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Biochimie > Peptides & protéines > Flashcards

Peptides & protéines Flashcards

1
Q

Liaisons peptidiques

A

liaisons amides résultant de la
déshydratation intermoléculaire entre 2 AA

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Q

dans la liaison peptidique : le doublet électronique de la liaison
C=O_…_ avec le doublet libre de l’Azote
donc_…_

A

le doublet électronique de la liaison C=O entre en résonance avec le doublet libre de l’Azote

donc

  • délocalisation possible des e-sur la liaison peptidique
  • mésomérie entre O, C et N
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3
Q

les atomes … sont dans le même plan
Possibilité d’isomérie cis/trans avec les radicaux R1, R2, R3….
• du fait de l’encombrement stérique : forme ____ majoritaire

A

Cα, C, O, N, H et C’α dans le même plan
Possibilité d’isomérie cis/trans avec les radicaux R1, R2, R3….
• du fait de l’encombrement stérique : forme trans majoritaire

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4
Q

structure secondaire

angles phi et psi

A

structure secondaire dépend de la valeur de ces 2 angles dits angles dièdres

Φ = Phi et Ψ = Psi

  • Φ = Phi angle de rotation autour de la **liaison peptidique **entre N et le Cα
  • Ψ = Psi angle de rotation entre le Cα et le C du carbonyle
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5
Q

table de ramachandran

A

met en évidence les structure secondaire les plus favorables

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6
Q

proline : angle φ

A

cas particulier, angle φ bloqué (car molécule
cyclique)
cette rigidité entraine la formation de coude dans les peptides.

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7
Q

coudes

A

Coude β existe entre :

  • 2 feuillets β
  • 2 hélices α
  • 1 feuillet β et 1 hélice α
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8
Q

Intérêts de la structure globulaire

A
  • exposer à la surface AA hydrophiles ou polaires qui permettent la solubilisation de la molécule peptidique
  • insérer à l’intérieur des résidus hydrophobes
  • replier molécules => parties éloignées au contact les unes des autres

  • (ainsi parfois le siteactif d’un enzyme peut être formé de zones très lointaines sur lastructure primaire)*
  • structure fibrillaire insère les résidus hydrophiles et expose les résidus hydrophobes.
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9
Q

Formation de la structure tertiaire

A

2 types de liaisons : covalentes et non covalentes

  • liaison covalente = pont disulfure entre résidus SH (résidu de Cys) éloignés d’1 chaîne repliée = liaison solide et primordiale pour la structure spatiale
  • liaisons non covalentes : liaisons H, hydrophobes, ioniques
    • int. hydrophobe entre résidus d’AA à chaîne apolaire
    • liaisons ioniques = liaisons de valence électrique

création de ponts salins (sensibles aux variations de pH)

  • liaisons hydrogène : entre radicaux (ou chaînes latérales)

Ex. : OH de Ser et Thr, COOH de Glu et Asp, AA basiques

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10
Q

propriété biologiques des peptides & protéines
solubilité

  • exempe de prot. : insolubles; solubles?
  • solubilité prot dépend de ?
  • influence des facteurs physico chimiques?
A
  • hydrosolubles : albumines, globines, …
  • Insolubles dans l’eau : troponines, …

solubilité d’une protéine dépend :

  • de sa séquence (proportion d’AA polaires et apolaires)
  • et de sa structure spatiale

influencée par facteurs physiques et chimiques:

  • minimale à son pHi => influence du pH
  • influence température => rupture des liaisons avec la température : destruction des structures II, III et IV mais pas de modification de la structure I. => chaîne d’AA
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11
Q

propriétés biologiques des peptides et protéines

solubilité, rôle des détergents?

  • mercaptoéthanol?
A

= agents tensioactif qui solubilisent les mol peu ou insolubles en créant film hydrosluble autour d’elles

  • destruct° liaisons (intérat°) hydrophobes
  • le mercaptoéthanol coupe les ponts S-S
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12
Q

masse moléculaire

technique, PM minimal

A

= prend en considération un seul composant avc faible % de compo de la prot. on imagine qu’il n’est présent qu’à 1 seul exemplaire dans prot

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13
Q

masse moléculaire

technique, ultracentrifugation

A

centrifugation => sédimentation des prot
Rôle de la vitesse : en f(taille) et densité des molécules à séparer.

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14
Q

masse moléculaire

technique, gel filtration ou tamisage moléculaire

A

= filet à mailles de taille connue : la substance constituant le gel forme pores (Ø cst) , donc porosité connue.

  1. dépot sur le gel mélange de molécules
  2. petites pénètrent dans les mailles = V de distribution +++
  3. grandes sortent immédiatement, exclues du gel.

