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BCM-1001 (Biochimie structurale) > Module 5: Structure 3D, repliement et classification des protéines > Flashcards

Module 5: Structure 3D, repliement et classification des protéines Flashcards

1
Q

Nommer les 4 niveaux de structure d’une protéine

A
  • Structure primaire
  • Structure secondaire
  • Structure tertiaire
  • Structure quaternaire
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Q

Nommer les 2 techniques utilisées pour déterminer la structure 3D des protéines.

A
  • La cristallographie à rayons X
  • La spectroscopie par RMN
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Q

Vrai ou faux?
On peut définir un motif comme l’arrangement particulier de structures secondaires et un synonyme serait la structure supersecondaire

A

VRAI

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4
Q

Définissez ce qu’est un domaine.

A

Région d’une chaîne polypeptidique dont le repliement est distinct du reste de la chaîne. Parfois, un domaine est associé à une fonction spécifique.

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Q

Vrai ou faux?
Une protéine constituée de plusieurs domaines ne peut pas avoir plusieurs fonctions distinctes.

A

FAUX

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6
Q

Nommer les 3 types de classification fréquemment utilisés pour les protéines.

A

On peut classer une protéine:
- Selon la fonction
- Selon la forme et la solubilité
- Selon la composition

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7
Q

Décrivez ce qu’est la structure primaire. Ce niveau de structure fait intervenir quelles types de liens?

A

Correspond à la séquence linéaire des résidus d’acides aminés présents dans la chaîne polypeptidique. Liaisons covalentes de type liens peptidiques.

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8
Q

Décrivez ce qu’est la structure secondaire.

A

Arrangement spatial (3D) des acides aminés adjacents dans une région donnée de la chaîne polypeptidique.

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9
Q

Quelles sont les éléments des structures secondaires? (4)

A
  • Les hélices a (alpha)
  • Les feuillets β (bêta)
  • Les boucles
  • Les coudes
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10
Q

Les structures secondaires sont stabilisées par quelles liens?

A

Liaisons hydrogène entre les atomes du squelette peptidique (entre les groupements a-carbonyle et a-amine de résidus adjacents)

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11
Q

Décrivez ce qu’est une structure tertiaire

A

Décrit l’arrangement 3D de tous les atomes formant une chaîne polypeptidique entière.

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12
Q

Comment est stabilisé une structure tertiaire?

A

Par des interactions non covalentes et des ponts disulfures entre les chaînes latérales de résidus éloignés dans la structure primaire (entre 2 résidus de la même chaîne polypeptidique).

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13
Q

Décrivez ce qu’est une structure quaternaire.

A

Les protéines constituées d’au moins 2 chaînes polypeptidique (protéine multimérique) possèdent cette structure. Ce niveau de structure décrit l’association et l’arrangement spatial des sous-unités dans l’espace.

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14
Q

Qu’est ce qui stabilise la structure quaternaire?

A

Les interactions non covalentes et les ponts disulfures entre les chaînes latérales qui stabilisent la structure quaternaire (entre 2 chaînes distinctes)

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15
Q

Quelle est l’avantage de la RMN par rapport à la cristallographie?

A

La spectrométrie par RMN permet d’obtenir la structure de protéines dont la cristallisation n’est pas possible ou difficile. Elle permet également d’étudier les changements de conformations (dynamique) d’une protéine

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16
Q

Qu’est ce qu’une hélice a (alpha)?

A

Est la structure secondaire la plus connue et la plus abondante dans les protéines, dans laquelle l’oxygène carbonyle de chaque résidu d’acide aminé (résidu n) forme une liaison hydrogène avec l’hydrogène amide du quatrième résidu plus loin vers l’extrémité C-terminale de la chaîne polypeptidique (résidu n+4)

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17
Q

Vrai ou faux?
Les hélices alpha dans les protéines sont presque toujours des hélices droites.

A

VRAI

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18
Q

Quelles acides aminés (2) sont fréquents dans les hélices alpha?

A

L’alanine et la glycine

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19
Q

Quelle résidu est le moins commun dans les hélices ? Pourquoi ?

A

La proline, car son groupement alpha-Amine (Amine secondaire) n’a pas de N-H disponible pour les liaisons hydrogènes. La présence d’une proline entraîne souvent l’interruption de la structure en hélice alpha.

