Module 2, les acides aminés et les protéines Flashcards
Nommer les fonctions biologiques des protéines (3)
- catalyse: de nombreuses protéines sont des enzymes et pratiquement toutes les réactions chimiques du vivant sont catalysées par des enzymes.
2.mouvement: des assemblages de protéines confèrent aux cellules la capacité de se mouvoir et aux muscles de se contracter - régulation: certaines protéines servent d’hormones ou de récepteurs hormonaux responsables du contrôle de différentes activités cellulaires.
- structure: les protéines confèrent aux cellules, aux tissus et aux organes leur forme et leur rigidité.
Décrire la structure générale d’un acide aminé et énoncer les principales caractéristiques des acides aminés standards.
Dans ces acides aminés, le carbone porte 4 substituants différents ce qui en fait un carbone alpha( c’est le premier atome de carbone attaché à un groupe fonctionnel)asymétrique. Les standards forment les protéines avec une configuration L
ils doivent tous être des acides alpha-aminés, ont tous une fonction carbonyle et une formation amine primaire sauf la proline et ont tous une activité optique sauf la glycine.
Expliquer l’importance des propriétés géométriques des liens peptidiques pour la structure d’une protéine
la configuration trans car la rotation est possible autour des liens C alpha-Co et N-C alpha ce qui permet aux plans rigides de s’orienter les uns par rapport aux autres dans l’espace. la configuration trans, les C alpha se suivent sont de part et d’autres de la liaison peptidique qui les sépare.
Distinguer les 4 niveaux de structures d’une protéine
Structure primaire: la structure primaire est déterminée par le nombre, la nature( les 3 lettres insérées dans le cercle) et la séquence ( ordre d’enchainement) des acides aminés d’une chaine polypeptidique.
Structure secondaire: Correspond à l’arrangement spatial des acides aminés adjacents de la chaine polypeptidique. elles sont stabilisées par des liens hydrogènes entre les atomes du groupement peptidique
Structure tertiaire: Décrit l’arrangement 3D de tous les atomes formant une chaine polypeptidique. Stabilisée par des interactions non covalentes et des ponts disulfures entre les chaines latérales de résidus éloignés dans la structure primaire.
Structure quaternaire: Décrit l’association et l’arrangement spatial des sous-unités dans l’espace. Principalement les interactions non covalentes et les ponts disulfures entre les chaines latérales qui stabilisent la structure quaternaire.
Définir ce qu’est une hélice α
Hélice alpha: pour stabiliser cette structure, il se crée un lien hydrogène entre le groupement C=O d’un lien peptidique et le groupe NH du lien peptidique de l’acide aminé situé à 4 résidus le plus loin de la chaine. Les liaisons peptidiques participent à la création des liens hydrogènes ce qui confère une stabilité maximale à l’hélice.
Les chaines latérales sont perpendiculaires à l’axe de l’hélice et se dirigent vers l’extérieur de celle-ci
Définir un feuillet β
Dans le feuillet bêta, la chaine polypeptidique prend la forme d’un zigzag. On identifie 2 structures différentes: le feuillet bêta antiparallèle et le parallèle.
La grande différence entre les deux repose en fait sur la direction des chaines indiquée par les flèches.
La structure est stabilisée par des liens hydrogènes.
Lorsque deux régions en feuillet bêta de la chaine se rapprochent, il se crée des ponts hydrogènes entre le groupement C=O d’une de ces régions et le groupement NH situé sur l’autre région de la chaine.
Décrire un coude
50% des résidus d’acides sont organisés sous forme d’hélices ou de feuillets bêta réunis entre eux par des segments irréguliers qui changent brusquement de direction. Ces changements de direction sont possibles grâce à une structure nommée coude ou boucle
il fait souvent le lien entre 2 brins d’un feuillet bêta antiparallèle.
Décrire un domaine
Segments de la chaine polypeptidique qui se replient indépendamment les uns des autres. Considéré comme éléments structuralement indépendants qui ont chacun les caractéristiques d’une petite protéine.
Décrire une sous-unité
Chaque chaine d’une protéine multimérique. ( nombreuses protéines sont constituées de plusieurs chaines polypeptidiques associées les unes avec les autres)
Les propriétés particulières du lien peptidique
-Caractéristiques partielles des doubles liaisons
La résonnance restreint la rotation autour du lien peptidique et lui confère les caractéristiques partielles des liaisons double:
1. le lien C-N est plus court qu’un lien C-N standard mais plus long qu’un lien C=N
- le lien C=O est plus long qu’un lien C=O standard mais plus court qu’un lien C-O
Décrire la localisation des résidus selon leur polarité dans la structure tertiaire
La localisation des résidus dans la structure tetiaire dépend fortement de leur polarité. les résidus non-polaires se retrouvent à l’intérieur de la protéine, les résidus chargés sont surtout situé en surface de la protéine tandis que les résidus polaires et non-chargés sont situés à la surface de la protéine, quelques fois à l’intérieur
Quels sont les avantages des protéines multimériques
- la synthèse de plusieurs chaines plus courtes est plus efficace que la synthèse d’une seule chaine plus longue.
- Les protéines multimériques sont habituellement plus stables que les sous-unités dissociées, ce qui indique que la structure quaternaire prolonge la vie des protéines
- Différentes protéines possédant des fonctions similaires peuvent partager les mêmes sous-unités. La possibilité de modifier l’agencement des sous-unités favorise l’évolution
- les interactions entre les sous-unités facilitent la régulation de l’activité des protéines
quelle est la nomenclature des protéines multimériques
Elle réfère à l’association de 2 ou plusieurs chaines polypeptidiques pour former une protéine multimérique.
Explique qu’est ce que la classification selon la fonction
Les protéines peuvent jouer tous les rôles possibles à l’exception du stockage de l’information génétique. Elle nous donne directement le rôle de la protéine dans la cellule.
Expliquer la classification selon la forme et la solubilité
( Protéines fibreuses, globulaires ou membranaires)
On distingue 3 groupes:
les protéines fibreuses sont des agrégats ordonnés de molécules contenant un seul type de structure secondaire. un grand nombre d’interactions non-colante et covalente les retiennent ensemble. Forme allongée et insolubre dans l’eau
Les protéines globulaires sont plus nombreuses. elles contiennent souvent plusieurs types de structures secondaires qui sont moins ordonnés que les fibreuses. Structure sphéroidale. Leur repliement est compact. Les résidus hydrophobes se retrouvent à l’intérieur du globule. Soluble à l’eau et principalement formée de résidus hydrophiles.
Les protéines membranaires se distinguent par leur forte teneur en résidus hydrophobes. Ces résidus hydrophobes permettent à la protéine de s’insérer dans la région hydrophobe que constitue la membrane.
