Enzimas

Question 0

Características generales de las enzimas

Answer 0

Catalizadores
Aceleran la velocidad de la reacción
Condiciones de acción: <45°C, pH 7, 1 atm
Velocidad de reacción: 10^6 - 10^12 ms
Alto grado de especificidad

Question 1

Enzimas

Answer 1

Proteínas catalíticas
No son consumidas en la reacción
Mediadoras de las reacciones del organismo

Question 2

Otras características de las enzimas

Answer 2

Muy especificas
Actúan a temperatura ambiente
Muy activas (algunas consiguen aumentar la velocidad más de 1 millón de veces)
Peso molecular muy elevado

Question 3

Tipos de enzimas

Answer 3

Enzimas estrictamente proteicas

Holoenzimas (formadas por una parte proteica, apoenzima, y una fracción no proteica, cofactor o coenzima)

Question 4

Tipo de enlace entre el sustrato y la enzima

Answer 4

Covalente

Question 5

Forman el sitio activo (dominio)

Answer 5

Aminoácidos juntos por plegamiento

Question 6

Sitios que presentan las enzimas

Answer 6

Sitio de unión (complementario) y sitio activo (catalítico)

Question 7

Reconocimiento

Answer 7

Se da por 3 puntos de contacto (específico) enzima-sustrato

Question 8

Mecanismos de especificidad enzima-sustrato

Answer 8

Llave-cerradura: Fisher, la enzima tiene una conformación fija, posición rígida, complementaria al sustrato

Ajuste inducido: Koshland, al interaccionar con el sustrato, la enzima cambia su conformación y genera el sitio activo

Question 9

Coenzima

Answer 9

Estrechamente ligadas: grupos prostéticos (FADH2+, Complejo II)

En forma laxa: actúan como cosustratos, se unen y se liberan de la enzima junto con el sustrato (NADH, biotina, piridoxal)

Question 10

Cinética enzimática

Answer 10

Informa sobre: velocidad de la reacción, afinidad de las enzimas por los sustratos, efectos de los inhibidores sobre las enzimas

Question 11

Estado de transición

Answer 11

E + S ES ES# -> EP E + P

EP#: enlaces del sustrato parcialmente rotos, enlaces del producto parcialmente formados

Question 12

Diferencia energética

Answer 12

Determina la velocidad de la reacción
ΔG#: energía de activación ΔG°

< V de reacc.
>ΔG# = > V de reacc.

Question 13

K1, K-1, K2 = ?

Answer 13

K1: constante de asociación (energía necesaria para que el sustrato entre a la enzima)
K-1: constante de disociación (energía necesaria para que el sustrato salga de la enzima)
K2: poder catalítico (energía necesaria para hacer el producto y liberarlo)
K-2: no existe porque la reacción ES -> E + P no es reversible

Question 14

Km = ?

Answer 14

Constante de Michaelis-Menten
Km = (k-1 + k2)/k1
Refleja la afinidad de la enzima por el sustrato
>Km: menor afinidad (> E+S)
 ES)

Question 15

Ecuación Michaelis-Menten

Answer 15

V= (Vmax*S)/(Km+S)

Vmax = k2*E

Question 16

Ecuación lineal Lineweaver-Burke

Answer 16

1/V0 = Km/Vmax * (1/S) + 1/Vmax

Intercepción en y: 1/Vmax
Pendiente: Km/Vmax
Intercepcion en x: -1/Km

Question 17

Factores que influyen en la cinética enzimática

Answer 17

Cantidad de sustrato presente (S)
Afinidad de la enzima por el sustrato (Km)
Cantidad de la enzima presente (E)
El poder catalítico de la enzima (K2)

Question 18

Un incremento en la temperatura = ?

Answer 18

Mayor (<) cinética de las moléculas

Question 19

Efecto del pH en las enzimas

Answer 19

pH alto o bajo: actividad enzimática pequeña (un pH muy alto o muy bajo puede desnaturalizar a la enzima)
pH óptimo: concentración intermedia de H+, en la cual la enzima en estado activo predomina

Question 20

Inhibición enzimática

Answer 20

Iones o moléculas, distintas al ligando, interactúan con la enzima y disminuyen su actividad catalítica

Question 21

Tipos de inhibición enzimática reversible

Answer 21

Competitiva: el I y el S buscan el sitio activo, afecta la afinidad del complejo ES

No competitiva: ambos I y S se asocian a la enzima en sitios distintos, afecta la velocidad de la reacción, no se revierte

Acompetitiva: el I interacciona con el ya formado ES, afecta la afinidad y la velocidad de la reacción

Question 22

Inhibidores irreversibles

Answer 22

Forman enlaces covalentes y al unirse con al enzima le hacen perder su actividad catalítica

Question 23

Cooperatividad positiva

Answer 23

Cuando la unión de un ligando facilita la unión del siguiente (hemoglobina)

Question 24

Cooperatividad negativa

Answer 24

Cuando un ligando disminuye la afinidad de la unión del siguiente ligando

Question 25

Sitios alostéricos

Answer 25

Sitios diferentes al sitio activo, donde se unen otras moléculas (cofactores y coenzimas)