Module 6: Les enzymes Flashcards
Qu’est ce qu’une apoenzyme?
Enzyme n’ayant pas sa portion protéique. C’est la forme inactive d’une enzyme
Qu’est ce qu’une holoenzyme ?
Enzyme ayant sa portion protéique. C’est la forme active d’une enzyme.
Comment nomme-t-on la portion non protéique de l’enzyme ?
Cofacteur
Qu’est ce qu’un cosubstrat ?
Enzyme faiblement fixée à l’apoenzyme par des liaisons non covalentes
Comment sont liés les groupements prosthétiques aux enzymes ? + Par quels types de liaisons ?
Ils sont solidement liés à l’enzyme par des liaisons covalentes
Vrai ou faux: les coenzymes sont des molécules inorganiques ?
Faux, ce sont des molécules organiques
Vrai ou faux: les ions essentiels sont des molécules inorganiques ?
Vrai
Vrai ou faux: les enzymes ne transforment pas de vitamines
Faux, la plupart des vitamines sont transformés par des enzymes
Pourquoi est-ce que les enzymes transforment des vitamines ?
Afin de les faire correspondre aux coenzymes
Vrai ou faux: les enzymes augmentent la vitesse de réaction et donc vont influer sur la cinétique
Vrai
Vrai ou faux: les enzymes peuvent rendre possible une réaction non spontanée ?
Faux, les enzymes ne peuvent pas rendre possible une réaction non spontanée
Vrai ou faux: les enzymes n’ont pas d’influence sur la thermodynamique de la réaction ?
Vrai
Est ce que les enzymes altèrent l’équilibre de la réaction ?
Non, elles n’altèrent pas l’équilibre de la réaction
Expliquez brièvement le concept de “ réactions couplées“
L’énergie libérée par la cellule est réutilisée par les enzymes et vice-versa ( travail d’équipe )
Nommez les 3 propriétés distinguant les enzymes des catalyseurs systhétiques
1- Les enzymes sont plus efficaces que les catalyseurs systhétiques dans des conditions compatibles avec la vie (température, pH et concentration)
2- Les enzymes sont beaucoup plus spécifiques
3- Les enzymes sont hautement régulées
Expliquez la capacité des enzymes régulatrices
Elles ont la capacité de réagir aux besoins métaboliques momentanés de la cellule en ajustant leur activité catalytique
Nommez l’autre nom que peut employer l’énergie libre d’activation
Barrière d’activation
Qu’est ce que l’énergie libre d’activation ?
C’est la quantité minimale d’énergie libre requise pour convertir 1 mole de substrat pour atteindre de son état initial (faible énergie) à son état de transition
Quelle est la durée de vie de l’état de transition d’une réaction enzymatique ?
Durée de vie tellement courte qu’elle ne peut pas être étudiée/récupérée
Vrai ou faux: il est possible d’étudier l’état de transition d’une réaction enzymatique
Faux, car la durée de vie de l’état de transition est trop courte
Qu’est ce que l’état de transition d’une réaction enzymatique ?
C’est la forme transitoire d’une molécule apparaissant lors d’une réaction enzymatique
Vrai ou faux: l’état de transition est très stable
Faux, elle est très instable
Comment font les chimistes pour augmenter la vitesse des réactions chimiques ?
Ils augmentent la température ( température doit être très élevée)
De quoi dépend la vitesse d’une réaction chimique non catalysée ? (3 choses)
- de l’énergie libre des molécules impliquées
- de l’orientation de ces molécules
- du nombre de collisions entre ces molécules
Vrai ou faux: la vitesse d’une réaction chimique non catalysée est proportionnelle à l’énergie libre d’activation ?
Faux, elle est inversement proportionnelle à l’énergie libre d’activation
Quelles vitesses ont la plupart des réactions biochimiques se déroulant aux températures physiologiques lorsqu’elles ne sont pas catalysées par une enzymes ?
