Modificación Postraduccional Flashcards
Es un RNAm con varios ribosomas que traducen en distintos momentos
Polirribosoma
¿Un ARN m se puede leer por varios ribosomas?
Verdadero
¿En qué momentos se pueden modificar las cadenas polipeptídica?
Mediante su traducción y al finalizar su síntesis
Plegamiento
Porceso por el cual la cadena polipétidica no organizada adquiere su correcta conformación tridimensional para lograr su función biológica
¿Para que la proteína se pliega?
Para que sea funcional y se una a receptores o con otras proteínas.
¿Cuándo se dan las modificaciones postraduccionales?
Después de su síntesis, tiene variaciones químicas o de procesamiento.
¿Para qué sirven las modificaciones postraduccionales?
Para su actividad (función), tiempo de vida, localización y su capacidad para interaccionar con otras proteínas.
Pérdida de secuencias señal
Se remueven por peptidasas específicas de 15 a 30 aminoacídos.
Regula
Secuencia señal
Secuencia de aminoácidos que determina el destino de la proteína. Es lo primero que sale del ribosoma
Met Alani
¿Qué sucede si hay búsqueda de escape al traducir?
Como se pasa a la siguiente metionina, se va a un lugar distinto por la secuencia señal.
¿Qué pasa con la secuencia señal, después de llegar a destino?
Se corta ya que solo sirve para dirigirla.
Pasos para la modificación de proteínas en el RER.
- Se traducen la proteínas.
- Continua el ribosoma con proteína con su secuencia señal
- La partícula de reconocimiento de señal se une a la proteína al reconocer la secuencia señal.
- Después, la partícula reconocimiento de señal se une al receptor de este en el RE. Y el ribosoma igual se une a un recpetor en el RE, que tiene un complejo de translocación.
- Una vez que se une la partícula de reconocimiento al receptor se libera esta partícula
- Después la peptidasa señal del RE le quita la secuencia señal a la proteína.
- Finalmente el ribosoma deja la proteína en el RE para sus glucosilaciones
¿A qué lugares va la proteína?
- Destrucción
- Citoplasma
- Vesícula
- REL
- RER
¿De qué es amino terminal?
Metionina + secuencia señal
¿Desde dónde se quita la secuencia señal?
Desde el punto de corte
¿La secuencia se va reconociendo en el RE y el ribosoma sigue sintetizando ?
Verdadero
Glucosilación
Adición de cadenas de carbohidratos las proteínas en el retículo endoplasmático y el Golgi
¿En qué residuos se agregan los N-oligosacáridos y en que organulo ?
Asparagina
RE y Golgi
¿En qué residuos se agregan los O-oligosacáridos y en qué orgánulos ?
Entre serina y treonina
RE y Golgi
¿En qué grupo se agregan los
a) N- oligosacáridos
b) O-oligosacáridos
a) En el grupo amino
b) En el grupo hidroxilo
Adición de grupos isoprenilos
Se agregan grupos derivados de isopreno a la proteína. El isoprenilo está involucrado en la motilidad, la activación y proliferación de leucocitos como macrófagos.
Explica el corte de la insulina
- Insulina sale con su parte N-terminal
- Su secuencia señal es cortada.
- Se forman puentes disulfuro entre su cadena a Y b
- Se corta el peptido C de la proinsulina queda la insulina con dos cadena unidas por puentes disulfuro y ahora es reconocible
Enzima que se encarga de formar puentes disfulfuro
Disulfuro isomerasa
¿Una proteína puede modificarse en más de un aminoácido?
Verdadero
¿Qué provocan las modificaciones en los aminoácidos?
Cambia la actividad o estabilidad en diferentes eventos regulatorios
Aminoácidos que fosforilan en las histonas
Serina, treonina y tirosina
Función de fosfolirar proteínas (2)
- Regulación celular
- Activación y desactivación de hormonas y receptores
¿Qué hacen las acetilaciones en las histonas?
Acetiltransferasas añaden acetil que agregan cargas negativas a las histonas para descompactar la cromatina, es reversible
Metilaciones
Ocurre en N y O
Es permanente
Pasos de la ubiquitinización
- Activación: enzima E1 (activadora de ubiquitina) agarra ubiquitina
- Conjugación: enizma E2 transifere la ubiquitina activada a la enzima conjugante (3)
- Unión: E3 ubiquitina ligasa pasa ubiquitina a proteína
Proteasoma
Complejo multienzimático en célula eucaritoa. Tiene forma tubular y 4 anillos (2 a y 2b) y 2 proteínas en sus extremos formando un gorro.
¿Cómo funciona el proteasoma?
- Identifica ubiquitina de la proteína
- Proteína se despliega es decir, pasa lineal
- Anillos B rompen la proteína
- Aminoácidos en pedazos salen
¿Qué sucede si las proteínas no se marcan con ubiqutina o proteasoma no funciona ?
Las proteínas mal plegadas se acumulan causan agregados proteicos como en Alzheizmer, cáncer, artritis reumatoide
Tetraciclinas
Fármaco que se une a la subunidad 30S del ribosoma para bloquear la unión del aminoacil tRNA con el sitio A y no se sintetizen proteínas
