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Biochimie > Enzymologie > Flashcards

Enzymologie Flashcards

1
Q

Quels sont les différents signes que peuvent transmettre les enzymes?

(sémiologie enzymatique)

A
  • étude variation des quantité d’enzyme libérées au cours du processus pathologique
    • ​/> act. enzymatique dans sérum = reflet des lésions tissulaires
    • EX:
      • ​ALAT (f)
      • ASAT (f, m)
      • PALc(f,o)
      • amylase(p)
      • CPK(m)
      • yGT(f)
      • lipases(p)
  • ​​étude liaisons biochimiques qui résultent déficit enzymatique d’origine génétique
  • étude de l’activité des enzymes responsables du métabolisme des médicaments <em>(médecine individualisée)</em>
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Q

Qu’est ce qui différencie un métaboliseur rapide d’un métaboliseur lent?

A
  • métaboliseur rapide:
    • demi de vie courte
    • concentration basse
  • métaboliseur lent:
    • demie vie longue
    • concentration élevée
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3
Q

Qu’est ce qu’une enzyme?

A

catalyseur protéique (exception: ribozymes)

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4
Q

définit un catalyseur

A
  • substance qui:
    • augmente la vitesse de réaction chimique
    • ne fait pas partie ni des produits ni des réactifs
    • n’apparaît **pas dans le bilan **
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5
Q

La concentration enzymatique cellulaire est _____.

A

La concentration enzymatique cellulaire est faible.

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6
Q

une enzyme accélère la vitesse de réaction sans ________ la _____ ________

A

une enzyme accélère la vitesse de réaction sans altérer la position d’équilibre

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7
Q

La voie métabolique est un cas où l‘équilibre est __________ _______

A

La voie métabolique est un cas où l’équilibre est continuellement déplacé

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8
Q

Quelles sont les propriétés spécifiques aux enzymes / aux autres catalyseur?

A
  • pouvoir catalytique
  • spécificité
  • possible régulation
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9
Q

Le pouvoir catalytique d’une enzyme est ________, il peut atteindre une accélération de l’ordre de __ par rapport au mécanisme naturel.

A

Le pouvoir catalytique d’une enzyme est très élevé, il peut atteindre une accélération de l’ordre de 10<strong>14</strong> par rapport au mécanisme naturel.

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10
Q

La plupart des enzymes sont très spécifiques pour:

  • La nature _________: spécificité de ______
  • La nature de ___________: spécificité d’_______
A

La plupart des enzymes sont très spécifiques pour:

  • La nature du substrat qu’elle utilisent: spécificité de substrat
  • La nature de la réaction catalysée: spécificité d’action
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11
Q

Quelles peuvent être les différentes variation de la spécificité enzymatique?

A
  • peu spécifiques: phosphatase, peptidase
  • spécificité de groupe: hexokinase
  • spé absolue: substrat unique
  • certaines sont stéréospécifique
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12
Q

Les médicaments sont __________ par des enzymes

  • pas une enzyme ________
  • mais une enzyme ___________ (peu spé)

Cette réaction enzymatique a pour conséquence:

  • _______ le médicament
  • de le transformer en ________

On _______ le traitement pour que la concentration en métabolite actif soit optimale.

si on administre au même patient plusieurs médiaments qui sont _______ par la même enzyme, l’enzyme peut-être _________ et la concentration en métabolite actif sera:

  • soit _________
  • soit _________
A

Les médicaments sont métabolisés par des enzymes

  • pas une enzyme par médicament
  • mais une enzyme pour plusieurs médicaments (peu spé)

Cette réaction enzymatique a pour conséquence:

  • d’éliminer le médicament
  • de le transformer en métabolite actif

On ajuste le traitement pour que la concentration en métabolite actif soit optimale.

si on administre au même patient plusieurs médiaments qui sont métabolisés par la même enzyme, l’enzyme peut-être débordée et la concentration en métabolite actif sera:

  • soit trop forte
  • soit trop faible
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13
Q

La cyclosporine et le _________ sont deux médicaments métabolisés par __________

A

La cyclosporine et le midazolam sont deux médicaments métabolisés par la même enzyme

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14
Q

Quels sont les facteurs pouvant influer sur l’activité enzymatique?