Elles ont des vitesses négligeable
Expliquez brièvement les 4 grandes étapes de la catalyse
1- l’enzyme va augmenter la vitesse de la réaction en abaissant la barrière d’activation
2- l’enzyme va se combiner de manière transitoire au substrat de façon à lui permettre d’atteindre plus facilement l’état de transition et de la stabiliser par la suit.
3- Lorsque l’état de transition est atteint, le substrat est converti rapidement en produit(s) qui vont être libérés.
4- L’enzyme intacte peut alors catalyser une autre réaction
Vrai ou faux: les produits sont liés fortement à l’enzyme
Faux, ils sont liés faiblement pour leur permettre de se détacher et d’être libérés à la fin de la réaction enzymatique
Que vont catalyser les oxydoréductases ?
Les réactions d’oxydoréduction
Que vont catalyser les transférases ?
Les réactions de transfert d’un atome ou groupe d’atomes
Que vont catalyser les hydrolases ?
Les réactions d’hydrolyse
Que vont catalyser les lyases ?
La formation d’une double liaison associée à l’élimination d’un atome ou d’un groupement ou le bris d’une double liaison
Que vont catalyser les isomérases ?
les réarrangements intramoléculaires (isomérisation)
Que vont catalyser les ligases ?
La formation de liens covalents entre 2 molécules en utilisant l’énergie produite par l’hydrolyse de l’ATP
Quelle énergie vont utiliser les ligases pour catalyser la formation de liens covalents entre 2 molécules ?
Les ligases vont utiliser l’énergie produite par l’hydrolyse de l’ATP
Expliquez brièvement ce qu’est une réaction d’oxydoréduction
Processus de transfert d’un électron entre un donneur et un accepteur d’électrons
Dans une réaction d’oxydoréduction, comment appelons nous celui qui donne un électron ?
Agent réducteur
Qu’est ce que l’agent oxydant d’une réaction d’oxydoréduction ?
C’est celui qui va accepter l’électron
Comment est caractérisée la réaction d’oxydoréduction ?
Caractérisée par la perte ou le gain d’un atome d’hydrogène ou d’oxygène
Vrai ou faux: l’agent réducteur d’une réaction d’oxydoréduction devient oxydé ?
Vrai
Vrai ou faux: l’agent oxydant devient oxydé
Faux, il devient réduit
Vrai ou faux: la présence d’une coenzymes n’est généralement pas requise lors d’une réaction enzymatique impliquant une transférase ?
Faux, la présence d’une coenzymes est généralement requise
Expliquez brièvement ce qu’est une réaction d’hydrolyse
Bris d’un lien covalent par l’addition d’une molécule d’eau
Dans le cas d’une réaction chimique simple non catalysée par une enzyme et effectuées dans des conditions de température et de pH constantes, de quoi dépend la vitesse initiale de la réaction?
La vitesse initiale de la réaction dépend uniquement de la concentration du substrat
Quel genre de graphique allons nous obtenir lors d’une réaction chimique simple non catalysée?
Une droite
À quoi va correspondre la pente du graphique d’une réaction chimique simple non-catalysée?
La pente va correspondre à la constante de vitesse k
Est-ce que la formation du complexe enzyme/substrat est réversible?
Oui
La dissociation du complexe enzyme/substrat est-il réversible ?
Irréversible, car il est très favorable dans le sens de la formation du/des produit(s)
Quelles sont les 2 étapes d’une réaction de cinétique enzymatique?
