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Inmunología > MHC genes y moléculas. Procesamiento y presentación. > Flashcards

MHC genes y moléculas. Procesamiento y presentación. Flashcards

1
Q

¿Qué es el MHC?

A
  • Complejo genético que contiene un conjunto de genes próximos entre sí, altamente polimórficos y con funciones similares
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Q

¿Dónde está presente el MHC?

A

En todos los vertebrados

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3
Q

¿Qué nombres recibe en distintas especies?

A

HLA en humanos, H-2 en ratones…

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4
Q

¿Cuál es el significado biológico del MHC?

A

Tienen un papel muy importante en la respuesta inmunitaria, en el trasplante de órganos y en la predisposición a algunas enfermedades (autoinmunes)

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5
Q

¿Cómo se descubrió el MHC?

A

En experimentos con injertos de piel y tumores trasplantados en ratones singénicos (Gorer, Snell, Medawar)

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6
Q

¿Cuál es el origen del término MHC?

A

Se descubrieron en rechazo de transplantes, de ahí lo de histocompatibilidad

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7
Q

¿Cuál es el origen del término HLA?

A

En estudios con transfusiones sanguíneas. Descubrieron anticuerpos que aglutinaban leucocitos de ahí lo de Human Leukocyte Antigens. (Dausset, van Rood)

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8
Q

¿Dónde se encuentra el HLA genéticamente?

A

En el brazo corto del cromosoma 6

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9
Q

¿Cómo se organizan los genes del HLA?

A

Clase I y clase II. Respectivamente estos los dividimos en a (clásicos) y b (no clásicos). Ambos están separados por unos genes clase III que no tienen nada que ver con el MHC.

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10
Q

¿A qué dan lugar los genes clásicos?

A

A las moléculas de superficie, concretamente a moléculas de clase I y clase II.

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11
Q

¿A qué da lugar los genes de clase I?

A

Gen A da cadena pesada A-alpha, gen C da C-Alpha y gen B da cadena B-Alpha.

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12
Q

¿Qué se une a las cadenas pesadas de las moléculas de clase I?

A

La beta2-microglobulina, una proteína muy constante y presente en otros lugares del organismo

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13
Q

¿Dónde se codifica la beta 2-microglobulina?

A

Cromosoma 15

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14
Q

¿Qué caracteriza las moléculas de clase 2?

A

Constan de 2 cadenas, alfa y beta, de similar peso molecular

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15
Q

¿Qué genes son los que conocemos como clásicos?

A

De clase I B, c y A y de clase II DP, DQ y DR.

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16
Q

¿Dónde se expresan las moléculas HLA de clase I?

A

En la mayoría de células del organismo (exceptuando hematíes, espermatozoides, neuronas…); incluidas células presentadoras de Ag

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17
Q

¿Cuál es la función de las moléculas HLA clase I?

A

Presentan péptidos intracelulares a los linfocitos citotóxicos o CD8

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18
Q

¿Dónde se expresan las moléculas HLA de clase I?

A

Predominantemente en células presentadoras de Ag (macrófagos/monocito, células B y células dendríticas).

Excepcionalmente en infecciones graves pueden expresarlo células epiteliales del sistema digestivo.

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19
Q

¿Cuál es la función de las moléculas HLA clase I?

A

Péptidos extracelulares a los linfocitos CD4 o helper

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20
Q

En cuanto a herencia, ¿cómo son los genes HLA?

A

Codominantes y ligados genéticamente (suele heredarse el haplotipo completo); exceptuando el beta-2 microglobulina

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21
Q

¿Qué probabilidades hay de tener un hermano HLA compatible?

A

25% hermano idéntico

50% haploidéntico

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22
Q

¿A qué nos referimos con especificidad?

A

A las moléculas que dan lugar los distintos alelos

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23
Q

¿Cómo es el patrón de herencia de alelos o especificidades HLA?

A

Aunque se heredan en bloque, existen todas las variaciones posibles

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24
Q

¿Qué es el desequilibrio de unión?

A

Hay alelos que se encuentran frecuentemente asociados entre sí

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25
Q

¿Cómo pueden aparecer nuevos haplotipos HLA?

A

Por recombinación cromosómica

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26
Q

¿Por qué tenemos más alelos que especificidades?

A

Cambios de 1 aminoácido puede no repercutir en la molécula, por ejemplo.

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27
Q

¿Qué dominios tiene la cadena pesada en las moléculas de HLA I?

A

Alpha1, alpha2 y alpha3, el cual se une a la membrana

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28
Q

¿Qué es hendidura de unión al péptido?

A

El bolsillo formado por láminas beta y alpha hélices, conformada por los dominios Alpha1 y Alpha2. Es donde se aloja el péptido

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29
Q

¿Qué significa que la unión en hendidura es la región polimórfica?

