Enzimas Flashcards

1
Q

Enzimas (características)

A
  • Reduce la energía de reacción
  • Aumenta la velocidad
  • Son altamente específicas
  • Grupos prostéticos
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2
Q

Energía de activación

A

Energía necesaria para iniciar una reacción (convertir el sustrato en el producto)

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3
Q

Estado de transición

A

Hay la misma probabilidad de formar el producto o regresar al sustrato

  • Se encuentra en la cúspide de la curva de transición
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4
Q

Sitio activo

A

Parte de la enzima que se une con el sustrato
- Los radicales de los aminoácidos forman enlaces con el sutrato (y solo con el)

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Q

¿Porque se descarta el modelo llave-cerradura?

A

Porque si embonarían perfecto entraría en equilibrio y no pasaría nada

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6
Q

Modelo llave cerradura

A

La enzima y el sustrato son perfectos el uno para el otro y encajan perfectamente

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7
Q

Modelo encaje inducido

A

El sitio activo se modifica para encajar con el sustrato
- Sufren un cambio conformacional

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8
Q

¿Que hace el cambio conformacional?

A

Rompe enlaces débiles
- Energía de fijación

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9
Q

Energía de fijación

A

Se acumula en el sitio activo e impulsa la conversión del sustrato a un producto

  • Por esta energía se acelera la reacción
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10
Q

¿Que sucede cuando el sustrato cambia a producto?

A

Se libera el producto de la enzima

  • La enzima regresa a su forma incial
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11
Q

Complejo enzima sustrato

A

Cuando se encuentran juntos

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12
Q

Momentos reacción

A
  1. Enzima separada del sustrato
  2. Complejo enzima-sustrato
  3. Complejo enzima-producto
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13
Q

Grupos prostéticos

A

Molécula no proteica unida covalentemente al sitio activo
- Cofactor

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14
Q

Cofactor

A

Permiten transferir grupos químicos
- Hay metálicos y coenzimas

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15
Q

Coenzimas

A

Derivados de las vitaminas

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16
Q

Vitaminas liposolubles

A
  • Quedan almacenadas en el adiposito

K,E,D,A
- Casi imposible tener deficiencia

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17
Q

Vitaminas hidrosolubles

A

Complejo B y Vitamina C
- Como no se almacenan es más fácil tener deficiencia

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18
Q

Holoenzima

A

Enzima asociada a su cofactor (enzima funcional)

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19
Q

Apoenzima

A

La enzima se encuentra solita (le falta su cofactor)

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20
Q

Tiamina priofosfato
- Precursor

A

Tiamina B1

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21
Q

Tiamina priofosfato (TPP)
- Grupo transferido

A

Carbonos en forma de aldehído

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22
Q

Tiamina priofosfato (TPP)
- Deficiencia

A
  • Beriberi (deficiencia neuronal)
  • Sx Wernickle Korsakoll (afectaciones neurológicas (alcohol))
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23
Q

Flavina adenina dinucléotido (FADH2)
- Precursor

A

Riboflavina B2

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24
Q

Flavina adenina dinucléotido (FADH2)
- Grupo transferido

A

Electrones (reacciones de óxido-reducción)

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25
Flavina adenina dinucléotido (FADH2) - Deficiencia
Estomatitis (inflamación de la boca)
26
Nicotina adenina dinucleótido (NADH) - Precursor
Niacina B3
27
Nicotina adenina dinucleótido (NADH) - Grupo transferido
Electrones (reacciones de óxido-reducción)
28
Nicotina adenina dinucleótido (NADH) - Deficiencia
Pelagra: - Diabetes - Demencia - Dermatits
29
Coenzima A (CoA) - Precursor
Pentotenato (B5)
30
Coenzima A (CoA) - Grupo transferido
Carbono en forma de acilo
31
Piridoxal fosfato (PLP) - Precursor
Piridoxina B6
32
Piridoxal fosfato (PLP) - Grupo transferido
NH2 (amino) : transaminación
33
Piridoxal fosfato (PLP) - Deficiencia
Glositis: infllamación de la lengua
34
Biocitina - Precursor
Biotina B8
35
Biocitina - Grupo transferido
CO2: carboxilación
36
Biocitina - Deficiencia
Intoxicación con avidina: huevos crudos
37
Tetrahidrofolato (TH4) - Precursor
Folato (ácido fólico) B9
38
Tetrahidrofolato (TH4) - Grupo transferido
CH3: síntesis de nucleótidos
39
Tetrahidrofolato (TH4) - Deficiencia
Defectos de tubo neural
40
5' Desoxiadenosil cobalamina - Precursor
Cobalamina B12
41
5' Desoxiadenosil cobalamina - Grupo transferido
Carbonos en forma de alquilo
42
5' Desoxiadenosil cobalamina - Deficiencia
Anemia megaloblástica
43
Ácido ascórbico - Precursor
C
44
Ácido ascórbico - Grupo transferido
OH: sintesis de hidroxiprolina
45
Ácido ascórbico - Deficiencia
Escorbuto:
46
Clasificación por clase
- Oxidoreductasas - Transferasas - Hidrolasas - Liasas - Isomerasas - Ligasas
47
I. Oxidoreductasas
Transferencias de e- - Deshidrogenasa (FADH2 / NADH) - Oxidasa (O2)
48
II. Transferasas
Transferencia de grupos funcionales de una molécula a otra - Cinasas (ATP) - Transaminasas (PLP)
49
III. Hidrolasas
Rompen enlaces - Proteasas (H2O)
50
IV. Liasas
Eliminan agua y CO2 para formar dobles enlaces - Deshidratasas - Descarboxilasas - Sintasas (condensa sin usar ATP)
51
V. Isomerasas
Transferencias de grupos químicos dentro de una misma molécula - Isomerasas - Mutasas
52
VI. Ligasas
Condensación - Carboxilasas (biocitina) - Sintetasas
53
Enzimas de escape
Específicas de un tejido, entonces cuando las encontramos en sangre, es porque hay un problema con el tejido en cuestión
54
Enzimas de escape (cuales son)
- CPK (creatina fosfocinas) - Troponina - Transaminasas - Amilasa y llipasa pancreáctica - Fosfatasa ácida y alcalina
55
CPK
Infarto al miocardio --> esta es la respuesta para depa
56
Troponina
Infarto al miocardio
57
Alanina transaminasa y Aspartato transaminasas
Hepatitis, daño hígado
58
Amilasa pancreática
Pancreatitis aguda
59
Lipasa pancreática
Pacnreatitis aguda - Mejor examen pero más caro
60
Fosfatasa alcalina
Elevación fisiológica - Resorción ósea
61
Fosfatasa ácida
Carcinoma prostático