1- formation du complexe enzyme/substrat
2- dissociation du complexe enzyme/substrat
Pourquoi étudier la cinétique d’une réaction enzymatique? (3 choses)
1- comprendre le fonctionnement de l’enzyme
2- comparer les activités de 2 enzymes
3- contrôler le métabolisme
Quand on parle de “comprendre le fonctionnement de l’enzyme“, à quoi faisons nous référence (4 choses)
- efficacité
- spécificité
- mécanisme catalytique
- inhibition/régulation
Dans une réaction de cinétique enzymatique, qu’est ce qui limite la vitesse maximale?
la concentration de l’enzyme va limiter la vitesse maximale
Vrai ou faux: dans une réaction de cinétique enzymatique, lorsque la concentration de l’enzyme est fixe, la vitesse maximale est constante
Vrai
Vrai ou faux: dans une réaction de cinétique enzymatique, la concentration de substrat va influencer la vitesse maximale de la réaction
Faux, la concentration du substrat n’influence pas la vitesse maximale, seulement la concentration de l’enzyme va l’influencer
La constante de Michaelis-Menton est-elle proportionnelle ou inversement proportionnelle à l’affinité de l’enzyme pour le substrat ?
Inversement proportionnelle
Vrai ou faux: la constante de Michaelis-Menton est unique pour chaque paire enzyme-substrat
Vrai
À quoi correspond la constante de Michaelis-Menton (Km) ?
Correspond à la concentration de substrat lorsque la vitesse initiale est la moitié de Vmax
Comment sont obtenues les valeurs approximatives de la constante de Michaelis-Menton (Km) et de Vmax ?
Elles sont toutes deux obtenues expérimentalement en traçant la courbe de la vitesse initiale (Vi) en fonction de la concentration de substrat [S]
Vrai ou faux: la constante de Michaelis-Menton varie si la concentration d’enzymes varie
Faux, la constante ne varie pas selon a concentration de l’enzyme
Que décrit l’équation de Michaelis-Menton ?
La relation entre la vitesse intiale, la concentration de substrat, la constante de Michaelis-Menton et la vitesse maximale
À quoi correspond la constante catalytique (Kcat) ?
Correspond au nombre de moles de substrats transformées en produits par unité de temps pour une molécule d’enzyme à la vitesse maximale (donc lorsque l’enzyme est saturée de substrat)
Quelle est la valeur maximale du ratio Kcat/Km (constante catalytique sur constante de Michaelis-Menton) ?
Se situe entre 10^8 et 10^9 (^=exposant)
Lorsque l’efficacité catalytique (Kcat/Km) atteint le ratio maximal, que disons-nous?
l’enzyme s’approche de la perfection catalytique (la vitesse de diffusion du substrat dans le site actif est maximale)
Expliquez brièvement ce qu’est l’inhibition compétitive
Il y a compétition entre le substrat et l’inhibiteur pour se lier à l’enzyme (seulement un des 2 peut se lier)
Lors d’une inhibition compétitive, quelle étape est affectée dans la réaction enzymatique ?
Seulement l’étape de la formation du complexe enzyme-substrat
Vrai ou faux: dans une inhibition compétitive, la vitesse de formation des produits demeure la même lorsque le complexe enzyme-substrat est formé
Vrai
Expliquez brièvement ce qu’est une inhibition compétitive classique
Le substrat et l’inhibiteur reconnaissent le site actif de l’enzyme (si l’inhibiteur s’associe au site actif, le substrat ne peut plus s’y associé, car il n’est plus accessible)
Expliquez brièvement ce qu’est l’inhibition compétitive non classique
Le substrat et l’inhibiteur reconnaissent des sites différents de l’enzyme. Il y a quand même compétition à savoir qui va y arriver avant pour y avoir accès
Exemple de situation dans une inhibition compétitive:
-> le substrat est en très grand excès par rapport à l’inhibiteur.
1- Que va rencontrer l’enzyme?
2- Comment va varier la constante de Michaelis-Menton (Km) ?
3- Comment seront les valeurs de Vmax effectuée en présence ou non d’un inhibiteur compétitif ?
