Chapitre 7: la cinétique enzymatique et la régulation métabolique Flashcards
Comprendre le rôle et l’importance des enzymes dans le métabolisme.
Les enzymes augmentent la vitesse de la réaction, et par conséquent influent sur la cinétique. L’équilibre d’une réaction n’est pas altéré par la présence d’une enzyme la catalysant
Décrire les caractéristiques des enzymes qui les distinguent des catalyseurs synthétiques.
- les réactions catalysées par des enzymes sont 10 à la 3 ou 10 à la 20 fois plus rapides que les mêmes réactions non catalysées. Les enzymes sont plus efficaces que les catalyseurs synthétiques.
- les enzymes sont spécifiques. Une enzyme n’agit que sur une substance ou un groupe de substances spécifiques et les transforme invariablement en un ou des produits finis
-Elles sont régulées. Elles ont la capacité de réagir aux besoins métaboliques momentanés de la cellule en ajustant leur activité catalytique - elles peuvent coupler une réaction favorable du point de vue thermodynamique avec une réaction endergonique afin de rendre cette dernière possible
Justifier l’utilité de la cinétique enzymatique
la cinétique permet de savoir à quelle vitesse la réaction se déroulera
Nommer les principaux cofacteurs et décrire leur rôle
cofacteur: elles ont besoin d’une composante non protéique pour leur activité
ion essentiel: lorsque le cofacteur est une molécule inorganique
coenzyme: si la molécule est organique
cosubstrat: coenzyme faiblement fixée à l’enzyme par des liaisons non covalentes
groupements prosthétiques: coenzymes solidement fixés par les liaisons covalentes
Expliquer la catalyse enzymatique en faisant appel aux concepts d’énergie libre, d’état de transition et de barrière d’activation.
Elle se produit lorsque 2 molécules de réactif entrant en collision possèdent la quantité minimale d’énergie requise( énergie libre d’activation) Seulement une fraction des molécules de substrat dispose de l’énergie nécessaire pour atteindre l’état de réactivité( état de transition) Ceci est très instable. Il sagit d’un arrangement particulier des atomes d’une molécule de substrat dans lequel un lien chimique est en train de se former. L’énergie libre d’activation( barrière d’activation)
correspond à la quantité d’énergie requise pour convertir 1 mole de substrat de son état initial à son état de transition. La vitesse est inversement proportionnelle à l’énergie libre d’activation
Définir les oxydoréductases
Enzymes catalysant les réactions d’oxydoréduction. (processus de transfert d’un électron entre un donneur et un accepteur)
Définir transférases
Enzymes catalysant les réactions de transfert d’un atome ou d’un groupe d’atome
Définir les hydrolases
Enzymes catalysant les réactions d’hydrolyse donc le bris d’un lien covalent par l’addition d’une molécule deau
Décrire les lyases
Enzyme catalysant la formation d’une double liaison associée à l’élimination d’un atome ou d’un groupement. OU le bris d’une double liaison par l’addition d’un atome ou d’un groupe
Definir les isomérases
Enzyme catalysant les réarrangements intramoléculaires
Définir les ligases
Enzyme catalysant la formation de liens covalents entre 2 molécules en utilisant l’énergie produite par l’hydrolyse de l’ATP
Comprendre les concepts de spécificité enzymatique
Le concept de la clé/serrure en ce qui concerne la spécificité enzymatique. Le substrat est la clé et la serrure est l’enzyme. Les enzymes ont une certaine souplesse structurale, elle est prise en compte pour le modèle de l’ajustement induit. C’est une forme où l’enzyme et le substrat s’adaptent le mieux malgré leur dynamique.
Comprendre la canalisation métabolique
Les complexes multienzymatiques et les protéines multifonctionnelles assurent la localisation dans la même région cellulaire des enzymes nécessaires à un sentier métabolique. ( augmenter les concentration locales des substats, des intermédiaires métaboliques et des enzymes).Le produit de la première réactionest transféré directement au site actif où se déroulera la réaction suivante. Le temps de transit entre 2 enzymes d’un complexe multienzymatiques ou 2 sites actifs d’une enzyme multifonctionnelle est diminué
Expliquer les principaux mécanismes de régulation de l’activité enzymatique. Rôle insuline/ glucagon/ épinéphrine
insuline: sécrétée lorsque la concentrationdu glucose dans le sang est élevé
glucagon: sécrété lorsque la concentration de glucose est faible
épinéphrine: elle ne dépend pas de la concentration de glucose, c’est l’activité musculaire ou son anticipation qui conduisent à la libération d’épinéphrine
la définition d’une enzyme allostérique
Elles sont constituées de plusieurs sous-unités et chacune d’elle possède un site particulier pour fixer le substrat.ainsi que différents sites( allostérique) chacun pouvant fixer de facon réservible et non covalente un modulateur spéficique qui peut avoir un effet positif ou négatif sur la vitesse de réaction
le contrôle de l’activité de l’enzyme allostérique est du msec