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20
Q

Vrai ou faux
Les hélices sont souvent amphipatiques, c’est à dire qu’on retrouve les résidus hydrophobes d’un côté de l’hélice et les résidus hydrophiles de l’autre côté.

A

VRAI

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21
Q

Qu’est ce qu’un feuillet B (bêta) ?

A

Structure secondaire rencontrée fréquemment dans les protéines. L’association de brin B (bêta) pour former des liens H entre les groupements a-carbonyle d’un brin et les groupements a-amine d’un autre augmente leurs stabilité et forme un feuillet B (bêta)

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22
Q

Quelles sont les 2 principaux types de feuillets B (bêta) ?

A

Les feuillets B parallèles : où les brins sont orientés dans le même sens

Les feuillets B antiparallèle : où les brins sont orientés en sens inverse l’un de l’autre.

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23
Q

Vrai ou faux ?
Contrairement à l’hélice a (alpha), les liens H d’un feuillet bêta se forment entre des résidus voisins et non entre entre des brins voisins

A

FAUX (c’est l’inverse)

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24
Q

Vrai ou faux ?
Les feuillets parallèles sont plus stable que les feuillets antiparallèles parce que les liens H sont plus linéaires, donc plus forts.

A

FAUX
C’est l’inverse

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25
Q

Dans les protéines globulaires, environ 50% des résidus d’acides aminés sont organisés sous forme d’hélices alpha ou de feuillets bêta réunis entre eux par des segments irréguliers qui changent brusquement de direction. Ces changements de directions sont rendu possibles grâce a qu’elle structure?

A

Les boucles (coudes ou tours)

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26
Q

Qu’elle type de coude est le plus courant?

A

Le coude β (ou tour β)

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27
Q

Quels sont les 2 acides aminés les plus fréquemment rencontrés dans un coude β et pourquoi?

A

La proline et la glycine. Leurs structures particulières (la très petite chaîne latérale de la glycine et l’anneau pyrrolidine de la proline) provoquent plus facilement des changements de direction du squelette peptidique.

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28
Q

En absence de proline, plus de 99,9% des liens peptidiques sont dans une configuration ______

A

trans

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29
Q

6% des liens peptidiques impliquant le groupement imino de la proline sont dans une configuration ___

A

cis

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30
Q

Dans le cas d’une protéine monomérique, la structure quaternaire correspond à quelle structure ?

A

À la structure tertiaire, puisque la protéine n’est constituée que d’une seule chaîne.

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31
Q

Qu’est ce que la dénaturation d’une protéine ?

A

La dénaturation d’une protéine réfère à la perte de la conformation native suite aux bris des interactions non covalentes.

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32
Q

Vrai ou Faux ?
L’activité biologique d’une protéine n’est pas affectée par une dénaturation

A

FAUX

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33
Q

Nommer quelques exemples (4) d’agents dénaturants.

A
  • La chaleur
  • Un changement de pH
  • Les agents chaotropiques (comme l’urée et les sels de guanidine).
  • Les détergents
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34
Q

Quelles est le mode d’action de cette agent dénaturant : la chaleur ?

A

Provoque le bris des interactions faibles (toutes les interactions non covalentes) qui maintiennent la conformation native de la protéine. La vibration des molécules augmente à cause que la chaleur augmente l’énergie du milieu.

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35
Q

Le mode d’action de cet agent dénaturant est d’entraîner un changement de la charge des chaînes latérales et ainsi briser des interactions essentielles au maintien de la structure 3D. Qu’elle est cet agent dénaturant ?
A) Les détergents
B) Les agents chaotropiques
C) Un changement de pH
D) La chaleur

A

C) Un changement de pH

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36
Q

Qu’elle est le mode d’action de ces agents dénaturants: les agents chaotropiques ?

A

Les agents chaotropiques perturbent les liaisons faibles en augmentant la solubilité des groupements non polaires. (Exemples: l’urée et les sels de guanidine)

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37
Q

Cet agent dénaturant peut servir à dénaturer les protéines en altèrent des interactions hydrophobes en formant des micelles qui augmentent la solubilité des résidus hydrophobes. Qu’elle est cet agent dénaturant ?
A) La chaleur
B) Les détergents
C) Un changement de pH
D) Les agents chaotropiques

A

B) Les détergents

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38
Q

La présence de ______________ rend les protéines moins susceptibles à la dénaturations.
Compléter la phrase.

