Enzimas 1 Flashcards

Conceptos básicos

1
Q

Qué son las enzimas?
¿Cómo actúan?

A

Son moléculas orgánicas, la mayoría son proteínas.
- Actúan como catalizadores biológicos acelerando las reacciones químicas en la célula.

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2
Q

¿Con quién interactúan las enzimas para formar un complejo?

A

Con sus respectivos sustratos.
- Complejo enzima-sustrato

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3
Q

Características de las enzimas (6).

A
  1. No alteran la ΔG de la reacción. No vuelven espontánea una reacción ΔG>0.
  2. Permiten que la reacción alcance mucho más rápido el equilibrio.
  3. Se recuperan sin ninguna modificación al final de la reacción ¨se reutilizan¨.
  4. Son efectivas en pequeñas cantidades. (una enzima puede interactuar con 1000 moléculas de sustrato)
  5. Están sujetas a grandes controles celulares.
  6. Tienen alta especificidad con sus sustratos.
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4
Q

Marque V o F

Algunas enzimas requieren de cofactores para tener actividad óptima? Éstos cofactores pueden ser iones o coenzimas

A

Verdadero

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5
Q

¿Cuál es la unidad funcional de una enzima?

A

La Holoenzima, la cuál está conformada por la porción proteica (APOENZIMA) + el cofactor.

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6
Q

Una enzima necesita para actuar una cierta conformación, ¿cuál es?

A

Conformación Tridimencional, a través de la misma se une el ligando al sitio activo de la enzima.

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7
Q

El complejo enzima-sustrato, por medio de que tipo de uniones está mediada?

A

Uniones débiles, por ello su unión es reversible.

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7
Q

A qué hace referencia el estado activado?

A

Hace referencia a una asociación transitoria de moléculas, la cual es necesaria para la formación de productos a partir de sustratos.
Para esto, los sustratos requieren de la energía de activación.

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7
Q

Complete la oración.

A > energía de activación…

A

< velocidad de reacción

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7
Q

Por qué se menciona que las enzimas, reducen la energía de activación para aumentar la velocidad de la reacción

A

Porque a > energía de activación < velocidad de la reacción.
- esto va en contra de lo que hace una enzima, ya que la enzima acelera la velocidad de la reacción, más no la disminuye.

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7
Q

Respecto a la cinética de enzimas michaelianas

¿Cómo se mide la actividad enzimática?

A

Se mide a través de la desaparición de sustrato o a través de la formación de producto en función del tiempo.

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7
Q

¿Qué factores alteran la actividad de una enzima? ¿cómo la alteran?

A
  • El pH
  • La Temperatura
  • la fuerza iónica (la concentración de iones presentes en el medio)
  • Lo hacen alterando la estructura de la enzima, principalmente el sitio activo.
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8
Q

A qué hace referencia la velocidad de una reacción?

A

Hace referencia la cantidad de sustrato que se transforma en producto en unidad de tiempo en condiciones óptimas.

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9
Q

Qué es una unidad enzimática?

A

Es la cantidad de enzima que cataliza la transformación de 1 umol de sustrato por minuto.

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10
Q

Cuáles son los parámetros cinéticos de una enzima?

A

La Vmáx y el km

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10
Q

¿Qué es la Vmáx? Se altera si agrego más sustrato? De qué depende?

A

Es la máxima Vo a la que llega el sistema, la cual no se modifica aunque siga aumentando el sustrato.
- Depende de la cantidad de la enzima, ya que:
* A > cant de enzima > Vel máxima.
* A < cant de enzima < Vel máxima.

10
Q

¿Qué es la Km?
¿Con qué se relaciona la Km?¿De qué depende?

A
  • Es las [sustrato] necesaria para llegar a la mitad de la Vel máx.
  • Se relaciona con la afinidad enzima-sustrato. A > Km < afinidad de la enzima por el sustrato. A < Km > afinidad enzima-sustrato.
  • Depende de la enzima y del sustrato. Independientemente de la cantidad de E y S, depende de la CALIDAD de las mismas.
11
Q

¿Qué son las ISOENZIMAS?

A

Son enzimas que catalizan la misma reacción y pertenecen a la misma especie, pero se distinguen en algún parámetro cinético o estructural.
- pueden estar en diferentes tejidos o compartimientos de la célula.

12
Q

¿Cómo es la gráfica de la cinética michaeliana?

A
  • Hiperbola cuadrática ⤼
13
Q

La ECUACIÓN DE MICHAELIS MENTEN que refleja? Escríbela

A

La relación cuantitativa entre la Vo y la [Sustrato]

Vo=Vmáx· [Sustrato] / Km + [Sustrato]

13
Q

¿Cómo es la gráfica de la cinética no michaeliana?

¿ejemplo de enzimas no michaelianas?

A
  • Curva sigmoidea ↝ (como pj las enzimas alostéricas)
14
Q

Variables de la ecuación mencionada:
Vmáx?
Km?

A

La Vmáx, sólo varía con la [Enzima].
La Km, es la constante de michaelis, depende de la reacción (es independiente de la concentración de enzima)

15
Q

Si la[Sustrato] es < Km que sucede

A

En este caso, la Vo será directamente proporcional a [sustrato] y esa parte de la curva será una recta cuya pendiente será Vmáx/Km.

16
Q

[Sustrato] > Km

A

La Vo=Vmáx

En éstas condiciones, toda la enzima presente estará formando el complejo enzima-sustrato; se dice que la enzima está saturada.

17
Q

[Sustrato] = Km

A

Es la concentración del sustrato para la cual la velocidad de la reacción es la mitad de la Vel máx.

18
Q

Marque V o F

Los gráficos de Vo en función de la [sustrato] para las enzimas que siguen la cinética de Michaelis Menten son de tipo hiperbólico, lo que dificulta la determinación de los parámetros cinéticos.

A

Verdadero

19
Q

Marque V o F

Los parámetros cinéticos pueden determinarse si se grafican los datos en un gráfico de Lineweaver-Burk o gráfico de dobles inversas, donde se muestra la dependencia de 1/Vo en función de 1/[S] ¿Por qué?

A

Verdadero
- Porque la curva de saturación de sustrato o la curva de Michaelis-Menten, no es muy precisa la determinación de los parámetros cinéticos, ya que la aproximación de la Vmáx es asintónica. En cambio, a partir del gráfico de Lineweaver-Burk, al ser una recta, se pueden obtener valores precisos de Km y Vmáx a partir de pocos puntos experimentales.

20
Q

Cuáles son los efectos de la Temperatura:

A

A > T > Energía Cinética
- por ende, hay un > encuentro entre la enzima y el sustrato

A < T< EC
- por ende, menor encuentro entre E-S.

A excesivas T (hay desnaturalización)
A bajas T (no hay movimiento)