Cinética enzimática

Question 1

Cinética enzimática

Answer 1

Rama de la bioquímica que se especializa en estudiar la velocidad de las reacciones enzimáticas

Question 2

De que depende la velocidad de una reacción

Answer 2

Del incremento (concentración) de sustrato

Question 3

Enzimas de cinética de primer orden

Answer 3

Aumentando la concentración del sustrato se aumenta la velocidad

Question 4

Enzimas de cinética de segundo orden

Answer 4

Incrementamos dos sustratos al mismo tiempo para aumentar la velocidad

Question 5

Enzimas de cinética de orden cero

Answer 5

La velocidad no depende del sustrato

Question 6

Ecuación de Michaelis Menten

Answer 6

Permite determinar la velocidad inicial (Vo)

Vo= Vmax (S) / Km + S

Question 7

Condiciones estándar de la reacción química

Answer 7

• 1 atm
• 25ºC
• pH 7
• 1 M

Question 8

Velocidad máxima (definición matemática)

Answer 8

Cantidad de producto formado por minuto
Vmax= (P)(min)

Question 9

Velocidad máxima (definición conceptual)

Answer 9

Representa la saturación de la enzima
- Por más que se agregue sustrato ya no irá mas rapido

Question 10

Constante de Michaelis (Km) (definición matemática)

Answer 10

Km= Vmax /2

Question 11

Constante de Michaelis (Km) (definición conceptual)

Answer 11

Representación de la afinidad de la enzima por el sustrato
- Entre menos Km –> más afinidad ES
- Entre más Km –> menos afinidad ES

Question 12

Constante de catálisis

Answer 12

Velocidad máxima entre la enzima total (cantidad de producto)

Vmax/ Et
(P)(min) / Et

Question 13

Inhibidores enzimáticos

Answer 13

Molécula que al interaccionar con E reduce su velocidad inicial
- Toxinas
- Medicamentos

Question 14

Ecuación de Lineweaver Burk (doble recíproco)

Answer 14

1 / Vo = Km / Vmax (1/S + 1/Vmax)

Question 15

¿A través de la ecuación de Lineweaver Burk, el punto que cruza el eje de las y es?

Answer 15

Inversa de Vmax

Question 16

¿A través de la ecuación de Lineweaver Burk, el punto que cruza el eje de las x es?

Answer 16

Inversa de Km

Question 17

Inhibidor competitivo

Answer 17

Estructuramente similar al sustrato, pero no puede hacer producto, entonces hay que esperar que se salga el inhibidor para que ingrese el sustrato
- Reversibles al incrementar el sustrato

Question 18

Inhibidor competitivo (alteraciones)

Answer 18

Vmax –> no se altera
Km –> mayor, entonces menor afinidad

Question 18

Inhibidor competitivo (gráficas)

Answer 18

Misma Vmax
Distintas Km

(en la grafica inversa entre más cercano este Km es mayor (peor) menos afinidad)

Question 19

Inhibidor competitivo (correlación clínica)

Answer 19

• Intoxicación con monóxido de C y Cianuro
• Intoxicación con metanol (Ác. fórmico) (ceguera)
• Tratamiento con estatinas (HMG CoA reductasa) Colesterol ya no se crea (infartos)

Question 20

Inhibidor acompetitivo o mixta

Answer 20

El IA no se parece al sustrato, no le permite a la la ES formar producto
- No tiene importancia clínica

Question 21

Inhibidor acompetitivo (alteraciones)

Answer 21

Vmax: baja
Km: alta (afinidad baja)
- No es reversible

Question 22

Inhibidor acompetitivo (gráficas)

Answer 22

Lineas paralelas (casi siempre)
- Distinta Km y Vmax

Question 23

Inhibidor no competitiva

Answer 23

No se parece al sustrato, se puede unir antes o después del sustrato, pero no permite crear producto, pero el ES no pierde afinidad

Question 24

Inhibidor no competitiva (alteraciones)

Answer 24

Vmax: baja
Km: no se altera
- No reversible

Question 25

Inhibidor no competitiva (gráfica)

Answer 25

Misma Km diferentes Vmax
- Vmax mas alta (peor)

Question 26

Inhibidor no competitiva (correlación clínica)

Answer 26

• Intoxicación con metales pesados
• Tratamiento con AAS (aspirina): se inhibe la ciclooxigenasa y ya no hay dolor P6 (prostaglandinas)
• Tratamiento con Alopurinol (Xantina oxidasa –> Ác. úrico (inflamación articulaciones)) Enfermedad GOTA

Question 27

Diferencia ibuprofeno y aspirina

Answer 27

• Ibuprofeno: Competitivo
• Aspirina: No competitivo

Question 28

Alosteína (regulador)

Answer 28

Se une Alostérica, puede ser positivo, cambiandolo para mejor o negativo cambiandolo para peor

Question 29

Regulación: alostérico positivo

Answer 29

Km: baja (mayor afinidad)

Question 30

Regulación: alostérico negativo

Answer 30

Km: sube (menor afinidad)

Question 31

Regulación: alostércio (gráfica)

Answer 31

Tres lineas sigmoideas que alcanzan distintas Vmax

Question 32

Regulación: Escisción proteolítica

Answer 32

Corte a la enzima para eliminar la parte inhibidora
- Proteasas (zimógeno)

Question 33

Zimógeno

Answer 33

Es una proenzima
- Forma inactiva de la enzima
(terminación: inógeno, o inicia con pro)

Question 34

Escisión proteolítica (ejemplos)

Answer 34

• Pepsinógeno –> Pepsina
• Tripsinógeno –> Tripsina
• Procaspasas –> Caspasa

Question 35

Regulación: Proteina-proteína

Answer 35

Para que se active ocupa una proteina
- Proteina G
- Calmodulina

Question 36

Regulación: Indución enzimática

Answer 36

Factor de transcripción que se une y activa (síntesis)

Question 37

Regulación: Producto

Answer 37

Inhibición de la enzima por el mismo producto

Question 38

Regulación: Covalente

Answer 38

• Activa o inhibe por agregar grupos fosfato o CH3 (metilo)

Question 39

Regulación: Compartimentación

Answer 39

Aislar la enzima para que no pueda funcionar (inhibe)

Question 40

Regulación: Degradación

Answer 40

Ubiquitinazación
- Proteosoma lo degrada

Question 41

Regulaciones que activan

Answer 41

• Alostérico positivo
• Escisción proteolítica
• Proteina-proteina
• Inducción enzimática
• Covalente

Question 42

Regulaciones que inhiben

Answer 42

• Alostérico negativo
• Inhibición por producto
• Modificación covalente
• Compartimentación
• Degradación