A

Ponts disulfures.

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39
Q

Vrai ou Faux ?
Puisque la dénaturation ne touche pas aux liens covalentes, la structure primaire n’est pas affectée.

A

VRAI

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40
Q

Vrai ou Faux ?
La dénaturation d’une protéine est irréversible. Expliquez

A

FAUX
Elle peut être irréversible OU réversible! On parle alors de renaturation. Ce phénomène démontre que toute l’info nécessaire au repliement correct de la protéine est inscrite dans sa séquence (ou structure primaire)

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41
Q

Toute l’information nécessaire au repliement est contenue dans :
A) la structure primaire
B) la structure secondaire
C) La structure tertiaire
D) La structure quaternaire

A

A) la structure primaire du polypeptide

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42
Q

Vrai ou Faux
Les protéines se replient de manière à former la structure la plus stable possible, c’est à dire celle contenant le minimum d’énergie libre.

A

VRAI

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43
Q

Vrai ou Faux?
Le repliement est un processus thermodynamiquement défavorable, car il y a une augmentation de l’énergie libre. Expliquez

A

FAUX
Le repliement est un processus thermodynamiquement favorable, car il y a une diminution de l’énergie libre.

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44
Q

Quelle est le facteur le plus important pour le repliement des protéines?

A

Les interactions hydrophobes et les liens H

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45
Q

Nommer les forces (3) qui stabilisent la protéine

A
  • Les liens H
  • Les liaisons ioniques (ponts salins)
  • Les forces de Van der Waals
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46
Q

Expliquer comment les protéines se replient.

A

1) Au cours de la synthèse et avant même la fin de la polymérisation de la chaîne : formation des structures secondaires partout ou c’est possible ——> formation d’un grand nombre de liaison H.

En même temps, agrégation et coalescence des résidus non polaires, ce qui provoque l’effondrement hydrophobe permettant la formation des poches hydrophobes ——> Assure le rapprochement des résidus éloignés dans la structure primaire, ce qui entraîne formation d’interactions entre différentes structures secondaires ——> Molécule protéique sous forme de GLOBULE FONDU (surtout observé pour les protéines de plus de 100 résidus)

Repliement d’une protéine = phénomène de coopérativité

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47
Q

Comment apelle-t-on la classe de protéines qui joue un rôle important dans le repliement des protéines ?

A

Les chaperonnes

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48
Q

Quelles sont les rôles des chaperonnes ? (3)

A

1) Faciliter le repliement de grosses protéines en empêchant la formation d’intermédiaires incorrectement repliés.
2) Aider les protéines dénaturées à se renaturer.
3) Entraîner la dégradation de la chaîne polypeptidique si elle ne peut se replier correctement

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49
Q

La classification selon la fonction de la protéine est intéressante, car elle nous donne directement le rôle de la protéine dans la cellule. Cependant, elles possèdent certaines failles ! Quelles sont ces failles ?

A

1) On ne connaît pas toujours exactement la fonction d’une protéine, ce qui la rend inclassable.
2) De nombreuses protéines remplissent de plusieurs fonctions, il est alors difficile de classer ces protéines multifonctionelles

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50
Q

Lorsque les protéines sont classées selon leur forme et leur solubilité, on distingue 3 groupes. Nommer ces groupes.

A

1) Les protéines fibreuse
2) Les protéines globulaire
3) Les protéines membranaires

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51
Q

Quelles sont les caractéristiques des protéines fibreuses ? (5)

A
  • Un seul type de structure secondaire
  • Forme allongée
  • Insolubles dans l’eau
  • Ont une grande résistance mécanique (rôle structural)
  • Solidarisées par un degré de pontage élevé.
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52
Q

Laquelle de ces protéines fibreuses est quasi-inextensible?
A) Collagène
B) alpha-kératine
C) Fibroïne de la soie

A

C) Fibroïne de la soie

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53
Q

En plus des liens H, quel type de lien stabilise les niveaux supérieurs d’organisation de l’alpha-kératine en superhélice gauche, protofibrilles et microfibrilles ?

