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BCM-1001 (Biochimie structurale) > Module 6: Les enzymes > Flashcards

Module 6: Les enzymes Flashcards

1
Q

Qu’est ce qu’une apoenzyme?

A

Enzyme n’ayant pas sa portion protéique. C’est la forme inactive d’une enzyme

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Q

Qu’est ce qu’une holoenzyme ?

A

Enzyme ayant sa portion protéique. C’est la forme active d’une enzyme.

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3
Q

Comment nomme-t-on la portion non protéique de l’enzyme ?

A

Cofacteur

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4
Q

Qu’est ce qu’un cosubstrat ?

A

Enzyme faiblement fixée à l’apoenzyme par des liaisons non covalentes

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Q

Comment sont liés les groupements prosthétiques aux enzymes ? + Par quels types de liaisons ?

A

Ils sont solidement liés à l’enzyme par des liaisons covalentes

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6
Q

Vrai ou faux: les coenzymes sont des molécules inorganiques ?

A

Faux, ce sont des molécules organiques

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7
Q

Vrai ou faux: les ions essentiels sont des molécules inorganiques ?

A

Vrai

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8
Q

Vrai ou faux: les enzymes ne transforment pas de vitamines

A

Faux, la plupart des vitamines sont transformés par des enzymes

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9
Q

Pourquoi est-ce que les enzymes transforment des vitamines ?

A

Afin de les faire correspondre aux coenzymes

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10
Q

Vrai ou faux: les enzymes augmentent la vitesse de réaction et donc vont influer sur la cinétique

A

Vrai

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11
Q

Vrai ou faux: les enzymes peuvent rendre possible une réaction non spontanée ?

A

Faux, les enzymes ne peuvent pas rendre possible une réaction non spontanée

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12
Q

Vrai ou faux: les enzymes n’ont pas d’influence sur la thermodynamique de la réaction ?

A

Vrai

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13
Q

Est ce que les enzymes altèrent l’équilibre de la réaction ?

A

Non, elles n’altèrent pas l’équilibre de la réaction

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14
Q

Expliquez brièvement le concept de “ réactions couplées“

A

L’énergie libérée par la cellule est réutilisée par les enzymes et vice-versa ( travail d’équipe )

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15
Q

Nommez les 3 propriétés distinguant les enzymes des catalyseurs systhétiques

A

1- Les enzymes sont plus efficaces que les catalyseurs systhétiques dans des conditions compatibles avec la vie (température, pH et concentration)
2- Les enzymes sont beaucoup plus spécifiques
3- Les enzymes sont hautement régulées

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16
Q

Expliquez la capacité des enzymes régulatrices

A

Elles ont la capacité de réagir aux besoins métaboliques momentanés de la cellule en ajustant leur activité catalytique

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17
Q

Nommez l’autre nom que peut employer l’énergie libre d’activation

A

Barrière d’activation

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18
Q

Qu’est ce que l’énergie libre d’activation ?

A

C’est la quantité minimale d’énergie libre requise pour convertir 1 mole de substrat pour atteindre de son état initial (faible énergie) à son état de transition

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19
Q

Quelle est la durée de vie de l’état de transition d’une réaction enzymatique ?

A

Durée de vie tellement courte qu’elle ne peut pas être étudiée/récupérée

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20
Q

Vrai ou faux: il est possible d’étudier l’état de transition d’une réaction enzymatique

A

Faux, car la durée de vie de l’état de transition est trop courte

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21
Q

Qu’est ce que l’état de transition d’une réaction enzymatique ?

A

C’est la forme transitoire d’une molécule apparaissant lors d’une réaction enzymatique

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22
Q

Vrai ou faux: l’état de transition est très stable

A

Faux, elle est très instable

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23
Q

Comment font les chimistes pour augmenter la vitesse des réactions chimiques ?

A

Ils augmentent la température ( température doit être très élevée)

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24
Q

De quoi dépend la vitesse d’une réaction chimique non catalysée ? (3 choses)

A
  • de l’énergie libre des molécules impliquées
  • de l’orientation de ces molécules
  • du nombre de collisions entre ces molécules
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25
Q

Vrai ou faux: la vitesse d’une réaction chimique non catalysée est proportionnelle à l’énergie libre d’activation ?