A
  • des ions
  • des substrats ou produits du métabolisme (allostérie)
  • des modifications covalentes de l’enzyme
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15
Q

Localisation tissulaire

Certaines enzymes sont _______

Certaines ont une forte _______ utilisées en diagnostique

A

Certaines enzymes sont ubiquistes

Certaines ont une forte spécifité tissulaire utilisées en diagnostique

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16
Q

Localisation subcellulaire

la localisation subcellulaire permet la _________ des réactions enzymatiques

A

la localisation subcellulaire permet la canalisation des réactions enzymatiques

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17
Q

Les isoenzymes sont des formes multiples d’une même enzyme, quels sont leur point commun et leur différences? Existe-t-il naturellement?

A
  • existe naturellement chez une même espèce
  • agissent sur le même substrat
  • catalysent la mêmes réactions
  • synthétisées par des organes différents
  • structure primaire différente
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18
Q

Les proenzymes (aussi appelé ________) sont des précurseurs ________. Quels sont les mécanismes qui peuvent les activer?

A

Les proenzymes (aussi appelé zymogène) sont des précurseurs inactifs.

ACTIVATION après coupure + libération d’un petit peptide par:

  • MODIFICATION du pH
  • processus autocatalytique (enzyme elle même)
  • autre enzyme
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19
Q

Certaines enzymes ont besoin d’un composant __ ________ pour acquérir leur activité = _________

Les _________ peuvent être de nature différentes:

  • *
A

Certaines enzymes ont besoin d’un composant non protéique pour acquérir leur activité = cofacteur

Les cofacteurs peuvent être de nature différentes:

  • ions métalliques (fer, zinc, molybdate, cuivre, sodium, potassium, magnésium)
  • cofacteurs organique (vitamines)
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20
Q

comment se construit un holoenzyme?

A

apoenzyme (protéique) + cofacteur (groupement prosthétique)

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21
Q

les groupements prosthétiques sont des parties de la molécule ___________, liée à la structure protéique par des liasons ________________

ex: _______________________

A

les groupements prosthétiques sont des parties de la molécule non protéique, liée à la structure protéique par des liasons faibles et/ou covalentesu

ex: l’hème de l’hémoglobine

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22
Q

La classification des enzymes est fondée sur le type de réaction qu’elles catalysent, ainsi on a adopté la classification selon: EC + 4 nombres

à quoi correspondent ces nombres (respectivement)

A
  1. type de réaction catalysée
  2. type de liaison sur laquelle agit l’enzyme
  3. sous classification portant:
    • sois sur le sous type de liaison
    • soit sur le groupement transferée lors de la réaction
    • soit sur les deux
  4. numéro d’ordre dans la sous catégorie
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23
Q

type de réaction catalysée par la classe enzymatique:

oxydoréductase

A

oxydation-réduction: un donneur d’H ou d’e- est l’un des substrats

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24
Q

type de réaction catalysée par la classe enzymatique:

transférase

A

transfert d’un radical par une réaction de type:

A-X+B => A+B-X

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25
Q

type de réaction catalysée par la classe enzymatique:

hydrolase

A

clivage hydrolytique de :

C-C, C-N, C-O et autres liaisons

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26
Q

type de réaction catalysée par la classe enzymatique:

lyase

A

coupure (non-hydrolytique) de C-C, C-N, C-O et autre liaisons faisant apparaître une double liaison ou l’addition de groupements à double liaison

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27
Q

type de réaction catalysée par la classe enzymatique:

isomérase

A

modification de l’arrangement spatial d’une molécule

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28
Q

type de réaction catalysée par la classe enzymatique:

ligase

A

condensation de deux molécules, associée à l’hydrolyse d’une liaison à haute énérgie

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29
Q

Qui est à l’origine du modèle de “la serrure et la clef” pour l’enzyme et son substrat?

A

fisher (1894)

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30
Q

Lors de la réaction enzymatique il y a _______ du substrat par l’enzyme. Il y a une _______ de la structure.

A

Lors de la réaction enzymatique il y a reconnaissance du substrat par l’enzyme. Il y a une complémentarité de la structure.

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31
Q

le site actif occupe ________ de l’aire totale de l’enzyme

A
  • de 5 %
32
Q

Pour une réaction thermodynamiquement possible (dG<0), il suffit de mettre en contact les réactifs pour que la réaction se déclenche. (V/F?)

L’énergie d’activation est diminuée avec:

  • *
A

Pour une réaction thermodynamiquement possible (dG<0), il ne suffit pas toujours de mettre en contact les réactifs pour que la réaction se déclenche.

