Modificaciones postraduccionales Flashcards

1
Q

¿Qué son los polirribosomas o polisomas?

A

Conjunto de ribosomas asociados a una molécula de RNA para realizar la traducción simultánea de una misma proteína

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2
Q

Muchas cadenas polipeptídicas se modifican mientras están unidas al complejo ribosomal y otras lo hacen
al finalizar su síntesis

A

Polirribosomas

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3
Q

¿Qué es el plegamiento?

A

Proceso por el cual un polipéptido no organizado adquiere una estructura tridimensional especifica para llevar acabo una función biológica

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4
Q

¿Dónde se termina de plegar la proteína?

A

RER

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Q

¿Qué hacen las modificaciones en las proteínas? (ej. su plegamiento)

A

Regulan la actividad de la proteína, el tiempo de vida media, su localización y su capacidad de interactuar con otras proteínas

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6
Q

Es una secuencia de aminoácidos que determinan el destino de la proteína dentro de la célula

A

Secuencia señal

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7
Q

¿Qué regula la secuencia señal?

A

Es la que indica dónde se termina de traducir la proteína (citoplasma o RER) y dónde se va a localizar

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8
Q

¿Qué tiene que pasar con AUG y la secuencia señal?

A

-AUG y secuencia señal - tiene que ser reconocida por la proteína de reconocimiento de la secuencia señal (SRP)
-> identifica secuencia señal y dice si el ribosoma se queda en citoplasma o se tiene que ir a un RER

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9
Q

¿Qué ocurre si la proteína tiene que irse al RER?

A

RER -> si se tiene que ir, esa proteína de reconocimiento tiene su receptor en el RER -> llega translocón (es como una compuerta) -> permite que entre la proteína y el ribosoma sigue traduciendo pero se termina de sintetizar en el RER

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10
Q

¿Quién reconoce a la secuencia señal?

A

SRP (proteína de reconocimiento de la secuencia señal

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11
Q

Hace un poro en el RER para que pueda pasar la proteína

A

Translocón

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12
Q

¿Quién quita la secuencia señal?

A

Una peptidasa de la secuencia señal

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13
Q

caract de las acetilaciones

A

-Añade carga negativa a las
histonas
-Descompactación de la cromatina

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14
Q

Modificación que ocurre en los nitrógenos y en los oxígenos

A

Metilaciones -> es una modificación permanente

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15
Q

caract. de la N-glicosilación

A

Glicosilación que se puede llevar a cabo tanto en el RER como en el Golgi
Se añade los carbohidratos en el grupo amino de la asparagina

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16
Q

caract. de la O-glicosilación

A

Solo se puede llevar a cabo en el Golgi
Añade los carbohidratos en el grupo hidroxilo de Ser o Thr

17
Q

Se mide para establecer la diferencia entre la insulina producida por el cuerpo y la insulina inyectada en el organismo.

A

Péptido C

18
Q

¿Qué es el péptido C?

A

Forma parte de la proinsulina, proteína que, tras su procesamiento por peptidasas en el AG de las células beta pancreáticas, da lugar a la insulina y al péptido C

19
Q

Es un ejemplo de procesamiento proteolítico

A

Cuando cortamos la proinsulina y se libera el péptido C

20
Q

Modificación involucrada en la motilidad, la activación y la proliferación de los leucocitos

A

Adición de Grupos Isoprenilos

21
Q

Una proteína es incapaz de sufrir múltiples modificaciones. V o F

A

FALSO -> Un gran número de proteínas son modificadas en más de un aminoácido

22
Q

¿Qué es la ubiquitina?

A

Proteína reguladora, dirige el reciclaje de proteínas. La ubicuitina puede asociarse a proteínas y marcarlas para su destrucción

23
Q

Menciona los pasos de ubiquitinación

A

1- Activación -> E1: enzima activadora de ubiquitina
2- Conjugación -> E2: transfiere a la ubiquitina activada hacia la enzima conjugante
3- Unión -> E3: Ubiquitina ligasa; une ubiquitina a proteína

24
Q

¿Quién decide cuántas ubiquitinas va a tener una proteína?

A

Enzima 2

25
Q

Función del proteasoma

A

Degrada proteínas marcadas, mal plegadas, inestables o dañadas

26
Q

Estructura y caract. del proteasoma

A

-Complejo multienzimático
-Pueden estar tanto en citosol como núcleo
-Forma tubular
-4 anillos polipeptídicos (20s): Cada anillo tiene 7 subunidades (alfa y beta)
-Dos tapas (19s)

27
Q

Función de la subunidad β del proteasoma

A

Son enzimas proteolíticas: rompe enlaces peptídicos liberando los aminoácidos

28
Q

Función de los casquetes o tapas

A

Identificar la ubiquitina y desdoblar la proteína
-Se desnaturaliza la proteína y entra de forma lineal al proteosoma donde las subunidades betas rompen los enlaces liberando a.a

29
Q

¿Qué determina la vida media de la proteína?

A

El amino terminal de la proteína