A

Faux, elle est inversement proportionnelle à l’énergie libre d’activation

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26
Q

Quelles vitesses ont la plupart des réactions biochimiques se déroulant aux températures physiologiques lorsqu’elles ne sont pas catalysées par une enzymes ?

A

Elles ont des vitesses négligeable

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27
Q

Expliquez brièvement les 4 grandes étapes de la catalyse

A

1- l’enzyme va augmenter la vitesse de la réaction en abaissant la barrière d’activation
2- l’enzyme va se combiner de manière transitoire au substrat de façon à lui permettre d’atteindre plus facilement l’état de transition et de la stabiliser par la suit.
3- Lorsque l’état de transition est atteint, le substrat est converti rapidement en produit(s) qui vont être libérés.
4- L’enzyme intacte peut alors catalyser une autre réaction

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28
Q

Vrai ou faux: les produits sont liés fortement à l’enzyme

A

Faux, ils sont liés faiblement pour leur permettre de se détacher et d’être libérés à la fin de la réaction enzymatique

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29
Q

Que vont catalyser les oxydoréductases ?

A

Les réactions d’oxydoréduction

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30
Q

Que vont catalyser les transférases ?

A

Les réactions de transfert d’un atome ou groupe d’atomes

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31
Q

Que vont catalyser les hydrolases ?

A

Les réactions d’hydrolyse

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32
Q

Que vont catalyser les lyases ?

A

La formation d’une double liaison associée à l’élimination d’un atome ou d’un groupement ou le bris d’une double liaison

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33
Q

Que vont catalyser les isomérases ?

A

les réarrangements intramoléculaires (isomérisation)

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34
Q

Que vont catalyser les ligases ?

A

La formation de liens covalents entre 2 molécules en utilisant l’énergie produite par l’hydrolyse de l’ATP

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35
Q

Quelle énergie vont utiliser les ligases pour catalyser la formation de liens covalents entre 2 molécules ?

A

Les ligases vont utiliser l’énergie produite par l’hydrolyse de l’ATP

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36
Q

Expliquez brièvement ce qu’est une réaction d’oxydoréduction

A

Processus de transfert d’un électron entre un donneur et un accepteur d’électrons

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37
Q

Dans une réaction d’oxydoréduction, comment appelons nous celui qui donne un électron ?

A

Agent réducteur

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38
Q

Qu’est ce que l’agent oxydant d’une réaction d’oxydoréduction ?

A

C’est celui qui va accepter l’électron

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39
Q

Comment est caractérisée la réaction d’oxydoréduction ?

A

Caractérisée par la perte ou le gain d’un atome d’hydrogène ou d’oxygène

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40
Q

Vrai ou faux: l’agent réducteur d’une réaction d’oxydoréduction devient oxydé ?

A

Vrai

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41
Q

Vrai ou faux: l’agent oxydant devient oxydé

A

Faux, il devient réduit

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42
Q

Vrai ou faux: la présence d’une coenzymes n’est généralement pas requise lors d’une réaction enzymatique impliquant une transférase ?

A

Faux, la présence d’une coenzymes est généralement requise

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43
Q

Expliquez brièvement ce qu’est une réaction d’hydrolyse

A

Bris d’un lien covalent par l’addition d’une molécule d’eau

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44
Q

Dans le cas d’une réaction chimique simple non catalysée par une enzyme et effectuées dans des conditions de température et de pH constantes, de quoi dépend la vitesse initiale de la réaction?

A

La vitesse initiale de la réaction dépend uniquement de la concentration du substrat

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45
Q

Quel genre de graphique allons nous obtenir lors d’une réaction chimique simple non catalysée?

A

Une droite

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46
Q

À quoi va correspondre la pente du graphique d’une réaction chimique simple non-catalysée?

A

La pente va correspondre à la constante de vitesse k

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47
Q

Est-ce que la formation du complexe enzyme/substrat est réversible?

A

Oui

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48
Q

La dissociation du complexe enzyme/substrat est-il réversible ?

A

Irréversible, car il est très favorable dans le sens de la formation du/des produit(s)

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49
Q

Quelles sont les 2 étapes d’une réaction de cinétique enzymatique?