<span>LA MOLECULE DOIT FRANCHIR UNE BARRIERE ENERGETIQUE = L ENERGIE D’ACTIVATION</span>

L’énergie d’activation est diminuée avec:

  • /> température
  • catalyseur
  • présence d’enzymes
33
Q

décrit l’utilité de la loi d’arrhénius

A

la loi d’arrhénius met en évidence l’influence de l’énergie d’activation sur la vitesse de la réaction:

K= Ae-EA/RT

  • **plus EA /> plus vitesse réaction <**
  • si T augmente => -EA/RT augmente => V augmente
34
Q

Quelle est la formule de la constante de dissociation pour une réaction enzymatique?

A

S*R/RS= k-1/k1=kD

avec

  • k1 constante de la réaction aller*
  • k-1 constante de la réaction retour*
35
Q

formule de la constante d’association kAd’une réaction enzymatique?

A

kA=1/kD

ou

kA=[RS]/[S]*[R]

36
Q

Comment peut-on mesurer l’activité enzymatique?

A

cette évaluation se fait:

  • en mesurant la quantité de substrat disparu
  • en mesurant la quantité de produit formé

évalué par spectroscopie

37
Q

Comment obtenir des données experimentales de cinétique enzymatique?

PREMIERE METHODE

  • _______ l’enzyme
  • prélever des __(1)___ du mélange réactionnel à des temps donnés
  • _______ la réaction dans ___(1)____
  • séparer les _______ des ________

DEUXIEME METHODE

mesure en ________ d’un changement, durant le ________ de la réaction

ATTENTION: la deuxième réaction ne doit pas être _______

A
  • ajouter l’enzyme
  • prélever des aliquotes du mélange réactionnel à des temps donnés
  • stopper la réaction dans l’aliquote
  • séparer les substrats des produits

DEUXIEME METHODE

mesure en continu d’un changement, durant le déroulement de la réaction

ATTENTION: la deuxième réaction ne doit pas être limitante

38
Q

Comment analyser les résultats des données experimentales de cinétique enzymatique?

A

appliquer modèle mathématique

attention:

les modèles sont différents si:

  • la réaction est à 1 substrats ou plusieurs substrats
  • la quant. d’enzyme est très faible / quant de substrats (moins de 1pourcent)
39
Q

la vitesse initiale d’une réaction enzymatique est la ______ de la courbe au temps _

c’est la vitesse la ____ élevée

A

la vitesse initiale d’une réaction enzymatique est la pente de la courbe au temps 0

c’est la vitesse la plus élevée

40
Q

Que dit le principe d’action de masse dans les réactions enzymatique?

A

vitesse réaction enzymatique proportionnelle aux quantité de réactifs

facteur de proportionalité appelé constante de vitesse

V= k[A]

k ne dépend que de la température

41
Q

Dans les faits expérimentaux on relève, qu’au délà du principe d’action de masse, il existe d’autres facteur déterminant la vitesse de la réaction, à savoir:

A
  • vitesse initiale influée par la concentration de l’enzyme
  • si [S] >> [E], Vi proportionnelle à [E]*
  • concentration du substrat
42
Q

la vitesse d’une réaction enzymatique = quantité de substrat transformé ou quantité de produit apparu

On définit alors une unité internationale pour quantifier l’activité enzymatique

à savoir, 1 UI correspond à…

A

quantité d’enzyme qui transforme 1 micromole de substrat en 1 minute à 30°C dans des conditions optimales

43
Q

unité usuelle de l’activité enzymatique est le KATAL (kat), défini selon 1 kat = …

1 nanokatal= …

facteur de conversion vers l’U.I. ?