A

Des ponts disulfures

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54
Q

Vrai ou Faux ?
Toutes les protéines fibreuses forment des structures filiformes grâce à la présence des grandes hélices entremêlées.

A

FAUX
Ce ne sont pas toutes les protéines fibreuses qui sont organisées sous forme d’hélice. Par exemple, la fibroïne de la soie est une protéine fibreuse formée par un empilement de feuillets B (bêta).

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55
Q

Donner des exemples de protéines fibreuses. (3)

A
  • Kératine (hélice alpha)
  • Fibroïne de la soie (feuillet bêta)
  • Collagène (triple hélice)
56
Q

Quelles sont les caractéristiques des protéines globulaire ? (5)

A
  • Mélange de structures secondaires
  • Forme sphérique
  • Soluble dans l’eau
  • Rôle diversifié
  • Repliement compacte
57
Q

Vrai ou Faux?
Les protéines globulaires de plus de 250 résidus possèdent en général plus d’un domaine.

A

VRAI

58
Q

Vrai ou Faux ?
Les protéines membranaires ont une composition particulière en acide aminés et ont une forte teneur en résidus hydrophobes.

A

VRAI

59
Q

Qu’est ce qu’une protéine simple ?

A

Une protéine simple est une protéine dont la forme active ne contient que des résidus d’acides aminés

60
Q

Qu’est ce qu’une protéine conjuguée ?

A

Une protéine conjuguée a besoin d’être liée à un groupement non protéique pour son activité

61
Q

Quelle est la différence entre une apoprotéine et une holoprotéine ?

A

Apoprotéine : Protéine conjugée SANS son groupement non protéique. Forme inactive

Holoprotéine: Protéine conjugée AVEC son groupement non protéique. Forme active.

62
Q

Vrai ou Faux ?
Presque tous les groupements peptidiques sont en conformation trans.

A

VRAI
La conformation trans diminue l’encombrement stérique entre les chaînes latérales

63
Q

De quelle modification post-traductionelle dépend la structure du collagène ?

A

La structure du collagène nécessite l’hydroxylation de la proline et de la lysine.

64
Q

Quelle vitamine est essentielle pour que la modification post-traductionnelle dont dépend le collagène puisse s’effectuer ?

A

La vitamine C

65
Q

Quelle maladie est entraînée par la carence en vitamine c ?

A

Une carence en vitamine C peut entraîner le scorbut

66
Q

Quelle est la séquence répétée du collagène ?

A

La séquence répétée du collagène est GLY-X-Y où X est souvent une proline et Y un résidu hydroxylé (hydroxyproline ou hydroxylysine)

67
Q

En quoi la séquence répétée du collagène est-elle importante pour la formation de la triple hélice et des fibrilles ?

A

À tous les 3 résidus d’une triple hélice, la chaîne latérale se retrouve à l’intérieur de la triple hélice. Il n’y a donc pas assez de place pour une autre chaîne latérale que celle de la glycine. Les limites dans la rotation possible des liens imposées par la proline et l’hydroxyproline rendent l’hélice rigide. Les résidus hydroxylés participent à la stabilisation de la triple hélice via la formation de liens H.

Les chaînes latérales des résidus lysine et allysine (ainsi que leur dérivé hydroxylé) réagissent ensemble pour former des bases de Schiff, ces liens étant très important lors de l’association de plusieurs triples hélices de collagène en fibrilles.

68
Q

Le collagène est une protéine conjugée. À quel type de groupement est-il associé ?

A

Le collagène est une glycoprotéine. Il est donc associé à des glucides.

69
Q

Vrai ou Faux ?
L’hémoglobine contient 6 sous-unités.

A

FAUX
L’hémoglobine contient 4 sous-unités. (C’est un hétéromultimère ou hétérotétramère)

70
Q

Combien de sous-unités différentes contient l’hémoglobine ?

A

2 types de sous-unités différentes (2 sous-unités alpha et 2 sous-unités bêta)

71
Q

Vrai ou Faux?
L’hémoglobine est une protéine simple.

A

FAUX
C’est une protéine conjuguée (hémoprotéine)

72
Q

L’hémoglobine contient combien de groupement hème? À quoi sert ce groupement ?

