Proteinas Flashcards
Grupo amida (como se hace)
Uniendo a dos aminoacidos
Enlace peptídico
- Grupo Amida
- Enlace covalente
- Rigido, planar y trans (mismo lado)
- No permite el movimiento completo de los aminoácidos que lo forman
¿Cómo se forma un enlace peptídico?
Haciendo reaccionar el grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino de otro
- Deshidratación
- Quedan unidos mediante un grupo amida
Extremo amino
Al inicio de la cadena de proteinas, el primer aminoácido siempre tiene su grupo amino libre
Extremo carboxilo
Al final de la cadena de proteinas, el último aminoácido siempre tiene su grupo carboxilo libre
¿Que hacen las proteinas?
Median la mayor parte de las funciones celulares
¿De que están formadas las prtoeinas?
De aminoácidos
¿Como se unen los aminoácidos?
Por medio de un enlace peptídico
¿Qué sintetiza el enlace peptídico?
El ribosoma
La secuencia de aminoácidos determina…
la conformación de la proteína
Una vez que la proteína alcanza su forma final…
puede cumplir su función
Estructura nativa
Estructura final de una proteína en la cual puede cumplir su función
Niveles de organización de las proteínas
- Primaria
- Secundaria
- Terciaria
- Cuaternaria
Estructura primaria
- Enlace peptídico
- Cadena lineal de aminoácidos
Estructura secundaria
- Puentes de hidrógeno
No participan los radicales - ALFA hélice
- BETA lámina
- Giro BETA
Alfa hélice
- Dextrógira (giro a la derecha)
+ alanina
Beta lámina
- Patrón en zigzag
+ prolina y glicina
¿Qué permite la prolina?
Los cambios de dirección de la proteína (pliegues zigzag)
¿Qué permite la alanina?
Las ligeras desviaciones (vueltas)
Giro beta
Conexión entre alfa hélice y beta lámina
Estructuras terciarias
- Forma 3D
- Estructura nativa
- Enlaces intracatenarios:
- covalentes: Puentes disulfuro
- débiles: Puentes de hidrógeno
puentes salinos
hidrofóbicos
fuerza de Van der Waals
Fuerzas de Van der Waals
La fuerza más debil
Dura un instante minimo
Glicación
Desnaturalización de las proteínas porque hay tanta glucosa que se pega a las proteínas
Motivo proteíco
Patron de plegamiento reconocibles
terciarias
Dominio proteico
Motivo estable de forma independiente
- Estructural
- Funcional
terciarias
Dominios proteicos ejemplos
- Barril Beta
- Zipper de Leu
- Dedos de Zn
terciarias
Estructura cuaternaria
- Enlaces intercatenarios
- Enlaces entre varias cadenas (distintas estructuras)
- Dímeros (homodímeros y heterodímetros)
- Tetrámeros
- Oligómeros
¿Cómo saben las proteínas como doblarse?
- Estructura primaria
- Proteínas chaperonas (Hsp 70)
- Enzimas: disulfuro isomerasa (PDI) y polil cis trans isomerasa (PPI)
Proteínas chaperonas
- Ayudan en el plegamiento
- Protegen las zonas hidrofóbicas
Enfermedades por plegamientos incorrectos
- Alzheimer
- Parkinson
- Amiloidosis
- Encefalopatía espongiforme PrP
Plegamientos incorrectos
Dan agregados proteicos (no hacen nada)
- Lleva a degeneración celular
¿Qué proteinas se encuentran mal plegadas en el alzheimer?
Beta amiloide + Tau
¿Qué proteinas se encuentran mal plegadas en el parkinson?
Alfa sinucleina (cuerpos de dewy)
¿Qué proteinas se encuentran mal plegadas en el amiloidosis?
Amiloide de las cadenas ligeras de los anticuerpos
¿Qué proteinas se encuentran mal plegadas en la encefalopatía espongiforme PrP?
PrPsc (prión)
- Conversión de otras proteínas aprionas
Clasificación de las proteinas por tamaño
- Dipeptido (2 residuos)
- Tripeptido (3 residuos)
- Oligopeptido (+3 residuos)
- Polipeptido (+10 residuos)
- Proteina (varias cadenas)
Resiudo
Aminoácido dentro de una proteina
Clasificación de las porteinas por forma
- Fibrosas (cuerda)
- Globulares (bola)
- De membrana
Proteínas fibrosas
- Estructural, soporte
- Aminoácidos apolares
Proteínas fibrosas (ejemplos)
- Queratina
- Colágneo
Queratina (dónde)
- Cabello
- Uñas
- Piel
Queratina (estructura)
- Cisteína (puente disulfuro)
- Doble hélice dextrógira
Colágeno (dónde)
Tejido conjuntivo
Colágeno (estructura)
- Hidroxiprolina
- Triple hélice lerógira
Proteínas globulares
Proteínas globulares (ejemplos)
- Albúmina
Albumina (estructura)
- Estructura terciaria
- Se sintetiza en el hígado
- Proteina más abundante en sangre
Albumina (funcion)
Transporte de:
- Ácidos grasos
- Bilirrubina
- Hormonas esteroideas
- Fármacos hidrofóbicos
- Presión oncótica (coiloidosmótica)
Presión oncótica o coloidosmótica
Fuerza de atracción que ejerce la albúmina dentro de los vasos sanguíneos para mantener el agua dentro de estos
Hipoalbuminemia
El agua sale al espacio intersitcio y provoca EDEMAS
- Sucede mucho en casos de desnutrición
- Sucede si hay daño hepático y renal
Signo de Godete
Hemoglobina (estructura)
- Estructura cuaternaria (2 alfa/ 2 beta)
- Contiene grupo hemo (anillo porfirina)
- 2 conformaciones : R y T
Grupos prosteticos
Moléculas no proteicas unidas covalentemente a las proteínas
Conformación forma R
Mayor afinidad con el oxígeno
- respiración
Conformación forma T
Peor afinidad con el oxígeno
- tejido
Mioglobina
- Estructura terciaria
- 1 grupo hemo
- Almacenamiento de oxígeno en el músculo
TIENE MAYOR AFINIDAD CON OXÍGENO
Efecto Bohr
Los tejidos liberan como desecho CO2
Al entrar en contacto con el agua se convierte en ácido carbónico
- Baja su pH
Pierden su afinidad con el oxígeno y este ultimo se queda en los tejidos
y al revés (depende del ph)
Curva de disociación (hacia la dderecha)
Forma T (menor afinidad)
- ph bajo
- pCO2 alto
- pO2 bajo
- teijos
Curva de disociación (hacia la izquierda)
Forma R (mayor afinidad)
- pH alto
- pCO2 bajo
- pO2 alto
- pulmon
