Cinética enzimática Flashcards
Cinética enzimática
Rama de la bioquímica que se especializa en estudiar la velocidad de las reacciones enzimáticas
De que depende la velocidad de una reacción
Del incremento (concentración) de sustrato
Enzimas de cinética de primer orden
Aumentando la concentración del sustrato se aumenta la velocidad
Enzimas de cinética de segundo orden
Incrementamos dos sustratos al mismo tiempo para aumentar la velocidad
Enzimas de cinética de orden cero
La velocidad no depende del sustrato
Ecuación de Michaelis Menten
Permite determinar la velocidad inicial (Vo)
Vo= Vmax (S) / Km + S
Condiciones estándar de la reacción química
- 1 atm
- 25ºC
- pH 7
- 1 M
Velocidad máxima (definición matemática)
Cantidad de producto formado por minuto
Vmax= (P)(min)
Velocidad máxima (definición conceptual)
Representa la saturación de la enzima
- Por más que se agregue sustrato ya no irá mas rapido
Constante de Michaelis (Km) (definición matemática)
Km= Vmax /2
Constante de Michaelis (Km) (definición conceptual)
Representación de la afinidad de la enzima por el sustrato
- Entre menos Km –> más afinidad ES
- Entre más Km –> menos afinidad ES
Constante de catálisis
Velocidad máxima entre la enzima total (cantidad de producto)
Vmax/ Et
(P)(min) / Et
Inhibidores enzimáticos
Molécula que al interaccionar con E reduce su velocidad inicial
- Toxinas
- Medicamentos
Ecuación de Lineweaver Burk (doble recíproco)
1 / Vo = Km / Vmax (1/S + 1/Vmax)
¿A través de la ecuación de Lineweaver Burk, el punto que cruza el eje de las y es?
Inversa de Vmax
¿A través de la ecuación de Lineweaver Burk, el punto que cruza el eje de las x es?
Inversa de Km
Inhibidor competitivo
Estructuramente similar al sustrato, pero no puede hacer producto, entonces hay que esperar que se salga el inhibidor para que ingrese el sustrato
- Reversibles al incrementar el sustrato
Inhibidor competitivo (alteraciones)
Vmax –> no se altera
Km –> mayor, entonces menor afinidad
Inhibidor competitivo (gráficas)
Misma Vmax
Distintas Km
(en la grafica inversa entre más cercano este Km es mayor (peor) menos afinidad)
Inhibidor competitivo (correlación clínica)
- Intoxicación con monóxido de C y Cianuro
- Intoxicación con metanol (Ác. fórmico) (ceguera)
- Tratamiento con estatinas (HMG CoA reductasa) Colesterol ya no se crea (infartos)
Inhibidor acompetitivo o mixta
El IA no se parece al sustrato, no le permite a la la ES formar producto
- No tiene importancia clínica
Inhibidor acompetitivo (alteraciones)
Vmax: baja
Km: alta (afinidad baja)
- No es reversible
Inhibidor acompetitivo (gráficas)
Lineas paralelas (casi siempre)
- Distinta Km y Vmax
Inhibidor no competitiva
No se parece al sustrato, se puede unir antes o después del sustrato, pero no permite crear producto, pero el ES no pierde afinidad
