhydrase
Mg2+ - Hexokinase
Mn - Superoxid-Dismutase

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3
Q

Def + bsp Prosteth. Gruppen

A

fest gebunden:

Häm (Protoporphyrin + Eisen) - Myoglobin, Hämoglobin,

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4
Q

Cosubstrate

A

schwach gebunden:

CoA - Acetyl-CoA-Carboxylase
NAD+/NADH - ?NADH-Q-Oxidoreduktase (KomI)?

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5
Q

Welche rolle übernimmt das zink in der reaktion der carboanhydrase?

A

stabilisiert das hydroxid-Ion! Skizze

zn2+ an His gebunden -> fängt H2O ein -> H+ wird abgespalen

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6
Q

Besonderheiten Lipide bei thermophilen Bakt?

A

Etherlipide:

Etherbindung: schwer hydrolisierbar

verzweigtte, gesättigte FS: stabil gegen Oxidation

D-Konformation des Glycerols -> andere Sterochemie

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7
Q

Glycerophospholipid: durch was gespalten, welche bindung wird gespalten?

A

Esterbindung durch phospholipasen

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8
Q

Glycerophospholipid: bsp

A

Bsp: Phosphatidylserin (Glycerin + “C mit je einem OH-Reste + ein C mit Ein Phosphat + Serin

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9
Q

Intermediat P-Typ-ATPase

A

beta-Phosphorylaspartat

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10
Q

P-Typ-ATPasen BSp

wozu dienen diese?

A

Na/K-ATPase, Ca2+-ATPase

aufrechterhaltung ionengradient

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11
Q

aktiver transport def

A

Bewegung eines Substrats durch die Membran gegen seinen (Konzentrations-)Gradienten.

unter Energieaufwand und durch Interaktion mit einem passenden Transportermolekül möglich, welches diese Energie in die transmembrane Bewegungsenergie des Substrats umwandeln kann.

Je nach Art der Energiequelle kann zwischen primärem und sekundärem Transport

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12
Q

welche moleküle müssen aktiv transportiert werden? energiequellen

A

polare Moleküle

  • passiv: entlang eines Konzentrationgradienten -> Membrankänale
  • aktiv: engegen eines Konzentrationsgefälles -> Membranpumpen

Energie aus Konz-gradienten oder ATP

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13
Q

Selektivität des Na/K-Kanals

A

Spezifität:
(-Größe: Natrium zwar kliner als K, braucht aber höhere HydratisierungE)
- bedingt durch starre Hauptkette

Kalium-Kanal: kleiner spez-Bereich innerhalb des Kanals
-K bindet Carbonylsauerstoff-> dieser verdrängt hydrathülle-> Natrium passt zwar durch, müsste aber viel E zum Abstreifen der Hydrathülle aufwenden, da schlechte WW zum Carbonylsauerstoff

Lipide und membranen F40

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14
Q

Welche Atome liegen in Peptidbindung in einer ebene? welche Bindungen sind drehbar?
Was ist das besondere?

A

drehbare Winkel:
psi : C_alpha-> C
phi: C_alpha -> N

in einer Ebene liegen:
H(N) zu C_alpha1 zu O zu C_alpha2
-> starr 
-> durch mesomere Grenzstrukturen DB-Charakter -> BL: 1,33A
-> trans bevorzugt
(-> cis meist nur mit Prolin assoziiert)
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15
Q

Anhand von Hämoglobin Allosterie

A

Allosterie:
eine allosterischer Effektor stabilisert einen Bestimmten zustand des Enzyms: H+ und 2,3-BPG stabilisieren T-Zustand -> vermindern O2-Affinität von Hämoglobin
Bindung eines Liganden mit ähnlicher Struktur zur Stabilisierung einer bestimmten Form zb 2,3-BPG, CO2, H+, Carbamat
Bei Hb:
- T Form sehr instabil > wird durch Bindung von 2,3-BPG stabilisiert
- Durch CO2 ansäuerung des Blutes > durch Bindung von H+ Ausbildung einer WBB > stabilisiert T Form
- weniger O2 affin
-» allostreische effektor bauen neue WW ein und stabilisieren hierdurch

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16
Q

Zwischenprodukte der glykolyse
Glucose

Enzyme der glykolyse

A

Glucose
über Hexokinase

Glucose-6-phosphat
über Glucose-6-phosphat-isomerase

Fructose-6-Phosphat
über Phosphofruktokinase

Fructose-1,6-biphosphat
über Aldolase

GHAP und Glycerinaldehyd-3-phosphat (über triphosphat-isomerase )
über Glycerinaldehyd-3-phosphat-dehydrogenase

