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Bioquímica bloque 1 > Proteinas > Flashcards

Proteinas Flashcards

1
Q

Grupo amida (como se hace)

A

Uniendo a dos aminoacidos

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Q

Enlace peptídico

A
  • Grupo Amida
  • Enlace covalente
  • Rigido, planar y trans (mismo lado)
  • No permite el movimiento completo de los aminoácidos que lo forman
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Q

¿Cómo se forma un enlace peptídico?

A

Haciendo reaccionar el grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino de otro
- Deshidratación
- Quedan unidos mediante un grupo amida

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4
Q

Extremo amino

A

Al inicio de la cadena de proteinas, el primer aminoácido siempre tiene su grupo amino libre

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Q

Extremo carboxilo

A

Al final de la cadena de proteinas, el último aminoácido siempre tiene su grupo carboxilo libre

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6
Q

¿Que hacen las proteinas?

A

Median la mayor parte de las funciones celulares

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7
Q

¿De que están formadas las prtoeinas?

A

De aminoácidos

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8
Q

¿Como se unen los aminoácidos?

A

Por medio de un enlace peptídico

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9
Q

¿Qué sintetiza el enlace peptídico?

A

El ribosoma

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10
Q

La secuencia de aminoácidos determina…

A

la conformación de la proteína

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11
Q

Una vez que la proteína alcanza su forma final…

A

puede cumplir su función

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12
Q

Estructura nativa

A

Estructura final de una proteína en la cual puede cumplir su función

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13
Q

Niveles de organización de las proteínas

A
  • Primaria
  • Secundaria
  • Terciaria
  • Cuaternaria
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14
Q

Estructura primaria

A
  • Enlace peptídico
  • Cadena lineal de aminoácidos
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15
Q

Estructura secundaria

A
  • Puentes de hidrógeno
    No participan los radicales
  • ALFA hélice
  • BETA lámina
  • Giro BETA
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16
Q

Alfa hélice

A
  • Dextrógira (giro a la derecha)
    + alanina
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17
Q

Beta lámina

A
  • Patrón en zigzag
    + prolina y glicina
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18
Q

¿Qué permite la prolina?

A

Los cambios de dirección de la proteína (pliegues zigzag)

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19
Q

¿Qué permite la alanina?

A

Las ligeras desviaciones (vueltas)

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20
Q

Giro beta

A

Conexión entre alfa hélice y beta lámina

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21
Q

Estructuras terciarias

A
  • Forma 3D
  • Estructura nativa
  • Enlaces intracatenarios:
  • covalentes: Puentes disulfuro
  • débiles: Puentes de hidrógeno
    puentes salinos
    hidrofóbicos
    fuerza de Van der Waals
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22
Q

Fuerzas de Van der Waals

A

La fuerza más debil
Dura un instante minimo

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23
Q

Glicación

A

Desnaturalización de las proteínas porque hay tanta glucosa que se pega a las proteínas

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24
Q

Motivo proteíco

A

Patron de plegamiento reconocibles

terciarias

25
Dominio proteico
Motivo estable de forma independiente - Estructural - Funcional terciarias
26
Dominios proteicos ejemplos
- Barril Beta - Zipper de Leu - Dedos de Zn terciarias
27
Estructura cuaternaria
- Enlaces intercatenarios - Enlaces entre varias cadenas (distintas estructuras) - Dímeros (homodímeros y heterodímetros) - Tetrámeros - Oligómeros
28
¿Cómo saben las proteínas como doblarse?
1. Estructura primaria 2. Proteínas chaperonas (Hsp 70) 3. Enzimas: disulfuro isomerasa (PDI) y polil cis trans isomerasa (PPI)
29
Proteínas chaperonas
- Ayudan en el plegamiento - Protegen las zonas hidrofóbicas
30
Enfermedades por plegamientos incorrectos
- Alzheimer - Parkinson - Amiloidosis - Encefalopatía espongiforme PrP
31
Plegamientos incorrectos
Dan agregados proteicos (no hacen nada) - Lleva a degeneración celular
32
¿Qué proteinas se encuentran mal plegadas en el alzheimer?
Beta amiloide + Tau
33
¿Qué proteinas se encuentran mal plegadas en el parkinson?
Alfa sinucleina (cuerpos de dewy)
34
¿Qué proteinas se encuentran mal plegadas en el amiloidosis?
Amiloide de las cadenas ligeras de los anticuerpos
35
¿Qué proteinas se encuentran mal plegadas en la encefalopatía espongiforme PrP?
PrPsc (prión) - Conversión de otras proteínas aprionas
36
Clasificación de las proteinas por tamaño
- Dipeptido (2 residuos) - Tripeptido (3 residuos) - Oligopeptido (+3 residuos) - Polipeptido (+10 residuos) - Proteina (varias cadenas)
37
Resiudo
Aminoácido dentro de una proteina
38
Clasificación de las porteinas por forma
- Fibrosas (cuerda) - Globulares (bola) - De membrana
39
Proteínas fibrosas
- Estructural, soporte - Aminoácidos apolares
40
Proteínas fibrosas (ejemplos)
- Queratina - Colágneo
41
Queratina (dónde)
- Cabello - Uñas - Piel
42
Queratina (estructura)
- Cisteína (puente disulfuro) - Doble hélice dextrógira
43
Colágeno (dónde)
Tejido conjuntivo
44
Colágeno (estructura)
- Hidroxiprolina - Triple hélice lerógira
45
Proteínas globulares
46
Proteínas globulares (ejemplos)
- Albúmina
47
Albumina (estructura)
- Estructura terciaria - Se sintetiza en el hígado - Proteina más abundante en sangre
48
Albumina (funcion)
Transporte de: - Ácidos grasos - Bilirrubina - Hormonas esteroideas - Fármacos hidrofóbicos - Presión oncótica (coiloidosmótica)
49
Presión oncótica o coloidosmótica
Fuerza de atracción que ejerce la albúmina dentro de los vasos sanguíneos para mantener el agua dentro de estos
50
Hipoalbuminemia
El agua sale al espacio intersitcio y provoca EDEMAS - Sucede mucho en casos de desnutrición - Sucede si hay daño hepático y renal Signo de Godete
51
Hemoglobina (estructura)
- Estructura cuaternaria (2 alfa/ 2 beta) - Contiene grupo hemo (anillo porfirina) - 2 conformaciones : R y T
52
Grupos prosteticos
Moléculas no proteicas unidas covalentemente a las proteínas
53
Conformación forma R
Mayor afinidad con el oxígeno - respiración
54
Conformación forma T
Peor afinidad con el oxígeno - tejido
55
Mioglobina
- Estructura terciaria - 1 grupo hemo - Almacenamiento de oxígeno en el músculo TIENE MAYOR AFINIDAD CON OXÍGENO
56
Efecto Bohr
Los tejidos liberan como desecho CO2 Al entrar en contacto con el agua se convierte en ácido carbónico - Baja su pH Pierden su afinidad con el oxígeno y este ultimo se queda en los tejidos y al revés (depende del ph)
57
Curva de disociación (hacia la dderecha)
Forma T (menor afinidad) - ph bajo - pCO2 alto - pO2 bajo - teijos
58
Curva de disociación (hacia la izquierda)
Forma R (mayor afinidad) - pH alto - pCO2 bajo - pO2 alto - pulmon

Bioquímica bloque 1 (9 decks)

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