Proteínas Flashcards
Que es una proteína?
Es una macromolécula conformada por polímero de aminoácidos.
Funciones de las Proteínas.
Menciona 5
- Regula el pH
- Transporte• de células: a través de proteínas transportadoras como la albúmina.
• entre células: a través de proteínas integrales, que atraviesan la membrana celular desde el espacio extra hasta el intracelular. - Estructural: Forma parte de membranas (a través de las glucoproteinas), Forma parte de receptores de membrana, forma parte de enzimas, forma parte de tejidos (a través del colágeno)
- Protección (Inmunoglobulinas)
- Contracción Muscular (activa-miosina)
- Controlan funciones genéticas. A través de los factores de transcripción y las cíclicas (reguladores del ciclo celular)
Cómo funcionan las proteínas?
Cual es su mecanismo de funcionamiento.
Funcionan por unión selectiva y específica a moléculas.
Pj: Enzima — Sustrato
Además de ello, requieren de su CONFORMACIÓN TRIDIMENSIONAL al cual se le denomina estado nativo.
Por qué es importante la relación estructura- función?
Porque a través de la misma se determina un sitio de unión al ligando.
Respecto a las estructura de las proteínas.
Menciona la diferencia entre una proteína fibrosa y globular.
Las fibrosas, son cadenas polipeptidicas ordenadas a lo largo de un eje; así forman fibras o láminas.
• son insolubles
Las globulares son cadenas polipéptidicas plegadas estrechamente por ello su forma esférica.
- acá no predomina un eje
Respecto a la conformación de Proteínas…
Qué es la estructura primaria?
¿que tipo de aa las conforman? ¿cuáles tipo de uniones las unen?
- Son secuencias de aminoácidos, esta secuencia está determinada genéticamente. Por ello, cambios en la Estructura 1ria afecta la estructura tridimensional de la misma.
- Los aa que la conforman son L-aminoácidos.
- Estos aa se unen a través de uniones peptidicas (tipo de enlaces amida)
Cuales son los grupos ionizables de una Proteína?
El grupo R, el grupo Amino Terminal y el grupo carboxilo.
Que es la proteólisis? Que tipos hay?
Es la ruptura de proteínas.
Esta puede ser específica (mediante proteasas) o inespecífica (mediante calor o un medio ácido.
Cómo se mantienen las estructuras 2ria, 3ria y 4ria?
Po uniones covalentes y no covalentes?
A través de la estructura tridimensional, la cual se logra a través de uniones.
Uniones covalentes: como puentes disulfuro
Uniones no covalentes: puentes de H, interacciones hidrofóbicas y atracción electrostática.
Que es la estructura secundaria?
Es un plegamiento regular local por Uniones puente de Hidrógeno entre uniones peptídicas de aminoácidos cercanos.
Ej: hoja alfa hélice y hoja beta plegada
Característica de lo hoja alfa hélice
Está determinada por interacciones puente de hidrógeno entre uniones peptídicas de aa cercanos a lo largo de la misma cadena.
Esta unión puente de hidrógeno se da entre 1 y otro aa que se ubica 4 aa más adelante en la cadena polipeptídica.
Y la hoja beta plegada?
Está determinada por interacciones puente de H entre uniones peptídicas de cadenas vecinas diferentes o a su vez de secuencias separadas de una misma cadena.
Respecto a la estructura Terciaria.
Las uniones tanto covalentes y no covalentes, las estabilizan?
Se mantiene por interacciones entre cadenas laterales de aa alejados unos de otros.
Las fuerzas que estabilizan esta estructura son: las uniones covalentes y no covalentes.
Respecto a la estructura cuaternaria…
¿Qué implica dicha estructura, qué es?¿Sólo la alcanzan proteínas que tengan más de una cadena polipeptídica?
¿Qué tipo de unión las une?
- Implica interacciones entre cadena de péptidos.
- Es una asociación de cadenas polipeptídicas individuales de forma esférica, simétrica y estequeometrica.
- Solo la alcanzan las proteínas que tengan más de una cadena polipeptídica.
- Tiene una asociación no covalente.
Que cofactores favorecen el proceso de plegamiento?
• chaperonas
• enzimas (disulfuro isomerasa - prolil isomerasa)
