Proteínas y enzimas Flashcards

1
Q

Es cuando se copian las bases nitrogenadas en nuevas hebras.

A

Transcripción

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2
Q

Es cuando el ribosoma es capaz de leer el mensaje que viene del ARN mensajero

A

Traducción

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3
Q

Las proteínas están formadas por 4 niveles estructurales:

A

Primaria
Secundaria
Terciaria
Cuaternaria

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4
Q

Secuencia lineal, sencilla de los AA

Es la disposición espacial característica que se produce por la interacción entre residuos próximos.

Es la forma tridimensional de la proteína

Se da en proteínas formadas
por unidad de función.

A

Primaria

Secundaria

Terciaria

Cuaternaria (hemoglobina)

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5
Q

La primera determinación de la estructura tridimensional de una proteína fue la de la

A

Mioglobina (falta de simetría y complejidad estructural)

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6
Q

En las condiciones celulares, ¿Donde se encuentran las proteínas?

A

En unas conformaciones
limitadas que son las más estables desde el punto de vista energético

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7
Q

Estas disposiciones espaciales, en las que son capaces de
desempeñar su función, se denominan conformaciones ___________ y manifiestan cambios que se producen ante la unión de determinadas moléculas.

A

Nativas

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8
Q

La pérdida de esta estructura
tridimensional de la proteína que conlleva la pérdida de su función, y no tiene por qué llegar a ser un desplegamiento completo.

A

Desnaturalización

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9
Q

Verdadero o Falso:

La estructura tridimensional de las proteínas está determina
da por la identidad de los aminoácidos que la componen y por el orden concreto en que estos aminoácidos se disponen en la cadena,

A

Verdadero

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10
Q

¿Qué se puede encontrar en la estructura secundaria de las proteínas?

A

Plegamiento beta, estructura al azar, helicoidal

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11
Q

Verdadero o Falso:

Las interacciones
que mantienen la estructura secundaria y terciaria son covalentes (puentes de hidrógeno, electrostáticas, hidrofóbicas)

A

Falso (son NO covalentes)

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12
Q

En algunos puntos, la estructura terciaria puede ser estabilizada por la presencia de enlaces covalentes como:

A

Los puentes disulfuro

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13
Q

La unidad de repetición estructural en estas proteínas multiméricas (compuesta por una cadena o por varias) se denomina

A

Protómero

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14
Q

Verdadero o Falso:

La asociación entre subunidades está estabilizada por fuerzas de atracción no covalentes y puede incluir uniones disulfuro covalentes entre las distintas subunidades, como ocurre en moléculas como las inmunoglobulinas

A

Verdadero

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15
Q

Considerando los niveles de organización de las proteínas, éstas se suelen clasificar en dos grandes grupos:

A

Globulares y Fibrosas

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16
Q

Estas se caracterizan por tener una forma esférica, solubles en medios acuosos, presentan diferentes estructura secundarias en una misma molécula

Estas suelen presentar una única estructura secundaria, se disponen en
forma de largas hebras y son insolubles en agua

A

Globulares

Fibrosas

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17
Q

Estas son las principales fuerzas que mantienen la estructura tridimensional de las proteínas

A

Las interacciones débiles

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18
Q

Verdadero o Falso:

El nivel estructural puede estabilizarse por enlaces no covalentes disulfuro

A

Falso (COVALANTES disulfuro)

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19
Q

Factores de Desnaturalización:

A

Temperatura
pH
Fuerza iónica
Presencia de metales pesados
Presencia de ácidos y bases

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20
Q

Verdadero o Falso:

No todos los residuos de una pro teína participan en igual medida en el mantenimiento de su estructura tridimensional y en su función biológica.

A

Verdadero

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21
Q

Experimentos donde se sustituye un aminoácido concreto por otro. Y sirve para estudiar aquellos residuos que son más importantes en estos aspectos.

A

Mutagénesis dirigida

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22
Q

Es la forma habitual de identificar un AA concreto en una proteína:

A

Es referirse a su posición dentro de ella, numerándolos en orden ascendente desde el extremo N-terminal hasta el extremo C-terminal.

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23
Q

Así se le conoce a la proteína sin modificar y a la modificada

A

Forma Salvaje

Forma Mutante

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24
Q

Una enfermedad causada por la sustitución de un único aminoácido en la molécula de
hemoglobina

A

La anemia falciforme

25
Q

Verdadero o Falso:

El interior de las proteínas es hidrofóbico

A

Verdadero

26
Q

Verdadero o Falso:

La alfa- hélice se estabiliza por enlaces de puente de hidrógeno
intracatenarios de residuos próximos en la secuencia

A

Verdadero

27
Q

Verdadero o Falso:

Las cadenas laterales de los aminoácidos se disponen hacia el interior de la hélice evitando interferencias estéricas con el esqueleto polipeptídico.

A

Falso (exterior)

28
Q

Verdadero o Falso:

Las láminas (3 son estructuras plegadas

A

Verdadero

29
Q

Esta estructura surge de la interacción de algunas regiones de la cadena polipeptídica, las hebras beta, que suelen tener una longitud que varía entre 5 y 10 residuos.