A

Que la variabilidad suele concentrarse ahí, en la gruta de unión al péptido.

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30
Q

¿Con qué parte de la estructura de la HLA interacciona el linfocito?

A

En el dominio alfa 3 existe una zona de interacción con la molécula CD8 en HLA I y en HLA II el el dominio beta 2 hay una zona de interacción con CD4.

31
Q

¿De qué tipo son los dominios de la molécula HLA?

A

De la familia de las super inmunoglobulinas

32
Q

¿Qué diferencia la molécula HLA de clase II?

A

Tenemos una cadena alfa (de dominios alfa 1 y 2) y una cadena beta (dominios beta 1 y 2). Ambas cadenas anclan en la membrana, no constan de beta2-microglobulina y a hendidura está formada por beta 1 y alfa 1.

33
Q

¿Cuáles son los dominios de unión al péptido?

A

En HLA I el alfa 1 y alfa 2 y en HLA II, el alfa 1 y el beta 1.

34
Q

¿Qué ocurre cuando superponemos la gruta de las moléculas de las moléculas de clase I y II?

A

Que observamos que son muy similares

35
Q

¿Cómo afecta la estructura de HLA I y II a los péptidos a los que se unen?

A

HLA I –> gruta cerrada en ambos extremos, tamaño péptido 8-10 a.a. y residuos de anclaje en los extremos del péptido.
HLA II –> gruta abierta en ambos extremos, tamaño péptido 13-18 a.a. y residuos de anclaje situados a lo largo de todo el péptido

36
Q

¿Qué ocurre con la especificidad de las moléculas MHC?

A

No son súper específicas, sino que encajan mejor péptidos con algunos residuos

37
Q

¿Dónde se encuentran las regiones de variabilidad?

A

Las zonas hipervariables coinciden con los lugares de contacto.
En clase 1 se concentran alfa 1 y alfa 2.
En clase II no hay variabilidad en cadena alfa pero sí en cadena beta, especialmente en beta 1.

38
Q

¿Qué ocurre con la HLA y la malaria?

A

Hay un alelo protector contra la malaria HLA-B53 y un haplotipo de HLA clase II

39
Q

¿Por qué hablamos de alelos de clase I y haplotipos de clase II?

A

Porque los genes de clase II están más cercanos, por lo que la tasa de recombinaciones es menor, de ahí que tenga más sentido hablar de haplotipo, no así para las moléculas de clase I

40
Q

¿Por qué llamamos a las moléculas HLA como antígenos de histocompatibilidad?

A

Porque en otras personas suponen antígenos de una gran inmunogenicidad

41
Q

¿Qué características tienen los antígenos de clase I?

A

Cada célula presenta 6 antígenos, pertenecientes a los 3 loci (2 HLA-A, 2 HLA-B y 2 HLA-C).

Es expresado por l a mayoría de células. Constan de una cadena ligera y una pesada (transmembrana).

42
Q

¿Qué características tienen los antígenos de clase II?

A

Cada célula presenta 6 antígenos, pertenecientes a los 3 loci (2 HLA-DR, 2 HLA-DP y 2 HLA-DQ).

Es expresado por células presentadoras de antígeno profesionales (macrófagos, células dendríticas, células B y linfocitos T activados.

43
Q

¿Qué moléculas median la presentación de antígeno y qué función tienen?

A

El TCR superespecífico y el CD8/CD4 que se encarga de identificiar si la molécula con la que están interaccionando es una molécula de Clase I/Clase II

44
Q

¿Co quiénes interaccionan CD8 y CD4?

A

Con las zonas de interacción de alfa 3 (clase I) y de beta 2 (clase II) respectivamente

45
Q

¿De quién es superespecífico el TCR?

A

Tanto del péptido extraño como del HLA (residuos polimórficos del HLA)

46
Q

¿Qué es la restricción de la respuesta inmunitaria?

A

Las células T reconocen al antígeno en el contexto de las moléculas HLA propias.
Esto implica que las células T solo reconocen a APC propias.

47
Q

¿Cómo se reconocen a los patógenos citosólicos?

A

Los patógenos, degradados en el citosol, se unen a MHC-I que son presentadas a linfocitos T CD8 que actúa provocando la muerte celular de la célula presentadora

48
Q

¿Cómo se reconocen a los patógenos vesiculares?

A

Los patógenos son degradados en vesículas nedocíticas (bajo pH), se unen a MHC-II que son presentadas a células CD4 que actúa provocando la activación del macrófago para lisar

49
Q

¿Cómo se reconocen a patógenos extracelulares y toxinas?