A

1 kat: quantité d’enzyme qui transforme une mole de substrat par seconde

1nkat: transfo d’une nanomole/seconde

1UI = 16.66 nkat

44
Q

définit l’activité spécifique et l’activité moléculaire

A

activité spécifique

activité rapportée à 1mg de protéine

activité moléculaire

nombre de moélcule de substrat transfo /minute/molécule d’enzyme

45
Q

Quels sont les t_rois stades successifs_ de la réaction enzymatique

A
  1. phase pré-stationnaire
  2. phase stationnaire = période de vitesse initiale
  3. phase post-stationnaire
46
Q

équation de michaelis et menten

A

V = (Vmax*[S])/ (Km + [S])

avec Km cst de Michaelis et sa pote (Menten)

Km= (k-1 + k2)/( k+1 )

47
Q

Km correspond à…

exprimé en…

A

[S] qd V= 0,5 * Vmax

mol/L

  • indépendante de la concentration en enzyme
  • réaction simple, 1/Km représente affinité enzyme :
    • /> Km provoque <\affinité
  • instabilité du complexe ES
48
Q

turn over ou constante catalytique

A

k+2 = efficacité enzyme = cst catalytique = turn over

  • nombre de mole substrat transformée en produit /unité de temps et par mole d’enzyme ou par site actif si enzyme oligomérique lorsque enzyme totalement saturée en S

k+2 = Vmax / [Et]

49
Q

pour déterminer graphiquement Vmax et Km on utilise…

A

représentation de:

  • Lineweaver et Burk
  • Dixon
  • Eadi-Hofstee

ou modélisation informatique

50
Q

_ représentation de Lineweaver et Burk_

  • aussi appelée ….
  • s’écrit …
  • représentation graphique…
A
  • aussi appelée en double inverse
  • s’écrit 1/V = (Km+[S]) / (Vmax*[S]<span>)</span>
  • représentation graphique: 1/V en fonction de 1/[S] est une droite
51
Q

représentation de Lineweaver et Burk

limite de la méthode

A

mesure à des [S]relativement élevé => pris en inverse => extrémement rapproché

52
Q

représentation de Dixon

  • à partir de l’équation de M&M on obtient …
  • ainsi la représentation de Dixon correspond à …
A
  • V= Vmax - Km * V/[S]
  • avec V en fonction de V[S] : droite de pente -Km
  • Vmax origine à l’ordonnée
53
Q

représentation de Eadie Hoostee

  • expression de …
  • on obtient…
A
  • expression de V/[S] en fonction de V : droite
  • on obtient une droite d’origine à l’ordonnée Vmax/Km et de pente - 1 / Km
54
Q

modélisation par calcul informatique

A

V = Vmax * [S] / Km + [S]

on extrapole par le calcul pour déterminer la valeur de l’asymptote horizontale (Vmax) et Km

55
Q

définit la notion d’ordre d’une réaction

A

V = k (S-x) : vitesse proportionnelle à n(substrat) restant

deux cas:

  • n(substrat) >> n(enzyme) : vitesse maximum = réaction d’ordre 0
  • n(substrat) disparu pas négligeable : vitesse affectée négativement = réaction d‘ordre 1
56
Q

En pratique pour mesurer la vitesse d’une réaction il faut connaître l’ordre de la réaction:

  • réaction d’ordre 0 …
  • réaction d’ordre 1 …
A
  • réaction d’ordre 0: vitesse constante
  • réaction d’ordre 1: mesurer vitesse initiale à l’aide de la tangente à la courbe à l’origine
57
Q

Quelles sont les conditions nécessaires pour déterminer une activité enzymatique?

A
  • connaître l’ordre de la réaction
  • déterminer la Vinitiale de la réaction
  • se situer à [S]>>Km
58
Q

La réaction enzyamtique à 1 seul substrat est une situation rare

Dans de nombreux cas un autre substrat intervient:

  • s’il s’agit de l’eau…
  • s’il s’agit d’un autre substrat…
  • s’il s’agit d’un coenzyme…
A
  • situation comparable à 1 substrat
  • **autre substrat **
    • \cste de dissociation de chacun des complexes formés interviennent/
  • coenzyme /
59
Q

Dans le cas de la réaction

A + B <=E=> P+Q

mécanisme Bi-Bi

Les 2 substrats ne peuvent se FIXER (mais peuvent être combinés sur une même enzyme) à l’enzyme simultanément

3 mécanismes peuvent être envisagés…

A

séquentiel (ordonné)

  • substrat ne peuvent se fixer à l’enzyme que dans un ordre impératif

aléatoire

  • susbtrat se fixe dans un ordre indeterminé

ping pong

  • 2 susbtrats jamais combinés à l’enzyme simultanément
60
Q

Quels sont les paramètres influant sur l’activité enzymatique?