1,3-Biphosphoglycerat
über Phosphoglycerat-kinase

3-phosphoglycerat
Phosphoglycerat-mutase

2-Phosphoglycerat
über Enolase

Phosphoenolpyruvat (PEP)
über Pyruvat-Kinase

Pyruvat

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17
Q

Reaktionsgleichung der Glykolyse

A

C6H1206 + 2 NAD+ + 2 ADP + 2 P —> 2 C3H4O3 + 2 NADH + 2 ATP + 2 H2O

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18
Q

ATP-Produzierende Schritte der Glykolyse

Substrate, Produkte, Enzymklassen der Enzyme

A

1,3-Bisphophoglycerat über die Phosphoglycerat-Kinase zu 3-PG: 1 ATP

PEP über die Pyruvat-Kinase zu Pyruvat: 1 ATP

Kinase -> Transferase

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19
Q

5 Coenzyme, die für die OxDecarb von Pyruvat zu alpha-KetoG benötigt werdebn und dafür benötigte essentielle Vitamine

A 
Thiaminpyrophosphat: Thiamin (B1)
Lipoamid: Liponsäure
NAD+:Niacin
FAD: Riboflavin (B2)
CoA: Pantothensäure
Biotin: Biotin
Tetrahydrofolat: Folsäure
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20
Q

Atmung/Respiration Def

A

ATP-erzeugender Prozess, bei dem anorgan. Verbindungen (zB O2) als letzter Elektronenakzeptor fungiert. der ElektronenDonor kann eine organ/anoprgan Verbindung sein.

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21
Q

Citrat-Zyklus. Reaktionsgleichung

A

Acetyl-CoA + 3 NAD+ + FAD + GDP + Pi + → 2 CO2 + 3 NADH + 3H+ + FADH2 + GTP + CoA

22
Q

Citrazyklus

A

AcetlyCoA und Axalacetat über die Citrat Synthase zu Citrat

über die Aconitase (-H2O) zu cis-Aconitat über Aconitase (+H2O) zu Isocitrat

über Isocitrat-DH (-CO2/- NADH) zu alpha-Ketoglutarat

über alpha-KG-DH (-CO2/-NADH/ + SHCoA) zu Succinyl-CoA

über Succinyl-CoA-Synthetase (-GTP(ATP)/-SH-CoA) zu Succinat

über Succinat-DH (-FADH2) zu Fumarat

Über Fumarase (+H2O) zu Malat

über Malat-DH (-NADH) zu Ocalacetat

23
Q

Nettogewinn ATP Glycolyse

A

-2 + 2x 2 = 2 ATP

24
Q

Zsmhang CZ mit Glycolyse

A

Puruvat wird über die Pyruvat-DH zu Acetyl-CoA

25
Q

aus welchen 2 Reaktionen können die zwei edukte aus denen im Citratzyklus Citrat geknüpft wird, gewonnen werden?

A

Oxalacetat aus Pyruvat über die Pyruvat-Carboxylase, Gluconeogenese

Acetyl-CoA aus Pyruvat über Pyruvat-DH: Glykolyse

26
Q

Michaelis Menten Kinetik

Diagramm, Km, v_max/2, v_max

A

Kurvenverlauf

Y: Reaktions-v(v_0)
X: Substratkonz. [S]

Vmax -> Annäheruung der Kurve
Vmax/2 -> halbe vMax
K_M: Schnittpunkt der X-Achse bei v_max/2 des Graphen

linewaever-Burk-Auftragung:
Steigung 1/v/max
x-Achsenabschnitt: -1/Km
Y-Achsenabschnitt: 1/Vmax

michaelis-menten-gleichung: v0 = vmax * [S]/([S]+ Km)

27
Q

drei artomatische AS mit jeweilgem Absorptionsbereich

A

Phenylalanin- 258nm
Tyrosin- 275nm
Tryptophan- 280nm

250-280nm

28
Q

negativ geladene AS bei physiolog pH

A

Asparaginsäure, Glutaminsäure

29
Q

Wiederkehrende Elemente in Singnaltransduktionswegen

A

aktivierte Carrier (NAD(P)H, FAD; CoA)

ähnliche Schlüsselreaktionen/Reaktionstypen (Oxidoreduktasen, Tranferasen, Hydrolasen, Lyasen, Isomerasen, Ligasen)

gleiche Arten der Regulation (Kontrolle der Enzymmenge/-Aktivität/Substratverfügbarkeit)

