Proteínas 1 Flashcards
Clasificación de proteínas simples (9)
- Albúminas: solubles en H2O, de forma globular, la mayoría de las enzimas
- Globulinas: solubles en soluciones acuosas diluidas, insolubles en agua destilada
- Prolaminas: insolubles en agua, solubles (50 al 90%) en soluciones de alcohol simples
- Gluteínas: insolubles en la mayoría de solventes, pero solubles en bases y ácidos débiles
- Protaminas: pequeñas (poco peso molecular) 80% arginina y no cisteína
- Histonas: estructuras única asociadas con la organización del DNA, alto porcentaje de aa-básicos (Arg, Lys o His)
- Escleroproteínas: insolubles en la mayoría de los solventes
- Colágena: alto contenido de Gly, Pro y no cisteína; al hervirla se hace gelatina
- Keratinas: proteínas de la piel y el pelo, alto contenido de aa-básicos (Arg, Lys, His), si contiene cisteína
Funciones de las proteínas (8)
Enzimas catalíticas Transporte: enlazan y acarrean Almacenaje: almacenan nutrientes Contráctiles motoras: inducen cambios de forma Estructurales: apoyo y sostén Defensa: protección Reguladoras: señales Receptoras: detectan estímulos
Clasificación de proteínas complejas (3)
Lipoproteínas (+ lípidos)
Glucoproteínas (+ carbohidratos)
Nucleoproteínas (+ ácidos nucleicos)
Terminología
Dipétido: 2 aa Tripétido: 3 aa Oligopéptido: menos de 10 aa Polipéptido: más de 10 aa Proteína: polipéptido con una estructura 3D específica (más de 100 aa)
Unidades estructurales básicas de una proteína
- Alfa aa
- Un grupo amino (-NH2)
- Un grupo carboxilo (-COOH)
- Un átomo H
- Un grupo distintivo R
Constitución de las proteínas de todo ser viviente
20 aa unidos covalentemente en diferentes combinaciones y secuencias
aa con cadenas laterales alifálicas
Glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina
aa con cadenas laterales aromáticas
Fenilalanina, tirosina, triptófano
aa con cadenas laterales azufradas
Cisteína, metionina
aa con cadenas laterales cargadas +
Lisina, arginina, histidina
aa con cadenas laterales cargadas -
Aspartato, glutamato
La cisteína (con cadenas laterales azufradas) puede oxidarse y formar…
Puentes S-S
Enlaces de las subunidades que proveen la estructura de las proteínas
Enlace amida o peptídico
Repetición que constituye el esqueleto de toda proteína y tipo de enlace que enlaza esta unidad de repetición
- HN-Ca-C=O
2. Enlace peptídico
Carácter del enlace peptídico
Carácter de doble enlace
Dipolo eléctrico
Posición trans
Conformación de la proteína
Forma tridimensional
Tipos de conformación en términos de niveles estructurales
Estructuras 1ria, 2ria, 3ria y 4ria
Estructura 1ria (una fila)
- Determina el ordenamiento tridimensional que adoptara la proteína
- Polimorfismo: algunas proteínas varían en la secuencia de aa pero exhiben la misma actividad catalítica
- Variantes: muy pequeñas variaciones en la secuencia de aa
- Ubicación específica: secuencias específicas determinan su ubicación
- Familias de proteínas: de diferentes estructura pero función similar
- Mutaciones: altera la estructura primaria (proteínas defectuosas)
Interacciones de estructura 1ria: no covalente y covalente
No covalente: puente de hidrogeno, interacciones hidrofóbicas
Covalente: atracción electrostática, puente S-S
Estructura 2ria (hélice)
Alfa hélice (cilindro)
Hoja beta plegada
Turns (gama, beta, omega)
Random coil (desordenada)
Alfa hélice
El H del grupo amino se enlaza con el O del grupo carboxilo de una misma cadena
Son flexibles y se enlogan
No intervienen interacciones entre los grupos R
Hoja plegada beta
Completamente extendida
Antiparalela y paralela
Antiparalela: puentes de H entre grupos NH y CO de distintas cadenas polipeptídicas
Turns (giros, codos, lazos b)
Permiten el giro de 180 en la dirección de las cadenas polipetídicas
Estabilizado por puentes de H entre el aa 1 y el aa 4 (aa i y aa i+1)
Estructuras suprasecundarias (3)
Todo alfa: unidad aa
Todo beta: barril b y meandro b
Alfa-beta: unidades bab
Todo alfa
Alfa hélices cortas
Hélice-vuelta-hélice
Siete hélices transmembrana
Mano EF (presente en proteínas que se unen a calcio)
Cremallera de leucina (dos alfa hélices yuxtapuestas, interaccionan entre si mediante cadenas laterales de leucina; proteínas de unión al ADN reguladoras de la transcripción)
Todo beta
Horquilla b (dos estructuras beta adyacentes orientadas de forma antiparalela) Meandro b (más de dos cadenas beta antiparalelas consecutivas) Barril b
Alfa-beta
Motivo bab
Dedo de Zn (estructuras b y a unidas por un átomo de Zn que interacciona con Cys e His, proteínas de unión a ADN)
Estructura subterciaria
Varios dominios unidos
Proteínas de más de 200 residuos
Regiones de 100 a 150 aminoácidos
Dominio: parte de la cadena polipetídica que tiene un plegamiento propio e independiente del resto de la proteína; la unión estable de varios motivos da lugar a los dominios
Dos grandes grupos de las proteínas
Proteínas fibrosas: proporcionan soporte mecánico, suelen ser insolubles, formadas por una unidad repetitiva simple que se ensambla para formar fibras (ej. citoesqueletos en células eucariotas)
Proteínas globulares: llevan a cabo la mayoría de las funciones celulares
Estructura 3ria (bola)
- Un proteína formada por segmentos de alfa hélice y otros de estructuras beta
- Interacciones y enlaces: puentes de H, interacciones hidrofóbicas, enlaces iónicos
- Fuerzas que intervienen en la estabilización: puentes disulfuro, puentes electrónicos, interacciones hidrofóbicas
Estructura 4ria (4 bolas)
- Solo la alcanzan proteínas que tienen más de una cadena polipeptídica (hemoglobina)
- Pueden intervenir enlaces covalentes y no covalentes
Desnaturalización de las proteínas
- Un cambio estructural (pierden su estructura nativa) por romperse los puentes
- Pierden su óptimo funcionamiento
- Cambian sus propiedades físico-químicas
- Una proteína soluble desnaturalizada se hace insoluble
- En algunos casos un proteína desnaturalizada puede volver su conformación anterior (renaturalización)
Cambios causantes de la desnaturalización
Temperatura (>60-70 grados C)
Variaciones del pH
Salinidad
Ocurre durante el calentamiento de una proteína
La proteína se desdobla y se vuelve inactiva