Calibration par des molécules standard de PM connu : mesure de la
vitesse d’élution (ou volume élution)

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15
Q

masse moléculaire

technique, électrophorèse sur gel

A

= combine migration électrophorétique dans champ électrique (fonction de la charge de la molécule) et tamisage moléculaire<strong> </strong>(fonction du PM de la protéine)

pH = peptides/protéines ∀ chargé même façon : seule la masse moléculaire interviendra dans la migration

Ex. de l’électrophorèse des protéines du sérum humai

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16
Q

masse moléculaire

technique, spectrométrie de masse

A
  • *fiable** : mesure directe n(atomes et groupes) de molécule protéique après bombardement e- qui casse molécule.
  • *Principe :** séparation ions selon M/Z , et quantification de % chaque espèce ainsi séparée.
  • *méthode destructive**
  • *But :** mesure de la masse moléculaire d’une substance, données structurales sur la (ou les) molécule(s)

la substance ionisée <= état excité =>provoque sa fragmentation.

analyse informe sur la structure de la molécule ∀ ions formés est caractérisé par m/z & l’appareil est capable de séparer ces ions (par un champ magnétique) et de les détecter/caractériser (qualitativement et quantitativement).

possible de déterminer le PM à une unité près

17
Q

exemples de peptides

glucagon

  • nombre d’A.A ?
  • rôle?
  • synth par?
A
  • 29 AA
  • hormones hyperglycémiante
  • synth / pancréas
18
Q

exemples de peptides

insuline

  • n(A.A.)?
  • synth / ?
  • rôle?
  • structure? si réduction?
A
  • 51 AA
  • synth pancréas
  • hormone hypoglycémiante
  • 2 chaînes, une liaison intra deux inter
  • si réduction pont SS perte activité biologique
19
Q

exemples de peptides

glutathion

  • composition a.a.?
  • rôle?
A
  • peptide Glu-Cys-Gly
  • liaison entre Glu et Cys = liaison pseudo-peptidique
  • glutathion = ωGlu-Cys-Gly

Le groupement thiol (SH) de la Cys permet à ce pseudopeptide
d’exister sous deux formes : réduite (GSH) ou oxydée (G-S-S-G)

rapport GSH (réduit) / GS-SG (oxydé) # 500 dans les cellules

  • caractère réducteur du glutathion
  • dans GR : maintien de l’ion Fer sous forme Fe++, permet donc le bon fonctionnement de Hb
  • transporteur d’H, coenzyme, très utile dans lemétabolisme des protéines
  • participe à de nombreuses réactions d’oxydo-réduction, en particulier au niveau des membranes des GR, de Hb…
20
Q

exemples de peptides

vasopressine :

  • n(A.A.)
  • rôle?
  • synth / ? rapport avec Gly?
A

= hormone anti-diurétique HAD

  • origine post-hypophysaire
  • 1 chaîne de 9 AA
  • Gly modifiée par amidification
  • 1 pont -S-S-
21
Q

exemples de peptides

ACTH

  • n(A.A.)?
  • synth / ?
  • rôle?
A
  • origine antéhypophysaire
  • 1 chaîne de 39 AA
  • activité biologique entre AA1 et AA24
22
Q

Holoprotéines

A

= uniquement formées d’AA

23
Q

Hétéroprotéines

A

= existence d’une partie non protéique, le groupement prosthétique, liée au peptide par une liaison covalente

24
Q

Phosphoprotéines

A

ester d’acide phosphorique sur des OH de sérine et thréonine

25
Q

Glycoprotéines

A

partie glucidique sur la protéine

26
Q

Chromoprotéines

A

très diverses dans leur composition, c’est la coloration qui leur a donné ce nom (Hb)

27
Q

exemples protéines

albumine, structure forme & répartition

A
  • 1 chaîne de 585 AA (M = 68 000) avec 17 ponts S-S
  • représente 50-60% des protéines plasmatiques totales
  • forme d’ellipse de 13 x 3 nm (protéine globulaire)
28
Q

Rôles de l’Albumine :

A
  • maintien de la pression oncotique sanguine
  • transport des minéraux, acides gras, bilirubine, hormones…
  • indispensable en chirurgie, en cas de déshydratation,** maladies hépatiques et rénales**….
29
Q

Importance biomédicale des protéines héminiques :

A

liaison et transport O2, transport e-, photosynthèse….

30
Q

protéines héminiques

exemple

A
  • Myoglobine
  • Hémoglobine
  • cytochrome p450
  • peroxydase à Fe3+

Biochimie (11 decks)

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