A

1- formation du complexe enzyme/substrat
2- dissociation du complexe enzyme/substrat

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50
Q

Pourquoi étudier la cinétique d’une réaction enzymatique? (3 choses)

A

1- comprendre le fonctionnement de l’enzyme
2- comparer les activités de 2 enzymes
3- contrôler le métabolisme

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51
Q

Quand on parle de “comprendre le fonctionnement de l’enzyme“, à quoi faisons nous référence (4 choses)

A
  • efficacité
  • spécificité
  • mécanisme catalytique
  • inhibition/régulation
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52
Q

Dans une réaction de cinétique enzymatique, qu’est ce qui limite la vitesse maximale?

A

la concentration de l’enzyme va limiter la vitesse maximale

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53
Q

Vrai ou faux: dans une réaction de cinétique enzymatique, lorsque la concentration de l’enzyme est fixe, la vitesse maximale est constante

A

Vrai

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54
Q

Vrai ou faux: dans une réaction de cinétique enzymatique, la concentration de substrat va influencer la vitesse maximale de la réaction

A

Faux, la concentration du substrat n’influence pas la vitesse maximale, seulement la concentration de l’enzyme va l’influencer

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55
Q

La constante de Michaelis-Menton est-elle proportionnelle ou inversement proportionnelle à l’affinité de l’enzyme pour le substrat ?

A

Inversement proportionnelle

56
Q

Vrai ou faux: la constante de Michaelis-Menton est unique pour chaque paire enzyme-substrat

A

Vrai

57
Q

À quoi correspond la constante de Michaelis-Menton (Km) ?

A

Correspond à la concentration de substrat lorsque la vitesse initiale est la moitié de Vmax

58
Q

Comment sont obtenues les valeurs approximatives de la constante de Michaelis-Menton (Km) et de Vmax ?

A

Elles sont toutes deux obtenues expérimentalement en traçant la courbe de la vitesse initiale (Vi) en fonction de la concentration de substrat [S]

59
Q

Vrai ou faux: la constante de Michaelis-Menton varie si la concentration d’enzymes varie

A

Faux, la constante ne varie pas selon a concentration de l’enzyme

60
Q

Que décrit l’équation de Michaelis-Menton ?

A

La relation entre la vitesse intiale, la concentration de substrat, la constante de Michaelis-Menton et la vitesse maximale

61
Q

À quoi correspond la constante catalytique (Kcat) ?

A

Correspond au nombre de moles de substrats transformées en produits par unité de temps pour une molécule d’enzyme à la vitesse maximale (donc lorsque l’enzyme est saturée de substrat)

62
Q

Quelle est la valeur maximale du ratio Kcat/Km (constante catalytique sur constante de Michaelis-Menton) ?

A

Se situe entre 10^8 et 10^9 (^=exposant)

63
Q

Lorsque l’efficacité catalytique (Kcat/Km) atteint le ratio maximal, que disons-nous?

A

l’enzyme s’approche de la perfection catalytique (la vitesse de diffusion du substrat dans le site actif est maximale)

64
Q

Expliquez brièvement ce qu’est l’inhibition compétitive

A

Il y a compétition entre le substrat et l’inhibiteur pour se lier à l’enzyme (seulement un des 2 peut se lier)

65
Q

Lors d’une inhibition compétitive, quelle étape est affectée dans la réaction enzymatique ?

A

Seulement l’étape de la formation du complexe enzyme-substrat

66
Q

Vrai ou faux: dans une inhibition compétitive, la vitesse de formation des produits demeure la même lorsque le complexe enzyme-substrat est formé

A

Vrai

67
Q

Expliquez brièvement ce qu’est une inhibition compétitive classique

A

Le substrat et l’inhibiteur reconnaissent le site actif de l’enzyme (si l’inhibiteur s’associe au site actif, le substrat ne peut plus s’y associé, car il n’est plus accessible)

68
Q

Expliquez brièvement ce qu’est l’inhibition compétitive non classique

A

Le substrat et l’inhibiteur reconnaissent des sites différents de l’enzyme. Il y a quand même compétition à savoir qui va y arriver avant pour y avoir accès

69
Q

Exemple de situation dans une inhibition compétitive:

-> le substrat est en très grand excès par rapport à l’inhibiteur.
1- Que va rencontrer l’enzyme?
2- Comment va varier la constante de Michaelis-Menton (Km) ?
3- Comment seront les valeurs de Vmax effectuée en présence ou non d’un inhibiteur compétitif ?