A

Elle contient 4 groupements hème, un par sous-unité. L’hème permet la fixation de l’oxygène grâce à la présence d’un atome de fer.

73
Q

Quel type de structures secondaire retrouve-t-on dans l’hémoglobine ?

A

L’hémoglobine est constituée principalement d’hélices alpha.

74
Q

Quelle est la principale différence structurale entre la myoglobine et l’hémoglobine ?

A

La myoglobine est un monomère alors que l’hémoglobine est un hétérotétramère.

75
Q

Vrai ou Faux ?
La myoglobine est une protéine monomérique constituée de 8 hélices alpha

A

VRAI

76
Q

Quels sont les rôles de la myoglobine et l’hémoglobine ?

A

L’hémoglobine: transporte l’oxygène dans le sang

La myoglobine: transporte l’oxygène à l’intérieur des tissus

77
Q

Quel est le nom des doubles liaisons covalentes impliquées dans le maintien de la structure du collagène ?

A

Bases de Schiff

78
Q

Parmi les caractéristiques suivantes, laquelle ou lesquelles décrivent l’hémoglobine ?
A) Protéine monomérique
B) Protéine multimérique
C) Transport de l’oxygène dans les tissus
D) Transport de l’oxygène dans le sang
E) Liaison à 1 seul groupement hème
F) Liaison à 4 groupements hème
G) Affinité pour l’oxygène modulable (possibilité de régulation)

A

B) D) F) ET G)

79
Q

Quelle est la différence entre le terme conformation et configuration?

A

Ces 2 termes sont utilisé pour désigner 2 formes que peut prendre une même molécule. Cependant, le passage d’une forme se fait sans briser aucun lien covalent pour le terme conformation, alors que pour la configuration, cela demande Le Bris et la formation d’une liaison convalente.

80
Q

Que désigne-t-on lorsqu’on parle d’un groupement peptidique?

A

Comprend les 2 atomes directement impliqués dans les lien peptidique et leur 4 substituants. Il faut ainsi ignorer les chaînes latérales des résidus lorsqu’on emploie ce terme.

81
Q

Vrai ou Faux
Le groupement peptidique est polaire et c’est cette polarité qui est à la base de la formation des structures secondaires.

A

VRAI

82
Q

Qu’est ce qu’on ne considère pas lorsqu’on parle du squelette peptidique ?

A

On ne considère pas l’oxygène du carbonyle ni l’hydrogène de l’amine.

83
Q

Nommez les 3 liens covalents que possède le squelette peptidique

A

-Le lien Ca-Co (angle de torsion psi)
-Le lien peptidique Co-N (angle de torsion oméga)
-Le lien N-Ca (angle de torsion phi)

84
Q

Bien que le lien C-N soit une liaison simple dans une liaison peptidique, il possède partiellement les caractéristiques d’une double liaison. Ce phénomène s’explique par la formation de quoi?

A

D’un hybride de résonnance qui aussi restreint la rotation du lien peptidique.

85
Q

La résonance restreint la rotation autour du lien peptidique (Co-N) et lui confère des caractéristiques partielles des liaisons doubles. Nommez ces 2 caractéristiques

A

1) Le lien C-N est plus court qu’un lien C-N standard, mais plus long qu’un lien C=N
2) Le lien C=O est plus long qu’un lien C=O standard, mais plus court qu’un lien C-O

86
Q

Par quoi est décrite la distribution des angles φ et ψ ?

A

Diagramme de Ramachandran.

87
Q

Qu’indiquent les zones blanches et bleues sur le diagramme de Ramachandran ?

A

Blanc =valeurs des angles
Bleu = valeurs favorables)

88
Q

Qu’indiquent les lignes solides et pointillées sur le diagramme de Ramachandran ?

A

Solides = les valeurs permises basées sur des modèles moléculaires

Pointillées = donnent les limites pour l’alanine qui est le 2e plus petit acide aminé

89
Q

Selon quoi est-ce que les valeurs permises pour les angles ψ et φ varient?

A

selon la nature des résidus adjacents

90
Q

En conséquence de la résonnance, un groupement peptidique est ….

A

Un plan rigide

91
Q

Si le lien peptidique veut changer de conformation, que devons-nous avoir?

A

l’action d’une enzyme appelée isomérase

92
Q

Que fait l’isomérase?

