Module 6 : Les enzymes

Question 1

Parmi les propositions suivantes, laquelle ou lesquelles sont vraies?

A. L’énergie libre d’activation est égale à la différence d’énergie libre entre l’état initial et l’état de transition.
B. L’énergie libre d’activation est proportionnelle à l’énergie libre de la réaction.
C. L’énergie libre d’activation est diminuée au cours d’une réaction enzymatique.
D. L’énergie libre d’activation est égale à la différence d’énergie libre entre l’état initial et l’état final.
E. La vitesse d’une réaction est inversement proportionnelle à l’énergie libre d’activation.

Answer 1

A. L’énergie libre d’activation est égale à la différence d’énergie libre entre l’état initial et l’état de transition.
C. L’énergie libre d’activation est diminuée au cours d’une réaction enzymatique.
E. La vitesse d’une réaction est inversement proportionnelle à l’énergie libre d’activation.

Question 2

Parmi les propositions suivantes, laquelle ou lesquelles sont vraies?

A. Les enzymes augmentent l’énergie libre d’activation d’une réaction.
B. Les enzymes sont intactes à la fin de la réaction.
C. Toutes les enzymes sont des protéines.
D. Les enzymes augmentent les vitesses d’une réaction sans modifier la constante d’équilibre

Answer 2

B. Les enzymes sont intactes à la fin de la réaction.

D. Les enzymes augmentent les vitesses d’une réaction sans modifier la constante d’équilibre

Question 3

Parmi les propositions suivantes, laquelle ou lesquelles sont vraies?

A. Les isomérases catalysent les réarrangements intramoléculaires.
B. Les oxydoréductases catalysent la perte ou le gain d’un atome d’oxygène ou d’hydrogène.
C. Les transférases catalysent le transfert de molécules d’un compartiment à l’autre.
D. Les lyases peuvent briser ou créer des doubles liaisons.
E. Les ligases catalysent la création de liaisons en utilisant une molécule d’eau.
F. Les hydrolases catalysent la coupure de liaisons en utilisant l’eau comme réactif.

Answer 3

A. Les isomérases catalysent les réarrangements intramoléculaires.
B. Les oxydoréductases catalysent la perte ou le gain d’un atome d’oxygène ou d’hydrogène.
D. Les lyases peuvent briser ou créer des doubles liaisons.
F. Les hydrolases catalysent la coupure de liaisons en utilisant l’eau comme réactif.

Question 4

Parmi les propositions suivantes, laquelle ou lesquelles sont vraies?

A. Les enzymes allostériques ont généralement une structure quaternaire.
B. Le site actif des protéines allostériques est appelé site allostérique.
C. La fixation d’un inhibiteur sur une enzyme allostérique est un effet hétérotrope négatif.
D. L’allostérie est un phénomène unique aux protéines ayant un rôle enzymatique.
E. La forme sigmoïde de la courbe vi = f([S]) des enzymes allostériques s’explique par l’effet coopératif.

Answer 4

A. Les enzymes allostériques ont généralement une structure quaternaire.
C. La fixation d’un inhibiteur sur une enzyme allostérique est un effet hétérotrope négatif.
E. La forme sigmoïde de la courbe vi = f([S]) des enzymes allostériques s’explique par l’effet coopératif

Question 5

Comment se nomme la conformation active d’une enzyme allostérique?

Answer 5

Conformation R

Question 6

Nommez le phénomène permettant à une enzyme multifonctionnelle ou à un complexe multienzymatique de générer le produit final à une vitesse plus élevée que des enzymes individuelles n’ayant qu’une seule fonction.

Answer 6

Canalisation métabolique

Question 7

Associez le terme de la première colonne avec la description de la seconde.

1. Δ[P]/Δt = -Δ[S]/Δt
2. Kcat
3. v
4. vitesse lorsque [S] est infinie
5. [S] lorsque v = Vmax/2

Answer 7

1. Équilibre
2. Vmax/[E]
3. Vélocité de la réaction
4. Vmax
5. Km

Question 8

Placez les mécanismes de régulation suivants en ordre croissant de vitesse.

• Régulation allostérique
• Contrôle du niveau de synthèse et de dégradation d’une enzyme
• Modification covalente

Answer 8

1. Contrôle du niveau de synthèse et de dégradation d’une enzyme
2. Modification covalente
3. Régulation allostérique

Question 9

Les enzymes ont 3 propriétés qui les distinguent des catalyseurs chimiques. Lesquelles?