A

1- Beaucoup plus de chance que l’enzyme rencontre le substrat
2- La valeur de Km augmente, car elle correspond à la concentration de substrat requise pour atteindre la moitié de Vmax (donc si plus de substrat, Km plus grande)
3- Les valeurs de Vmax obtenues seront identiques

70
Q

Expliquez brièvement l’inhibition non compétitive

A

L’inhibiteur peut lier l’enzyme libre ou le complexe enzyme-substrat. Il n’y a donc pas de compétition, car le substrat peut s’associer à l’enzyme de manière efficace après la fixation de l’inhibiteur

71
Q

Vrai ou faux: dans une inhibition non compétitive, le site de liaison du substrat est différent du site actif

A

Vrai

72
Q

Dans une inhibition non compétitive:
1- Comment varie la constante de Michaelis-Menton ?
2- Est ce qu’il y a une étape de formation affectée dans la réaction ?
3- Comment varie la concentration d’enzyme active dans le milieu réactionnel ?
4- Comme varie Vmax ?

A

1- Elle demeure inchangée
2- non aucune étape est affectée
3-la concentration d’enzyme active diminue puisque le complexe enzyme-substrat-inhibiteur est incapable de catalyser la réaction, donc de convertir le substrat en produits
4- Vmax diminue

73
Q

Expliquez brièvement l’inhibition incompétive au anticompétitive

A

L’inhibiteur peut seulement se lier au complexe enzyme-substrat

74
Q

Dans une inhibition anticompétitive:
1- Qu’est ce qui modifie l’équilibre de la réaction enzymatique ?
2- Comment varie Km et pourquoi?
3-Comment varie Vmax et pourquoi?

A

1- La diminution de la concentration du complexe enzyme-substrat modifie l’équilibre de la réaction
2- Km diminue puisque la liaison du substrat à l’enzyme est favorisée ce qui augmente l’affinité ( augmentation affinité=Km diminue)
3- Vmax diminue puisque le complexe enzyme-substrat-inhibiteur est incapable de catalyser la réaction ce qi réduit la concentration d’enzyme active

75
Q

Quels sont les 3 facteurs influençant la vitesse de régulation enzymatique ?

A
  • concentration de l’enzyme
  • concentration du substrat, du cofacteur ou de la coensyme
  • activité catalytique de l’enzyme
76
Q

Par quoi est modulée l’activité enzymatique ?

A
  • le mécanisme d’allostérie
  • les modifications covalentes
77
Q

De quoi dépend la concentration d’une enzyme ?

A

Des vitesses à laquelle elle est synthétisée et dégradée

78
Q

Que permet la régulation allostérique ?

A

Permet l’adaptation la plus rapide aux conditions locales, car ses effets sot immédiats et brefs

79
Q

Par quelles molécules est modifiée la structure 3D d’une protéine allostérique?

A

Par la présence de molécules appelées effecteurs allostériques/ modulateurs allostériques se liant de façon non covalente à l’enzyme

80
Q

Quel est le rôle d’un activateur ?

A

Augmenter l’activité de l’enzyme

81
Q

Quel est le rôle d’un inhibiteur ?

A

Diminuer l’activité de l’enzyme

82
Q

La régulation allostérique est principalement effectuée par des protéines _______.

A

Multimériques

83
Q

Quelle structure ont généralement les enzymes allostériques ?

A

Une structure quaternaire contenant un nombre pair de sous-unités pouvant (chacune) fixer une molécule de substrat

84
Q

Vrai ou faux: les sous-unités des enzymes allostériques possèdent des sites allostériques ? Expliquez

A

Vrai, pour permettre la liaison des effecteurs qui ne peuvent pas se lier au site actifs, car ils ne sont pas des analogues structuraux du substrat

85
Q

Vrai ou faux: n’importe quoi peut se lier au site actif?

A

Faux, seulement les analogues structuraux du substrat

86
Q

Quelle est la forme de la courbe Vi=f[S] d’une enzyme allostérique?

A

Forme sigmoïdale

87
Q

Pourquoi la courbe d’une enzyme allostérique est de forme sigmoïdale?

A

Car, la fixation d’un substrat sur une sous-unité modifie l’affinité des autres sous-unités

88
Q

Qu’est ce que l’effet coopératif dans une réaction enzymatique allostérique?

A

La liaison d’un substrat a un effet sur la liaison d’une molécule du même substrat, mais sur une sous-unité adjacente. Le substrat a donc un effet sur sa propre fixation à l’enzyme

89
Q

L’effet coopératif est-il un phénomène homotrope ou hétérotrope?

