Module 3: les protéines, composition, structure et dénaturation

Question 1

Qu’est ce que la dénaturation d’une protéine?

Answer 1

La dénaturation d’une protéine se définit comme un changement dans la structure tridimensionnelle d’une protéine native soit au niveau secondaire, tertiaire ou quaternaire.

Question 2

Décrire la structure primaire

Answer 2

Structure primaire : enchaînement linéaire des acides aminés dans la chaîne protéique où on connaît le nombre, la nature et la séquence (ordre d’enchaînement) des acides aminés.
Lien : lien peptidique

Question 3

Décrire la structure secondaire

Answer 3

Structure secondaire : enroulement de la chaîne protéique sur elle-même, laquelle peut adopter trois modèles particuliers : hélice , feuillet , enroulement au hasard.
Lien : hydrogène, hydrophobe, électrostatique.

Question 4

Décrire la structure tertiaire

Answer 4

Structure tertiaire : repliement de la chaîne protéique (déjà enroulée sur elle-même) pour former une structure tridimensionnelle.
Liens : disulfure, électrostatique, hydrogène, hydrophobe.

Question 5

Décrire la structure quaternaire

Answer 5

Structure quaternaire : association entre deux ou plusieurs chaînes protéiques possédant chacune une structure primaire, secondaire et tertiaire.

Liens: disulfures, électrostatique, hydrogène, hydrophobe et covalent.

Question 6

Quels acides aminés contiennent du soufre?

Answer 6

Méthionine et la cystéine

Question 7

Qu’est ce qu’un acide aminé amphotère?

Answer 7

Les acides sont des molécules pouvant agir à titre d’acide ou de base.

Question 8

La définition d’un PKa

Answer 8

Le PKa correspond à la valeur du PH où la forme acide du groupement et la forme base conjuguée sont en concentrations égales

Question 9

La valeur du point isoélectrique?

Answer 9

La valeur correspond à la valeur du PH à mi-chemin entre les valeurs de pKa situées de chaque côté du Zwitterion

Question 10

Définition d’un groupement polaire

Answer 10

Le groupement polaire porte un ou des atomes chargés ou polarisés. Ces atomes peuvent interagir avec les molécules d’eau qui sont elles-mêmes polarisées.

Question 11

À quelle série appartient la plupart des acides aminés?

Answer 11

Série L

Question 12

Que sisgnifie un acide aminé essentiel?

Answer 12

Cela veut dire qu’ils ne peuvent pas se synthétiser par l’organisme et ils douvent absolument être ingérés

Question 13

Une chaine contenant de deux à cinq acides aminés est nommée comment?
Une chaine de six acide ou plus?

Answer 13

Peptide

polypeptidique

Question 14

Définir la liaison peptidique

Answer 14

Ce lien résulte de la combinaison entre un groupe carboxyle et un groupement aminé du carbone alpha d’un autre acide aminé pour former un lien amide. Par conséquent, une molécule d’eau est supprimée

Question 15

Qu’est est l’avantage d’avoir une rotation dans la structure secondaire?

Answer 15

La rotation peut être faite de chaque côté du carbone alpha donc autour des liens.
Elle permet différentes possibilités d’enroulement d’une chaine polypeptidique qui s’effectue selon une hélice, feuillet bêta ou enroulement au hasard

Question 16

Les caractéristiques de l’hélice alpha

Answer 16

• représente la conformation la plus stable pour une chaine protéique
• Les groupements R sont projetés vers l’extérieur de l’hélice
• Pour stabiliser la structure, des liens hydrogènes se créent entre le groupement c=o et le NH d’un acide aminé 4 positions( résidus) plus loin.

Question 17

Le feuillet B correspond à?

Answer 17

• il prend la forme d’un zigzag
• antiparallère ou parallèle
• feuillet B stabilisés par les liens hydrogènes.
• lorsque les deux régions se rapprochent, il y a formation de pont hydrogènes entre c=o et NH d’un autre acide aminé

Question 18

Expliquer la liaison peptidique

Answer 18

Elle assure l’enchainement des acides aminés entre eux et elle est la seule responsable du maintien de a structure primaire des protéines.
Lien covalent très stable

Question 19

Expliquer la liaison disulfure

Answer 19

elle s’établie entre deux résidus de cystéine, le lien est covalent. Son importante est plus au niveau tertiaire.
Les liens disulfures permettent de souder les différentes régions de cette chaine. Grâce à la soudure, la protéine sera plus riche en lien en cas de dénaturation

Question 20

Décrire la liasion hydrogène

Answer 20

Lien de faible énergie.
Importante pour le maintien de la structure d’une protéine, surtout au niveau secondaire à cause du nombre élevé de liaisons hydrogènes impliqués dans l’hélice et le feuillet.
Maintien des structures tertiaires et quaternaires

Question 21

Les interactions électrostatiques qu’est ce que c’est?

Answer 21

Cela se produit lorsque des groupements chargés portés par des acides aminés sont à proximité. Si les charges sont opposées, les charges vont vouloir s’associer.
Du même signe, les charges se repoussent

Question 22

Les forces de Van Der Waals?

Answer 22

Type d’interactions électrostatiques de très faible énergie. Elles se forment lorsque les molécules se rapprochent et s’attirent à cause d’une variation de densité électronique sur leurs orbitales. Donc cela produit des interactions dipôle-dipôle

Question 23

Les interactions hydrophobes?

Answer 23

Participe de manière importante dans la structure tertiaire