A

Los patógenos son degradas en vesículas endocíticas (bajo pH), se unen en MHC-II que son presentadas a células T-CD4 que actúan activando las células B para secretar Ig

50
Q

¿Los macrófagos pueden presentar antígenos a células T CD8?

A

Sí, porque los macrófagos tienen también moléculas MHC de clase I

51
Q

¿De qué están formados CD4 y CD8?

A

CD4–>cadena polipeptídica formada por 4 dominios de la familia de las Ig (D1, D2, D3 y D4).

CD8–> formada por 2 moléculas formando un dímero (alfa y beta)

52
Q

¿Qué 2 tipos de proteosoma existen ?

A

Proteosoma estándar y el inmunoproteosoma

53
Q

¿En qué se diferencian el proteosoma el inmunoproteosoma?

A

Tiene un complejo que capta la ubiquitina mientras que el inmunoproteasoma no lo tiene, haciéndolo más eficiente a la hora de degradar proteínas no marcadas

54
Q

¿Dónde se encuentra genéticamente las catalasas del inmunoproteasoma?

A

Entre los genes de clase II, junto con la proteína transportadora.

55
Q

¿Qué importancia tiene el gamma interferón en el nimunoproteosoma?

A

Hace que formemos inmunoproteasoma

56
Q

¿De dónde provienen los péptidos de clase II?

A

De los endosomas

57
Q

¿Cuál es la función HLA-DM?

A

Retirar el fragmento que queda de la cadena invariante una vez ya está en el endosoma/compartimento de carga de péptidos. Llamamos a este fragmento clip.

58
Q

¿Cuál es la estructura de las cadenas invariante interaccionando con la molécula de clase II?

A

La cadena invariante tiene una serie de dominios, uno de ellos de trimerización y el complejo con el MHC de clase II es nonamérico.

59
Q

¿Cómo afectan las incompatibilidades de clase II y de clase I al trasplante?

A

DR tiene un efecto muy grande en la inmunogenicidad, y para clase I en orden de mayor a menor B, A, C.

60
Q

¿Cómo fue la evolución del uso de inmunosupresores?

A

1º toda la respuesta

Ciclosporina suprime respuesta células T

61
Q

¿A qué se debe la caída en la supervivencia en trasplantes HLA idénticos?

A

A qué gemelos univitelinos comparten todos los genes luego es muy probable que desarrolle la misma enfermedad

62
Q

¿A qué se puede deber el rechazo hiperagudo?

A

A la presencia de anticuerpos preformados contra el HLA del donante (trasplante previo, transfusión previa, durante el parto) o el grupo sanguíneo

63
Q

¿En qué se basa la prueba cruzada?

A

Poner en contacto leucocitos del donante con suero del paciente

64
Q

¿Cuándo se puede dar el rechazo del injerto contra el huésped?

A

En trasplantes de médula ósea

65
Q

¿Cuál es la función de la molécula CD1?

A

Es muy similar en estructuras a la molécula MHC I y parece que se encarga de presentar antígenos no peptídicos del tipo lipopolisacáridos.

66
Q

¿Quién presenta más polimorfismo de los antígenos HLA ?

A

La clase I es mucho más polimórfica, de hecho. En clase 2 la mas polimórfica es DR beta pero DR alfa es casi monomórfico

67
Q

¿Cuál es la relación de los antígenos del MHC con la antropología?

A

Son importantes marcadores que pueden enlazar los restos arqueológicos con teorías migratorias.

68
Q

¿Qué suelen expresar las moléculas HLA I?

A

No suelen permanecer en la membrana péptidos que no estén unidos a nada. SI no hay una infección, los HLA I suelen presentar péptidos propios

69
Q

¿Cuál es el papel de las chaperonas en los mecanismos de presentación de péptidos?

A

Moléculas como calnexina, tapasina o calreticulina actúan en el HLA I ayudan a formar el complejo antes de que salga del RER

70
Q

¿Cuaĺ es la función de la cadena invariante?

A

Hace que las moléculas de clase II que se están sintetizando en el RER no se unan a los antígenos citosólicos ahí presentes (en su mayoría) sino que puedan llegar al endosoma

71
Q

¿Qué clases de péptidos se unen a moléculas MHC de clase I?

A
  • Péptidos endógenos que pueden ser propios (dañados, mal ensamblados…), derivados de virus o bacterias y derivados de antígenos tumorales.
72
Q

¿Qué clases de péptidos se unen a moléculas MHC de clase II?

A
  • Péptidos exógenos (captados vía endosoma) que pueden ser péptidos propios (recicladas…) y péptidos derivados de bacterias, virus o toxinas.
73
Q

¿Qué son enfermedades idiopáticas?

A

Enfermedad de causa desconocida

Inmunología (13 decks)

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