A

Homotrope, car il se fait l’effet lui-même

90
Q

Expliquez brièvement ce qu’est l’effet allostérique

A

C’est la liaison de l’effecteur allostérique qui a un effet sur le substrat. Le changement de conformation provoqué par l’interaction enzyme-effecteur peut activer ou inhiber la réaction

91
Q

L’effet allostérique est-il de type homotrope ou hétérotrope?

A

Hétérotrope

92
Q

Qu’est ce que la transition allostérique?

A

Changement d’une conformation à une autre d’une enzyme allostérique

92
Q

Expliquez ce qu’est la conformation T d’une enzyme allostérique

A

état inactif à faible affinité pour le substrat

93
Q

Expliquez ce qu’est la conformation R d’une enzyme allostérique

A

état actif à forte affinité pour le substrat

94
Q

La présence d’un activateur allostérique stabilise quelle conformation d’une enzyme allostérique?

A

La conformation R. Pousse donc l’équilibre de T vers R

95
Q

La présence d’un inhibiteur allostérique stabilise quelle conformation d’une enzyme allostérique?

A

La conformation T. Pousse l’équilibre de R vers T

96
Q

Nommez les 2 modèles expliquant la transition entre les conformations R et T

A
  • modèle concerté
  • modèle séquentiel
97
Q

Expliquez ce qu’est le modèle concerté expliquant la transition entre les conformations R et T

A

toutes les sous-unités d’une enzyme allostérique doivent avoir la même conformation

98
Q

Expliquez ce qu’est le modèle séquentiel expliquant la transition entre les conformations R et T

A

les sous-unités de la protéine n’ont pas nécessairement la même conformation. La conformation d’une sous-unité de la forme T à R ne se propage par automatiquement aux autres sous-unités, mais il y a une légère altération de la structure qui les rend plus réceptives au substrat

99
Q

Expliquez les modifications covalentes réversibles d’une protéine enzymatique + précisez sa rapidité en la comparant à la dégradation d’une protéine et à la régulation allostérique

A
  • Une protéine peut être modifiée par l’ajout de différentes groupements chimiques par une enzyme de modification
  • elle est plus rapide que le contrôle de la synthèse et de la dégradation d’une protéine, mais plus lente que la régulation allostérique
100
Q

Classez en ordre croissante de vitesse de réaction: régulation allostérique, dégradation d’une protéine et modifications covalentes réversibles

A

dégradation d’une protéine, modifications covalentes réversibles, régulation allostérique

101
Q

Quelles sont les 2 modifications covalentes réversibles les plus fréquentes ?

A
  • phosphorylation
  • déphosphorylation
102
Q

Quelles enzymes sont responsables de la phosphorylation?

A

Les kinases (transférase)

103
Q

Quelles enzymes sont responsable de la déphosphorylation?

A

Les phosphatases (hydrolases)

104
Q

Expliquez les modifications covalentes irréversibles d’une protéine enzymatique

A

certaines enzymes sont produites et conservées sous une forme inactive appelée proenzyme ou zymogène

105
Q

Par quoi sont activés les zymogènes (proenzymes) ?

A

Par la coupure d’un de leur liens covalents (activation protéolytique)

106
Q

Nommez des exemples de zymogènes (modification covalentes irréversibles)

A

Insuline, enzymes digestives comme trypsine ou chymotropsine et certains facteurs responsables de la coagulation sanguine

107
Q

Les intermédiaires métaboliques peuvent-ils être détectés lors d’une réaction enzymatique ?

A

oui, car ils sont assez stables et leur durée de vie est plus longue que l’état de transition

108
Q

Que signifie le terme: sentier métabolique ?

A

Il est utilisé pour décrire l’action de l’ensemble des enzymes menant à la formation du produit final

109
Q

Nommez les 2 particularités des enzymes multifonctionnelle

A
  • elles peuvent catalyser 2 réactions successives dans un même sentier métabolique
  • elles possèdent plus d’un domaine
110
Q

Vrai ou faux: en géréral, les animaux ont perdu leurs capacités à synthétiser plusieurs coenzymes.