Answer 9

Elles augmentent énormément la vitesse des réactions, elles sont très spécifiques et peuvent être régulées.

Question 10

Quelle est la différence entre une apoenzyme et une holoenzyme? Laquelle de ces formes est active?

Answer 10

Une apoenzyme et une holoenzyme réfèrent aux différentes formes d’une protéine conjuguée. On utilise le terme apoenzyme pour désigner la protéine seule, non liée à un cofacteur ou une coenzyme. C’est la forme inactive. La même protéine, mais cette fois liée à son cofacteur, est appelée holoenzyme. C’est la forme active de la protéine.

Question 11

Complétez les phrases suivantes :

Le site actif d’une enzyme est la région où se fixe le A et (le cas échéant) le B. C’est également l’endroit où a lieu la réaction. Les liaisons entre l’enzyme et le substrat ne sont pas de nature C.
L’énergie requise pour qu’un réactif atteigne l’état de transition est appelée D. La liaison du substrat à l’enzyme provoque un changement de conformation des deux molécules, ce qui aura pour conséquence de stabiliser E. On appelle ce processus d’ajustement dynamique le F..

Answer 11

A. substrat
B. cofacteur (coenzyme ou ion essentiel)
C. covalente
D. énergie libre d’activation ou barrière d’activation
E. l’état de transition du substrat
F. modèle de l’ajustement induit

Question 12

Qu’est-ce que la perfection catalytique?

Answer 12

La perfection catalytique est la valeur maximale que peut atteindre le ratio kcat/Km. Cette valeur se situe entre 108 et 109.

Question 13

Quelle enzyme est la plus efficace dans des conditions où l’enzyme est saturée de substrat?

Answer 13

L’efficacité d’une enzyme en conditions saturantes est donnée par la constante catalytique (kcat). L’enzyme ayant la constante catalytique la plus élevée est la plus efficace en conditions saturantes.

Question 14

Quelle est l’enzyme la plus efficace en conditions non saturantes?

Answer 14

L’efficacité d’une enzyme en conditions non saturantes est donnée par l’efficacité catalytique (kcat/Km). L’enzyme ayant le ratio kcat/Km le plus élevé est la plus efficace en conditions non saturantes.

Question 15

Nommez les 3 formes d’inhibition réversible. Pour chacune, donnez les changements qu’auront les inhibiteurs sur la cinétique de la réaction.

Answer 15

1. Compétitif (Liaison à E seulement)
   Augmentation de la Km
   Vmax inchangée
2. Non compétitif (Liaison à E et ES)
   Km inchangée
   Diminution de la Vmax
3. Anticompétitif (incompétitif) (Liaison à ES seulement)
   Diminution de la Km et de la Vmax
   Ratio Vmax/Km inchangé

Question 16

Vrai ou faux.

Les catalyseurs biologiques sont tous des protéines nommées enzymes.

Answer 16

Faux, certains ARN ont aussi des capacités catalytiques.

Question 17

Vrai ou faux.

Toutes les enzymes ont besoin d’un cofacteur ou d’une coenzyme pour être actives.

Answer 17

Faux, les enzymes ne sont pas toutes des protéines conjuguées.

Question 18

Vrai ou faux.

Plus la constante de Michaelis est élevée, plus l’enzyme a d’affinité avec son
substrat.

Answer 18

Faux, l’affinité de l’enzyme pour un substrat est inversement proportionnelle à la Km.

Question 19

Vrai ou faux.

L’état de transition est une forme transitoire qui apparaît lors d’une réaction, mais dont la durée de vie est si courte qu’elle ne peut être récupérée et étudiée.

Answer 19

Vrai.

Question 20

Vrai ou faux.

Les modulateurs allostériques hétérotropes se lient au site actif de l’enzyme.

Answer 20

Faux, ils se lient aux sites allostériques.

Question 21

Comment se nomme une enzyme inactive dans sa forme entière, mais dont la fonction catalytique est activée par une modification covalente irréversible? De quel genre de modification covalente s’agit-il? Donnez un exemple d’une protéine régulée de cette manière.

Answer 21

La forme inactive se nomme proenzyme ou zymogène. Cette forme est activée par une modification covalente irréversible appelée activation protéolytique. Il s’agit d’une activation protéolytique puisque la proenzyme subit une coupure de certains liens covalents. L’insuline, les enzymes digestives telles que la chymotrypsine et la trypsine ainsi que certains facteurs responsables de la coagulation sanguine sont des exemples de protéines régulées de cette façon.

