Modificación Postraduccional

Question 1

Es un RNAm con varios ribosomas que traducen en distintos momentos

Answer 1

Polirribosoma

Question 2

¿Un ARN m se puede leer por varios ribosomas?

Answer 2

Verdadero

Question 3

¿En qué momentos se pueden modificar las cadenas polipeptídica?

Answer 3

Mediante su traducción y al finalizar su síntesis

Question 4

Plegamiento

Answer 4

Porceso por el cual la cadena polipétidica no organizada adquiere su correcta conformación tridimensional para lograr su función biológica

Question 5

¿Para que la proteína se pliega?

Answer 5

Para que sea funcional y se una a receptores o con otras proteínas.

Question 6

¿Cuándo se dan las modificaciones postraduccionales?

Answer 6

Después de su síntesis, tiene variaciones químicas o de procesamiento.

Question 7

¿Para qué sirven las modificaciones postraduccionales?

Answer 7

Para su actividad (función), tiempo de vida, localización y su capacidad para interaccionar con otras proteínas.

Question 8

Pérdida de secuencias señal

Answer 8

Se remueven por peptidasas específicas de 15 a 30 aminoacídos.

Regula

Question 9

Secuencia señal

Answer 9

Secuencia de aminoácidos que determina el destino de la proteína. Es lo primero que sale del ribosoma

Met Alani

Question 10

¿Qué sucede si hay búsqueda de escape al traducir?

Answer 10

Como se pasa a la siguiente metionina, se va a un lugar distinto por la secuencia señal.

Question 11

¿Qué pasa con la secuencia señal, después de llegar a destino?

Answer 11

Se corta ya que solo sirve para dirigirla.

Question 12

Pasos para la modificación de proteínas en el RER.

Answer 12

1. Se traducen la proteínas.
2. Continua el ribosoma con proteína con su secuencia señal
3. La partícula de reconocimiento de señal se une a la proteína al reconocer la secuencia señal.
4. Después, la partícula reconocimiento de señal se une al receptor de este en el RE. Y el ribosoma igual se une a un recpetor en el RE, que tiene un complejo de translocación.
5. Una vez que se une la partícula de reconocimiento al receptor se libera esta partícula
6. Después la peptidasa señal del RE le quita la secuencia señal a la proteína.
7. Finalmente el ribosoma deja la proteína en el RE para sus glucosilaciones

Question 13

¿A qué lugares va la proteína?

Answer 13

• Destrucción
• Citoplasma
• Vesícula
• REL
• RER

Question 14

¿De qué es amino terminal?

Answer 14

Metionina + secuencia señal

Question 15

¿Desde dónde se quita la secuencia señal?

Answer 15

Desde el punto de corte

Question 16

¿La secuencia se va reconociendo en el RE y el ribosoma sigue sintetizando ?

Answer 16

Verdadero

Question 17

Glucosilación

Answer 17

Adición de cadenas de carbohidratos las proteínas en el retículo endoplasmático y el Golgi

Question 18

¿En qué residuos se agregan los N-oligosacáridos y en que organulo ?

Answer 18

Asparagina
RE y Golgi

Question 19

¿En qué residuos se agregan los O-oligosacáridos y en qué orgánulos ?

Answer 19

Entre serina y treonina
RE y Golgi

Question 20

¿En qué grupo se agregan los
a) N- oligosacáridos
b) O-oligosacáridos

Answer 20

a) En el grupo amino
b) En el grupo hidroxilo

Question 21

Adición de grupos isoprenilos

Answer 21

Se agregan grupos derivados de isopreno a la proteína. El isoprenilo está involucrado en la motilidad, la activación y proliferación de leucocitos como macrófagos.

Question 22

Explica el corte de la insulina

Answer 22

1. Insulina sale con su parte N-terminal
2. Su secuencia señal es cortada.
3. Se forman puentes disulfuro entre su cadena a Y b
4. Se corta el peptido C de la proinsulina queda la insulina con dos cadena unidas por puentes disulfuro y ahora es reconocible

Question 23

Enzima que se encarga de formar puentes disfulfuro

Answer 23

Disulfuro isomerasa

Question 24

¿Una proteína puede modificarse en más de un aminoácido?

Answer 24

Verdadero

Question 25

¿Qué provocan las modificaciones en los aminoácidos?

Answer 25

Cambia la actividad o estabilidad en diferentes eventos regulatorios

Question 26

Aminoácidos que fosforilan en las histonas

Answer 26

Serina, treonina y tirosina

Question 27

Función de fosfolirar proteínas (2)

Answer 27

• Regulación celular
• Activación y desactivación de hormonas y receptores

Question 28

¿Qué hacen las acetilaciones en las histonas?

Answer 28

Acetiltransferasas añaden acetil que agregan cargas negativas a las histonas para descompactar la cromatina, es reversible

Question 29

Metilaciones

Answer 29

Ocurre en N y O
Es permanente

Question 30

Pasos de la ubiquitinización

Answer 30

• Activación: enzima E1 (activadora de ubiquitina) agarra ubiquitina
• Conjugación: enizma E2 transifere la ubiquitina activada a la enzima conjugante (3)
• Unión: E3 ubiquitina ligasa pasa ubiquitina a proteína

Question 31

Proteasoma

Answer 31

Complejo multienzimático en célula eucaritoa. Tiene forma tubular y 4 anillos (2 a y 2b) y 2 proteínas en sus extremos formando un gorro.

Question 32

¿Cómo funciona el proteasoma?

Answer 32

1. Identifica ubiquitina de la proteína
2. Proteína se despliega es decir, pasa lineal
3. Anillos B rompen la proteína
4. Aminoácidos en pedazos salen

Question 33

¿Qué sucede si las proteínas no se marcan con ubiqutina o proteasoma no funciona ?

Answer 33

Las proteínas mal plegadas se acumulan causan agregados proteicos como en Alzheizmer, cáncer, artritis reumatoide

Question 34

Tetraciclinas

Answer 34

Fármaco que se une a la subunidad 30S del ribosoma para bloquear la unión del aminoacil tRNA con el sitio A y no se sintetizen proteínas