Module 5 : Structure 3D, repliement et classification des protéines Flashcards
Qui suis-je?
Terme utilisé pour désigner 2 formes que peut prendre une même molécule. Le passage d’une forme se fait sans briser aucun lien covalent.
Conformation
Qui suis-je?
Terme utilisé pour désigner 2 formes que peut prendre une même molécule. Cependant, le passage d’une forme à l’autre demande le bris et la formation d’une liaison covalente.
Configuration
Vrai ou Faux.
Presque tous les groupements peptidiques sont en conformation trans.
Vrai.
La conformation trans diminue l’encombrement stérique entre les chaines latérales
Quel lien correspond au lien peptidique?
Le lien peptidique se forme par la réaction du groupement a-carboxyle d’un acide aminé avec le groupement a-amine d’un autre acide aminé. Suite à la réaction, le carboxyle devient un carbonyle et l’amine primaire devient un amine secondaire.
Vrai ou Faux.
Les structures secondaires sont stabilisées par des liens covalents.
Faux.
Les structures secondaires sont stabilisées par des liens hydrogène.
Quelle est la longueur, en nm, d’une hélice α contenant 20 résidus?
3 nm
La distance entre 2 acides aminés dans une hélice α est de 0,15 nm, donc une hélice de 20 résidus mesure 3 nm.
Combien de tours fera une hélice α de 20 résidus? (arrondir au centième près)
5,56 tours
On peut calculer le nombre de tours de cette hélice en sachant qu’il y a 3,6 résidus par tours dans une hélice α.
Vrai ou Faux.
Une combinaison reconnaissable d’hélices et de feuillets qui apparait dans un bon nombre de différentes protéines est appelé domaine.
Faux.
Un motif est une combinaison reconnaissable de structures secondaires, tandis qu’un domaine est une région de la chaine polypeptidique qui est repliée indépendamment du reste de la chaine.
Comment nomme-t-on les intermédiaires formés au cours du repliement d’une protéine?
Globule fondu
Comment appelle-t-on les protéines qui facilitent le repliement correct des protéines?
Chaperonnes
Qui suis-je?
Protéines sphériques, solubles dans l’eau.
Protéines globulaires
Qui suis-je?
Protéines contenant un nombre important de résidus hydrophobes.
Protéines membranaires
Qui suis-je?
Protéines filiformes, insolubles dans l’eau.
Protéines fibreuses
Quel est le type de structure rencontré chez la myoglobine?
A. Triple hélice B. Hélice et feuillet C. Feuillet bêta D. Coude bêta E. Hélice alpha
E. Hélice alpha
Quel est le nom des doubles liaisons covalentes impliquées dans le maintien de la structure du collagène?
Base de Schiff
Parmi les caractéristiques suivantes, laquelle ou lesquelles décrivent l’hémoglobine?
A. Protéine monomérique
B. Protéine multimérique
C. Transport de l’oxygène dans les tissus
D. Transport de l’oxygène dans le sang
E. Liaison à 1 seul groupement hème
F. Liaison à 4 groupements hème
G. Affinité pour l’oxygène modulable (possibilité de régulation)
B. Protéine multimérique
D. Transport de l’oxygène dans le sang
F. Liaison à 4 groupements hème
G. Affinité pour l’oxygène modulable (possibilité de régulation)
Nommez les 4 niveaux de structure d’une protéine et les définir brièvement.
- Structure primaire : Séquence linéaire des résidus d’acides aminés présents dans la chaîne polypeptidique. Liaisons covalentes de type liens peptidiques.
- Structure secondaire : Arrangement spatial (3D) des acides aminés adjacents d’un segment de la chaîne. Les hélices α, les feuillets β, les boucles et les coudes sont des éléments de structures secondaires. Liaisons hydrogène entre les atomes du squelette peptidique (entre les groupements -carbonyle et α-amine de résidus adjacents).
