Enzima 2 Flashcards
¿Qué son los inhibidores enzimáticos?
Son sustancias que disminuyen o inhiben completamente la actividad de una enzima.
Mencione
Clasificación de los inhibidores enzimáticos
- Irreversibles
- Reversibles
+Competitivos
+No competitivos
Los I. Irreversibles, se caracterizan por?
Al interactuar con la enzima la inhiben de forma permanente. Ni porque se quite el inhibidor recupera su función la enzima; pierde su función catalizadora de reacciones.
Los I. Reversibles, se caracterizan por…?
Recuperar su funcionalidad catalizadora al removerse el inhibidor.
Mencione las características de:
Los Inhibidores Reversibles de tipo Competitivo
El inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo. Se da porque ambos presentan cierta similitud estructural y tienen afinidad por el mismo sitio activo. El que gana es aquel que está en > proporción que el otro, así es como se remueve al inhibidor por ejemplo.
Respecto a la gráfica de Michaelis-M en relación a los I. R Competivos.
¿Qué observamos con la Km y la V máx?
- La Km aumenta, esto se da ya que para desplazar al inhibidor del Complejo E-I, lo que se hace es aumentar la concentración de sustrato. Éste aumento se ve reflejado en el aumento de la KM.
- La Vmáx no se ve afectada ya que una vez que la enzima se desacopla del Inhibidor y se une al sustrato, trabaja normalmente. Por lo tanto, vuelve a llegar a la Vmáx.
Respecto a la gráfica de Lineweaver-B en relación a los I. R Competivos.
¿Qué observamos con la -1/Km y la 1/Vmáx?
*Aumenta la -1/Km
* La 1/Vmáx no se ve alterada, ya que la KM no se altera tampoco.
Respecto a:
Los Inhibidores Reversibles No Competitivos
Mencione características
El inhibidor y el Sustrato no compiten por el sitio activo ya que no comparten analogía estructural, además el inhibidor se puede unir a otra porción de la enzima no necesariamente al sitio activo.
* Tampoco se logra remover al Inhibidor aumentando la concentración de sustrato, si bien la enzima puede recuperar su funcionalidad lo hace por medio de dicho mecanismo.
Respecto a la gráfica de Michaelis-M en relación al I. R No Competivo.
¿Qué observamos con la Km y la V máx?
- No se afecta la Km, ya que el Inhibidor al interactuar con otro sitio de la enzima, la afinidad de la enzima por el sustrato no se afecta.
- La V máx disminuye ya que el Inhibidor al interactuar con la enzima disminuye la cantidad disponible de enzimas capaces de convertir el sustrato en producto.
Respecto a la gráfica de Lineweaver- B en relación al I. R No Competivo.
¿Qué observamos con la -1/Km y la 1/Vmáx?
- El -1/Km no se ve alterado ya que la Km se mantiene igual.
- El 1/Vmáx si aumenta ya que como la Vmáx disminuye acá sucede lo contrario.
Marque V o F, respecto al inhibidor Competitivo de tipo Reversible
La unión del sustrato y el inhibidor son mutuamente excluyentes
Verdadero
Marque V o F, respecto al inhibidor No Competitivo:
El inhibidor se puede unir a la Enzima libre o al complejo enzima-sustrato
Verdadero
Si se une al complejo E-S-I, el mismo es cataliticamente inactivo
¿Qué son las enzimas alostéricas? ¿Sólo reconocen al sustrato?¿A qué porción de la enzima se unen?
-Son compuestos también denominados efectores o moduladores alostéricos.
- Reconocen selectivamente a uno o varios compuestos distintos al sustrato.
- Se unen a la enzima a través del sitio alostérico.
Marque Verdadero o Falso y explique
La asociación del efector alostérico en el sitio alostérico produce una alteración en la organización tridimencional de la enzima, afectando el sitio activo, y por ende, modifica la actividad de dicha enzima.
True
Marque Verdadero o Falso y explique.
La modificación de la actividad enzimática puede ser (+) o (-) dependiendo del tipo de modulador que se asocie al sitio alostérico
Verdadero
* (+): mayor actividad enzimática y aumenta la afinidad de la Enzima por el Sustrato.
* (-): Inhibición y disminuye la afinidad de la Enzima por el Sustrato.
