Enzimas Flashcards

1
Q

Son proteínas que aceleran las reacciones químicas en los organismos vivos, como la digestión, la coagulación o la respiración.

A

Enzimas

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2
Q

Estas son base de los desordenes genéticos y con su ayuda podemos diagnosticar ciertas enfermedades.

A

Enzimas

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3
Q

2 tipos de enzimas hidrolíticas:

A

Papaina (papaya) y Bromelina (piña)

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4
Q

Las enzimas se dividen en 7 clases:

A

Oxidorreductasa
Transferasa
Hidrolasas
Liasas
Isomerasas
Ligasas
Translocasas

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5
Q

Catalizan reacciones de oxidación y reducción. El principal agente oxidante es el O2 que está implicado en numerosas reacciones de oxidación irreversibles.

Transfieren un grupo químico de una molécula a otra. Esenciales para la regulación metabólica y la síntesis de biomoléculas.

A

Oxidorreductasas

Transferasas

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6
Q

Se encargan de degradar gran parte de los enlaces que componen las estructuras carbonadas de los alimentos.

Participan en el corte o la adición de grupos en un compuesto químico. Cataliza la ruptura de enlaces químicos en compuestos orgánicos por un mecanismo distinto a la hidrólisis o la oxidación

A

Hidrolasas

Liasas

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7
Q

catalizan reacciones que suponen un movimiento de un grupo o un doble enlace dentro de la molécula, lo que hace que se obtenga un nuevo isómero (conversión de formas D
a L, epimerasas)

A

Isomerasas

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8
Q

catalizan la formación de enlaces carbono-carbono, pero, a diferencia de las liasas (grupo 4), requieren energía que obtienen de la hidrólisis de ATP y se denominan sintetasas.

A

Ligasas

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9
Q

Transporta ATP y ADP a través de la membrana mitocondrial interna. También se conoce como translocador de nucleótidos de adenina.

A

Translocasas

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10
Q

Cada enzima se designa con las letras E.C, con un subíndice de cuatro números que indican los siguientes aspectos:

A

Primer dígito: nombre de la clase de enzimas

Segundo dígito: subclase (normalmente el tipo de sustrato, el donador de
electrones o el enlace afectado)

Tercer dígito: aspectos específicos de la reacción

El cuarto dígito señala el número concreto que ocupa la enzima dentro de la subclase.

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11
Q

Son un tipo especial de transferasas que catalizan la transferencia de un grupo fosfato a otra molécula desde un nucleósido trifosfato.

A

Quinasas

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12
Q

En el caso de formación de enlaces, estas enzimas no requieren energía de nucleósidos trifosfato y se denominan

A

Sintasas

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13
Q

Cataliza la primera etapa del ciclo del ácido cítrico: la condensación del acetil CoA con el oxalacetato para dar citrato.

A

Citrato sintasa

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14
Q

Son necesarias para transportar de forma transitoria grupos
funcionales durante la reacción catalizada por la enzima.

A

Las coenzimas

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15
Q

Enzimas digestivas y su ubicación:

A

Ptialina o amilasa salival (en la saliva)

(Jugo gástrico)
Pepsina
Renina o fermento
Lipasa gástrica

(Jugo pancreático)
Tripsina y Quimiotripsina
Carboxipeptidasa
Ribunonucleasa
Lipasa pancreática

(Jugo intestinal)
Enteroquinasa
Peptidasa
Sacarasa
Maltasa
Lactasa

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16
Q

Inicia el catabolismo del almidón

Convertir proteínas a polipéptidos

Coagulación de leche

Inicia catabolismo de grasas

A

Amilasa salival

Pepsina

Renina o fermento

Lipasa gástrica

17
Q

Proteínas a polipéptidos

Convertir polipéptidos en aminoácidos

Convertir ARN a nucleótidos

ADN a nucleótidos

Convertir grasas a ácidos grasos, glicéridos y glicerol

A

Tripsina y Quimiotripsina

Carboxipeptidasa

Ribonucleasa

Desoxirribonucleasa

Lipasa pancreática

18
Q

Convertir tripsinógeno a tripsina

Dipéptidos a aminoácidos

Sacarosa a glucosa y fructosa

Maltosa a glucosa

Lactosa a glucosa y galactosa

A

Enteroquinasa

Peptidasa

Sacarasa

Maltasa

Lactasa

19
Q

Enzimas proteolíticas:

A

Tripsina
Quimotripsina
Carboxipolipeptidasa

20
Q

Enzimas lipolíticas y amolíticas:

A

Lipasa
Colesterol
Fosfolipasa

Amilasa

21
Q

Características de las enzimas:

A

Poder catalítico
Son específicas
Energía de activación baja
Altamente reguladas
Eficientes

22
Q

Verdadero o Falso:

Las enzimas no alteran el equilibrio de la reacción sino que aumentan la velocidad requerida para alcanzar el equilibrio.

A

Verdadero

23
Q

Verdadero o Falso:

Las enzimas disminuyen la energía de activación pero no la energía estándar de la reacción

A

Verdadero

24
Q

Las enzimas reguladoras se dividen en 2:

A

Alostéricas (unión NO covalente de moduladores alostéricos)

Modificaciones covalentes (modificaciones covalentes reversibles)

25
Q

Estas enzimas son más grandes y complejas que las simples, no siguen la conducta cinética clásica de Michaelis-Menten. Presentan estructura cuaternaria

A

Enzimas reguladoras

26
Q

¿De qué depende la actividad enzimática?

A

De los niveles estructurales intactos y de los cofactores

27
Q

Normas que deben cumplir esos niveles estructurales para estar intactos:

A

pH óptimo
Temperatura entre 55-60°C
Concentración de iones pesados
Fuerza iónica

28
Q

Tipos de cofactores:

A

Metal (ion activador, estructural)

Molécula orgánica (coenzima) (cosustrato y prostético)

29
Q

Cofactores metálicos:

A

Metales de transición:
-Participan en catálisis

-Proporcionan carga (+) para que moléculas pequeñas se unan a la enzima

-Orientan al S hacia el SA o SC

Alcalino/alcalino-térreos:

-No forman complejos fuertes con enzimas.

30
Q

Principales enzimas séricas usadas en diagnóstico clínico:

A

Aminotransferasas (AT)
Amilasa
Creatincinasa
Lactato deshidrogenasa
Lipasa
Fosfatasa ácida
Fosfatasa alcalina

31
Q

Se estudia para determinar la velocidad máxima que la reacción puede alcanzar, la afinada de la enzima por el sustrato e inhibidores, el mecanismo de la acción catalítica, la eficacia catalítica.

A

Cinética enzimática

32
Q

Pioneros de la cinética enzimática:

A

Leonor Michaelis y Maud Menten

33
Q

Los inhibidores de enzimas pueden ser de 2 tipos:

A

Irreversibles y Reversibles

34
Q

Los irreversibles son:

A

Ácidos /bases
Alcohol
Metales pesados
Agentes reductores
Venenos

35
Q

Inhibidores reversibles:

A

Competitivos
No competitivos
Incompetitivos

36
Q

En esta el inhibidor sólo enlaza la enzima si el sustrato ya está en el sitio activo

A

Inhibición incompetitiva