Question 22

Les enzymes agissent en abaissant la barrière d’activation de la réaction. Expliquez comment leur liaison au substrat permet cette diminution.

Answer 22

Dans le modèle de l’ajustement induit, la liaison du substrat à l’enzyme induit un changement de conformation qui rapproche le substrat de l’état de transition. De plus, cet état est stabilisé par la liaison à l’enzyme. Le substrat se retrouve dans une orientation favorisant les contacts efficaces entre les molécules impliquées. Finalement, l’enzyme permet une augmentation locale de la concentration des réactifs, ce qui augmente la vitesse de la réaction.

Question 23

Pourquoi est-il important pour la cellule de réguler l’activité catalytique de ses enzymes?

Answer 23

Afin de conserver son énergie, de ne pas gaspiller les ressources et de répondre aux changements environnementaux.

Question 24

Lesquels de ces énoncés portant sur l’énergie libre d’activation sont vrais?

A. L’énergie libre d’activation d’une réaction catalysée par une enzyme est plus faible que celle de la même réaction non catalysée.
B. La vitesse d’une réaction est inversement proportionnelle à l’énergie libre d’activation.
C. L’énergie libre d’activation est égale à la différence d’énergie libre entre l’état initial et l’état de transition.
D. L’énergie libre d’activation est proportionnelle à l’énergie libre de la réaction.
E. L’énergie libre d’activation est égale à la différence d’énergie libre entre l’état initial et l’état final.

Answer 24

A. L’énergie libre d’activation d’une réaction catalysée par une enzyme est plus faible que celle de la même réaction non catalysée.
B. La vitesse d’une réaction est inversement proportionnelle à l’énergie libre d’activation.
C. L’énergie libre d’activation est égale à la différence d’énergie libre entre l’état initial et l’état de transition.

Question 25

À quelle classe appartient une enzyme qui catalyse l’union covalente de deux substrats en utilisant l’énergie provenant de l’hydrolyse de l’ATP?

A.	Isomérase
B.	Transférase
C.	Oxydoréductase
D.	Ligase
E.	Lyase
F.	Hydrolase

Answer 25

D. Ligase

Question 26

Lesquels des énoncés suivants décrivent correctement les effets de différents types d’inhibiteur sur les principales constantes cinétiques?

A. Un inhibiteur non compétitif provoque la diminution de la Km et de la Vmax.
B. La constante de Michaelis-Menton est toujours affectée par la présence d’un inhibiteur, peu importe la nature de celui-ci.
C. La Km augmente en présence d’un inhibiteur compétitif et diminue en présence d’un inhibiteur incompétitif.
D. Un inhibiteur compétitif n’a pas d’effet sur la Vmax.

Answer 26

C. La Km augmente en présence d’un inhibiteur compétitif et diminue en présence d’un inhibiteur incompétitif.
D. Un inhibiteur compétitif n’a pas d’effet sur la Vmax.

Question 27

Lesquels de ces énoncés portant sur l’allostérie sont vrais?

A. Les enzymes allostériques ont généralement une structure quaternaire.
B. Le site actif des protéines allostériques est appelé site allostérique.
C. La fixation d’un inhibiteur sur une enzyme allostérique est un effet hétérotrope négatif.
D. L’allostérie est un phénomène unique aux protéines ayant un rôle enzymatique.
E. La forme sigmoïde de la courbe vi = f([S]) des enzymes allostériques s’explique par l’effet coopératif.

Answer 27

A. Les enzymes allostériques ont généralement une structure quaternaire.
C. La fixation d’un inhibiteur sur une enzyme allostérique est un effet hétérotrope négatif.
E. La forme sigmoïde de la courbe vi = f([S]) des enzymes allostériques s’explique par l’effet coopératif.

Question 28

Associez chacune des définitions suivantes avec le paramètre cinétique correspondant.

1. Mesure de l’efficacité d’une enzyme dans des conditions non saturantes en substrat.
2. Constante de vitesse d’une réaction enzymatique dans des conditions où l’enzyme est saturée de substrat.
3. Vitesse lorsque la concentration de substrat est infinie.
4. Mesure de l’affinité d’une enzyme pour son substrat.

Answer 28

1. Kcat/Km
2. Kcat
3. Vmax
4. Km