Cinética enzimática Flashcards
Cinética enzimática
Rama de la bioquímica que se especializa en estudiar la velocidad de las reacciones enzimáticas
De que depende la velocidad de una reacción
Del incremento (concentración) de sustrato
Enzimas de cinética de primer orden
Aumentando la concentración del sustrato se aumenta la velocidad
Enzimas de cinética de segundo orden
Incrementamos dos sustratos al mismo tiempo para aumentar la velocidad
Enzimas de cinética de orden cero
La velocidad no depende del sustrato
Ecuación de Michaelis Menten
Permite determinar la velocidad inicial (Vo)
Vo= Vmax (S) / Km + S
Condiciones estándar de la reacción química
- 1 atm
- 25ºC
- pH 7
- 1 M
Velocidad máxima (definición matemática)
Cantidad de producto formado por minuto
Vmax= (P)(min)
Velocidad máxima (definición conceptual)
Representa la saturación de la enzima
- Por más que se agregue sustrato ya no irá mas rapido
Constante de Michaelis (Km) (definición matemática)
Km= Vmax /2
Constante de Michaelis (Km) (definición conceptual)
Representación de la afinidad de la enzima por el sustrato
- Entre menos Km –> más afinidad ES
- Entre más Km –> menos afinidad ES
Constante de catálisis
Velocidad máxima entre la enzima total (cantidad de producto)
Vmax/ Et
(P)(min) / Et
Inhibidores enzimáticos
Molécula que al interaccionar con E reduce su velocidad inicial
- Toxinas
- Medicamentos
Ecuación de Lineweaver Burk (doble recíproco)
1 / Vo = Km / Vmax (1/S + 1/Vmax)
¿A través de la ecuación de Lineweaver Burk, el punto que cruza el eje de las y es?
Inversa de Vmax
¿A través de la ecuación de Lineweaver Burk, el punto que cruza el eje de las x es?
Inversa de Km
Inhibidor competitivo
Estructuramente similar al sustrato, pero no puede hacer producto, entonces hay que esperar que se salga el inhibidor para que ingrese el sustrato
- Reversibles al incrementar el sustrato
Inhibidor competitivo (alteraciones)
Vmax –> no se altera
Km –> mayor, entonces menor afinidad
Inhibidor competitivo (gráficas)
Misma Vmax
Distintas Km
(en la grafica inversa entre más cercano este Km es mayor (peor) menos afinidad)
Inhibidor competitivo (correlación clínica)
- Intoxicación con monóxido de C y Cianuro
- Intoxicación con metanol (Ác. fórmico) (ceguera)
- Tratamiento con estatinas (HMG CoA reductasa) Colesterol ya no se crea (infartos)
Inhibidor acompetitivo o mixta
El IA no se parece al sustrato, no le permite a la la ES formar producto
- No tiene importancia clínica
Inhibidor acompetitivo (alteraciones)
Vmax: baja
Km: alta (afinidad baja)
- No es reversible
Inhibidor acompetitivo (gráficas)
Lineas paralelas (casi siempre)
- Distinta Km y Vmax
Inhibidor no competitiva
No se parece al sustrato, se puede unir antes o después del sustrato, pero no permite crear producto, pero el ES no pierde afinidad
Inhibidor no competitiva (alteraciones)
Vmax: baja
Km: no se altera
- No reversible
Inhibidor no competitiva (gráfica)
Misma Km diferentes Vmax
- Vmax mas alta (peor)
Inhibidor no competitiva (correlación clínica)
- Intoxicación con metales pesados
- Tratamiento con AAS (aspirina): se inhibe la ciclooxigenasa y ya no hay dolor P6 (prostaglandinas)
- Tratamiento con Alopurinol (Xantina oxidasa –> Ác. úrico (inflamación articulaciones)) Enfermedad GOTA
Diferencia ibuprofeno y aspirina
- Ibuprofeno: Competitivo
- Aspirina: No competitivo
Alosteína (regulador)
Se une Alostérica, puede ser positivo, cambiandolo para mejor o negativo cambiandolo para peor
Regulación: alostérico positivo
Km: baja (mayor afinidad)
Regulación: alostérico negativo
Km: sube (menor afinidad)
Regulación: alostércio (gráfica)
Tres lineas sigmoideas que alcanzan distintas Vmax
Regulación: Escisción proteolítica
Corte a la enzima para eliminar la parte inhibidora
- Proteasas (zimógeno)
Zimógeno
Es una proenzima
- Forma inactiva de la enzima
(terminación: inógeno, o inicia con pro)
Escisión proteolítica (ejemplos)
- Pepsinógeno –> Pepsina
- Tripsinógeno –> Tripsina
- Procaspasas –> Caspasa
Regulación: Proteina-proteína
Para que se active ocupa una proteina
- Proteina G
- Calmodulina
Regulación: Indución enzimática
Factor de transcripción que se une y activa (síntesis)
Regulación: Producto
Inhibición de la enzima por el mismo producto
Regulación: Covalente
- Activa o inhibe por agregar grupos fosfato o CH3 (metilo)
Regulación: Compartimentación
Aislar la enzima para que no pueda funcionar (inhibe)
Regulación: Degradación
Ubiquitinazación
- Proteosoma lo degrada
Regulaciones que activan
- Alostérico positivo
- Escisción proteolítica
- Proteina-proteina
- Inducción enzimática
- Covalente
Regulaciones que inhiben
- Alostérico negativo
- Inhibición por producto
- Modificación covalente
- Compartimentación
- Degradación