A

Vrai, ces coenzymes ou leurs précurseurs doivent donc être obtenus par l’alimentation; ils sont appelés vitamines

111
Q

Vrai ou faux: la plupart des vitamines doivent être transformées par des enzymes afin de correspondre aux coenzymes

A

vrai

112
Q

nommez les 2 systèmes de nomenclature pour les enzymes

A

1- nomenclature traditionnelle
2- nomenclature systématique

113
Q

Expliquez la nomenclature traditionnelle des enzymes

A

Basée sur des considérations historiques et est la plus utilisée, à cause de sa simplicité.

114
Q

Expliquez la nomenclature systématique des enzymes

A

Système rigoureux et permet d’assigner un nom précis à chaque enzyme afin d’éviter toute confusion.

115
Q

Nommez les 3 façons permettant d’augmenter le nombre de molécules qui franchissent la barrière d’activation

A

1- en augmentant la concentration des réactifs
2- en augmentant la température
3- en diminuant l’énergie libre d’activation (par la catalyse)

116
Q

Comment font les cellules pour accélérer les réactions chimiques?

A

en abaissant l’énergie d’activation (ou barrière d’activation), via la catalyse ensymatique

117
Q

D’où provient une grande partie de l’énergie requise pour abaisser l’énergie d’activation?

A

Provient des interactions (liens H, interactions hydrophobes et interactions ioniques) entre le substrat et l’enzyme

118
Q

vrai ou faux: plusieurs enzymes lient plus d’un substrat à la fois

A

vrai

119
Q

Vrai ou faux: les interactions enzyme-substrat ne permettent pas de stabiliser l’état de transition

A

Faux, le permettent pendant le temps de la réaction

120
Q

Vrai ou faux: la taille d’une enzyme est beaucoup plus petite que celle de son substrat

A

faux, la taille de l’enzyme est plus grande

121
Q

De quoi dépend la spécificité d’une enzyme pour son substrat ?

A

résulte de la reconnaissance moléculaire par complémentarité de structure entre le site actif et le substrat.

122
Q

De quoi dépend la reconnaissance moléculaire?

A

du caractère électrique (non polaire, polaire ou chargé) du site actif versus celui du substrat

123
Q

Vrai ou faux: toutes les enzymes ont le même degré de spécificité

A

faux, certaines ont un seul substrat, tandis que d’autres sont plus permissives et reconnaissent un groupe plus large de molécules apparentées

124
Q

qu’est-ce que nous ne prenons pas en compte dnas le modèle clé/serrure ?

A

Dans ce modèle, l’enzyme et le substrat ont une structure fixe. On ne tient pas compte du fait que les enzymes ont une structure dynamique, c’est-à-dire une certaine souplesse structurale

125
Q

Expliquez le modèle de l’ajustement induit

A

C’est une variation moderne du modèle clé-serrure, les interactions non covalentes entre le substrat et l’enzyme induisent un changement 3D de la structure du site actif.

126
Q

Quel type de processus est le modèle de l’ajustement induit?

A

Processus de reconnaissance dynamique où l’enzyme et le substrat adaptent mutuellement leurs formes respectives pour mieux s’ajuster l’un à l’autre.

127
Q

Rôles du sites actif

A
  • reconnaissance du ou des substrats
  • certains résidus d’acides aminés présents à l’intérieur du site actif participent directement au processus catalytique
128
Q

Est-ce que la réaction enzymatique est spécifique?

A

Oui, il n’y a pas de sous-produit résultant d’une réaction secondaire. Le produit formé est presque 100% pur.

129
Q

Qu’est-ce qui entraîne la dissociation du complexe enzyme-produit ?

A

la perte de complémentarité résultant de la formation du produit.

130
Q

Comment est possible la dissociation enzyme-produit?

A

car les interactions enzyme-produit sont non covalentes.

131
Q

Que permet de déterminer la cinétique et la thermodynamique d’une réaction?

A
  • Thermodynamique: détermine dans quelle direction et jusqu’à où ira une réaction
  • Cinétique: permet de savoir à quelle vitesse la réaction se déroulera
132
Q

Vrai ou faux: le glucose et la nitroglycérine sont 2 substances qui contiennent beaucoup d’énergie libre, mais ne la libèrent pas à la même vitesse

A

vrai, car ce sont des réactions différentes

133
Q

Vrai ou faux: la cyclisation des monosaccharides est un processus très exergonique

A

faux, il est près de l’équilibre

134
Q

Vrai ou faux: la phosphorylation peut affecter positivement ou négativement l’activité enzymatique

A

vrai

BCM-1001 (Biochimie structurale) (13 decks)

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