Enzimas 1 Flashcards
Conceptos básicos
Qué son las enzimas?
¿Cómo actúan?
Son moléculas orgánicas, la mayoría son proteínas.
- Actúan como catalizadores biológicos acelerando las reacciones químicas en la célula.
¿Con quién interactúan las enzimas para formar un complejo?
Con sus respectivos sustratos.
- Complejo enzima-sustrato
Características de las enzimas (6).
- No alteran la ΔG de la reacción. No vuelven espontánea una reacción ΔG>0.
- Permiten que la reacción alcance mucho más rápido el equilibrio.
- Se recuperan sin ninguna modificación al final de la reacción ¨se reutilizan¨.
- Son efectivas en pequeñas cantidades. (una enzima puede interactuar con 1000 moléculas de sustrato)
- Están sujetas a grandes controles celulares.
- Tienen alta especificidad con sus sustratos.
Marque V o F
Algunas enzimas requieren de cofactores para tener actividad óptima? Éstos cofactores pueden ser iones o coenzimas
Verdadero
¿Cuál es la unidad funcional de una enzima?
La Holoenzima, la cuál está conformada por la porción proteica (APOENZIMA) + el cofactor.
Una enzima necesita para actuar una cierta conformación, ¿cuál es?
Conformación Tridimencional, a través de la misma se une el ligando al sitio activo de la enzima.
El complejo enzima-sustrato, por medio de que tipo de uniones está mediada?
Uniones débiles, por ello su unión es reversible.
A qué hace referencia el estado activado?
Hace referencia a una asociación transitoria de moléculas, la cual es necesaria para la formación de productos a partir de sustratos.
Para esto, los sustratos requieren de la energía de activación.
Complete la oración.
A > energía de activación…
< velocidad de reacción
Por qué se menciona que las enzimas, reducen la energía de activación para aumentar la velocidad de la reacción
Porque a > energía de activación < velocidad de la reacción.
- esto va en contra de lo que hace una enzima, ya que la enzima acelera la velocidad de la reacción, más no la disminuye.
Respecto a la cinética de enzimas michaelianas
¿Cómo se mide la actividad enzimática?
Se mide a través de la desaparición de sustrato o a través de la formación de producto en función del tiempo.
¿Qué factores alteran la actividad de una enzima? ¿cómo la alteran?
- El pH
- La Temperatura
- la fuerza iónica (la concentración de iones presentes en el medio)
- Lo hacen alterando la estructura de la enzima, principalmente el sitio activo.
A qué hace referencia la velocidad de una reacción?
Hace referencia la cantidad de sustrato que se transforma en producto en unidad de tiempo en condiciones óptimas.
Qué es una unidad enzimática?
Es la cantidad de enzima que cataliza la transformación de 1 umol de sustrato por minuto.
Cuáles son los parámetros cinéticos de una enzima?
La Vmáx y el km
¿Qué es la Vmáx? Se altera si agrego más sustrato? De qué depende?
Es la máxima Vo a la que llega el sistema, la cual no se modifica aunque siga aumentando el sustrato.
- Depende de la cantidad de la enzima, ya que:
* A > cant de enzima > Vel máxima.
* A < cant de enzima < Vel máxima.
¿Qué es la Km?
¿Con qué se relaciona la Km?¿De qué depende?
- Es las [sustrato] necesaria para llegar a la mitad de la Vel máx.
- Se relaciona con la afinidad enzima-sustrato. A > Km < afinidad de la enzima por el sustrato. A < Km > afinidad enzima-sustrato.
- Depende de la enzima y del sustrato. Independientemente de la cantidad de E y S, depende de la CALIDAD de las mismas.
¿Qué son las ISOENZIMAS?
Son enzimas que catalizan la misma reacción y pertenecen a la misma especie, pero se distinguen en algún parámetro cinético o estructural.
- pueden estar en diferentes tejidos o compartimientos de la célula.
¿Cómo es la gráfica de la cinética michaeliana?
- Hiperbola cuadrática ⤼
La ECUACIÓN DE MICHAELIS MENTEN que refleja? Escríbela
La relación cuantitativa entre la Vo y la [Sustrato]
Vo=Vmáx· [Sustrato] / Km + [Sustrato]
¿Cómo es la gráfica de la cinética no michaeliana?
¿ejemplo de enzimas no michaelianas?
- Curva sigmoidea ↝ (como pj las enzimas alostéricas)
Variables de la ecuación mencionada:
Vmáx?
Km?
La Vmáx, sólo varía con la [Enzima].
La Km, es la constante de michaelis, depende de la reacción (es independiente de la concentración de enzima)
Si la[Sustrato] es < Km que sucede
En este caso, la Vo será directamente proporcional a [sustrato] y esa parte de la curva será una recta cuya pendiente será Vmáx/Km.
[Sustrato] > Km
La Vo=Vmáx
En éstas condiciones, toda la enzima presente estará formando el complejo enzima-sustrato; se dice que la enzima está saturada.
[Sustrato] = Km
Es la concentración del sustrato para la cual la velocidad de la reacción es la mitad de la Vel máx.
Marque V o F
Los gráficos de Vo en función de la [sustrato] para las enzimas que siguen la cinética de Michaelis Menten son de tipo hiperbólico, lo que dificulta la determinación de los parámetros cinéticos.
Verdadero
Marque V o F
Los parámetros cinéticos pueden determinarse si se grafican los datos en un gráfico de Lineweaver-Burk o gráfico de dobles inversas, donde se muestra la dependencia de 1/Vo en función de 1/[S] ¿Por qué?
Verdadero
- Porque la curva de saturación de sustrato o la curva de Michaelis-Menten, no es muy precisa la determinación de los parámetros cinéticos, ya que la aproximación de la Vmáx es asintónica. En cambio, a partir del gráfico de Lineweaver-Burk, al ser una recta, se pueden obtener valores precisos de Km y Vmáx a partir de pocos puntos experimentales.
Cuáles son los efectos de la Temperatura:
A > T > Energía Cinética
- por ende, hay un > encuentro entre la enzima y el sustrato
A < T< EC
- por ende, menor encuentro entre E-S.
A excesivas T (hay desnaturalización)
A bajas T (no hay movimiento)