A

Elle provoque une déstabilisation transitoire de l’hybride de résonance, permettant ainsi la rotation temporaire autour du lien peptidique.

93
Q

Lors de la formation du lien peptidique, le groupement peptidique est restreint à 2 conformations. Lesquelles ?

A
  • La conformation trans
  • La conformation cis
94
Q

Vrai ou Faux ?
Une fois le lien peptidique formé, une conformation trans peut être convertie en une conformation cis.

A

FAUX
Il ne peut pas avoir de rotation autour du lien peptidique !

95
Q

Vrai ou Faux ?
Une rotation est possible seulement pour les liens Ca-N (phi) et Ca-Co (psi) du squelette peptidique.

A

VRAI

96
Q

Comment la polarité ou la charge d’un résidu d’acide aminé influence-t-elle sa position dans la structure 3D d’une protéine

A

La position d’un résidu dans la structure 3D dépend des interactions possibles avec le solvant. Les acides aminés chargés ou polaires se retrouvent principalement à la surface de la protéine (exposés au solvant), tandis que les acides aminés hydrophobes se retrouvent majoritairement à l’intérieur de la protéine, (hors du contact du solvant).

97
Q

Qu’est-ce qu’une conformation native?

A

Mot employé pour désigner la conformation 3D spécifique qu’adopte une protéine dans des conditions physiologiques. Il s’agit de la forme ayant une activité biologique

98
Q

De quoi dépend l’arrangement spatial des acides aminés adjacents dans une section de la chaîne peptidique?

A

De la géométrie des liens peptidiques et de la nature des chaînes latérales

99
Q

Vrai ou aux : on rencontre une grande variété de structures secondaires.

A

Vrai

100
Q

À quoi réfère la structure secondaire?

A

Aux interactions non covalentes, principalement aux liens H, entre les atomes du groupement peptidique.

101
Q

Que va conférer la proline à la chaîne peptidique?

A

De la rigidité

102
Q

Quel est le pas d’hélice dans une hélice a ?

A

0,54 nm

103
Q

Quelle est la distance parcourues= par l’hélice a à chaque résidu ?

A

0,15 nm

104
Q

À quoi correspond un tour d’hélice a ?

A

3,6 résidus

105
Q

Comment sont les chaînes latérales dans l’hélice a ?

A

Perpendiculaires à l’axe de l’hélice et se dirigent vers l’extérieur de celle-ci

106
Q

Décrire les liens dans une hélice a

A
  • Le C=O d’un résidu n forme une liaison hydrogène avec le N-H d’un résidu n + 4.

(Les liens H sont approximativement parallèles au grand axe de l’hélice et stabilisent la structure)
( 4 N-H à l’une des extrémités de l’hélice et 4 C=O à l’autre extrémité ne participent pas à la formation de l’hélice puisqu’ils n’ont pas de partenaires avec lesquels formés des liens)

107
Q

Combien de résidus contiennent les hélices a ?

A

Entre 4 à plus de 40 résidus, moyenne de 12

108
Q

Pourquoi est-ce que la glycine est souvent présente au début ou à la fin de l’hélice a?

A

Car trop de possibilités de rotations déstabilisant l’hélice

109
Q

Nommez 2 choses qui peuvent déstabiliser les hélices

A

1) les répulsions électromagnétiques entre les chaînes latérales de même charge
2) l’encombrement stérique entre les chaînes latérales de taille importante ou ramifiée

110
Q

Quel est l’élément constitutif d’un feuillet béta ?

A

portion de la chaîne polypeptidique dans une conformation étendue en zigzag appelée brin β

111
Q

Quelle est la distance entre 2 résidus adjacents dans un brin β ?

A

6,5 et 7 Å

112
Q

Comment de résidus en moyenne contient un brin β ?

A

6 résidus, mais peut en contenir plus de 15

113
Q

Comment se placent les chaînes latérales, les groupements C=O et N-H dans un brin β ?

A

Les chaînes latérales des acides aminés se placent alternativement au-dessus et en dessous du brin. Les groupements C=O et N-H du groupement peptidique sont perpendiculaires à l’axe des brins

114
Q

Pourquoi est-ce que la conformation d’un brin β n’est pas stable ?

