Enzima 2 Flashcards
¿Qué son los inhibidores enzimáticos?
Son sustancias que disminuyen o inhiben completamente la actividad de una enzima.
Mencione
Clasificación de los inhibidores enzimáticos
- Irreversibles
- Reversibles
+Competitivos
+No competitivos
Los I. Irreversibles, se caracterizan por?
Al interactuar con la enzima la inhiben de forma permanente. Ni porque se quite el inhibidor recupera su función la enzima; pierde su función catalizadora de reacciones.
Los I. Reversibles, se caracterizan por…?
Recuperar su funcionalidad catalizadora al removerse el inhibidor.
Mencione las características de:
Los Inhibidores Reversibles de tipo Competitivo
El inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo. Se da porque ambos presentan cierta similitud estructural y tienen afinidad por el mismo sitio activo. El que gana es aquel que está en > proporción que el otro, así es como se remueve al inhibidor por ejemplo.
Respecto a la gráfica de Michaelis-M en relación a los I. R Competivos.
¿Qué observamos con la Km y la V máx?
- La Km aumenta, esto se da ya que para desplazar al inhibidor del Complejo E-I, lo que se hace es aumentar la concentración de sustrato. Éste aumento se ve reflejado en el aumento de la KM.
- La Vmáx no se ve afectada ya que una vez que la enzima se desacopla del Inhibidor y se une al sustrato, trabaja normalmente. Por lo tanto, vuelve a llegar a la Vmáx.
Respecto a la gráfica de Lineweaver-B en relación a los I. R Competivos.
¿Qué observamos con la -1/Km y la 1/Vmáx?
*Aumenta la -1/Km
* La 1/Vmáx no se ve alterada, ya que la KM no se altera tampoco.
Respecto a:
Los Inhibidores Reversibles No Competitivos
Mencione características
El inhibidor y el Sustrato no compiten por el sitio activo ya que no comparten analogía estructural, además el inhibidor se puede unir a otra porción de la enzima no necesariamente al sitio activo.
* Tampoco se logra remover al Inhibidor aumentando la concentración de sustrato, si bien la enzima puede recuperar su funcionalidad lo hace por medio de dicho mecanismo.
Respecto a la gráfica de Michaelis-M en relación al I. R No Competivo.
¿Qué observamos con la Km y la V máx?
- No se afecta la Km, ya que el Inhibidor al interactuar con otro sitio de la enzima, la afinidad de la enzima por el sustrato no se afecta.
- La V máx disminuye ya que el Inhibidor al interactuar con la enzima disminuye la cantidad disponible de enzimas capaces de convertir el sustrato en producto.
Respecto a la gráfica de Lineweaver- B en relación al I. R No Competivo.
¿Qué observamos con la -1/Km y la 1/Vmáx?
- El -1/Km no se ve alterado ya que la Km se mantiene igual.
- El 1/Vmáx si aumenta ya que como la Vmáx disminuye acá sucede lo contrario.
Marque V o F, respecto al inhibidor Competitivo de tipo Reversible
La unión del sustrato y el inhibidor son mutuamente excluyentes
Verdadero
Marque V o F, respecto al inhibidor No Competitivo:
El inhibidor se puede unir a la Enzima libre o al complejo enzima-sustrato
Verdadero
Si se une al complejo E-S-I, el mismo es cataliticamente inactivo
¿Qué son las enzimas alostéricas? ¿Sólo reconocen al sustrato?¿A qué porción de la enzima se unen?
-Son compuestos también denominados efectores o moduladores alostéricos.
- Reconocen selectivamente a uno o varios compuestos distintos al sustrato.
- Se unen a la enzima a través del sitio alostérico.
Marque Verdadero o Falso y explique
La asociación del efector alostérico en el sitio alostérico produce una alteración en la organización tridimencional de la enzima, afectando el sitio activo, y por ende, modifica la actividad de dicha enzima.
True
Marque Verdadero o Falso y explique.
La modificación de la actividad enzimática puede ser (+) o (-) dependiendo del tipo de modulador que se asocie al sitio alostérico
Verdadero
* (+): mayor actividad enzimática y aumenta la afinidad de la Enzima por el Sustrato.
* (-): Inhibición y disminuye la afinidad de la Enzima por el Sustrato.
Marque Verdadero o Falso
Es correcto mencionar que las enzimas alostéricas son estructuras proteicas más complejas en comparación a las enzimas michaelianas.
Verdadero
Mencione 3 razones por las cuáles se estudia las enzimas alostéricas, relacionándola con su importancia desde el punto de vista metabólico
- Catalizan reacciones irreversibles, es decir, reacciones con una ΔG negativa.
- Están situadas en puntos estratégicos de las vías metabólicas.
- Su activación o inhibición modula la velocidad de la vía metabólica de acuerdo a las necesidades de la célula.
Respecto a la cinética de las enzimas alostéricas
¿Cómo es el gráfico?
Es sigmoidea, ya que pequeños cambios en la concentración de sustratos impactan en la Vo.
¿Qué tipo de regulación de la actividad enzimática hay?
(5)
- Regulación Alostérica
- Regulación Covalente
- Regulación dada por la interacción con otras proteínas
- Regulación por zimógenos
- Regulación por la concentración de enzima
Respecto a la regulación Alostérica
¿Este tipo de regulación es rápida o lenta?
La actividad de las enzimas alostéricas puede ser modificada por reguladores o efectores alostéricos ya sea (+) o (-).
- Su regulación es rápida
Respecto a la regulación covalente
¿A qué hace referencia?
Ejemplos:
Hace referencia a la remoción o agregado de distintos grupos químicos a la estructura de la enzima. Lo cual genera una > o < actividad enzimático.
Pj⭢ Fosforilación/Desfosforilación — Adenilación/ Acetilación.
Respecto a la reg covalente⭢ Pj: Fosforilación y desfosforilación
No siempre que una enzima que esté fosforilada está activada y de igual manera, no siempre que la enzima esté desfosforilada está inactiva. Todo dependerá de la enzima en cuestión, a que vía metabólica pertenece.
Marque Verdadero o Falso
Verdadero
Respecto a la regulación dada por la interacción con otros proteínas
La enzima al interactuar con proteínas reguladoras generan cambios conformacionales en la misma que puede inducir a una > actividad o < actividad.
- Las mediadas por Calmodulina.
- Las Proteínas G monoméricas.
Respecto a la regulación de la concentración de la enzima
Esto se puede dar de 2 maneras, se modifica la cantidad de enzima por:
1. Regular la expresión del gen que codifica para la enzima, ya sea por medio de la inducción o represión de dicho gen.
2. Regulando las vías que disponen o llevan a su degradación.
Respecto las vías que disponen o llevan a su degradación…
Por medio de qué, se degradan las enzimas?
Son proenzimas que se sintetizan de forma inactiva, adquieren su actividad por proteólisis.
Mecanismos de regulación de vías metabólicas.
¿Cómo se regulan las vías metabólicas?
- Regulación por cantidad de Sustrato
- Regulación por producto actúa como feedback (-) de la enzima. La regulación por producto no necesariamente es de forma alostérica sino que incluso puede ser a nivel génico
- Regulación por compartimentalización (dado que el sustrato y la enzima están en diferentes compartimentos, la entrada de los ácidos grasos a la mitocondria permiten regular la velocidad de la B-oxidación)