30
Q

Effekt von Harnstoff und beta-Mercaptoethanolzugabe auf zu Enzym

JETZT:
was wenn erst beta-Mercaptoethanol weg und dann harnstoff? (1)

was wenn anders herum? (2)

A

Harstoff löst die Strukturen auf/ AUffaltung

beta-Mercaptoethanol zerstört die Disulfidbrücken -> reduktion zu Sulfhydrylen

  • > reversible Denaturierung
    (1) Protein mit minimaler oder gar keiner Restaktivität aufweist, da es viele Möglichkeiten gibt, um aus acht Cysteinen vier Disulfid-Brücken zu bilden
    (2) Protein faltet sich wie gewohnt
31
Q

FS-Funktionen/Aufgaben

A

.- Bausteine für Phospholipide und Glycolipide

  • Proteinmodifikation durch Kovalente Bindung
  • Energiespeicher
  • FS-Derivate = Hormone, Botenstoffe
32
Q

natürlich vorgommende FS

A

Palmitinsäure: “8 Täler”

33
Q

welches enzym kann X phosphorylieren?

A

X-Kinase, mutifunktionelle Kinase

34
Q

aktivierte carrier

A

moleküle mit funktion als träger definierter gruppen

ATP - Phosphprylgruppen
NADH/FADH - Elektronen
Biotin - Carboxylgruppen

35
Q

Fuktionen Kohlenhydrate

A
  • Brennstoffe
  • Membranbestandteile (Glykolipide)
  • D/RNA- Bestandteile
  • Informationsträger
36
Q

postive AS bei physiolog pH

A

Arginin, Lysin, (Histidin)

37
Q

2 Coefaktoren mit Eisen

A

Häm (ProtoporphyrinRing + Eisen): Häm, Myoglobin

FeS: Komplex I (NADH-Q-Oxidored.), II (Succinat-Q-Red), III (Q-Cyt-C-Oxidored) der ox. Phosphorilierung, CZ: Aconitase

38
Q

zwei modelle kooperativer bindungen

A

konzertiertes: alle BS in T/R -> T günstiger ohne Bindung, R mit
sequentielles: Bindung löst Konformationsänderung in benachtbarter UE aus, mit jeder weiteren Substratbindung verschiebt sich das GGW
- > HÄMOGLOBIN mischform

39
Q

Anhand von Hämoglobin Kooperativität

A

Kooperativität:

Bindung eines Moleküls O2 erhöht die Affinität für weiter Bindungen mit O2 (gemischt sequentiellen-konzertiertes Modell) -> sigmoidaler Bindungverlauf

Da Proteine flexibel sind, können >1UE mit einander kooperieren in WW treten und sich stabilisieren
Durch kooperativität können bestimmte stoffaffinitäten (O2 bei Hb) erhöht/gesenkt werden
2 Formen des Hb
- T (tensed): Absenkung der O2-Bindung
- R (relaxed): Aufnahme von O2

Durch O2 (Lignanden-)Bindung induzierte konformationsänderung
O2 bindet > high Spin wird zu Low spin > Zug auf Fe (dadurch auch Helix F) >
Hb dimere drehen sich gegeneinander

das distale His stab. den gebundenen O2

wenn ligand vorhanden, spaltung der d-Orbitale

Dieser Zustand ist in dem Falle energetisch günstiger, da es aufgrund der vorhandenen liganden zu einer ligandefeldaufspaltung
Gekommen ist

40
Q

Enzymklasse v Enolase

A

Enolase: Wasserabspaltung unter Bindung einer DB

41
Q

Enzymklasse v Kinase

A

Transferase: Phosphattransfer zB

42
Q

Enzymklasse von Dehydrogenasen

A

Oxidoreduktasen: e- und H+ Transfer aus NAD+ oder FAD

43
Q

Enzymklasse v Mutase

A

Isomerase: intramolekularer Gruppentransfer

44
Q

Oxidative Phosphorylierung

A

Dies ist der Prozess in welchem ATP hergestellt wird, wobei er durch den Transfer von Elektronen aus NADH oder FADH2 an O2 über eine Serie von unterschiedlichen Elektronencarriern innerhalb der Mitochondrienmembran angetrieben wird.

45
Q

Vitamin: benötigt zur Carbox. von pyruvat

A

Biotin

46
Q

Vitamin: benötigt zur Dearbox. von pyruvat

A

Thiamin

47
Q

Coenzym Phosphorylase

A

Pyridoxalphosphat

48
Q

Coenzym Aminotransferase

A

Pyridoxalphosphat

49
Q

Pyruvat-DH: E1 Coenzym

A

TPP

50
Q

Pyruvat-DH; E2 gebunden an?

A

Lysin

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