Proteínas 1

Question 0

Clasificación de proteínas simples (9)

Answer 0

1. Albúminas: solubles en H2O, de forma globular, la mayoría de las enzimas
2. Globulinas: solubles en soluciones acuosas diluidas, insolubles en agua destilada
3. Prolaminas: insolubles en agua, solubles (50 al 90%) en soluciones de alcohol simples
4. Gluteínas: insolubles en la mayoría de solventes, pero solubles en bases y ácidos débiles
5. Protaminas: pequeñas (poco peso molecular) 80% arginina y no cisteína
6. Histonas: estructuras única asociadas con la organización del DNA, alto porcentaje de aa-básicos (Arg, Lys o His)
7. Escleroproteínas: insolubles en la mayoría de los solventes
8. Colágena: alto contenido de Gly, Pro y no cisteína; al hervirla se hace gelatina
9. Keratinas: proteínas de la piel y el pelo, alto contenido de aa-básicos (Arg, Lys, His), si contiene cisteína

Question 1

Funciones de las proteínas (8)

Answer 1

Enzimas catalíticas
Transporte: enlazan y acarrean
Almacenaje: almacenan nutrientes
Contráctiles motoras: inducen cambios de forma
Estructurales: apoyo y sostén 
Defensa: protección 
Reguladoras: señales
Receptoras: detectan estímulos

Question 2

Clasificación de proteínas complejas (3)

Answer 2

Lipoproteínas (+ lípidos)
Glucoproteínas (+ carbohidratos)
Nucleoproteínas (+ ácidos nucleicos)

Question 3

Terminología

Answer 3

Dipétido: 2 aa
Tripétido: 3 aa
Oligopéptido: menos de 10 aa
Polipéptido: más de 10 aa
Proteína: polipéptido con una estructura 3D específica (más de 100 aa)

Question 4

Unidades estructurales básicas de una proteína

Answer 4

1. Alfa aa
2. Un grupo amino (-NH2)
3. Un grupo carboxilo (-COOH)
4. Un átomo H
5. Un grupo distintivo R

Question 5

Constitución de las proteínas de todo ser viviente

Answer 5

20 aa unidos covalentemente en diferentes combinaciones y secuencias

Question 6

aa con cadenas laterales alifálicas

Answer 6

Glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina

Question 7

aa con cadenas laterales aromáticas

Answer 7

Fenilalanina, tirosina, triptófano

Question 8

aa con cadenas laterales azufradas

Answer 8

Cisteína, metionina

Question 9

aa con cadenas laterales cargadas +

Answer 9

Lisina, arginina, histidina

Question 10

aa con cadenas laterales cargadas -

Answer 10

Aspartato, glutamato

Question 11

La cisteína (con cadenas laterales azufradas) puede oxidarse y formar…

Answer 11

Puentes S-S

Question 12

Enlaces de las subunidades que proveen la estructura de las proteínas

Answer 12

Enlace amida o peptídico

Question 13

Repetición que constituye el esqueleto de toda proteína y tipo de enlace que enlaza esta unidad de repetición

Answer 13

1. HN-Ca-C=O

2. Enlace peptídico

Question 14

Carácter del enlace peptídico

Answer 14

Carácter de doble enlace
Dipolo eléctrico
Posición trans

Question 15

Conformación de la proteína

Answer 15

Forma tridimensional

Question 16

Tipos de conformación en términos de niveles estructurales

Answer 16

Estructuras 1ria, 2ria, 3ria y 4ria

Question 17

Estructura 1ria (una fila)

Answer 17

1. Determina el ordenamiento tridimensional que adoptara la proteína
2. Polimorfismo: algunas proteínas varían en la secuencia de aa pero exhiben la misma actividad catalítica
3. Variantes: muy pequeñas variaciones en la secuencia de aa
4. Ubicación específica: secuencias específicas determinan su ubicación
5. Familias de proteínas: de diferentes estructura pero función similar
6. Mutaciones: altera la estructura primaria (proteínas defectuosas)