- Structure tertiaire: Arrangement 3D de tous les atomes dans une chaîne polypeptidique entière. Comprend les motifs et les domaines. Interactions principalement entre les chaînes latérales. Interactions non covalentes (liaisons hydrogène, interactions hydrophobes, liaisons ioniques et forces de Van der Waals) et covalentes (ponts disulfures) entre 2 résidus de la même chaîne polypeptidique.
- Structure quaternaire: Arrangement des chaînes polypeptidiques formant les sous-unités d’une protéine multimérique. Structure quaternaire d’une protéine monomérique = structure tertiaire! Interactions non covalentes (liaisons hydrogène et ioniques, interactions hydrophobes et forces de Van der Waals) et covalentes (ponts disulfures, bases de Schiff) entre 2 chaînes distinctes.
Quel est l’avantage de la RMN par rapport à la cristallographie?
La spectrométrie par RMN permet d’obtenir la structure de protéines dont la cristallisation n’est pas possible ou difficile. Elle permet également d’étudier les changements de conformation (dynamique) d’une protéine. Il faut réaliser que les protéines ne sont pas des entités statiques; cette souplesse structurale est importante pour la fonction de la protéine.
Complétez les phrases suivantes :
Les protéines sont des chaînes linéaires constituées A liés ensemble par des liens covalents appelés liaisons B. Bien que le lien C-N soit une liaison simple, il possède partiellement les caractéristiques d’une C. Ce phénomène s’explique par la formation d’un D de résonnance. Cette structure restreint la rotation du lien peptidique. Une rotation est possible seulement pour les liens E et F du squelette peptidique.
L’hélice α est un exemple d’élément de structure G. Cette structure en hélice est formée par des liaisons H entre des acides aminés adjacents. Les liens H sont I à l’axe de l’hélice, tandis que les chaînes latérales sont J à l’axe de l’hélice et à K de celle-ci
A. acides aminés B. peptidiques C. double liaison D. hybride E. Ca-N (phi) F. Ca-Co (psi) G. secondaire H. hydrogène (ou H) I. parallèles J. perpendiculaires K. l'extérieur
L’hémagglutinine de l’influenza contient une hélice α remarquablement longue formée de 53 résidus.
a. Quelle est la longueur de l’hélice (en nm)?
b. Combien de tours forme-t-elle?
c. Combien de liens hydrogène sont présents dans cette hélice?
a. 53 résidus x 0,15 nm/résidus = 7,95 nm
La distance parcourue par l’hélice à chaque résidu (on peut aussi dire l’avance de l’hélice par résidu) est de 0,15 nm. Cela correspond à la distance parcourue sur l’axe de l’hélice entre le premier atome du résidu X jusqu’au premier atome du résidu suivant. La figure 4.10 du livre de référence (Horton, 2006/Moran, 2012. p.93/94) illustre bien ce concept. Il faut donc tenir compte des 53 résidus puisqu’ils contribuent tous à la longueur de l’hélice.
b. 53 résidus/(3,6 résidus/tour) = 14,7 tours
c. 49 liens hydrogène
Dans une hélice α, le résidu n forme une liaison hydrogène avec le résidu n+4. Donc :
Le résidu 1 forme un lien avec le résidu 5 Le résidu 2 forme un lien avec le résidu 6 Le résidu 3 forme un lien avec le résidu 7 ….
Le résidu 46 forme un lien avec le résidu 50 Le résidu 47 forme un lien avec le résidu 51 Le résidu 48 forme un lien avec le résidu 52 Le résidu 49 forme un lien avec le résidu 53
Les résidus 50, 51, 52 et 53 ne forment pas de liens H avec les résidus qui sont 4 positions plus loin (n+4) puisque ceux-ci ne sont pas dans l’hélice. C’est pourquoi une hélice de 53 résidus contient 49 liens H reliant les groupements carbonyle et amine.
NOTE : Les valeurs de pas de l’hélice, de distance parcourue par résidu et de tour de l’hélice ne sont pas à apprendre par cœur, ils vous seront donnés au besoin. Cependant, vous devez être en mesure de manipuler ces données comme dans ce numéro.