A
  • pH
  • température
  • inhibiteur
  • activateurs
61
Q

pH optimum des enzymes

A
  • plupart des enzymes pHoptimum ≈ [5.5;8]
  • certaines pHopti très acide, Pepsine : pHoptimum = 1.8
  • certaines pHopti basique, Arginase : pHoptimum = 9.5
62
Q

le pH peut avori une action sur…

A
  • substrat : modif de son °ionisation
  • protéine enzymatique:
    • site actif
    • A.A. responsables de la structure tertiaire
63
Q

influence de T° est la résultante de 2 phénomènes distincts (antagoniste)…

A
  • activation: accroissement des vitesses de collision (loi d’Arrhénius)
  • inactivation: dénaturation de protéine enzymatique
64
Q

la dénaturation dépend de …

A

la durée d’exposition à la chaleur

A= A0 * e-kt

avec

  • A: activité après expo
  • A0 : activité avant expo
  • k constante de dénaturation par la chaleur
  • t temps d’expo
65
Q

3 types d’inhibition

A
  • irréversibles: inactivation
  • réversibles (3 classes)
    • compétitive
    • non-compétitive
    • incompétitives
  • excès de substrat
66
Q

inhibition irréversibles

avec exemple

A

inactivations

  • inhibiteur- LIASON COVALENTE -enzyme => bloque groupes fonctionnels
  • si complexe EI dilué ou dialysée => inhibition perdue
  • inhibiteurs + ou - spé

exemple: action de la penicilline

=> inactive la synth. du peptidoglycane des parois des bactéries

67
Q

inhibition réversibles

caractéristiques communes

A
  • perturbent la cinétique enzymatique
  • inhibition peut être levée par dialyse
  • inhibiteur réversible agissent de façon plus spécifique que irréversibles
68
Q

inhibiteurs compétitifs

spécificité et expression vitesse

A
  • ressemblance structurale avc substrat
  • entre en “compétition” pour se fixer sur le même site enzymatique (effet isostérique)
  • réaction bloquée
  • impossible de lever inhibition en saturant E en substrat

V = Vmax*[S]/[S]+Km(1+([I]/Ki))

69
Q

influence inhibiteur compétitif sur Vmax et Km

exemple d’inhibiteur compétitif

A
  • Vmax inchangée
  • Km augmentée du facteur(1+ [I]/Ki)

exemple: méthotrexate structure voisine du dihydrofolate > compétitif pour dihydrofolate réductase

70
Q

inhibiteurs non-compétitifs

A
  • inhibiteur se fixe sur un site différent du site actif
  • complexe ESI
  • modification de l’affinité apparente de E pour S lorsque I se fixe
  • inhibiteur agit comme si la [E] était diminuée
71
Q

inhibiteurs non compé

  • effet sur V max et Km
  • exemples
A
  • Vmax diminuée de facteur 1+I/Ki

Vmaxi = Vmax / 1 + [I]/Ki

  • Km inchangé

exemple: tacrine (cognex) inhibiteur non-compétitif de l’acétylcholine estérase

72
Q

inhibiteur incompétitif

  • spécificité
  • effet sur Vmax et Km
  • exemple
A
  • se fixe uniquement sur ES
  • V max et Km diminué de facteur 1 + [I]/Ki
  • acide caféique (particulièrement présent dans la menthe douce séchée)*
  • inhibiteur incompétitif de la xanthine oxydase (impliqué dans formation acide urique*
73
Q

mécanismes de régulation des réactions enzymatiques

A
  • compartimentation intracellulaire
  • régulation allostérique
  • modifications covalentes
  • régulation synthèse des enzymes
74
Q

régulation allostérique

A
  • enzymes allostériques: possèdent un site capable de fixer spécifiquement et de façon réversible un effecteur: coopération entre les sites
  • fixation non covalente
  • courbe Vi = f [S] est une sigmoide
    • à faible concentration, cinétique plus lente
    • concentration /> plus vite que la cinétique Michaelienne (adaptation)
75
Q

effecteurs allostériques

A
  • souvent substrat (effet activateur)
  • produit de la réaction (rétro inhibition)
  • enzymes souvent composées de plusieurs sous unité = protomères
    • associés de façon symétrique (modif de l’un => modif de l’autre)
    • deux conformations:
      • relâchée: forte affinité
      • tendue: faible affinité
76
Q

régulation des réactions enzymatique par modification covalente

A
  • certaines enzymes peuvent subir des modif post traductionnelles qui modifient leur activité
    • phosphorylation
    • acétylation
    • …
      *

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