Enzimas Flashcards

1
Q

Son proteínas que aceleran las reacciones químicas en los organismos vivos, como la digestión, la coagulación o la respiración.

A

Enzimas

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2
Q

Estas son base de los desordenes genéticos y con su ayuda podemos diagnosticar ciertas enfermedades.

A

Enzimas

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3
Q

2 tipos de enzimas hidrolíticas:

A

Papaina (papaya) y Bromelina (piña)

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4
Q

Las enzimas se dividen en 7 clases:

A

Oxidorreductasa
Transferasa
Hidrolasas
Liasas
Isomerasas
Ligasas
Translocasas

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5
Q

Catalizan reacciones de oxidación y reducción. El principal agente oxidante es el O2 que está implicado en numerosas reacciones de oxidación irreversibles.

Transfieren un grupo químico de una molécula a otra. Esenciales para la regulación metabólica y la síntesis de biomoléculas.

A

Oxidorreductasas

Transferasas

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6
Q

Se encargan de degradar gran parte de los enlaces que componen las estructuras carbonadas de los alimentos.

Participan en el corte o la adición de grupos en un compuesto químico. Cataliza la ruptura de enlaces químicos en compuestos orgánicos por un mecanismo distinto a la hidrólisis o la oxidación

A

Hidrolasas

Liasas

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7
Q

catalizan reacciones que suponen un movimiento de un grupo o un doble enlace dentro de la molécula, lo que hace que se obtenga un nuevo isómero (conversión de formas D
a L, epimerasas)

A

Isomerasas

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8
Q

catalizan la formación de enlaces carbono-carbono, pero, a diferencia de las liasas (grupo 4), requieren energía que obtienen de la hidrólisis de ATP y se denominan sintetasas.

A

Ligasas

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9
Q

Transporta ATP y ADP a través de la membrana mitocondrial interna. También se conoce como translocador de nucleótidos de adenina.

A

Translocasas

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10
Q

Cada enzima se designa con las letras E.C, con un subíndice de cuatro números que indican los siguientes aspectos:

A

Primer dígito: nombre de la clase de enzimas

Segundo dígito: subclase (normalmente el tipo de sustrato, el donador de
electrones o el enlace afectado)

Tercer dígito: aspectos específicos de la reacción

El cuarto dígito señala el número concreto que ocupa la enzima dentro de la subclase.

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11
Q

Son un tipo especial de transferasas que catalizan la transferencia de un grupo fosfato a otra molécula desde un nucleósido trifosfato.

A

Quinasas

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12
Q

En el caso de formación de enlaces, estas enzimas no requieren energía de nucleósidos trifosfato y se denominan

A

Sintasas

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13
Q

Cataliza la primera etapa del ciclo del ácido cítrico: la condensación del acetil CoA con el oxalacetato para dar citrato.

A

Citrato sintasa

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14
Q

Son necesarias para transportar de forma transitoria grupos
funcionales durante la reacción catalizada por la enzima.

A

Las coenzimas

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15
Q

Enzimas digestivas y su ubicación:

A

Ptialina o amilasa salival (en la saliva)

(Jugo gástrico)
Pepsina
Renina o fermento
Lipasa gástrica

(Jugo pancreático)
Tripsina y Quimiotripsina
Carboxipeptidasa
Ribunonucleasa
Lipasa pancreática

(Jugo intestinal)
Enteroquinasa
Peptidasa
Sacarasa
Maltasa
Lactasa

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16
Q

Inicia el catabolismo del almidón

Convertir proteínas a polipéptidos

Coagulación de leche

Inicia catabolismo de grasas

A

Amilasa salival

Pepsina

Renina o fermento

Lipasa gástrica

17
Q

Proteínas a polipéptidos

Convertir polipéptidos en aminoácidos

Convertir ARN a nucleótidos

ADN a nucleótidos

Convertir grasas a ácidos grasos, glicéridos y glicerol

A

Tripsina y Quimiotripsina

Carboxipeptidasa

Ribonucleasa

Desoxirribonucleasa

Lipasa pancreática

18
Q

Convertir tripsinógeno a tripsina

Dipéptidos a aminoácidos

Sacarosa a glucosa y fructosa

Maltosa a glucosa

Lactosa a glucosa y galactosa

A

Enteroquinasa

Peptidasa

Sacarasa

Maltasa

Lactasa

19
Q

Enzimas proteolíticas:

A

Tripsina
Quimotripsina
Carboxipolipeptidasa

20
Q

Enzimas lipolíticas y amolíticas:

A

Lipasa
Colesterol
Fosfolipasa

Amilasa

21
Q

Características de las enzimas:

A

Poder catalítico
Son específicas
Energía de activación baja
Altamente reguladas
Eficientes

22
Q

Verdadero o Falso:

Las enzimas no alteran el equilibrio de la reacción sino que aumentan la velocidad requerida para alcanzar el equilibrio.

23
Q

Verdadero o Falso:

Las enzimas disminuyen la energía de activación pero no la energía estándar de la reacción

24
Q

Las enzimas reguladoras se dividen en 2:

A

Alostéricas (unión NO covalente de moduladores alostéricos)

Modificaciones covalentes (modificaciones covalentes reversibles)

25
Estas enzimas son más grandes y complejas que las simples, no siguen la conducta cinética clásica de Michaelis-Menten. Presentan estructura cuaternaria
Enzimas reguladoras
26
¿De qué depende la actividad enzimática?
De los niveles estructurales intactos y de los cofactores
27
Normas que deben cumplir esos niveles estructurales para estar intactos:
pH óptimo Temperatura entre 55-60°C Concentración de iones pesados Fuerza iónica
28
Tipos de cofactores:
Metal (ion activador, estructural) Molécula orgánica (coenzima) (cosustrato y prostético)
29
Cofactores metálicos:
Metales de transición: -Participan en catálisis -Proporcionan carga (+) para que moléculas pequeñas se unan a la enzima -Orientan al S hacia el SA o SC Alcalino/alcalino-térreos: -No forman complejos fuertes con enzimas.
30
Principales enzimas séricas usadas en diagnóstico clínico:
Aminotransferasas (AT) Amilasa Creatincinasa Lactato deshidrogenasa Lipasa Fosfatasa ácida Fosfatasa alcalina
31
Se estudia para determinar la velocidad máxima que la reacción puede alcanzar, la afinada de la enzima por el sustrato e inhibidores, el mecanismo de la acción catalítica, la eficacia catalítica.
Cinética enzimática
32
Pioneros de la cinética enzimática:
Leonor Michaelis y Maud Menten
33
Los inhibidores de enzimas pueden ser de 2 tipos:
Irreversibles y Reversibles
34
Los irreversibles son:
Ácidos /bases Alcohol Metales pesados Agentes reductores Venenos
35
Inhibidores reversibles:
Competitivos No competitivos Incompetitivos
36
En esta el inhibidor sólo enlaza la enzima si el sustrato ya está en el sitio activo
Inhibición incompetitiva