Question 18

Interacciones de estructura 1ria: no covalente y covalente

Answer 18

No covalente: puente de hidrogeno, interacciones hidrofóbicas
Covalente: atracción electrostática, puente S-S

Question 19

Estructura 2ria (hélice)

Answer 19

Alfa hélice (cilindro)
Hoja beta plegada
Turns (gama, beta, omega)
Random coil (desordenada)

Question 20

Alfa hélice

Answer 20

El H del grupo amino se enlaza con el O del grupo carboxilo de una misma cadena
Son flexibles y se enlogan
No intervienen interacciones entre los grupos R

Question 21

Hoja plegada beta

Answer 21

Completamente extendida
Antiparalela y paralela

Antiparalela: puentes de H entre grupos NH y CO de distintas cadenas polipeptídicas

Question 22

Turns (giros, codos, lazos b)

Answer 22

Permiten el giro de 180 en la dirección de las cadenas polipetídicas
Estabilizado por puentes de H entre el aa 1 y el aa 4 (aa i y aa i+1)

Question 23

Estructuras suprasecundarias (3)

Answer 23

Todo alfa: unidad aa
Todo beta: barril b y meandro b
Alfa-beta: unidades bab

Question 24

Todo alfa

Answer 24

Alfa hélices cortas
Hélice-vuelta-hélice
Siete hélices transmembrana
Mano EF (presente en proteínas que se unen a calcio)
Cremallera de leucina (dos alfa hélices yuxtapuestas, interaccionan entre si mediante cadenas laterales de leucina; proteínas de unión al ADN reguladoras de la transcripción)

Question 25

Todo beta

Answer 25

Horquilla b (dos estructuras beta adyacentes orientadas de forma antiparalela)
Meandro b (más de dos cadenas beta antiparalelas consecutivas)
Barril b

Question 26

Alfa-beta

Answer 26

Motivo bab

Dedo de Zn (estructuras b y a unidas por un átomo de Zn que interacciona con Cys e His, proteínas de unión a ADN)

Question 27

Estructura subterciaria

Answer 27

Varios dominios unidos
Proteínas de más de 200 residuos
Regiones de 100 a 150 aminoácidos

Dominio: parte de la cadena polipetídica que tiene un plegamiento propio e independiente del resto de la proteína; la unión estable de varios motivos da lugar a los dominios

Question 28

Dos grandes grupos de las proteínas

Answer 28

Proteínas fibrosas: proporcionan soporte mecánico, suelen ser insolubles, formadas por una unidad repetitiva simple que se ensambla para formar fibras (ej. citoesqueletos en células eucariotas)

Proteínas globulares: llevan a cabo la mayoría de las funciones celulares

Question 29

Estructura 3ria (bola)

Answer 29

1. Un proteína formada por segmentos de alfa hélice y otros de estructuras beta
2. Interacciones y enlaces: puentes de H, interacciones hidrofóbicas, enlaces iónicos
3. Fuerzas que intervienen en la estabilización: puentes disulfuro, puentes electrónicos, interacciones hidrofóbicas

Question 30

Estructura 4ria (4 bolas)

Answer 30

1. Solo la alcanzan proteínas que tienen más de una cadena polipeptídica (hemoglobina)
2. Pueden intervenir enlaces covalentes y no covalentes

Question 31

Desnaturalización de las proteínas

Answer 31

1. Un cambio estructural (pierden su estructura nativa) por romperse los puentes
2. Pierden su óptimo funcionamiento
3. Cambian sus propiedades físico-químicas
4. Una proteína soluble desnaturalizada se hace insoluble
5. En algunos casos un proteína desnaturalizada puede volver su conformación anterior (renaturalización)

Question 32

Cambios causantes de la desnaturalización

Answer 32

Temperatura (>60-70 grados C)
Variaciones del pH
Salinidad

Question 33

Ocurre durante el calentamiento de una proteína

Answer 33

La proteína se desdobla y se vuelve inactiva