1- Beaucoup plus de chance que l’enzyme rencontre le substrat
2- La valeur de Km augmente, car elle correspond à la concentration de substrat requise pour atteindre la moitié de Vmax (donc si plus de substrat, Km plus grande)
3- Les valeurs de Vmax obtenues seront identiques
Expliquez brièvement l’inhibition non compétitive
L’inhibiteur peut lier l’enzyme libre ou le complexe enzyme-substrat. Il n’y a donc pas de compétition, car le substrat peut s’associer à l’enzyme de manière efficace après la fixation de l’inhibiteur
Vrai ou faux: dans une inhibition non compétitive, le site de liaison du substrat est différent du site actif
Vrai
Dans une inhibition non compétitive:
1- Comment varie la constante de Michaelis-Menton ?
2- Est ce qu’il y a une étape de formation affectée dans la réaction ?
3- Comment varie la concentration d’enzyme active dans le milieu réactionnel ?
4- Comme varie Vmax ?
1- Elle demeure inchangée
2- non aucune étape est affectée
3-la concentration d’enzyme active diminue puisque le complexe enzyme-substrat-inhibiteur est incapable de catalyser la réaction, donc de convertir le substrat en produits
4- Vmax diminue
Expliquez brièvement l’inhibition incompétive au anticompétitive
L’inhibiteur peut seulement se lier au complexe enzyme-substrat
Dans une inhibition anticompétitive:
1- Qu’est ce qui modifie l’équilibre de la réaction enzymatique ?
2- Comment varie Km et pourquoi?
3-Comment varie Vmax et pourquoi?
1- La diminution de la concentration du complexe enzyme-substrat modifie l’équilibre de la réaction
2- Km diminue puisque la liaison du substrat à l’enzyme est favorisée ce qui augmente l’affinité ( augmentation affinité=Km diminue)
3- Vmax diminue puisque le complexe enzyme-substrat-inhibiteur est incapable de catalyser la réaction ce qi réduit la concentration d’enzyme active
Quels sont les 3 facteurs influençant la vitesse de régulation enzymatique ?
- concentration de l’enzyme
- concentration du substrat, du cofacteur ou de la coensyme
- activité catalytique de l’enzyme
Par quoi est modulée l’activité enzymatique ?
- le mécanisme d’allostérie
- les modifications covalentes
De quoi dépend la concentration d’une enzyme ?
Des vitesses à laquelle elle est synthétisée et dégradée
Que permet la régulation allostérique ?
Permet l’adaptation la plus rapide aux conditions locales, car ses effets sot immédiats et brefs
Par quelles molécules est modifiée la structure 3D d’une protéine allostérique?
Par la présence de molécules appelées effecteurs allostériques/ modulateurs allostériques se liant de façon non covalente à l’enzyme
Quel est le rôle d’un activateur ?
Augmenter l’activité de l’enzyme
Quel est le rôle d’un inhibiteur ?
Diminuer l’activité de l’enzyme
La régulation allostérique est principalement effectuée par des protéines _______.
Multimériques
Quelle structure ont généralement les enzymes allostériques ?
Une structure quaternaire contenant un nombre pair de sous-unités pouvant (chacune) fixer une molécule de substrat
Vrai ou faux: les sous-unités des enzymes allostériques possèdent des sites allostériques ? Expliquez
Vrai, pour permettre la liaison des effecteurs qui ne peuvent pas se lier au site actifs, car ils ne sont pas des analogues structuraux du substrat
Vrai ou faux: n’importe quoi peut se lier au site actif?
Faux, seulement les analogues structuraux du substrat
Quelle est la forme de la courbe Vi=f[S] d’une enzyme allostérique?
Forme sigmoïdale
Pourquoi la courbe d’une enzyme allostérique est de forme sigmoïdale?
Car, la fixation d’un substrat sur une sous-unité modifie l’affinité des autres sous-unités
Qu’est ce que l’effet coopératif dans une réaction enzymatique allostérique?
La liaison d’un substrat a un effet sur la liaison d’une molécule du même substrat, mais sur une sous-unité adjacente. Le substrat a donc un effet sur sa propre fixation à l’enzyme
L’effet coopératif est-il un phénomène homotrope ou hétérotrope?
