Enzimas Flashcards
Son proteínas que aceleran las reacciones químicas en los organismos vivos, como la digestión, la coagulación o la respiración.
Enzimas
Estas son base de los desordenes genéticos y con su ayuda podemos diagnosticar ciertas enfermedades.
Enzimas
2 tipos de enzimas hidrolíticas:
Papaina (papaya) y Bromelina (piña)
Las enzimas se dividen en 7 clases:
Oxidorreductasa
Transferasa
Hidrolasas
Liasas
Isomerasas
Ligasas
Translocasas
Catalizan reacciones de oxidación y reducción. El principal agente oxidante es el O2 que está implicado en numerosas reacciones de oxidación irreversibles.
Transfieren un grupo químico de una molécula a otra. Esenciales para la regulación metabólica y la síntesis de biomoléculas.
Oxidorreductasas
Transferasas
Se encargan de degradar gran parte de los enlaces que componen las estructuras carbonadas de los alimentos.
Participan en el corte o la adición de grupos en un compuesto químico. Cataliza la ruptura de enlaces químicos en compuestos orgánicos por un mecanismo distinto a la hidrólisis o la oxidación
Hidrolasas
Liasas
catalizan reacciones que suponen un movimiento de un grupo o un doble enlace dentro de la molécula, lo que hace que se obtenga un nuevo isómero (conversión de formas D
a L, epimerasas)
Isomerasas
catalizan la formación de enlaces carbono-carbono, pero, a diferencia de las liasas (grupo 4), requieren energía que obtienen de la hidrólisis de ATP y se denominan sintetasas.
Ligasas
Transporta ATP y ADP a través de la membrana mitocondrial interna. También se conoce como translocador de nucleótidos de adenina.
Translocasas
Cada enzima se designa con las letras E.C, con un subíndice de cuatro números que indican los siguientes aspectos:
Primer dígito: nombre de la clase de enzimas
Segundo dígito: subclase (normalmente el tipo de sustrato, el donador de
electrones o el enlace afectado)
Tercer dígito: aspectos específicos de la reacción
El cuarto dígito señala el número concreto que ocupa la enzima dentro de la subclase.
Son un tipo especial de transferasas que catalizan la transferencia de un grupo fosfato a otra molécula desde un nucleósido trifosfato.
Quinasas
En el caso de formación de enlaces, estas enzimas no requieren energía de nucleósidos trifosfato y se denominan
Sintasas
Cataliza la primera etapa del ciclo del ácido cítrico: la condensación del acetil CoA con el oxalacetato para dar citrato.
Citrato sintasa
Son necesarias para transportar de forma transitoria grupos
funcionales durante la reacción catalizada por la enzima.
Las coenzimas
Enzimas digestivas y su ubicación:
Ptialina o amilasa salival (en la saliva)
(Jugo gástrico)
Pepsina
Renina o fermento
Lipasa gástrica
(Jugo pancreático)
Tripsina y Quimiotripsina
Carboxipeptidasa
Ribunonucleasa
Lipasa pancreática
(Jugo intestinal)
Enteroquinasa
Peptidasa
Sacarasa
Maltasa
Lactasa
Inicia el catabolismo del almidón
Convertir proteínas a polipéptidos
Coagulación de leche
Inicia catabolismo de grasas
Amilasa salival
Pepsina
Renina o fermento
Lipasa gástrica
Proteínas a polipéptidos
Convertir polipéptidos en aminoácidos
Convertir ARN a nucleótidos
ADN a nucleótidos
Convertir grasas a ácidos grasos, glicéridos y glicerol
Tripsina y Quimiotripsina
Carboxipeptidasa
Ribonucleasa
Desoxirribonucleasa
Lipasa pancreática
Convertir tripsinógeno a tripsina
Dipéptidos a aminoácidos
Sacarosa a glucosa y fructosa
Maltosa a glucosa
Lactosa a glucosa y galactosa
Enteroquinasa
Peptidasa
Sacarasa
Maltasa
Lactasa
Enzimas proteolíticas:
Tripsina
Quimotripsina
Carboxipolipeptidasa
Enzimas lipolíticas y amolíticas:
Lipasa
Colesterol
Fosfolipasa
Amilasa
Características de las enzimas:
Poder catalítico
Son específicas
Energía de activación baja
Altamente reguladas
Eficientes
Verdadero o Falso:
Las enzimas no alteran el equilibrio de la reacción sino que aumentan la velocidad requerida para alcanzar el equilibrio.
Verdadero
Verdadero o Falso:
Las enzimas disminuyen la energía de activación pero no la energía estándar de la reacción
Verdadero
Las enzimas reguladoras se dividen en 2:
Alostéricas (unión NO covalente de moduladores alostéricos)
Modificaciones covalentes (modificaciones covalentes reversibles)
Estas enzimas son más grandes y complejas que las simples, no siguen la conducta cinética clásica de Michaelis-Menten. Presentan estructura cuaternaria
Enzimas reguladoras
¿De qué depende la actividad enzimática?
De los niveles estructurales intactos y de los cofactores
Normas que deben cumplir esos niveles estructurales para estar intactos:
pH óptimo
Temperatura entre 55-60°C
Concentración de iones pesados
Fuerza iónica
Tipos de cofactores:
Metal (ion activador, estructural)
Molécula orgánica (coenzima) (cosustrato y prostético)
Cofactores metálicos:
Metales de transición:
-Participan en catálisis
-Proporcionan carga (+) para que moléculas pequeñas se unan a la enzima
-Orientan al S hacia el SA o SC
Alcalino/alcalino-térreos:
-No forman complejos fuertes con enzimas.
Principales enzimas séricas usadas en diagnóstico clínico:
Aminotransferasas (AT)
Amilasa
Creatincinasa
Lactato deshidrogenasa
Lipasa
Fosfatasa ácida
Fosfatasa alcalina
Se estudia para determinar la velocidad máxima que la reacción puede alcanzar, la afinada de la enzima por el sustrato e inhibidores, el mecanismo de la acción catalítica, la eficacia catalítica.
Cinética enzimática
Pioneros de la cinética enzimática:
Leonor Michaelis y Maud Menten
Los inhibidores de enzimas pueden ser de 2 tipos:
Irreversibles y Reversibles
Los irreversibles son:
Ácidos /bases
Alcohol
Metales pesados
Agentes reductores
Venenos
Inhibidores reversibles:
Competitivos
No competitivos
Incompetitivos
En esta el inhibidor sólo enlaza la enzima si el sustrato ya está en el sitio activo
Inhibición incompetitiva