A

À cause de l’absence d’interactions non covalentes entre les résidus

115
Q

Comment vont s’associer entre eux les brins β?

A

En formant des liens H entre les groupements a-carbonyle d’un brin et les groupements a-amines d’un atre, ce qui augmente leur stabilité.

116
Q

Combien de brins β contient un feuillet ?

A

Entre 2 et 22 brins β, en moyenne 6

117
Q

Vrai ou faux: les feuillets β antiparallèles sont 2 fois plus fréquents que les feuillets β parallèles

A

vrai

118
Q

Dans le cas des feuillets β antiparallèles, comment sont les liens H ?

A

les liens H sont également perpendiculaires au brins β, alors que, dans les feuillets parallèles, ils ne le sont pas

119
Q

Entre les feuillets antiparallèles et parallèles, lesquels sont plus stables et pourquoi?

A

Les feuillets antiparallèles sont plus stables parce que les liens H sont plus linéaires.

120
Q

Vrai ou faux : 2 brins d’un feuillet β peuvent provenir de régions éloignées d’une même chaîne (structure tertiaire) ou encore de 2 chaînes différentes (structure quaternaire)

A

Vrai

121
Q

Comment sont appelées les boucles contenant peu de résidus (5 ou moins) ?

A

coudes ou tours

122
Q

Pourquoi appelons-nous le coude un coude β ?

A

car il fait souvent le lien entre 2 brins d’un feuillet β antiparallèle

123
Q

Combien de résidus contiennent les coudes β ?

A

4 résidus

124
Q

Comment sont stabilisés les coudes β ?

A

Par un lien H entre le carbonyle du 1er (n) et l’amine du 4e (n+3)

125
Q

Pourquoi est-ce que la glycine est souvent présente dans les coudes β ?

A

Car sa petite chaîne latérale permet un virage encore plus abrupt sans le problème de l’encombrement stérique

126
Q

Que favorise la présence d’une proline dans les coudes β ?

A

Un changement de direction de la chaîne polypeptidique en introduisant un lien peptidique dans la conformation cis

127
Q

Vrai ou faux : la structure tertiaire est beaucoup plus conservée que la séquence

A

vrai

128
Q

De quoi dépend la localisation des résidus dans la structure tertiaire ?

A

dépend fortement de leur polarité :
- les résidus non polaires se retrouvent à l’intérieur de la protéine
- les résidus chargés sont surtout situés en surface de la protéine
- les groupements polaires et non chargés sont situés principalement à la surface de la protéine, quelques fois à l’intérieur

129
Q

De quoi peut faire partie un motif?

A

de la structure secondaire, tertiaire ou quaternaire de la protéine

130
Q

Vrai ou faux : un domaine ne peut contenir qu’un seul motif

A

Faux, il peut en contenir plusieurs.

131
Q

Pourquoi est-ce que la fabrication de protéines sous la forme multimérique est avantageuse pour la cellule ? (5)

A

1) la synthèse de plusieurs chaînes plus courtes est plus efficace que la synthèse d’une seule chaîne plus longue
2) les protéines multimériques sont habituellement plus stables que les sous-unités dissociées, ce qui indique que la structure quaternaire prolonge la vie de la protéine prolonge la vie de celle-ci
3) différentes protéines possédant des fonctions similaires peuvent partager les mêmes sous-unités. La possibilité de modifier l’agencement des sous-unités favorise l’évolution
4) les interactions entres les sous-unités facilitent la régulation de l’activité des protéines
5) l’association de différentes sous-unités catalysant des réactions successives rend possible la canalisation métabolique

132
Q

Où se retrouve l’information nécessaire au repliement des protéines?

A

dans la structure primaire du polypeptide

133
Q

Vrai ou faux: la structure 3D d’une protéines est dynamique

A

vrai, elle peut donc prendre différentes conformations

134
Q

De quoi provient le terme protéostase ?

A

de protéine et homéostasie

135
Q

De quoi est formé le processus de protéostase ?

A

de voies concurrentes qui permettent la synthèse, le repliement, la renaturation et la dégradation des protéines afin de répondre aux besoins de la cellule et d’éviter d’accumuler des protéines inutiles ou au repliement incorrect

BCM-1001 (Biochimie structurale) (13 decks)

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