Homotrope, car il se fait l’effet lui-même
Expliquez brièvement ce qu’est l’effet allostérique
C’est la liaison de l’effecteur allostérique qui a un effet sur le substrat. Le changement de conformation provoqué par l’interaction enzyme-effecteur peut activer ou inhiber la réaction
L’effet allostérique est-il de type homotrope ou hétérotrope?
Hétérotrope
Qu’est ce que la transition allostérique?
Changement d’une conformation à une autre d’une enzyme allostérique
Expliquez ce qu’est la conformation T d’une enzyme allostérique
état inactif à faible affinité pour le substrat
Expliquez ce qu’est la conformation R d’une enzyme allostérique
état actif à forte affinité pour le substrat
La présence d’un activateur allostérique stabilise quelle conformation d’une enzyme allostérique?
La conformation R. Pousse donc l’équilibre de T vers R
La présence d’un inhibiteur allostérique stabilise quelle conformation d’une enzyme allostérique?
La conformation T. Pousse l’équilibre de R vers T
Nommez les 2 modèles expliquant la transition entre les conformations R et T
- modèle concerté
- modèle séquentiel
Expliquez ce qu’est le modèle concerté expliquant la transition entre les conformations R et T
toutes les sous-unités d’une enzyme allostérique doivent avoir la même conformation
Expliquez ce qu’est le modèle séquentiel expliquant la transition entre les conformations R et T
les sous-unités de la protéine n’ont pas nécessairement la même conformation. La conformation d’une sous-unité de la forme T à R ne se propage par automatiquement aux autres sous-unités, mais il y a une légère altération de la structure qui les rend plus réceptives au substrat
Expliquez les modifications covalentes réversibles d’une protéine enzymatique + précisez sa rapidité en la comparant à la dégradation d’une protéine et à la régulation allostérique
- Une protéine peut être modifiée par l’ajout de différentes groupements chimiques par une enzyme de modification
- elle est plus rapide que le contrôle de la synthèse et de la dégradation d’une protéine, mais plus lente que la régulation allostérique
Classez en ordre croissante de vitesse de réaction: régulation allostérique, dégradation d’une protéine et modifications covalentes réversibles
dégradation d’une protéine, modifications covalentes réversibles, régulation allostérique
Quelles sont les 2 modifications covalentes réversibles les plus fréquentes ?
- phosphorylation
- déphosphorylation
Quelles enzymes sont responsables de la phosphorylation?
Les kinases (transférase)
Quelles enzymes sont responsable de la déphosphorylation?
Les phosphatases (hydrolases)
Expliquez les modifications covalentes irréversibles d’une protéine enzymatique
certaines enzymes sont produites et conservées sous une forme inactive appelée proenzyme ou zymogène
Par quoi sont activés les zymogènes (proenzymes) ?
Par la coupure d’un de leur liens covalents (activation protéolytique)
Nommez des exemples de zymogènes (modification covalentes irréversibles)
Insuline, enzymes digestives comme trypsine ou chymotropsine et certains facteurs responsables de la coagulation sanguine
Les intermédiaires métaboliques peuvent-ils être détectés lors d’une réaction enzymatique ?
oui, car ils sont assez stables et leur durée de vie est plus longue que l’état de transition
Que signifie le terme: sentier métabolique ?
Il est utilisé pour décrire l’action de l’ensemble des enzymes menant à la formation du produit final
Nommez les 2 particularités des enzymes multifonctionnelle
- elles peuvent catalyser 2 réactions successives dans un même sentier métabolique
- elles possèdent plus d’un domaine
Vrai ou faux: en géréral, les animaux ont perdu leurs capacités à synthétiser plusieurs coenzymes.
