Modul 6b Flashcards
Vilken vitamin B6-derivat fungerar som ett coenzym i transaminering?
Pyridoxalfosfat (PLP)
Vad sker i transaminering när alfa-aminogruppen flyttas från en aminosyra till en alfa-keto-glutarat?
Bildar en alfa-ketosyra och glutamat.
Var finns aminotransferaser och vilket vitamin är nödvändigt för deras funktion?
Aminotransferaser finns i cytosol och mitokondrier i alla celler, och de kräver vitamin B6-derivatet Pyridoxalfosfat (PLP).
Vilket enzym katalyserar reaktionen där alfa-aminogruppen i alanin förs till alfa-ketoglutarat?
Alanin-aminotransferas (ALAT).
Hur skiljer sig ASAT från andra aminotransferaser och varför?
ASAT överför alfa-aminogruppen från aspartat till oxaloacetat på grund av snabb förbrukning av aspartat i ureacykeln.
Vad är huvudprodukterna vid omvandlingen av glutamat till alanin?
Alanin och alfa-ketoglutarat.
Vad krävs som koenzym för transamineringen som omvandlar glutamat till alanin?
Pyridoxalfosfat (PLP)
Vad är ödet för alanin och glutamin när de lämnar muskeln och når levern?
Återomvandlas till pyruvat och glutamat i levern.
Hur omvandlas alanin tillbaka till pyruvat och glutamat i levern?
Mha alanin-aminotransferas (ALAT) genom att alfa-aminogruppen från alanin flyttas till alfa-ketoglutarat.
Vad är glukos-alanincykeln och varför är den viktig?
En cykel där pyruvat från alanin i muskeln går in i glukoneogenesen i levern för att bilda glukos, som sedan åker tillbaka till muskeln för att återbildas till pyruvat i glykolysen. Viktig för att säkerställa glukosproduktion och energimetabolism.
Vad är huvudprodukterna vid omvandlingen av glutamat till alfa-ketoglutarat och ammoniak?
Alfa-ketoglutarat och ammoniak.
Vilket enzym katalyserar oxidativ deaminering av glutamat?
Glutamatdehydrogenas (GDH).
Vilket koenzym används i oxidativ deaminering, och hur skiljer sig koenzymet vid höga koncentrationer av ammoniak?
Koenzymet är NAD+ → NADH. Vid höga ammoniaknivåer ändras koenzymet till NADPH → NADP+.
Var sker oxidativ deaminering främst, och varför kan reaktionen gå åt motsatt håll?
Främst i lever och njurar. Reaktionen går åt motsatt håll vid hög ammoniakkoncentration för att uppnå jämvikt.
Vad är syftet med ureacykeln och varför är det nödvändigt?
Syftet är att eliminera toxisk ammoniak som bildas vid deaminering av aminosyror.
Var sker de två första stegen av ureacykeln, och vad är det hastighetsreglerande steget?
De två första stegen sker i mitokondriematrix. Det hastighetsreglerande steget är omvandlingen av ammoniak och vätekarbonat till karbamoylfosfat via CPS1
Vilka är de sista tre stegen av ureacykeln och var sker de?
De sista tre stegen är i cytosolen: Citrullin + aspartat → argininosuccinat, Argininosuccinat spjälkas → fumarat och arginin, Arginin + H2O → ornitin + urea.
Vad sker med urea och varför transporteras ornitin tillbaka till mitokondriematrix?
Urea transporteras ut från levern till njurarna för utsöndring med urin. Ornitin transporteras tillbaka till mitokondriematrix för att delta i nästa omgång av ureacykeln.
Vad är substratet och produkten i det hastighetsbestämmande steget (steg 1) av ureacykeln?
Substrat: Ammoniak + vätekarbonat, Produkt: Karbamoylfosfat.
Vilket enzym katalyserar bildningen av karbamoylfosfat i steg 1 av ureacykeln?
Karbamoylfosfatsyntetas I (CPS1).
Vilken molekyl aktiverar CPS1, och hur regleras dess aktivitet?
N-acetylglutamat är en aktivator. Arginin reglerar aktiviteten av N-acetylglutamatsyntas, som bildar N-acetylglutamat, och därmed reglerar arginin indirekt CPS1 genom att påverka dess aktivering.
Vad är viktigt för att öka ureacykelns aktivitet?
En ökad mängd arginin, som är ett substrat i ureacykeln, leder till ökad aktivitet och därmed ökad ureaproduktion.
Vilka två huvudsakliga kreatinkällor har kroppen?
Kreatin från kosten eller egen syntes.
Var bildas guanidinoacetat, och vilken kvävegrupp används?
Guanidinoacetat bildas i njuren genom överföring av en kvävegrupp från arginin.
Vad är funktionen av kreatinfosfat i musklerna?
Kreatinfosfat fungerar som en snabb energireservoar för musklerna.
Vad händer vid hårt muskelarbete med kreatinfosfat?
Vid hårt muskelarbete omvandlas kreatinfosfat till kreatin och genererar ATP från ADP.
Vad är summaformeln för ureacykeln?
NH
3
+HCO
3
−
+2ATP→Carbamoylfosfat+2ADP+Pi+H
2
O
Vilket steg är hastighetsbestämmande, och vad är reglerande faktorer i ureacykeln?
Steg 1 är hastighetsbestämmande. Reglerande faktorer inkluderar aktivering av CPS1 av N-acetylglutamat och indirekt reglering genom arginin på N-acetylglutamatsyntas.
Hur bildas och bryts kreatinfosfat ned?
Bildning: Kreatin + ATP (via kreatinkinas) → Kreatinfosfat. Nedbrytning: Kreatinfosfat (via kreatinkinas) → Kreatin + ATP.
Vilken är kreatinfosfats huvudfunktion?
Kreatinfosfat fungerar som en kortvarig energireservoar, tillhandahållande snabb ATP-regenerering under intensiv muskelaktivitet.
Vilket enzym katalyserar omvandlingen av fenylalanin till tyrosin?
Fenylalaninhydroxylas.
Vad är substratet och produkten i omvandlingen av tyrosin till L-DOPA?
Substrat: Tyrosin, Produkt: L-DOPA.
Vilket enzym katalyserar omvandlingen av dopamin till noradrenalin?
Dopamin-beta-hydroxylas.
Vilket enzym är ansvarigt för att överföra en metylgrupp från SAM till noradrenalin?
Metyltransferas.
Vilken enzymdefekt leder till fenylketonuri (PKU)?
Fenylalaninhydroxylas.
Vad orsakar tyrosinemi?
Tyrosinemi orsakas av brist eller nedsättning av enzymer som bryter ned aminosyran tyrosin.
Vad är MSUD och vad orsakar det?
MSUD (Maple Syrup Urine Disease) orsakas av en enzymdefekt i BCKDH, vilket leder till ackumulering av ketosyror i kroppen.
Vilket enzym katalyserar hydroxylassteg och vad är substratet?
Hydroxylasen är beroende av koenzymet tetrahydrobiopterin, och substratet är tryptofan.
Vilket enzym katalyserar dekarboxyleringssteg och vilket koenzym är involverat?
Aromatiskt aminosyradekarboxylas katalyserar steg och koenzymet är PLP.
Vilket enzym katalyserar hydroxylassteg och vad är substratet?
Hydroxylasen är beroende av koenzymet tetrahydrobiopterin, och substratet är tryptofan.