A

Las láminas beta

30
Q

Hay dos tipos de láminas (3, dependiendo de la orientación que presenten las hebras que la componen.

A

Laminas B paralelas (periodo de repetición es más corto y varían los patrones de los puentes de hidrógeno)

Láminas B antiparalelas (zonas alteradas de puentes de H y separados que se disponen perpendicularly al eje de la hebra)

31
Q

La estructura de lámina B organiza las cadenas en forma de hoja plegada mediante la interacción de
ciertas secuencias que se disponen
paralelas:

A

Las hebras B

32
Q

son un tercer tipo de estructura secundaria que aparece de forma
bastante frecuente en las proteínas. Permiten un cambio en el sentido de la cadena polipeptídica

A

Los giros B

33
Q

Son combinaciones de varios elementos
con estructura secundaria definida con una disposición geométrica característica

A

Motivos o estructuras supersecundarias

34
Q

El motivo más sencillo en el que se relacionan hebras B es el denominado ___________ y está compuesto por 2 hebras antiparalelas unidas por un giro B

A

Horquilla B

35
Q

Se altera ante cambios en el entorno
(calor, variaciones en el pH, presen
cia de sales o disolventes apolares)
que producen una pérdida de su
función.

A

La estructura tridimensional

36
Q

Permite que se aproximen las cadenas laterales de residuos distantes y que se
puedan crear estructuras tridimensionales adecuadas para la interacción con
otras moléculas.

A

El plegamiento de las proteínas

37
Q

Verdadero o Falso:

El proceso de plegamiento ocurre durante y después de que las
proteínas son sintetizadas en los ribosomas.

A

Verdadero

38
Q

Estas interaccionan con las cadenas parcialmente plegadas o plegadas de forma defectuosa facilitando que lo hagan de la forma correcta.

A

Proteínas chaperonas

39
Q

Afecta principalmente a los enlaces de puente de hidrógeno y produce una desnaturalización de las proteínas
que suele ocurrir de forma brusca al alcanzar una determinada temperatura.

A

El calor

40
Q

Puede afectar a las interacciones electrostáticas ya que los iones disueltos compiten a la hora de establecer interacciones de este tipo.

A

La presencia de sales o agentes como el ión guanidinio

41
Q

Uno de los agentes desnaturalizantes que se utiliza con más frecuencia es

A

La urea

42
Q

Las interacciones hidrofóbicas se verán alteradas por sustancias que puedan establecer interacciones de la misma naturaleza con los residuos, como son los:

A

Disolventes apolares o los detergentes

43
Q

Es cuando la proteína
recupera su conformación nativa y su función

A

Renaturalización

44
Q

Cuando las cadenas son diferentes, el grupo de subunidades que se repite se denomina:

A

Protómero

45
Q

La función de las proteínas depende de su interacción reversible con otras moléculas denominadas

A

Ligandos (moléculas pequeñas)

46
Q

¿Qué pasa cuando una proteína interacciona con un lignado?

A

Pueden producir cambios en su estructura 3D de mayor a menor magnitud.

47
Q

La unión de los ligandos a las proteínas se realiza en lugares específicos denominados ___________

A

Sitios de fijación o de unión

48
Q

Verdadero o Falso:

Una proteína puede
tener varios sitios de fijación para diferentes ligandos que serán específicos.

A

Verdadero

49
Q

Una proteína fibrosa con función estructural:

A

El colágeno

50
Q

Son proteínas de defensa que identifican a los anticuerpos mediante interacciones específicas

A

Las inmunoglobulinas

51
Q

Es el tipo de colágeno más abundante, sus moléculas se agrupan formando fibras de gran resistencia.

Tipo de colágeno se encuentra en la lámina basal del tejido epitelial donde forma estructuras reticulares.

A

Colágeno tipo 1

Colágeno tipo IV

52
Q

La unidad estructural del colágeno es una molécula con estructura de triple hélice dextrógira formada por tres cadenas individuales denominadas

A

Cadenas alfa

53
Q

Las zonas terminales, denominadas ___________, carecen de esta estructura de triple hélice y son esenciales para la
formación de fibrillas en algunos tejidos

A

Telopéptidos

54
Q

Verdadero o Falso:

La molécula de colágeno tiene estructura de doble hélice

A

Falso (triple hélice)

55
Q

El colágeno se puede sintetizar como:

A

Procolágeno

56
Q

Es la proteína encargada de transportar el oxígeno en la sangre
desde los pulmones al músculo, así como el de C 02 y los H+ en la dirección
opuesta.

A

Hemoglobina

57
Q

Tipos de proteínas:

A

Transportadora (lipoproteínas, hemo)

Señalización/comunicación (glicoproteínas a la membrana externa de la célula)

Estructural (colágeno, quitina)

Protectoras (inmunoglobulinas)

Sencillas (relacionadas con AA)

Complejas (conjugadas con un lípido y adquieren nuevas funciones)

58
Q

Tienen un papel muy importante en la estabilización de la estructura tridimensional de las proteínas.

A

Las interacciones hidrofóbicas