Vrai, ces coenzymes ou leurs précurseurs doivent donc être obtenus par l’alimentation; ils sont appelés vitamines
Vrai ou faux: la plupart des vitamines doivent être transformées par des enzymes afin de correspondre aux coenzymes
vrai
nommez les 2 systèmes de nomenclature pour les enzymes
1- nomenclature traditionnelle
2- nomenclature systématique
Expliquez la nomenclature traditionnelle des enzymes
Basée sur des considérations historiques et est la plus utilisée, à cause de sa simplicité.
Expliquez la nomenclature systématique des enzymes
Système rigoureux et permet d’assigner un nom précis à chaque enzyme afin d’éviter toute confusion.
Nommez les 3 façons permettant d’augmenter le nombre de molécules qui franchissent la barrière d’activation
1- en augmentant la concentration des réactifs
2- en augmentant la température
3- en diminuant l’énergie libre d’activation (par la catalyse)
Comment font les cellules pour accélérer les réactions chimiques?
en abaissant l’énergie d’activation (ou barrière d’activation), via la catalyse ensymatique
D’où provient une grande partie de l’énergie requise pour abaisser l’énergie d’activation?
Provient des interactions (liens H, interactions hydrophobes et interactions ioniques) entre le substrat et l’enzyme
vrai ou faux: plusieurs enzymes lient plus d’un substrat à la fois
vrai
Vrai ou faux: les interactions enzyme-substrat ne permettent pas de stabiliser l’état de transition
Faux, le permettent pendant le temps de la réaction
Vrai ou faux: la taille d’une enzyme est beaucoup plus petite que celle de son substrat
faux, la taille de l’enzyme est plus grande
De quoi dépend la spécificité d’une enzyme pour son substrat ?
résulte de la reconnaissance moléculaire par complémentarité de structure entre le site actif et le substrat.
De quoi dépend la reconnaissance moléculaire?
du caractère électrique (non polaire, polaire ou chargé) du site actif versus celui du substrat
Vrai ou faux: toutes les enzymes ont le même degré de spécificité
faux, certaines ont un seul substrat, tandis que d’autres sont plus permissives et reconnaissent un groupe plus large de molécules apparentées
qu’est-ce que nous ne prenons pas en compte dnas le modèle clé/serrure ?
Dans ce modèle, l’enzyme et le substrat ont une structure fixe. On ne tient pas compte du fait que les enzymes ont une structure dynamique, c’est-à-dire une certaine souplesse structurale
Expliquez le modèle de l’ajustement induit
C’est une variation moderne du modèle clé-serrure, les interactions non covalentes entre le substrat et l’enzyme induisent un changement 3D de la structure du site actif.
Quel type de processus est le modèle de l’ajustement induit?
Processus de reconnaissance dynamique où l’enzyme et le substrat adaptent mutuellement leurs formes respectives pour mieux s’ajuster l’un à l’autre.
Rôles du sites actif
- reconnaissance du ou des substrats
- certains résidus d’acides aminés présents à l’intérieur du site actif participent directement au processus catalytique
Est-ce que la réaction enzymatique est spécifique?
Oui, il n’y a pas de sous-produit résultant d’une réaction secondaire. Le produit formé est presque 100% pur.
Qu’est-ce qui entraîne la dissociation du complexe enzyme-produit ?
la perte de complémentarité résultant de la formation du produit.
Comment est possible la dissociation enzyme-produit?
car les interactions enzyme-produit sont non covalentes.
Que permet de déterminer la cinétique et la thermodynamique d’une réaction?
- Thermodynamique: détermine dans quelle direction et jusqu’à où ira une réaction
- Cinétique: permet de savoir à quelle vitesse la réaction se déroulera
Vrai ou faux: le glucose et la nitroglycérine sont 2 substances qui contiennent beaucoup d’énergie libre, mais ne la libèrent pas à la même vitesse
vrai, car ce sont des réactions différentes
Vrai ou faux: la cyclisation des monosaccharides est un processus très exergonique
faux, il est près de l’équilibre
Vrai ou faux: la phosphorylation peut affecter positivement ou négativement l’activité enzymatique
vrai
